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| エイリアス | CASP3、CPP32、CPP32B、SCA-1、カスパーゼ3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600636; MGI : 107739;ホモロジーン: 37912;ジーンカード：CASP3; OMA :CASP3 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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カスパーゼ3はカスパーゼ8およびカスパーゼ9と相互作用するカスパーゼタンパク質であり、 CASP3遺伝子によってコードされています。CASP3相同遺伝子[4]は、完全なゲノムデータが利用可能な多数の哺乳類で同定されています。ユニークな相同遺伝子は、鳥類、トカゲ類、両生類、硬骨魚類にも存在します。
CASP3タンパク質は、システインアスパラギン酸プロテアーゼ(カスパーゼ) ファミリーのメンバーです。[5]カスパーゼの連続的な活性化は、細胞アポトーシスの実行段階で中心的な役割を果たします。カスパーゼは不活性なプロ酵素として存在し、保存されたアスパラギン酸残基でタンパク質分解処理を受けて、大小 2 つのサブユニットを生成し、これが二量体化して活性酵素を形成します。このタンパク質はカスパーゼ 6と7 を切断して活性化し、タンパク質自体はカスパーゼ 8、9、10 によって処理され活性化されます。これは、アルツハイマー病における神経細胞死に関連するアミロイド β 4A 前駆体タンパク質の切断に関与する主要なカスパーゼです。[6]この遺伝子の選択的スプライシングにより、同じタンパク質をコードする 2 つの転写バリアントが生成されます。[7]
カスパーゼ 3 は、現在知られているすべてのカスパーゼに共通する典型的な特徴の多くを共有しています。たとえば、その活性部位にはシステイン残基 (Cys-163) とヒスチジン残基 (His-121)が含まれており、特定の 4 アミノ酸配列の一部である場合に、タンパク質配列のペプチド結合切断をアスパラギン酸のカルボキシ末端側で安定化します。 [9] [10]この特異性により、カスパーゼは信じられないほど選択的になり、アスパラギン酸はグルタミン酸 よりも 20,000 倍選択されます。[11] 細胞内のカスパーゼの重要な特徴は、プロカスパーゼと呼ばれるチモーゲンとして存在し、生化学的変化によって活性化されるまで不活性であることです。各プロカスパーゼには、約 20 kDa の N 末端大サブユニットと、それぞれ p20 および p10 と呼ばれる約 10 kDa の小サブユニットがあります。[12]
基質特異性
通常の状況下では、カスパーゼは基質上のテトラペプチド配列を認識し、アスパラギン酸残基の後のペプチド結合を加水分解します。カスパーゼ3とカスパーゼ7は、テトラペプチドモチーフAsp-xx-Aspを認識することで同様の基質特異性を共有しています。[13] C末端Aspは絶対に必要ですが、他の3つの位置の変異は許容されます。[14]カスパーゼ基質特異性は、カスパーゼベースの阻害剤や薬物設計 で広く使用されています。 [15]
構造
特にカスパーゼ3（CPP32/ヤマ/アポパインとしても知られる）[16] [17] [18]は、17 kDaと12 kDaのサブユニットに切断される32 kDaの酵素原から形成される。プロカスパーゼが特定の残基で切断されると、疎水性相互作用によって活性ヘテロ四量体が形成され、p17の4つの反平行βシートとp12の2つの反平行βシートが集まってヘテロ二量体を形成し、それがさらに別のヘテロ二量体と相互作用して、カスパーゼ特有のαヘリックスに囲まれた完全な12本鎖βシート構造を形成する。[12] [19] ヘテロ二量体が頭尾方向に整列すると、活性部位は分子の両端に位置し、両方のサブユニットの残基によって形成されるが、必要なCys-163とHis-121残基はp17（大きい方）サブユニットに見られる。[19]
機構
カスパーゼ3の触媒部位には、Cys-163のチオール基とHis-121のイミダゾール環が関与している。His-121は主要なアスパラギン酸残基のカルボニル基を安定化させ、Cys-163は最終的にペプチド結合を切断するために攻撃する。Cys-163とGly-238はまた、水素結合を介して基質-酵素複合体の四面体遷移状態を安定化する機能も果たす。[19]試験管内では、カスパーゼ3はペプチド配列DEVDG（Asp-Glu-Val-Asp-Gly）を好み、2番目のアスパラギン酸残基のカルボキシル側（DとGの間）で切断が起こることがわかっている。[11] [19] [20] カスパーゼ3は、他の多くの死刑執行カスパーゼよりもわずかに高い（より塩基性である）広いpH範囲で活性である。この広い範囲は、カスパーゼ3が正常細胞およびアポトーシス細胞の条件下で完全に活性化されることを示している。[21]
アクティベーション
アポトーシス細胞では、カスパーゼ3は外因性（デスリガンド）経路と内因性（ミトコンドリア）経路の両方によって活性化される。[12] [22] カスパーゼ3の酵素原としての特徴は、制御されていない場合にはカスパーゼ活性が細胞を無差別に殺してしまうため必要である。[23] 死刑執行カスパーゼとして、カスパーゼ3酵素原は、アポトーシスシグナル伝達イベントが発生した後、イニシエーターカスパーゼによって切断されるまで、実質的に活性を持たない。[24]そのようなシグナル伝達イベントの1つは、キラーT細胞によってアポトーシスの標的とされた細胞への、イニシエーターカスパーゼを活性化できるグランザイムB の導入である。[25] [26] この外因性活性化は、カスパーゼ3が主要な役割を果たすアポトーシス経路の特徴的なカスパーゼカスケードを誘発する。[10] 内因性活性化では、ミトコンドリアのシトクロムcがカスパーゼ9、アポトーシス活性化因子1（Apaf-1）、ATPと連携してプロカスパーゼ3を処理します。[20] [26] [27]これらの分子はin vitroでカスパーゼ3を活性化するのに十分ですが、 in vivoでは 他の調節タンパク質が必要です。[27] マンゴスチン（ガルシニアマンゴスターナ）抽出物は、Bアミロイド処理されたヒト神経細胞におけるカスパーゼ3の活性化を阻害することが示されている。[28]
阻害
カスパーゼ阻害の1つの方法は、c-IAP1、c-IAP2、 XIAP、ML-IAPを含むIAP（アポトーシス阻害剤）タンパク質ファミリーを介することです。 [19] XIAPは、実行カスパーゼ3の活性化に直接関与する開始カスパーゼ9に結合して阻害します。[27] しかし、カスパーゼカスケード中、カスパーゼ3は特定の部位でカスパーゼ9を切断することでXIAPの活性を阻害し、XIAPが結合してカスパーゼ9の活性を阻害するのを防ぎます。[29]
インタラクション
カスパーゼ 3 は以下と相互作用することが示されています。
生物学的機能
カスパーゼ3は、アポトーシスにおける典型的な役割だけでなく、正常な脳の発達にも必要であることがわかっており、クロマチン凝縮とDNA断片化を担っています。[20] 血流中のカスパーゼ3の断片p17のレベルの上昇は、最近の心筋梗塞の兆候です。 [51] 現在、カスパーゼ3が胚性幹細胞と造血幹細胞の分化に役割を果たしている可能性があることが示されています。[ 52]
参照
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さらに読む
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外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、カスパーゼ 3に関連するメディアがあります。
- ペプチダーゼとその阻害剤に関する MEROPSオンラインデータベース: C14.003 2016-03-03 にWayback Machineでアーカイブされました
- アポトーシスとカスパーゼ 3 –タンパク質分解マップ- アニメーション
