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生化学において、酵素前駆体（/ ˈ z aɪ m ə dʒ ən , - m oʊ -/ [1] [2]）は、プロ酵素（/ ˌ p r oʊ ˈ ɛ n z aɪ m / [3] [4]）とも呼ばれ、酵素の不活性な前駆体である。酵素前駆体が活性酵素になるためには、生化学的変化（活性部位を明らかにする加水分解反応、または活性部位を明らかにするための構成変化など）が必要である。生化学的変化は通常ゴルジ体で起こり、そこで前駆体酵素の特定の部分が切断されて活性化される。切断される不活性化部分はペプチド単位の場合もあれば、100を超える残基を含む独立して折り畳まれるドメインの場合もある。酵素の能力を制限するものの、酵素のN 末端延長、つまり「プロセグメント」は、阻害する酵素の安定化と折り畳みに役立つことがよくあります。 [引用が必要]
膵臓が酵素原を分泌する理由の1つは、酵素が合成される細胞内でタンパク質を消化するのを防ぐためである。ペプシンのような酵素は、不活性な酵素原であるペプシノーゲンの形で生成される。ペプシノーゲンは主細胞から胃酸に放出され、胃酸の塩酸によって部分的に活性化される。[5]部分的に不活性化された別のペプシノーゲンはペプチドを除去して活性化を完了し、ペプシノーゲンをペプシンに変える。膵臓の分泌管が胆石によって塞がれると、酵素原が偶発的に活性化され、急性膵炎を引き起こすことがある。[要出典]
真菌は、消化酵素を酵素原として環境中に分泌します。外部環境は真菌細胞内のpHとは異なり、酵素原の構造が活性酵素に変化します。[引用が必要]
酵素が不活性な形で存在し、後に活性な形に変換されるもう一つの方法は、補酵素と呼ばれる補因子が結合した場合にのみ活性化することです。このシステムでは、補酵素が結合すると不活性な形（アポ酵素）が活性な形（ホロ酵素）になります。
十二指腸では、膵臓酵素原であるトリプシノーゲン、キモトリプシノーゲン、プロエラスターゼ、プロカルボキシペプチダーゼが、エンテロペプチダーゼとトリプシンによって活性酵素に変換されます。245個のアミノ酸残基からなる単一のポリペプチド鎖であるキモトリプシノーゲンは、キモトリプシノーゲンの一次構造に存在する5つのジスルフィド結合のうち2つによって結合された3つのポリペプチド鎖を持つα-キモトリプシンに変換されます。[6]
例
酵素前駆体の例:
- トリプシノーゲン
- キモトリプシノーゲン
- ペプシノゲン
- 凝固系のほとんどのタンパク質（例：プロトロンビン、プラスミノーゲン）
- 補体系のタンパク質の一部
- プロカスパーゼ
- パシファスティン
- プロエラスターゼ
- プロリパーゼ
- プロカルボキシポリペプチド
参照
参考文献
- ^ "zymogen". Merriam-Webster.com 辞書. Merriam-Webster . 2016年1月24日閲覧。
- ^ "zymogen". Lexico UK English Dictionary . Oxford University Press . 2020年3月22日時点のオリジナルよりアーカイブ。
- ^ 「プロエンザイム」。Merriam -Webster.com 辞書。Merriam-Webster 。2016年1月24日閲覧。
- ^ 「プロエンザイム」。Lexico UK English Dictionary。オックスフォード大学出版局。2020年3月22日時点のオリジナルよりアーカイブ。
- ^ Dworken HJ (1982-01-01). 「第 4 章 - 胃の機能特性」.消化器病学: 病態生理学と臨床応用. Butterworth-Heinemann. pp. 85–104. doi :10.1016/b978-0-409-95021-2.50009-1. ISBN 978-0-409-95021-2. 2020年12月15日閲覧。
- ^ Mina U、Kumar P（2016年1月）。「生命科学、基礎と実践、パートI」。ResearchGate 。 2020年12月15日閲覧。
外部リンク
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- チモーゲン - Washington.edu
- 酵素前駆体を活性タンパク質分解酵素に変換する分子メカニズム