このタンパク質は 血漿 中にApoB48 と ApoB100 の2 つの主要なアイソフォーム として存在します。前者は小腸 でのみ合成され、後者は肝臓 で合成されます。[ 7 ] [ 7 ] 両方のアイソフォームはAPOB によってコードされ、 16 kb より大きい単一のmRNA転写産物によって生成されます。ApoB48 は、 RNA 編集によって 2153 番目の残基に 終止コドン (UAA) が生成されるときに生成されます。最終的にどのアイソフォームが生成されるかを決定するトランス 作用性 の組織特異的スプライシング遺伝子が存在するようです。あるいは、数千bp上流の シス 作用性 エレメントがどのアイソフォームが生成されるかを決定するという証拠もあります。
RNA編集の結果、ApoB48とApoB100は共通のN末端 配列を持つが、ApoB48にはApoB100のC末端 LDL受容体 結合領域が存在しない。ApoB48という名称は、ApoB100の配列の48%を占めることに由来する。ApoB48は小腸由来のカイロミクロン に含まれる特異なタンパク質である。カイロミクロン中の脂質の大部分が吸収された後、ApoB48はカイロミクロン残渣の一部として肝臓に戻り、そこでエンドサイトーシスされて分解される。
臨床的意義 ApoBの濃度[ 9 ] [ 10 ] NMRアッセイ [ 11 ] NIH が推奨してきた）よりも血管疾患や心臓病の生理機能の優れた指標であるという証拠がかなりある。しかし、主に歴史的なコスト/複雑さの理由から、コレステロール、および計算による推定 LDL コレステロールは、動脈硬化のリスク因子に対する最も一般的な脂質検査として依然として推奨されている。ApoBは、 ELISA やネフェロメトリー などの免疫測定法を使用して日常的に測定されている。改良され自動化されたNMR 法は、多くの異なるApoB粒子間の測定の区別を可能にする。
リポタンパク質と動脈硬化における役割 ApoB100は肝臓由来のリポタンパク質（ VLDL 、IDL 、LDL [ 16 ] 数 を定量化できます。粒子1個あたりApoB100が1つしかないため、粒子の数はApoB100濃度に反映されます。同じ手法を個々のリポタンパク質クラス（例：LDL）にも適用でき、それによってそれらの数を数える ことも可能になります。
ApoB100 レベルが冠動脈疾患 と関連していることはよく知られており、LDL-C 濃度よりもはるかに優れた予測因子です。[ 17 ] [ 18 ] [ 19 ]
上記を説明する一つの方法は、大量のリポタンパク質粒子、特に大量のLDL粒子が末梢細胞のApoB100受容体（すなわちLDL受容体）で競合を引き起こすと考えることです。このような競合はLDL粒子の循環系における滞留時間を延長するため、酸化 やその他の化学修飾を受ける機会が増える可能性があります。このような修飾は、古典的なLDL受容体による粒子の除去能力を低下させ、あるいは「スカベンジャー」受容体と呼ばれる受容体との相互作用能力を高める可能性があります。結果として、LDL粒子はこれらのスカベンジャー受容体へと誘導されます。スカベンジャー受容体は通常マクロファージ 上に存在し、コレステロールを蓄積したマクロファージは「泡沫細胞 」としてよく知られています。泡沫細胞は動脈硬化病変の特徴です。泡沫細胞生成のこの可能性のあるメカニズムに加えて、化学的に修飾されたLDL粒子のレベル上昇は、内皮 損傷の増加にもつながる可能性があります。これは、修飾LDLが血管内皮に及ぼす毒性作用に加え、免疫エフェクター細胞を動員し、血小板の 活性化を促進する能力を持つことが原因で起こる。
INTERHEART研究では、急性心筋梗塞を起こした患者において、ApoB100 / ApoA1比はApoB100またはApoA1単独の測定値よりも心臓発作リスクの予測に効果的であることがわかった。[ 20 ] ApoA1 は主要なHDLタンパク質である。[ 21 ] [ 22 ]
アポリポタンパク質Bを下げる手段として、地中海食 が推奨されている。 [ 23 ]
インタラクティブな経路マップ 以下の遺伝子、タンパク質、代謝物をクリックすると、それぞれの記事にリンクします。 [ §1 ]
↑ インタラクティブな経路マップはWikiPathwaysの「Statin_Pathway_WP430」で編集できます。
RNA編集 このタンパク質をコードするmRNAは、 シチジン からウリジン （CからU）への部位特異的RNA編集を 受ける。ApoB100とApoB48は同じ遺伝子によってコードされているが、翻訳されたタンパク質の違いは選択的スプライシングによるものではなく、組織特異的なRNA編集イベントによるものである。ApoB mRNA編集は、脊椎動物で観察された最初の編集例である。[ 32 ] 胎盤哺乳類 で起こる。[ 33 ] 新生ポリヌクレオチド には編集されたヌクレオシドが含まれていないため、編集は転写後に起こる。 [ 34 ]
位置 14,000残基長の転写産物であるにもかかわらず、編集の標的となるのは単一のシチジンです。ApoB mRNA内には、編集に必要な26ヌクレオチドからなる配列が見つかります。これは編集モチーフとして知られています。これらのヌクレオチド（6662～6687）は、部位特異的変異誘発実験によって必須であることが確認されました。[ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] [ 48 ] [ 32 ] [ 46 ] [ 49 ]
規制 ヒトにおける ApoB mRNA の編集は組織によって制御されており、ApoB48 はヒトの小腸の主要な ApoB タンパク質です。編集されていないバージョンとともに、結腸、腎臓、胃では少量存在します。[ 50 ] [ 51 ] [ 52 ] [ 53 ] [ 54 ] [ 55 ]
保全 ApoB mRNAの編集はマウスやラットでも起こる。ヒトとは対照的に、マウスやラットでは肝臓で最大65%の頻度で編集が起こる。[ 56 ] [ 57 ]
結果
構造 編集の結果、フレーム内終止コドンが生成されるコドン変化が生じ、切断されたタンパク質である ApoB48 が翻訳される。この終止コドンにより、タンパク質の LDLR 結合ドメインを含むカルボキシル末端を欠くタンパク質が翻訳される。 約 4500 個のアミノ酸からなる完全なタンパク質 ApoB100 は、VLDL および LDL に存在する。 ApoB100 の多くの部分は両親媒性 であるため、そのドメインの一部の構造は、基礎となる脂質の状態に依存する。 しかし、LDL と同じ全体的な折り畳み構造を持ち、5 つの主要ドメインを持つことが知られている。 最近、ヒトの体温で天然の状態にある LDL の最初の構造が、16 オングストロームの分解能でクライオ電子顕微鏡を使用して発見された。[ 58 ]
関数 編集は小腸 で発現する転写産物に限定される。この短いバージョンのタンパク質は小腸に特有の機能を持つ。肝臓 で発現する全長ApoB100の主な機能はLDL-R活性化のリガンドである。しかし、編集の結果、このLDL-R結合領域を欠くタンパク質が生成される。これにより、タンパク質の機能と短いApoB48タンパク質の機能が、小腸に特有の機能として変化する。ApoB48はApoB100のアミノ末端48%と同一である。[ 59 ] カイロミクロン の合成、組み立て、分泌に関与している。これらのカイロミクロンは食事由来の脂質を組織に輸送し、残りのカイロミクロンは、関連する残留脂質とともに、アポリポタンパク質E （ApoE）とリポタンパク質受容体の相互作用を介して2～3時間で肝臓に取り込まれます。これは、ほとんどの哺乳類の小腸で優勢なApoBタンパク質です。これは、リポタンパク質代謝の外因性経路における重要なタンパク質です。ApoB48を含む腸内タンパク質は、カイロミクロン残余粒子に代謝され、それが残余受容体に取り込まれます。
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外部リンク RNA編集データベース（DARNED） アポリポタンパク質Bに関する応用研究 UCSCゲノムブラウザの ヒト APOB ゲノム位置および APOB 遺伝子詳細ページ 。
