カルシトニン受容体

カルク
利用可能な構造
ＰＤＢ	オルソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	5II0
識別子
エイリアス	CALCR、CRT、CT-R、CTR、CTR1、カルシトニン受容体
外部ID	オミム：114131; MGI : 101950;ホモロジーン: 1320;ジーンカード：CALCR; OMA :CALCR - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	7番染色体（ヒト）
終わり	93,574,730 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	染色体6（マウス）
終わり	3,764,714 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	脛骨; ; 視床下部; ; 太ももの筋肉; ; 人間の腎臓; ; 胎盤; ; 後腎; ; 骨格筋組織; ; 腎皮質; ; 靱帯; ; 腱;
	トップの表現
	弓状核; ; 中央隆起; ; 視床下部背内側核; ; 視床下部室傍核; ; 視交叉上核; ; 側坐核; ; 桑実胚; ; 外側視床下部; ; 腹内側核; ; 胚;
	参照表現データの詳細
	; ;
	参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー
分子機能	Gタンパク質共役受容体活性; カルシトニン受容体活性; カルシトニン結合; 信号変換器の活動; タンパク質結合; 膜貫通シグナル受容体活性; アミロイドβ結合; カルシトニン遺伝子関連ペプチド受容体活性; アミリン受容体活性;
細胞成分	膜の不可欠な構成要素; 膜; 細胞膜; 細胞膜の不可欠な構成要素; 軸索; アミリン受容体複合体1; アミリン受容体複合体2; アミリン受容体複合体3;
生物学的プロセス	アデニル酸シクラーゼ活性の正の調節; アデニル酸シクラーゼ活性化Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路; 細胞質カルシウムイオン濃度の正の調節; 受容体の内在化; グルココルチコイドに対する反応; ホスホリパーゼC活性の活性化; アデニル酸シクラーゼ活性の活性化; 細胞表面受容体シグナル伝達経路; タンパク質輸送; タンパク質の細胞膜への局在; シグナル伝達; Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路; 遺伝子発現の正の調節; タンパク質キナーゼAシグナル伝達の正の制御; 細胞死の積極的な制御; ペプチジルセリンリン酸化の正の制御; Gタンパク質共役受容体ヘテロ二量体内のクロス受容体阻害; タンパク質キナーゼBシグナル伝達の正の制御; ERK1およびERK2カスケードの正の制御; アミリン受容体シグナル伝達経路; アミロイドβに対する反応; 細胞膜を介したカルシウムイオンの輸入の正の調節;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	799
	12311
	ENSG00000004948
	ENSMUSG00000023964
	P30988
	Q60755
	NM_001742 ; NM_001164737 ; NM_001164738
	NM_001042725 ; NM_007588 ; NM_001355192 ; NM_001377018
	NP_001158209 ; NP_001158210 ; NP_001733
	NP_001036190 ; NP_031614 ; NP_001342121 ; NP_001363947
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

カルシトニン受容体（CT）は、ペプチドホルモンであるカルシトニンに結合するGタンパク質共役受容体であり、カルシウム恒常性の維持に関与しており、^[5]特に骨形成と代謝に関連しています。^[6]^[7]^[8]

CTは、破骨細胞、腎臓の細胞、脳の多くの領域の細胞に多く見られるGタンパク質GsとGqを活性化することによって作用します。_[ 9 ]また、_女性の^卵巣や男性の精巣にも影響を及ぼす可能性があります。

CT受容体タンパク質の機能は受容体活性修飾タンパク質（RAMP）との相互作用を通じて修飾され、多量体アミリン受容体AMY ₁（CT + RAMP1）、AMY ₂（CT + RAMP2）、およびAMY ₃（CT + RAMP3）を形成します。^[10]

前臨床研究では、アミリン受容体作動薬とカルシトニン受容体作動薬の併用は、肥満や2型糖尿病に対してアミリン受容体作動薬よりも効果的である可能性があることが示唆されている。^[11]

インタラクション

カルシトニン受容体はアポリポタンパク質B ^[12]^[13]およびLRP1 ^[14]と相互作用することが示されている。

参考文献

^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000004948 – Ensembl、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000023964 – Ensembl、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ Purdue BW、Tilakaratne N、 Sexton PM (2002)。「カルシトニン受容体の分子薬理学」。受容体とチャネル。8 (3–4): 243–255。doi :10.1080/10606820213681。PMID 12529940 。
^ Chambers TJ、Magnus CJ (1982 年 1 月)。「カルシトニンは単離された破骨細胞の行動を変化させる」。The Journal of Pathology。136 ( 1) : 27–39。doi : 10.1002 /path.1711360104。PMID 7057295。S2CID 8395420。
^ Dacquin R、Davey RA、Laplace C、Levasseur R、Morris HA、Goldring SR、他 (2004 年 2 月)。「アミリンは骨吸収を阻害し、カルシトニン受容体は生体内での骨形成を制御する」。The Journal of Cell Biology。164 ( 4): 509–514。doi :10.1083/jcb.200312135。PMC 2171986。PMID 14970190。
^ Davey RA、Turner AG、McManus JF、Chiu WS、Tjahyono F、Moore AJ、他 (2008 年 8 月)。「カルシトニン受容体はマウスの高カルシウム血症を防ぐ生理学的役割を果たす」。Journal of Bone and Mineral Research。23 ( 8): 1182–1193。doi : 10.1359 /jbmr.080310。PMC 2680171。PMID 18627265。
^ senselab 2009年2月28日アーカイブ、Wayback Machine
^ 「カルシトニン受容体：概要」。受容体およびイオンチャネルのIUPHARデータベース。国際基礎・臨床薬理学連合。2016年3月3日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2008年12月12日閲覧。
^ Sonne N、Karsdal MA 、Henriksen K（2021年4月）。「アミリン、カルシトニン、CGRP受容体のモノアゴニストとデュアルアゴニスト、および代謝性疾患におけるその可能性」。分子代謝。46：101109。doi ：10.1016/ j.molmet.2020.101109。PMC 8085567。PMID 33166741。
^ Zhang J、Herscovitz H (2003 年 2 月)。「新生脂質化アポリポタンパク質 B は、小胞体分子シャペロン、GRP94、ERp72、BiP、カルレティキュリン、およびシクロフィリン B のネットワークとの関連によって調べられたように、不完全に折り畳まれた中間体としてゴルジ体に輸送される」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 9): 7459–7468。doi : 10.1074/ jbc.M207976200。PMID 12397072 。
^ Linnik KM、Herscovitz H (1998 年 8 月)。「複数の分子シャペロンが成熟中のアポリポタンパク質 B と相互作用します。小胞体常在シャペロン (ERp72、GRP94、カルレティキュリン、BiP) のネットワークは、脂質化状態に関係なくアポリポタンパク質 b と相互作用します」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 33): 21368–21373。doi : 10.1074/jbc.273.33.21368。PMID 9694898 。
^ Orr AW、Pedraza CE、Pallero MA、Elzie CA、Goicoechea S、Strickland DK、他 (2003 年 6 月)。「低密度リポタンパク質受容体関連タンパク質は、接着斑の分解を知らせるカルレティキュリン共受容体である」。The Journal of Cell Biology。161 ( 6): 1179–1189。doi :10.1083/ jcb.200302069。PMC 2172996。PMID 12821648。

さらに読む

Pondel M (2000 年 12 月)。「カルシトニンとカルシトニン受容体: 骨とその先」。国際実験病理学ジャーナル。81 (6): 405–422。doi : 10.1046 / j.1365-2613.2000.00176.x。PMC 2517743。PMID 11298188。
Gorn AH、Lin HY、Yamin M、Auron PE、Flannery MR、Tapp DR、他 (1992 年 11 月)。「卵巣癌細胞株からのヒトカルシトニン受容体のクローニング、特性評価、および発現」。The Journal of Clinical Investigation。90 ( 5): 1726–1735。doi :10.1172 / JCI116046。PMC 443230。PMID 1331173。
Albrandt K、Brady EM、Moore CX、Mull E、Sierzega ME、Beaumont K (1995 年 12 月)。「ヒトカルシトニン受容体の 3 番目のアイソフォームの分子クローニングと機能的発現、およびカルシトニン受容体遺伝子の部分的特徴付け」。内分泌学。136 ( 12): 5377–5384。doi :10.1210/endo.136.12.7588285。PMID 7588285 。
Egerton M、Needham M、Evans S、Millest A、Cerillo G、McPheat J、他 (1995 年 4 月)。「複数のヒトカルシトニン受容体アイソフォームの同定: 異種発現と薬理学的特性」。Journal of Molecular Endocrinology。14 ( 2): 179–189。doi :10.1677/jme.0.0140179。PMID 7619207。
Nussenzveig DR、Mathew S、Gershengorn MC (1995 年 5 月)。「48 ヌクレオチドのエクソンの選択的スプライシングにより、ヒトカルシトニン受容体の 2 つのアイソフォームが生成される」。内分泌学。136 ( 5 ): 2047–2051。doi :10.1210/endo.136.5.7720653。PMID 7720653。
中村正人、橋本哲也、中島隆也、市井晋也、古山純、石原裕也、他（1995年4月）。「選択的スプライシングによって生成される新しいタイプのヒトカルシトニン受容体アイソフォーム」。生化学および生物物理学研究コミュニケーション。209 (2): 744–751。土井：10.1006/bbrc.1995.1562。PMID 7733946。
Pérez Jurado LA、Li X、 Francke U (1995)。「7q21.3 のヒトカルシトニン受容体遺伝子 (CALCR) は、ウィリアムズ症候群に関連する欠失の範囲外にある」。細胞遺伝学と細胞遺伝学。70 (3–4): 246–249。doi :10.1159/000134044。PMID 7789182 。
Nussenzveig DR、Thaw CN、Gershengorn MC (1994 年 11 月)。「ヒトカルシトニン受容体の細胞内ループ 1 によるイノシトールリン酸セカンドメッセンジャー形成の阻害。合成受容体遺伝子の発現と変異分析」。The Journal of Biological Chemistry。269 ( 45): 28123–28129。doi : 10.1016/ S0021-9258 (18) 46903-7。PMID 7961748。
Kuestner RE、Elrod RD、Grant FJ、 Hagen FS、Kuijper JL、Matthewes SL、他 (1994 年 8 月)。「ヒトカルシトニン受容体の豊富なサブタイプのクローニングと特性評価」。分子薬理学。46 (2): 246–255。PMID 8078488 。
Frendo JL、Pichaud F、Mourroux RD、Bouizar Z、Segond N、Moukhtar MS、他 (1994 年 4 月)。「ヒトカルシトニン受容体のアイソフォームは TT 細胞および甲状腺髄様癌で発現している」。FEBS Letters。342 ( 2 ) : 214–216。Bibcode : 1994FEBSL.342..214F。doi : 10.1016 / 0014-5793 (94)80503-2。PMID 8143880。S2CID 5709002 。
Masi L、Becherini L、Gennari L、Colli E、Mansani R、Falchetti A、他。（1998年4月）。「ヒトカルシトニン受容体の対立遺伝子変異体：閉経後のイタリア人女性における分布と骨量との関連」。生化学および生物物理学研究コミュニケーション。245 (2): 622–626。土井：10.1006/bbrc.1998.8445。PMID 9571205。
Taboulet J、Frenkian M、Frendo JL、Feingold N、Jullienne A、de Vernejoul MC (1998 年 12 月)。「カルシトニン受容体多型は閉経後女性の骨折リスク低下と関連している」。ヒト分子遺伝学。7 (13 ) : 2129–2133。doi : 10.1093/hmg/7.13.2129。PMID 9817931。
Christopoulos G、Perry KJ、Morfis M、Tilakaratne N、Gao Y、Fraser NJ、他 (1999 年 7 月)。「複数のアミリン受容体は、受容体活性修飾タンパク質とカルシトニン受容体遺伝子産物との相互作用から生じる」。分子薬理学。56 (1): 235–242。doi :10.1124/mol.56.1.235。PMID 10385705 。
西川孝文、石川秀、山本聡、越原洋（1999年9月）。「正常骨髄由来のヒト破骨細胞における新規カルシトニン受容体遺伝子」。FEBS Letters。458 （ 3 ）： 409–414。Bibcode ：1999FEBSL.458..409N。doi ：10.1016 /S0014-5793（99）01176-X。PMID 10570950。S2CID 41350895 。
Beaudreuil J、Taboulet J、Orcel P、Graulet AM、Denne MA、Baudoin C、他 (2000 年 7 月)。「閉経後女性の単核白血球におけるカルシトニン受容体 mRNA: 骨粗鬆症中の減少と特定のアイソフォームの関与による骨マーカーとの関連」。Bone . 27 ( 1): 161–168. doi :10.1016/S8756-3282(00)00305-7. PMID 10865224。
Wada S, Yasuda S, Nagai T, Maeda T, Kitahama S, Suda S, et al. (2001年4月). 「核因子κBリガンドおよびマクロファージコロニー刺激因子の受容体活性化因子を用いてin vitroで調製したヒト破骨細胞様細胞におけるグルココルチコイドによるカルシトニン受容体の調節」内分泌学. 142 (4): 1471–1478. doi : 10.1210/endo.142.4.8085 . PMID 11250927.
Ogden CA、deCathelineau A、Hoffmann PR、Bratton D、Ghebrehiwet B、Fadok VA、他 (2001 年 9 月)。「細胞表面カルレティキュリンおよび CD91 の C1q およびマンノース結合レクチンとの結合により、マクロピノサイトーシスおよびアポトーシス細胞の取り込みが開始される」。The Journal of Experimental Medicine。194 ( 6): 781–795。doi :10.1084/ jem.194.6.781。PMC 2195958。PMID 11560994。
野坂勇、舘勇、新福秀、河村剛、大浦功 (2002)。「カルシトニン受容体遺伝子多型と骨内インプラント周囲の早期辺縁骨吸収との関連性」。国際口腔・顎顔面インプラントジャーナル。17 (1): 38–43。PMID 11858573 。

外部リンク

「カルシトニン受容体」。受容体およびイオンチャネルの IUPHAR データベース。国際基礎・臨床薬理学連合。2016 年 3 月 3 日にオリジナルからアーカイブ。2007年 7 月 23 日に取得。
米国国立医学図書館医学件名標目(MeSH)のカルシトニン+受容体

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000004948 – Ensembl、2017 年 5 月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000023964 – Ensembl、2017 年 5 月

[3] 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[4] 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[pmid12529940-5] ^ Purdue BW、Tilakaratne N、 Sexton PM (2002)。「カルシトニン受容体の分子薬理学」。受容体とチャネル。8 (3–4): 243–255。doi :10.1080/10606820213681。PMID 12529940 。

[pmid7057295-6] ^ Chambers TJ、Magnus CJ (1982 年 1 月)。「カルシトニンは単離された破骨細胞の行動を変化させる」。The Journal of Pathology。136 ( 1) : 27–39。doi : 10.1002 /path.1711360104。PMID 7057295。S2CID 8395420。

[pmid14970190-7] ^ Dacquin R、Davey RA、Laplace C、Levasseur R、Morris HA、Goldring SR、他 (2004 年 2 月)。「アミリンは骨吸収を阻害し、カルシトニン受容体は生体内での骨形成を制御する」。The Journal of Cell Biology。164 ( 4): 509–514。doi :10.1083/jcb.200312135。PMC 2171986。PMID 14970190。

[pmid18627265-8] ^ Davey RA、Turner AG、McManus JF、Chiu WS、Tjahyono F、Moore AJ、他 (2008 年 8 月)。「カルシトニン受容体はマウスの高カルシウム血症を防ぐ生理学的役割を果たす」。Journal of Bone and Mineral Research。23 ( 8): 1182–1193。doi : 10.1359 /jbmr.080310。PMC 2680171。PMID 18627265。

[9] senselab 2009年2月28日アーカイブ、Wayback Machine

[IUPHAR-DB-10] 「カルシトニン受容体：概要」。受容体およびイオンチャネルのIUPHARデータベース。国際基礎・臨床薬理学連合。2016年3月3日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2008年12月12日閲覧。

[11] ^ Sonne N、Karsdal MA 、Henriksen K（2021年4月）。「アミリン、カルシトニン、CGRP受容体のモノアゴニストとデュアルアゴニスト、および代謝性疾患におけるその可能性」。分子代謝。46：101109。doi ：10.1016/ j.molmet.2020.101109。PMC 8085567。PMID 33166741。

[pmid12397072-12] Zhang J、Herscovitz H (2003 年 2 月)。「新生脂質化アポリポタンパク質 B は、小胞体分子シャペロン、GRP94、ERp72、BiP、カルレティキュリン、およびシクロフィリン B のネットワークとの関連によって調べられたように、不完全に折り畳まれた中間体としてゴルジ体に輸送される」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 9): 7459–7468。doi : 10.1074/ jbc.M207976200。PMID 12397072 。

[pmid9694898-13] Linnik KM、Herscovitz H (1998 年 8 月)。「複数の分子シャペロンが成熟中のアポリポタンパク質 B と相互作用します。小胞体常在シャペロン (ERp72、GRP94、カルレティキュリン、BiP) のネットワークは、脂質化状態に関係なくアポリポタンパク質 b と相互作用します」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 33): 21368–21373。doi : 10.1074/jbc.273.33.21368。PMID 9694898 。

[pmid12821648-14] Orr AW、Pedraza CE、Pallero MA、Elzie CA、Goicoechea S、Strickland DK、他 (2003 年 6 月)。「低密度リポタンパク質受容体関連タンパク質は、接着斑の分解を知らせるカルレティキュリン共受容体である」。The Journal of Cell Biology。161 ( 6): 1179–1189。doi :10.1083/ jcb.200302069。PMC 2172996。PMID 12821648。