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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | WDCP、C2orf44、PP384、WDリピートおよびコイルドコイルを含む、MMAP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：616234; MGI : 3040699;ホモロジーン: 49822;ジーンカード：WDCP; OMA :WDCP - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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WDリピートおよびコイルドコイル含有タンパク質（WDCP）は、ヒトではWDCP遺伝子によってコードされるタンパク質である。タンパク質の機能は完全には解明されていないが、WDCPは大腸がんに見られる未分化リンパ腫キナーゼとの融合タンパク質で特定されている。[5] WDCPは、 DNAの二本鎖切断を処理するMRN複合体でも特定されている。[6]
遺伝子
WDCPはヒトでは染色体2番、具体的にはマイナス鎖の2p23.3座に位置している。遺伝子全体の長さは20,235bpで、24,029,340～24,047,575である。WDCPはMFSD2B遺伝子とFKBP1B遺伝子の間に位置している。[7]遺伝子全体は4つのエクソンから構成されており、詳細は以下の表を参照のこと。[8]
表 1. WDCP のエクソンとそのさまざまな長さ。
この遺伝子の一般的な別名としては、染色体2、オープンリーディングフレーム44（c2orf44）、MMAP、PP384などがある。[9]
mRNA
WDCPアイソフォーム1は、mRNA-WDリピートとコイルドコイルを含む転写バリアント1によってコードされています。総RNA転写産物は18,045bpの長さで、WDCP遺伝子のヌクレオチド24,029,347 - 24,047,391から転写されます。[9]コードDNA配列は3848ヌクレオチドの長さです。5' UTRには7,897ヌクレオチドが含まれ、3' UTRには1,597ヌクレオチドが含まれます。
WDCPには2つの転写バリアントが知られています。WDCP転写バリアント2とWDCP転写バリアントX1です。2つの転写に関する情報は以下を参照してください。[8]
表 2. WDCP 転写バリアント 1 と比較した WDCP の転写バリアントとその選択的スプライシング パターン。
タンパク質
一次配列
WDCPタンパク質アイソフォーム1は721アミノ酸から構成され、分子量は79kDa、理論上の等電点は6.2です。[12] WDCPタンパク質アイソフォーム1のタンパク質配列を以下に示します。[13]
1 MELGGKLLR TGLNALHQAV HPIHGLAWTD GNQVVLTDLR LHSGEVKFGD SKVIGQFECV
61 CGLSWAPPVA DDTPVLLAVQ ヘキサゴン CPSMESSKW LTSQTCEIRG SLPILPQGCV
121 WHPKCAILTV LTAQDVSIFP NVHSDDSQVK ADINTQGRIH CACWTQDGLR LVVAVGSSLH
181 SYIWDSAQKT LHRCSSCLVF DVDSHVCSIT ATVDSQVAIA TELPLDKICG LNASETFNIP
241 PNSKDMTPYA LPVIGEVRSM DKEATDSETN SEVSSSSYL EPLDLTHIHF NQHKSEGNSL
301 ICLRKKDYLT GTGQDSSHLV LVTFKKAVTM TRKVTIPGIL VPDLIAFNLK AHVVAVASNT
361 CNIILIYSVI PSSVPNIQQI RLENTERPKG ICFLTDQLLL ILVGKQKLTD TTFLPSSKSD
421 QYAISLIVRE IMLEEEPSIT SGESQTTYST FSAPLNKANR KKLIESLSPD FCHQNKGLLL について
481 TVNTSSQNGR PGRTLIKEIQ SPLSSICDGS IALDAEPVTQ PASLPRHSST PDHTSTLEPP
541 注文の確定後
601 VHIIYQKPYY LGPVVEKRAV LLCDGKLRLS TVQQTFGLSL IEMLHDSHWI LLSADSEGFI
661 PLTFTATQEI IIRDGSLSRS DVFRDSFSHS PGAVSSLKVF TGLAAPSLDT TGCCNHVDGM
721A
図 1. WDCP タンパク質アイソフォーム 1 のタンパク質配列。
WDCPアイソフォーム1の組成分析では、特定のアミノ酸のレベルが極端に高かったり低かったりすることは示されていません。タンパク質には正、負、または混合電荷のクラスターは含まれていません。 [14]
下の表に示すように、WDCP には 2 つのアイソフォームがあります。
表 3. WDCP タンパク質アイソフォームとタンパク質情報の表。
二次構造
WDCPタンパク質アイソフォーム1の二次構造は、47個のランダムコイル（429残基、59.5%）、19個のアルファヘリックス（160残基、22.19%）、および31個の延長ストランド（132残基、18.31%）で構成されています。[17]
三次構造と四次構造
WDCPには2つのジスルフィド結合が予測されており、1つはシステイン残基574と623の間、もう1つはシステイン残基713と714の間である。[18]
ドメインとモチーフ
WDCPタンパク質ドメインには、2つのトリプトファン-アスパラギン酸繰り返し部位、複数のリン酸化部位、および造血細胞キナーゼと相互作用するドメインが含まれています。[19]
組織発現
様々な組織タイプにおいて、WDCPは白血球（3.0 RPKM）、胸腺（3.6 RPKM）、リンパ節、骨髄、精巣でmRNA発現の増加を示しています。[9] WDCPは内分泌組織、腎臓、膀胱でタンパク質発現の増加を示しています。[20] GTExデータベースの複数の組織ラインにおいて、WDCP発現はエプスタイン・バーウイルス変換リンパ球で最も高く、膵臓で最も低いようです。[21] NCBI GEOレコードによると、全体的なWDCP発現はUniversal Human Reference RNAによると65〜70パーセンタイルにあります。[22]
胎児組織では、WDCP mRNAの発現は肺で17週目に3.75 RPKMで最も高く、心臓では10週目に3.5 RPKM、腸では11週目に3.0 RPKMで最高になります。17週目には、腸のWDCP発現は3.0 RPKMから0.75 RPKMに低下します。20週目の胎児腎臓はWDCP発現が最も低く、0.5 RPKMです。[9]
表現の規制
エピジェネティック
WDCPにはプロモーターに関連するCpGアイランドはありません。WDCPはH3K27acのレベルが比較的低いですが、HeLa、HUVEC、白血病細胞株など、さまざまな細胞タイプでH3K4me1とH3K4me3のレベルが高くなります。 [8]
転写
WDCPのGeneHancerプロモーターはGH02J024045として記載されています。このプロモーターに関連し、ChIPシグナルで確認されている転写因子結合部位には、 HNF4A、CEBPB、ERG1、FOS1、ETS1、およびE2F6があります。[8] FOS、EGR1、およびETS1の結合部位は、 DNase過敏性部位にあります。
転写後
WDCP には 2 つの転写バリアントがあり、mRNA セクションの表に詳細が示されています。
翻訳とmRNAの安定性
UTR領域のmRNA二次構造は、WDCP転写産物中に予測されるステムループ構造を多数示した。開始コドンに最も近い5' UTR領域には、約22個の予測ループが含まれていた。開始コドンに近い5' UTRのステムループは、発現レベルが低いことを示している可能性がある。[23] 3' UTR領域には108個の予測ループがある。[24] 3' UTRには既知のmiRNAターゲットはない。
翻訳後修飾
WDCP アイソフォーム 1 には、次の翻訳後修飾が含まれています。
糖化はアミノ酸への糖分子の付加であり、腎不全や糖尿病などの病態と関連している。[25]糖化はリジン残基5、7、83、189、244、262、294、325、389、405、407、461、552、および617で発生すると予測されている。
アセチル化は、開始メチオニン残基にアセチル基を付加する反応である。これは通常、代謝関連経路と関連している。WDCPには開始メチオニン残基に確認されているアセチル化部位が1つある。[26]
リン酸化はアミノ酸にリン酸基が付加される反応である。主に細胞シグナル伝達経路と関連しており、腫瘍の発生を誘発する可能性がある。セリン、スレオニン、チロシンのリン酸化部位は、NetPhos閾値0.9で27残基で特定された。[27]リン酸化は以下で検出された。
- セリン残基 43、97、147、181、267、274、278、416、417、441、504、505、528、529、535、550、590、630、676、678、686、688、および 690。
- トレオニン残基73および385。
- チロシン残基422および555。
WDCPと相互作用する可能性のあるキナーゼとしては、カゼインキナーゼ1、カゼインキナーゼ2、cAMP、cGMP、P38MAPK、DNAPK、プロテインキナーゼA、プロテインキナーゼCなどが挙げられる。[27]
SUMO化は、タンパク質中のリジン残基に小さなユビキチン様修飾子を付加するものである。WDCPのSUMO化部位にはリジン残基47、152、298、310、709が含まれ、リジン残基47と152が最もSUMO化される可能性が高い。[28] SUMO化はタンパク質間相互作用に影響を与え、タンパク質のユビキチン化に影響を与える可能性がある。[29]
パルミトイル化はシステイン残基に脂肪酸鎖を付加する反応である。パルミトイル化が確認されている部位はシステイン残基714である。[30]
GalNAc O-グリコシル化は、セリンまたはスレオニン残基に糖分子を付加することで、構造安定性が向上する可能性がある。[31] これらの残基のいくつかはリン酸化部位と重複しており、これらの残基がリン酸化部位を切り替えることができることを示している。[32] [33]これらの部位は次の場所で検出された。
- セリン残基 137、243、267、271、274、295、485、528、529、688、および 695。部位 267、274、528、529、および 688 はリン酸化部位と重複しています。
- トレオニン残基412、440、447、484、534。
N-グリコシル化はアスパラギン残基に糖分子が付加される反応である。アスパラギン残基483はWDCPで唯一検出されたN-グリコシル化部位である。[34]
アミド化部位、C結合型マンノシル化部位、GPI修飾部位、非古典的なタンパク質分泌、膜貫通ヘリックスまたは領域、RおよびK切断部位の予測、リポタンパク質部位、スルホン化チロシン、またはツインアルギニンシグナルペプチドは存在しませんでした。[35]
細胞内局在
WDCP アイソフォーム 1 には、膜貫通ドメイン、アクチン結合モチーフ、ER 保持モチーフ、ゴルジ輸送シグナルはありません。このタンパク質は核内に存在する可能性が最も高く、信頼性スコアは 47.8%、細胞質内に存在する可能性は 30.4% です。[36] [37] WDCP アイソフォーム 1 の近縁相同タンパク質は、相同タンパク質について同様の結果を示しており、このタンパク質は核内に存在する可能性が最も高いことが示されています。[37]さらに、WDCP には、残基 401 と 581 から始まる 2 つの核局在配列が予測されています。 [38]
WDCPの免疫染色では、骨肉腫細胞の核小体と腎細胞の細胞質に局在することが示されている。[39]
関数
WDCP の機能は現時点では十分に解明されていませんが、骨髄と胸腺での発現レベルが上昇していることから、このタンパク質は免疫機能と発達に関係している可能性があります。核内での位置、MRN 複合体との関係、リン酸化部位の豊富さ、およびさまざまな癌との関連性は、細胞成長の調節または癌原性機能における役割を示唆している可能性があります。
相互作用するタンパク質
WDCPはHCKと相互作用することが知られており、WDCPのプロリンに富む領域がHCKのSrc相同性3ドメインに結合します。前述のように、WDCPはALKと融合して存在することが知られています。この融合によりALKの構造が変化し、恒常的なシグナル伝達がもたらされます。[40]
研究では、WDCPとRuvB様タンパク質1および2との相互作用がヒト胎児腎細胞で確認されており、これらはATPase活性、C1q、腫瘍壊死因子関連タンパク質2およびDYNLT1に関連するAAAタンパク質ファミリーに属しています。[41] [42] [43]
転写制御セクションに記載されている転写因子結合部位に基づくと、WDCP は次の転写因子と相互作用する可能性があります。
- HNF4A：発現レベルの上昇は大腸癌と関連している。[44]
- CEBPB：免疫反応の調節に関与[45]
- EGR1: 神経可塑性と記憶形成に関与する腫瘍抑制遺伝子[46] [47]
- FOS：骨肉腫に関連するプロトオンコゲン。[48]
- ETS1：病原体や腫瘍の防御を助ける。[49]
- E2F6: 腫瘍形成性Bmi1ポリコーム複合体と関連している。[50]
臨床的意義
研究では、WDCP は大腸がん、白血病、骨肉腫などさまざまながんと関連していることが示されています。大腸がんの転移巣では、原発腫瘍よりも WDCP レベルが高くなっています。[51] GEO レコードでは、慢性骨髄性白血病の治療薬であるイマチニブで制御されている白血病細胞株で WDCP レベルの上昇が示されています。[52]このパターンは、カシオペニアで処理した HeLa 細胞株でも見られます。カシオペニアは、活性 Cu 2+ を持つ小分子で、腫瘍に結合してアポトーシスを誘導します。[53] [54]
相同性
WDCPの相同遺伝子は存在しないが、この遺伝子の相同遺伝子は霊長類、げっ歯類、爬虫類、鳥類、魚類、両生類、棘皮動物、そしておそらく真菌類で発見されている。原核生物や植物には相同遺伝子は存在しない。相同ドメインを含むタンパク質を持つ生物は存在しない。[55]
右のグラフは、WDCP の進化速度をフィブリノゲン アルファ鎖(NCBI: NP_068657) およびシトクロム c (NCBI: NP_061820) の進化速度と比較したものです。右のグラフからわかるように、WDCP の進化速度はシトクロム c の進化速度よりも速いですが、フィブリノゲン アルファ鎖の進化速度よりも遅いです。
WDCPには保存されている配列がいくつかありますが（概念翻訳で確認できます）、さまざまなオルソログ間で保存されているドメインはほとんどありません。複数の配列アライメントによって検出された保存されたグリケーション部位は、リジン389です。[56]以下の表は、オルソログのリスト、生物と人間の分岐の進化の日付、およびWDCPアイソフォーム1とオルソログタンパク質配列の％同一性を示しています。
表 4. WDCP 相同タンパク質を持つ生物の表。
注記
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