ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ＨＫＫ 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1AD5、1BU1、1QCF、2C0I、2C0O、2C0T、2HCK、2HK5、2OI3、2OJ2、3HCK、3NHN、3RBB、3REA、3REB、3VRY、3VRZ、3VS0、3VS1、3VS2、3VS3、3VS4、3VS5、3VS6、3VS7、4HCK、4LUD、4LUE、4ORZ、4U5W、5HCK
識別子 エイリアス HCK 、JTK9、p59Hck、p61Hck、HCKプロトオンコジーン、Srcファミリーチロシンキナーゼ 外部ID オミム : 142370; MGI : 96052; ホモロジーン : 20489; ジーンカード ：HCK; OMA :HCK - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体2（マウス） [2] バンド 2 H1|2 75.41 cM 始める 152,950,388 bp [2] 終わり 152,993,361 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 単球 顆粒球 血 脾臓 骨髄 付録 海綿骨 中前頭回 骨髄細胞 歯周繊維
トップの表現 顆粒球 骨髄間質 脛骨大腿関節 脾臓 血 リブ 腸間膜リンパ節 右肺葉 膀胱移行上皮 左肺
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 タンパク質キナーゼ活性 非膜貫通型タンパク質チロシンキナーゼ活性 キナーゼ活性 タンパク質結合 シグナル伝達受容体結合 ATP結合 タンパク質チロシンキナーゼ活性 ホスホチロシン残基結合 細胞成分
細胞質 細胞質 ゴルジ体 細胞投影 膜 焦点接着 細胞膜の細胞質側の外因性成分 輸送小胞 細胞接合 アクチンフィラメント カベオラ リソソーム 細胞骨格 細胞質小胞 核 核質 細胞膜 生物学的プロセス
細胞分化 免疫反応に関与する白血球の移動 アクチンフィラメント重合の正の制御 貪食作用に関与するFc-γ受容体シグナル伝達経路 リン酸化 膜貫通受容体タンパク質チロシンキナーゼシグナル伝達経路 サイトカインを介したシグナル伝達経路 インターフェロン-γを介したシグナル伝達経路 免疫システムのプロセス 白血球脱顆粒 アポトーシス過程の負の調節 ウイルスによる宿主防御の緩和 タンパク質リン酸化 細胞接着 貪食後の呼吸バースト DNA結合転写因子活性の調節 細胞集団増殖の正の調節 炎症反応の調節 細胞形状の調節 ポドソームの組み立ての調節 ペプチジルチロシンの自己リン酸化 貪食作用 インテグリンを介したシグナル伝達経路 タンパク質の自己リン酸化 ペプチジルチロシンリン酸化 貪食作用の調節 中胚葉の発達 炎症反応 自然免疫応答を活性化するシグナル伝達 アクチン細胞骨格の再編成の正の調節 リポ多糖類を介したシグナル伝達経路 エキソサイトーシス ウイルスプロセス 先天性免疫反応 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_002110 NM_001172129 NM_001172130 NM_001172131 NM_001172132 NM_001172133
RefSeq (タンパク質) NP_001165600 NP_001165601 NP_001165602 NP_001165603 NP_001165604 NP_002101
場所 (UCSC) 20章: 32.05 – 32.1 Mb 2 章: 152.95 – 152.99 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
チロシンタンパク質キナーゼHCK は、ヒトでは HCK 遺伝子によってコードされる 酵素 である 。 [5]
構造 HCK は 2 つの末端ドメインと 3 つの SH ドメインを含む 5 つの異なるドメインで構成されています。N 末端ドメインは脂質修飾に重要であり、C 末端ドメインには調節性チロシン残基が含まれています。次に、HCK は 3 つの高度に保存された SH ドメイン (SH1、SH2、および SH3) で構成されています。触媒性 SH1 ドメインにはキナーゼの活性部位があります。HCK が不活性状態にある場合、調節性 SH3 ドメインと SH2 ドメインはしっかりと結合しています。 [6] [7] [8]
シグナリング HCKは細胞質に局在し、そこでキナーゼとして機能します。定常状態では、HCKは不活性構造のままです。TLR4やIL-2などの刺激と相互作用すると、 [9] [10] HCKのC末端チロシン残基がCD45などのホスファターゼによって脱リン酸化され、HCKの不活性構造が破壊され、HCKが活性化されます。 [11] 活性化されたHCKは、Bcr / Abl、PI3K / AKT、MAPK / ERK、STAT5などの下流分子をリン酸化することができ、これが骨髄細胞の分極、増殖、および移動に関与します。 [12] [13] [14] HCKのC末端チロシン残基が失われた患者の症例研究では、患者が重度の肺炎と血管炎を患っていたことが示されました。これはHCK活性の増加によるもので、骨髄細胞の移動やエフェクター機能の増加、炎症誘発性サイトカインIL1b、IL-6、IL-8、TNF-aの産生、活性酸素種の産生などを引き起こした。これらの異常な機能は、炎症性白血球の肺や皮膚への浸潤として現れ、肺炎や血管炎を引き起こした。 [15]
関数 HCK は、食作用、膜リモデリング、細胞移動などのアクチン依存性プロセスに関与するため、炎症時に重要な役割を果たします。また、マウスでは HCK が NLRP3 インフラマソーム形成と LPS 誘発性炎症反応に関与していることも示されています。ただし、作用機序はまだ解明されていません。 [16] HCK は炎症関連プロセスだけでなく、癌プロセスにも関与しています。HCK は、急性骨髄性白血病患者の骨髄における白血病細胞の移動に部分的に関与する CXCL12/CXCR4 シグナル伝達軸の一部であることが示されています。この発見は、HCK が急性骨髄性白血病の治療の新たなターゲットになることを示唆しています。 [14] HCK と Src ファミリーキナーゼは、薬剤耐性癌細胞における細胞生存の促進にも関与していることが示唆されています。 [17]
インタラクション HCK は以下と相互作用する ことが示されています :
参考文献
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さらに読む
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