ヴァーシカン

VCAN
識別子
エイリアス	VCAN、CSPG2、ERVR、GHAP、PG-M、WGN、WGN1、バーシカン
外部ID	OMIM : 118661; MGI : 102889; HomoloGene : 3228; GeneCards : VCAN; OMA :VCAN - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	5番染色体（ヒト）
終わり	83,582,303 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	13番染色体（マウス）
終わり	89,890,628 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	単球; ; 心膜; ; 右冠動脈; ; 心室帯; ; 滑膜関節; ; 上腕二頭筋の腱; ; 伏在静脈; ; 胸部大動脈下行; ; 海綿骨; ; 上行大動脈;
	トップの表現
	性器結節; ; 精管; ; 胎児の尾; ; 積雲細胞; ; 半月弁; ; 輸出管; ; 上顎突出; ; 手; ; 真皮; ; 臼歯;
	参照表現データの詳細
	; ; ; ;
	参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー
分子機能	カルシウムイオン結合; グリコサミノグリカン結合; タンパク質結合; 炭水化物結合; 細胞外マトリックス構造成分; ヒアルロン酸結合; 圧縮抵抗を与える細胞外マトリックス構造成分;
細胞成分	膜; 細胞外マトリックス; リソソーム腔; ゴルジ体腔; 細胞外空間; 小胞体腔; 細胞外領域; コラーゲン含有細胞外マトリックス; 細胞内膜で囲まれた細胞小器官;
生物学的プロセス	グリコサミノグリカン代謝プロセス; 骨格系の発達; 細胞認識; コンドロイチン硫酸の生合成過程; 細胞外マトリックスの組織化; 多細胞生物の発達; 中枢神経系の発達; 細胞接着; 骨芽細胞の分化; コンドロイチン硫酸の分解過程; デルマタン硫酸生合成プロセス; グリア細胞の移動; 翻訳後タンパク質修飾;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	1462
	13003
	ENSG00000038427
	ENSMUSG00000021614
	P13611 ; Q86W61
	Q62059
	NM_004385 ; NM_001126336 ; NM_001164097 ; NM_001164098
	NM_001081249 ; NM_001134474 ; NM_001134475 ; NM_019389 ; NM_172955
	NP_001119808 ; NP_001157569 ; NP_001157570 ; NP_004376 ; NP_001119808.1
	該当なし
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

バーシカンは、様々なヒト組織に存在する大きな細胞外マトリックスプロテオグリカンであり、 VCAN遺伝子によってコード化されている。^[5]^[6]

バーシカンは、見かけの分子量が1000kDaを超える大きなコンドロイチン硫酸プロテオグリカンです。1989年に、ジマーマンとルオスラティは線維芽細胞コンドロイチン硫酸プロテオグリカンのコアタンパク質をクローン化し、配列を決定しました。 ^[7]彼らは、その多目的なモジュール構造を認識して、それをバーシカンと名付けました。

バーシカンはレクチカンタンパク質ファミリーに属し、他のメンバーとしてアグリカン（軟骨に豊富）、ブレビカン、ニューロカン（神経系プロテオグリカン）があります。バーシカンはコンドロイチン硫酸プロテオグリカンコアタンパク質 2 またはコンドロイチン硫酸プロテオグリカン 2 (CSPG2)、PG-M としても知られています。

構造

これらのプロテオグリカンは、相同な球状のN 末端、C 末端、およびグリコサミノグリカン(GAG) 結合領域を共有しています。

N 末端 (G1) 球状ドメインは、Ig様ループと 2 つのリンクモジュールで構成され、ヒアルロン酸(HA) 結合特性を持っています。

バーシカンには、V0、V1、V2、V3、V4の5つのアイソフォームがあります。^[8] バーシカンV0の中心ドメインには、GAG-αドメインとGAG-βドメインの両方が含まれています。V1アイソフォームにはGAG-βドメインがあり、V2にはGAG-αドメインがあり、V3にはGAG付着ドメインがなく、V4にはGAG-βドメインの一部があります。GAGは繰り返し二糖ユニットで構成されており、プロテオグリカンの負電荷やその他多くの特性に寄与しています。

C 末端 (G3) 球状ドメインは、1 つまたは 2 つの上皮成長因子(EGF) リピート、C 型レクチンドメイン、および補体調節タンパク質 (CRP) 様ドメインで構成されています。C 末端ドメインは、レクチカンの機能に大きく貢献する ECM 内のさまざまなリガンドに結合します。

関数

細胞接着、移動、増殖におけるバーシカンの役割は、広範囲に研究されてきました。バーシカンは、しばしば抗接着分子と考えられています。バーシカンの大きなサイズ (>1000 kDa) と水分補給能力を考慮すると、インテグリン(細胞接着分子の大きなファミリー) とその細胞表面受容体との相互作用が立体的に妨げられている可能性があります。

バーシカンの発現は、血管、皮膚、発達中の心臓など、さまざまな成体組織で観察されています。血管の平滑筋細胞、皮膚の上皮細胞、中枢神経系および末梢神経系の細胞は、生理的にバーシカンを発現する細胞タイプのいくつかの例です。バーシカンは発達に関与しており、心臓の形成に重要な胚細胞の移動を誘導し、神経堤細胞の移動経路を概説します。

N末端

バーシカンの N 末端は、ヒアルロン酸と相互作用してECMの完全性を維持する上で重要な役割を果たします。また、リンクタンパク質との相互作用も研究されています。

グリコサミノグリカン結合領域

バーシカンの中心ドメインはグリコサミノグリカンで装飾されています。バーシカンの構造的および機能的多様性は、GAG 硫酸化パターンのバリエーションとコアタンパク質に結合する GAG 鎖の種類の多様性によって増大します。バーシカン遺伝子は 1 つですが、mRNA の選択的スプライシングにより、GAG 鎖の潜在的な数が異なる 4 つの異なるバーシカンアイソフォームが生成されます。すべてのアイソフォームは、相同な N 末端 (HA 結合) および C 末端 (レクチン様) ドメインを持っています。バーシカン V0 の中心ドメインには、GAG-α ドメインと GAG-β ドメインの両方が含まれています。V1 アイソフォームには GAG-β ドメインがあり、V2 には GAG-α ドメインがあり、V3 には GAG 結合ドメインがなく、N 末端および C 末端の球状ドメインのみで構成されています。アイソフォームは、異なる組織タイプで異なって発現することが知られています。選択的スプライシングの生物学的意義はまだ決定されていません。

コンドロイチン硫酸鎖は、負に帯電した硫酸基またはカルボキシル基を持っているため、特定の成長因子、サイトカイン、ケモカインなどのさまざまな正に帯電した分子に引き付けられます。細胞外マトリックスまたは細胞表面でのこの相互作用は、これらの因子の固定化勾配の形成、タンパク質分解による切断からの保護、および特定の細胞表面受容体への提示に重要です。バーシカンと白血球接着分子 L-セレクチン、P-セレクチン、および CD44 の結合も、バーシカンの CS 鎖とこれらの分子の糖結合ドメインとの相互作用によって媒介されます。CD44 と L-セレクチンは両方とも白血球の移動に関係しています。バーシカンが多数のケモカインに結合する能力と、そのような結合の生物学的影響も調査されています。バーシカンは CS 鎖を介して特定のケモカインに結合することができ、この相互作用はケモカインの機能をダウンレギュレーションします。最近、バーシカンの V1 および V2 アイソフォームが細胞増殖に反対の影響を及ぼすという結果を踏まえ、グリコサミノグリカンドメイン GAG-β がバーシカンによる細胞増殖の促進とバーシカンによる細胞アポトーシスの減少に関与していることが示唆されました。

C末端

バーシカンのC末端は、マトリックス内の様々な分子と相互作用する。リガンドの重要なファミリーの1つは、テネイシンファミリーである。^[9]例えば、バーシカンのC-レクチンドメインは、生体内で、カルシウム依存的に、フィブロネクチンタイプIII（FnIII）リピート3-5ドメインを介してテネイシンRと相互作用する。異なるテネイシンドメインは、インテグリン、細胞接着分子、シンデカンおよびグリピカンプロテオグリカンファミリーのメンバーなど、広範囲の細胞受容体と相互作用する。バーシカンのC末端ドメインは、発達中の心臓でバーシカンの発現と関連するタンパク質であるフィブリン-2と相互作用する。バーシカンのC末端のEGFドメインも、生体内でEGF受容体分子に結合する。

臨床的意義

バーシカンは、炎症性白血球の表面にある接着分子との相互作用、および炎症細胞の動員に関与するケモカインとの相互作用を通じて、炎症の重要な要因となります。

成人の中枢神経系では、バーシカンはニューロン周囲網に存在し、シナプス結合を安定化させると考えられています。また、バーシカンは中枢神経系の損傷後の神経系の再生と軸索の成長を阻害する可能性もあります。

がんと転移

バーシカン発現の増加は、乳房、脳、^[10]卵巣、消化管、前立腺、黒色腫、肉腫、腹膜中皮腫などの組織における腫瘍の増殖でよく観察されます。バーシカンの5番目のアイソフォームであるV4は、V1に似ていますが、β-GAG領域が短縮されており、ヒトの乳がんで存在し、アップレギュレーションされています。^[8]

マウスのルイス肺癌が肺、肝臓、副腎に転移するためには、ベルシカンが必要であり、 TLR2を介して骨髄細胞を活性化し、TNF-αを産生する。^[11]

肺疾患

慢性閉塞性肺疾患（COPD）、喘息、閉塞性細気管支炎症候群（BOS）などの炎症性肺疾患では、変化する組織細胞外マトリックス中にバーシカンが増加します。 ^[12]細胞（筋線維芽細胞、マクロファージ、その他の炎症細胞）は、バーシカン含有量が多い細胞外マトリックスを通過しやすくなります。

皮膚疾患

バーシカンの沈着は通常の皮膚には存在しませんが、ケロイド瘢痕の形成が制御不能になり、創傷部位で皮膚組織の過剰増殖が起こる状態である網状真皮に見られます。^[13]

インタラクション

バーシカンはヒアルロン酸およびリンクタンパク質（ヒアルロン酸およびプロテオグリカンリンクタンパク質1; HAPLN1 ）と相互作用することが示されている。^[14]

参考文献

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さらに読む

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外部リンク

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