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図1
三量体オートトランスポーター接着因子の基本構造の模式図
図2
C 末端の膜アンカー ドメインは右側の青色ではっきりと確認できます。ストーク ドメインは赤色で確認できます。
分子生物学では、三量体オートトランスポーター接着因子（TAA）はグラム陰性細菌の外膜に存在するタンパク質です。細菌は細胞接着と呼ばれるプロセスを介して宿主細胞に感染するためにTAAを使用します。[1] TAAは別名オリゴマーコイルドコイル接着因子とも呼ばれ、OCAと略されます。本質的には、それらは毒性因子であり、細菌を宿主生物に対して有害で感染性のあるものにする因子です。[2]
TAAは細菌が宿主に感染するために使用する多くの方法の1つに過ぎず、感染は肺炎、敗血症、髄膜炎などの病気を引き起こします。ほとんどの細菌は分泌経路と呼ばれる方法で宿主に感染します。TAAは分泌経路の一部であり、より具体的にはVc型分泌システムです。[3]
三量体オートトランスポーター接着因子は独特な構造を持っています。その構造は機能にとって重要です。それらはすべてヘッド・ストーク・アンカー構造を持っているようです。各TAAは3つの同一のタンパク質で構成されているため、三量体と呼ばれています。膜アンカーが外膜に挿入されると、パッセンジャードメインはそれを通り抜けて宿主細胞外環境に自律的に移動するため、オートトランスポーターと呼ばれます。ヘッドドメインは組み立てられると、コラーゲン、フィブロネクチンなどの宿主細胞外マトリックスの要素に接着します。[2]
分子構造
ほとんどの TAA は類似したタンパク質構造を持っています。電子顕微鏡で観察すると、その構造はN 末端ヘッドドメイン、ストークドメイン、C 末端膜アンカードメインからなる「ロリポップ」形状であると説明されています。[2]文献では、これらをN 末端、ヘッド、ネック、コイルドコイルストークを含むパッセンジャードメイン、およびC 末端膜アンカーを指すトランスロケーションドメインと呼ぶことがよくあります。すべての TAA は共通して膜アンカーを持っていますが、ストークとヘッドの両方を含むとは限りません。また、すべての膜アンカードメインは左巻きの平行ベータロール型です。[4]
図3
三量体オートトランスポーター接着因子 BadA のタンパク質ドメイン配置[1]この図は、ヘッド、ストーク、アンカードメインを示しています。YadA のようなヘッドは灰色で示されています。ストークには緑色の繰り返しと赤色の膜アンカーが含まれています。下のシーケンスは、ドメイン配置とプロテアーゼ切断部位 (赤 (トリプシン) と青 (キモトリプシン)) による色分けを示しています。(図は、オープンアクセスジャーナル、パブリックドメイン、Public Library of Science (PLoS) Pathogen から使用)
拡張シグナルペプチド領域ドメイン
| ESPR | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ESPR | ||||||||
| パム | PF13018 | ||||||||
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拡張シグナルペプチド領域（ESPR）は、タイプV分泌システムに属するタンパク質のシグナルペプチドのN末端に見られます。ESPRの機能は、一時的なつなぎとして働くことで内膜の転座を助けることです[5] 。これにより、誤って折り畳まれたタンパク質の蓄積が防止されます。 [6] ESPRは、N1（荷電）、H1（疎水性）、N2、H2、C（切断部位）ドメインの個別の領域に分けることができます。N1とH1はESPRを形成し、強力な保存性を持っています。[7]
機能：拡張シグナルペプチド領域にはいくつかの役割があると考えられています。第一に、タイプV分泌システム（T5SS）におけるタンパク質の生合成です。第二に、シグナル認識粒子経路（SRP）またはツインアルギニン転座（TAT）のいずれかによってタンパク質を内膜に転座させると考えられています。第三に、タンパク質のペリプラズムへの移動速度を調節することが観察されており、考えられています。[7]
N末端ヘッドドメイン
構造：この特定のドメインは、一本鎖の左巻きβヘリックスの三量体です。これらは結合して、9つのコイル状の左巻きβロールを形成します。[8]このドメインには、他のTAAヘッドと強い類似性がある配列モチーフが含まれています。これは、タンパク質構造を比較すると多くの類似性があることを示しています。ヘッドドメインは、しばしばネック、または時々コネクタと呼ばれる、短く高度に保存された配列によって茎に接続されています。[2]
機能：このタンパク質ドメインの機能は、宿主の細胞外マトリックス、特にフィブロネクチン、コラーゲン、ラミニンに結合することです。[9]ヘッドドメインは、宿主細胞への付着と自己凝集（自分自身にくっつくこと）に非常に重要です。[1]
図4
異なる三量体オートトランスポーター接着因子のヘッドドメインの比較[10]（図はオープンアクセスジャーナル、パブリックドメイン、Public Library of Science (PLoS) Pathogenから使用）
ヘッドドメインにはいくつかの種類があります。[11]各ドメインは、ヘッドが細胞外マトリックスの異なる成分に結合するのを助けます。これらは、YadA様ヘッドドメイン、Trpリング、GIN、FxG、HIN1、およびHIN2です。このエントリでは、最初に述べた3つに焦点を当てます。
YadAのような頭
YadA様ヘッド[12]は一本鎖の左巻きβヘリックスから構成され、さらに結合して9つのコイル状の左巻き平行βロール（LPBR）を形成する。これは最も密なβロール構造として知られており、初めて発見されたものである。YadAヘッドドメインには8つの繰り返しモチーフがあり、それぞれの長さは14残基である。[8] [13] [14]
Trp リング
Trpリング[15]は、2番目に一般的なTAAヘッドです。Trpはトリプトファンというアミノ酸です。Trpリングは、ヘッドドメインのC末端部分にトリプトファンが多く含まれていることからその名前が付けられました。 [16]これらは、ヘッドがネックまたはストークと出会う場所で、コイルドコイルとベータメアンダー間の遷移を安定化することによって機能します。多くの場合、Trpリングの後にGINドメインが続きます。
ジン
GINドメイン[17]は、その配列モチーフGIN（グリシン-イソロイシン-アスパラギン）にちなんで名付けられたヘッドドメインです。これは全ベータ構造を持ち、2対の反平行 ベータシートが対角線上に伸びたベータシートで接続されています。シートはさらに折り畳まれてベータプリズムを形成し、各壁は5つのベータストランドの完全なセットで構成されています。[16] GINドメインの後には、多くの場合、ネックドメインが続きます。
首の領域
構造：ネックドメインはホモ三量体であり、同じサブユニットが3つ結合している。3つのサブユニットはすべて、「安全ピン」のような構造に似た配置になっている。[8]
機能：ネックドメインの機能は、 βヘリックスの大きい直径とコイルドコイルの小さい直径との間のアダプターとなることです。 [2]さらに、安全ピン構造と同様に、3つのモノマーすべてを一緒に固定し、ヘッドドメインに固定する機能もあります。[8] これにより、ネックドメインの安定性が向上します。
ネックドメインには7つの異なるタイプがあります。[11]これらは、ISneck1、ISneck2、HANSコネクタ、DALL-1、DALL-2、DALL-3、およびネックドメインです。このエントリでは、ISneckドメインに焦点を当てます。
ISneckドメイン
ISneckドメインはネックドメインの一種です。ISneckドメインには2つの種類があります。1つ目は挿入によって中断されたISneckです。挿入は折り畳まれた（ISneck 1 [18]）またははるかに短く折り畳まれていない（ISneck 2 [19]）摂動の形をとることができます。[16]
ストークドメイン
| ヤダ_stalk | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ヤダ_stalk | ||||||||
| パム | PF05662 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1秒7分 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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構造: これらのドメインは繊維状で、非常に多くの反復が見られます。コイルドコイルが含まれており、その長さは種によって異なります。ストークドメインのコイルドコイルセグメントには、2 つの珍しい特性があります。
- 右巻きから左巻きのスーパーコイルが交互に現れる
- 多くの場合、小さな球状の領域によって中断されており、これは分節されたロープのように見えるためである。[2]
さらに、茎は完全に五十原子で構成されている。したがって、茎ドメインは、その異常な特性のために標準モデルから外れたアルファヘリカル コイルドコイルと見なすことができる。 [20]より深い構造的観点から見ると、コイルドコイルは、ヘリックス間の交差角がほぼゼロになるように配置されます。これらのヘリックスのパッキングは、「ノブを穴に入れる」配置に従っており、疎水性 残基が突出してノブを形成し、それが別のヘリックス上の他の残基によって形成された空洞に詰め込まれます。その後、ノブが空洞に詰め込まれると、3つのヘリックスが互いに位置を合わせて巻き付けられ、特定の位置にあるすべての残基が同じ高さになります。[16]
機能：ヘッドドメインを細菌細胞表面から宿主の 細胞外マトリックスに向かって移動させることでスペーサーとして機能する。また、細菌細胞を宿主の防御から保護する役割もある。[2]補体抵抗性を助けることでこれを実現する。ストークタンパク質ドメインは、別名内部パッセンジャードメインとも呼ばれる。[21]
ストークドメインには2つのタイプがあります：[11] FGGドメインと右利きのストークドメイン。
C末端膜アンカードメイン
| YadA 細菌接着因子アンカードメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 細菌接着因子アンカードメインYadAのC末端に見られるベータバレル構造[22] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ヤダアンカー | ||||||||
| パム | PF03895 | ||||||||
| ファム一族 | CL0327 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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構造：このタンパク質ドメインの構造は、左巻きコイルドコイルとそれに続く4つの膜貫通β鎖から構成されています。三量体化が起こると、これらのβ鎖はさらに12本のβバレルに折り畳まれると考えられています。また、シグナルペプチダーゼの認識部位も含まれており、酵素がシグナルペプチドを認識し、特定のポイントで切断することを意味します。[6]
機能：膜アンカードメインの機能は、ポリペプチド鎖が細胞膜を通過するのを助けることであり、このプロセスはオートトランスポート活性として知られています。[2] TAAが外膜を通過する方法はまだ解明されていませんが、βバレル内で移動し、パッセンジャードメインをC末端からN末端にβバレル内腔を通して輸送すると考えられています。[3]本質的に、βバレルは細菌外膜内に位置するポリンです。パッセンジャードメイン、つまりコイルドコイルストークドメインはこの細孔を通過します。膜アンカーのその他の機能は、ストークドメインをオリゴマー化し、タンパク質全体を細菌外膜に固定することです。[23]
モデルタンパク質
すべての三量体オートトランスポーター接着因子は、ヒトに重篤な疾患を引き起こす重要な病原性因子です。最も研究され、よく知られている三量体オートトランスポーター接着因子を以下に示します。[1]
- エルシニア・エンテロコリチカのYadA
- 髄膜炎菌のNadA
- モラクセラ・カタラーリスのUspA1とA2
- インフルエンザ菌のHiaとHsf
- バルトネラ・ヘンセラエのBadA
| YadA ヘッドドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 エルシニア付着因子YadAのコラーゲン結合ドメインの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ヤダヘッド | ||||||||
| パム | PF05658 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1p9h / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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YadAタンパク質
YadAは、エルシニア ・エンテロコリチカ、エルシニア・ペスティス、エルシニア・シュードツベルクローシスなどのグラム陰性細菌に見られるタンパク質ドメインである。YadAはエルシニア付着因子タンパク質Aの略である。このタンパク質ドメインは三量体オートトランスポーター付着因子の一例であり、最初に発見されたTAAである。[26]他のTAAと同様に、YadAもホモ三量体化を起こして安定したコラーゲン結合タンパク質を形成する。[8]ホモ三量体化は、同じサブユニット3つが会合して3つの同一のYadAタンパク質の複合体を形成するプロセスである。さらに、他のTAAと同様に、ヘッド-ストーク-アンカータンパク質構造を有する。[9] TAAの大部分はC末端膜アンカー領域に強い類似性を共有しており、TAA間で異なるのはヘッド、ネック、およびストーク領域のみである。 YadAのヘッド領域はβヘリックスから構成され、さらに折り畳まれて9つのコイル状の左巻き平行βロール（LPBR）を形成します。[8]
NadAタンパク質
TAAのもう一つの例はNadAタンパク質です。NadAタンパク質は、ヒトに敗血症や髄膜炎を引き起こす髄膜炎菌と呼ばれるグラム陰性細菌の一種に含まれています。 [27]研究では、NadAの球状のN末端ヘッドドメインが接着に不可欠であることが示されています。NadAにはコイルドコイル領域とC末端膜アンカーも含まれています。[24]
UspA1タンパク質
UspA1は、細菌モラクセラ・カタラーリスに見られる三量体オートトランスポーター接着因子のもう一つの例であり、ヒトの中耳炎の一般的な原因として見つかっている。UspA1の構造もN末端ドメインにヘッドドメインを持っているが、βプロペラに折り畳まれている。他のTAAと同様にコイルドコイルストーク領域を持っているが、この場合はそれが延長されており、TAAの典型的なC末端βバレル膜アンカードメインを持っている。[25]
ヒアプロテイン
Hiaタンパク質は、インフルエンザ菌の外膜に存在するTAAである。ヒトの呼吸器上皮に付着する。 [28]このタンパク質は肺炎を引き起こす可能性があり、一部の株は髄膜炎や敗血症を引き起こす。[29] Hiaは、ベータプリズムでできたやや変わったN末端ヘッドを持っている。ベータプリズムは、ChothiaとMurzinによって初めて説明された珍しいタイプのタンパク質構造である。[30]名前が示すように、それは三角柱に配置された3つのベータシートを保持し、内部対称性を持っています。 [31]さらに、ヘッドドメインには5つのTrp-Ringドメインが含まれています。さらに、このタンパク質には3つのネックドメインも含まれており、そのうち2つはIsNeckドメインで、KG、GANG、TTTドメインなどの他のドメインも含まれています。[29]また、コイルドコイルストークと、一般的に保存されているTAA C末端膜アンカーも含まれています。[32]
BadAタンパク質
BadAタンパク質は、 Bartonella henselae細菌に見られるTAAのもう一つの例です。Bartonella henselaeは猫ひっかき病の原因物質で、通常は無害な病気ですが、化学療法を受けている人やエイズと闘っている人など免疫力が弱っている人の場合は、細菌性血管腫症を引き起こす可能性があるため、より深刻です。[1]これは、血管の良性腫瘍が制御不能に増殖し、毛細血管などの小さな血管に結び目ができ、血流が制限される状態です。これは、BadAがNF-κBと低酸素誘導因子1を活性化するため、血管新生促進因子の転写を誘導するためと考えられます。 [33] BadAのヘッドドメインは他のTAAよりも複雑です。これはキメラ、つまりYadAとHiaのヘッドドメインの組み合わせであると考えられています。 [1]この組み合わせは、グラム陰性細菌の病原性が時間の経過とともにどのように進化してきたかについての洞察を与えます。BadAには、ネックドメイン、拡張されたコイルコイルストーク、およびベータバレルC末端膜アンカーも含まれています。
臨床効果
感染プロセス
感染の過程は複雑である。侵入細菌は、環境障壁、物理的障壁、免疫系障壁など、宿主に感染するために多くの障壁を乗り越えなければならない。細菌は宿主の体内に侵入する必要があり、エルシニア属の場合は宿主の腸 粘膜に侵入する。次に、三量体オートトランスポーター接着因子は、その頭部を使用してコラーゲン、ラミニン、フィブロネクチンなどの細胞外マトリックスに含まれるタンパク質に結合し、腸の 内側表面にある細胞層（上皮細胞）に接着する必要がある。[8]これらの外膜接着因子が宿主細胞にある受容体と物理的に接触することが重要である。これは、接着因子が細菌の外膜のリポ多糖層を超えて伸び、宿主細胞のグリカン層と相互作用するのに十分な長さでなければならないことを意味する。 [29] 一旦結合すると、宿主細胞のECMに結合する可能性があります。TAAは、接着マトリックス分子（MSCRAMM ）を認識する微生物表面成分の一種です。言い換えれば、ECMへの接着を助ける複合体です。[ 34 ]
V型分泌システム（T5SS）
図5
V 型分泌システムの三量体オートトランスポーター接着因子を示す概略図。
分泌は細菌の外膜を越えて物質を移動させる方法の一つである。グラム陰性細菌はグラム陽性細菌と比較して非常に異なる細胞壁構造を有する。グラム陰性細菌は3層構造であり、最も内側の層は内膜と呼ばれ、中間層はペリプラズム空間と呼ばれ、ペプチドグリカンの薄い層を含む空間である。そして3番目の層は外膜と呼ばれ、リポ多糖を含む。[23]
グラム陰性細菌の分泌経路は、主に細胞壁構造の違いにより、真核生物やグラム陽性細菌の分泌経路とは大きく異なります。 [35]三量体オートトランスポーター接着因子は、タイプV分泌システム（T5SS）と呼ばれる特別な分泌経路を使用します。グラム陰性細菌は、宿主に付着して感染しにくい外膜を持っているため、接着因子を分泌する必要があります。外膜は細菌の定着を可能にし、保護層をもう1つ追加するため便利です。しかし、外膜はタンパク質の分泌に対する障壁であり、外膜を越えてタンパク質を輸送するにはエネルギーが必要です。したがって、T5SS経路はこの問題を克服します。[35]
T5SSはSec機構システムを利用して機能します。Secトランスロカーゼという酵素は内膜上に存在することがわかっています。このようなSec依存システムは、アデノシン三リン酸（ATP）やプロトン 勾配などの他の形態のエネルギーを使用するSec非依存機構とは異なり、エネルギーを使用する必要がありません。新しい形態のエネルギーを生成する必要なく外膜を越えて物質を輸送できるため、タンパク質を自律的に、 [36]つまりそれ自体で 輸送することから、オートトランスポーターという名前が付けられました。
Sec依存システムは3つの経路に分かれています。TAAはその経路の1つで、Vc型分泌経路とも呼ばれています。メカニズムは2つに分かれています。まず、タンパク質はペリプラズムを介してSec依存的に内膜を横切って移動、つまり転座する必要があります。[37] N末端のシグナルペプチドは、タンパク質を所定の位置に保持するための一時的な係留物として機能します。次に、タンパク質は外膜に移動する必要があります。三量体化は転座を助け、ベータバレル膜アンカーがなければ転座は起こりません。[3] V型分泌システムは非線毛性であると説明されており、細菌細胞は線毛と呼ばれる長い物理的付属器を使用して互いに付着しません。[6]
宿主の免疫システムを回避する
TAAは、細菌が宿主の免疫系によって破壊されるのを防ぐのに役立ちます。特に、特定のエルシニア属菌の場合、TAA YadAは自己凝集、血清抵抗、補体不活性化、貪食抵抗に役割を果たします。これらの方法はすべて、細菌が宿主によって排除されるのを防ぎ、細菌の生存を確実にします。[8]
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外部リンク
- マックス・プランク研究所に拠点を置くTAAデータベース
