ベータヘリックス

ベータヘリックスは、2つ^[1]または3つ^{[2]の面を持つらせん状のパターンで平行}ベータシートが結合して形成されるタンデムタンパク質反復構造です。ベータヘリックスはソレノイドタンパク質ドメインの一種です。構造は、鎖間水素結合、タンパク質間相互作用、および時には結合した金属イオンによって安定化されます。左巻きと右巻きの両方のベータヘリックスが特定されています。これらの構造は、ジェリーロールフォールドとは異なり、異なるタンパク質構造で、「二重鎖ベータヘリックス」と呼ばれることもあります。^[3]^[4]

最初のベータヘリックスは、ペクチン酸リアーゼという酵素で観察されました。この酵素には、長さ 34 Å (3.4 nm )に達する 7 回転のヘリックスが含まれています。P22バクテリオファージの構成要素であるP22 ファージ尾部スパイクタンパク質には 13 回転があり、組み立てられたホモ三量体の長さは 200 Å (20 nm) です。その内部は密に詰まっていて中央の孔はなく、塩橋によって中和された疎水性残基と荷電残基の両方が含まれています。

ペクチン酸リアーゼとP22テールスパイクタンパク質はどちらも右巻きのヘリックスを含んでいます。左巻きのバージョンは、 UDP-N-アセチルグルコサミンアシルトランスフェラーゼや古細菌炭酸脱水酵素などの酵素で観察されています。^[5] βヘリックスを含む他のタンパク質には、甲虫のTenebrio molitor（右巻き）^[6]やトウヒの芽虫、Choristoneura fumiferana（左巻き）^[7]の不凍タンパク質があり、βヘリックス上の規則的に間隔を空けたトレオニンが氷結晶の表面に結合してその成長を阻害します。

ベータヘリックスは、面と面（三角柱の面を合わせる）または端と端（水素結合を形成する）のいずれかで、互いに効果的に結合することができます。したがって、βヘリックスは、コイルドコイルセグメントと同様に、他のタンパク質を結合させるための「タグ」として使用できます。

ペンタペプチドリピートファミリーのメンバーは四辺形のβヘリックス構造を持つことが示されている。^[8]

参考文献

^ 「CATH データベース - ベータ 2 ソレノイドアーキテクチャ内のフォールドと相同スーパーファミリー」。CATHデータベース。
^ 「CATH データベース - ベータ 3 ソレノイドアーキテクチャ内のフォールドと相同スーパーファミリー」。CATHデータベース。2011 年 7 月 26 日時点のオリジナルよりアーカイブ。
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外部リンク

SCOP ファミリーの右巻き β ヘリックス
SCOP ファミリーの左巻き β ヘリックス
CATH βヘリックスタンパク質ファミリー

[1] 「CATH データベース - ベータ 2 ソレノイドアーキテクチャ内のフォールドと相同スーパーファミリー」。CATHデータベース。

[2] 「CATH データベース - ベータ 3 ソレノイドアーキテクチャ内のフォールドと相同スーパーファミリー」。CATHデータベース。2011 年 7 月 26 日時点のオリジナルよりアーカイブ。

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[pmid8665839-5] Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG, Rees DC (1996 年 5 月). 「古細菌 Methanosarcina thermophila 由来の炭酸脱水酵素の結晶構造から明らかになった左手ベータヘリックス」. EMBO J. 15 ( 10): 2323–30. doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x. PMC 450161. PMID 8665839 .

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