鉄硫黄タンパク質

鉄硫黄タンパク質は、光合成や細胞呼吸など、生物のエネルギーや生化学的ニーズを維持するために迅速な電子伝達を必要とする様々な生物学的電子伝達プロセスに関与しています。鉄硫黄タンパク質は、これらの多様な生物学的役割を果たすために、迅速な電子伝達を実現し、-600 mVから+460 mVまでの生理学的酸化還元電位の全範囲をカバーしています。

Fe ³⁺ -SR 結合は、予想通り異常に高い共有結合性を持っています。Fe ³⁺の共有結合性と Fe ²⁺の共有結合性を比較すると、Fe ³⁺の共有結合性は Fe ²⁺のほぼ 2 倍(20% から 38.4%) です。^{[ 5 ]} Fe ^{3+は Fe 2+}よりもはるかに安定しています。Fe ^{3+のような硬いイオンは、金属の}最低空軌道と配位子の最高占有軌道のエネルギーの不一致のため、通常は低い共有結合性を持っています。

鉄硫黄活性部位の近くに位置する外部水分子は共有結合性を低下させます。これは、タンパク質から水を除去する凍結乾燥実験によって示すことができます。この低下は、外部水がシステインSと水素結合し、S電子を引き離すことで、後者のFe ^3+/2+への孤立電子対の供与を減少させるためです。^{[ 5 ]共有結合性はFe 2+}よりもFe ³⁺を安定化させるため、Fe ³⁺はHOH-S水素結合によってより不安定化されます。

Fe ³⁺ 3d 軌道エネルギーは「反転」結合スキームに従い、偶然にも Fe ³⁺ d 軌道は硫黄 3p 軌道とエネルギーがほぼ一致し、結果として生じる結合分子軌道に高い共有結合性をもたらします。^{[ 3 ]}この高い共有結合性により、内圏再編成エネルギーが低下し^{[ 3 ]}、最終的に迅速な電子移動に寄与します。

最も単純な多金属系である[Fe ₂ S ₂ ]クラスターは、2つの硫化物イオンによって架橋され、4つのシステイニル配位子（Fe ₂ S ₂フェレドキシン）または2つのシステインと2つのヒスチジン（リースケタンパク質）によって配位された2つの鉄イオンから構成されます。酸化タンパク質は2つのFe ³⁺イオンを含み、還元タンパク質は1つのFe ³⁺イオンと1つのFe ^{2+イオンを含みます。これらの種は、(Fe III} ) ₂とFe ^III Fe ^IIの2つの酸化状態をとります。CDGSH鉄硫黄ドメインも2Fe-2Sクラスターと関連しています。

リースケタンパク質は、 2Fe–2S構造として配位するFe–Sクラスターを含み、真核生物や細菌のミトコンドリアの膜結合型シトクロムbc1複合体IIIに見られます。また、光合成生物のシトクロムb6f複合体などの葉緑体のタンパク質の一部でもあります。これらの光合成生物には、植物、緑藻、シアノバクテリア（葉_緑体の細菌前駆体）が含まれます。どちらも、それぞれの生物の電子伝達系の一部であり、多くの生物にとってエネルギー収穫の重要なステップです。^{[ 6 ]}

共通のモチーフは、キューバン型クラスターの頂点に配置された4つの鉄イオンと4つの硫化物イオンを特徴とする。Fe中心は通常、システイニル配位子によってさらに配位される。[Fe ₄ S ₄ ]電子伝達タンパク質（[Fe ₄ S ₄ ]フェレドキシン）は、低電位（細菌型）フェレドキシンと高電位（HiPIP）フェレドキシンにさらに細分化できる。低電位フェレドキシンと高電位フェレドキシンは、次の酸化還元スキームによって関連付けられる。

HiPIPでは、クラスターは[2Fe ³⁺ , 2Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄ ²⁺ )と[3Fe ³⁺ , Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄ ³⁺ )の間を往復します。この酸化還元対の電位は0.4～0.1 Vの範囲です。細菌のフェレドキシンでは、酸化状態のペアは[Fe ³⁺ , 3Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄ ⁺ )と[2Fe ³⁺ , 2Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄ ²⁺ )です。この酸化還元対の電位は-0.3～-0.7 Vの範囲です。2つの4Fe–4SクラスターファミリーはFe ₄ S ₄ ²⁺酸化状態を共有しています。酸化還元対の違いは、システイニルチオラート配位子の塩基性を大きく変化させる水素結合の程度に起因します。細菌のフェレドキシンよりもさらに還元的な別の酸化還元対が窒素固定酵素に関与している。

4Fe–4S クラスターの中には基質に結合するものがあり、そのため酵素補因子として分類される。アコニターゼでは、Fe–S クラスターはチオラート配位子を持たない 1 つの Fe 中心でアコニット酸に結合する。このクラスターは酸化還元反応を起こさないが、ルイス酸触媒としてクエン酸をイソクエン酸に変換する。ラジカル SAM酵素では、このクラスターはS-アデノシルメチオニンに結合して還元し、多くの生合成に関与するラジカルを生成する。^{[ 7 ]}

ここに示した混合原子価ペア（2つのFe3+と2つのFe2+）を持つ2番目のキュバンは、共有結合による相互作用と、還元されたFe2+からの「余分な」電子の強い共有結合による非局在化によって、より高い安定性を持ち、完全な強磁性結合をもたらします。

タンパク質には、より一般的な [ Fe ₄ S _{4 ] コアよりも鉄が 1 つ少ない [Fe 3} S ₄ ] 中心も含まれていることが知られています。3 つの硫化物イオンはそれぞれ 2 つの鉄イオンを架橋し、4 番目の硫化物は 3 つの鉄イオンを架橋します。形式的な酸化状態は、[Fe ₃ S ₄ ] ⁺ (すべて Fe ³⁺型) から [Fe ₃ S ₄ ] ²⁻ (すべて Fe ²⁺型) まで変化する可能性があります。多くの鉄硫黄タンパク質では、[Fe ₄ S _{4 ] クラスターは、酸化と 1 つの鉄イオンの損失によって [Fe 3} S ₄ ] クラスターに可逆的に変換できます。たとえば、アコニターゼの不活性型は[Fe ₃ S ₄ ]を持ち、Fe ²⁺と還元剤の添加によって活性化されます。

例としては、多くの酵素の活性部位が挙げられる。

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  窒素固定酵素は、2つのPクラスター（[8Fe-7S]）と2つのFeMoco（[7Fe-9S-C-Mo- Rホモクエン酸]）を含む。^{[ 8 ]}
• 一酸化炭素脱水素酵素とアセチル補酵素A合成酵素はそれぞれFe-N-iS ₄クラスターを特徴としている。^{[ 9 ] [ 10 ]}
• [FeFe]-ヒドロゲナーゼは、システインを介してFe ₄ S ₄ブリッジからFe ₂に至る「Hクラスター」を特徴としています。Fe _{2ハーフには、3つのCO、2つのCN−} ^、およびアザジチオラートHN(CH ₂ S ⁻ ) ₂という独自の配位子があります。^{[ 11 ]}
• 酸素耐性膜結合型[NiFe]ヒドロゲナーゼには、特殊な6システイン配位[Fe4S3]クラスターが見つかって_いる^{。[ 12 ] [ 13} _]
• 一部の窒素固定酵素関連ATPaseに見られる「二重キューバンクラスター」[Fe ₈ S _{9 ]は、システインによって架橋された2つの[Fe 4} S ₄ ]から構成されています。このようなタンパク質の機能は依然として不明です。^{[ 14 ]}