光合成反応中心

光合成反応中心は、いくつかのタンパク質、生物学的色素、および他の補因子の複合体であり、これらが協力して光合成の主要なエネルギー変換反応を実行します。太陽光から直接発生するか、または集光アンテナ システムを介して励起エネルギーとして伝達される分子励起は、一連のタンパク質結合補因子の経路に沿って電子移動反応を引き起こします。これらの補因子は、クロロフィルやフェオフィチン、キノンなどの光吸収分子（発色団または色素とも呼ばれます）です。光子のエネルギーは、色素の電子を励起するために使用されます。生成された自由エネルギーは、近くの電子受容体のチェーンを介して、H ₂ O または硫化水素から二酸化炭素への水素原子（陽子と電子として）の移動に使用され、最終的にグルコースが生成されます。これらの電子移動ステップにより、最終的に光子のエネルギーが化学エネルギーに変換されます。

反応中心は、すべての緑植物、藻類、および多くの細菌に存在します。光合成を行う種には、さまざまな集光性複合体が存在します。緑植物と藻類には、光化学系 Iの P700および光化学系 IIの P680として知られる、より大きな超複合体の一部である 2 つの異なるタイプの反応中心があります。これらの超複合体の構造は大きく、複数の集光性複合体が関与しています。ロドシュードモナス細菌に見られる反応中心は、構造が判明した最初の反応中心であり、緑植物の例よりもポリペプチド鎖が少ないため、現在のところ最もよく理解されています。 ^[1]

反応中心は、色素分子を使用して光子のエネルギーを捕らえ、それを使用可能な形式に変換するような方法で配置されています。光エネルギーが色素分子によって直接吸収されるか、周囲の集光複合体から共鳴移動によって色素分子に渡されると、色素分子は電子伝達系に電子を放出し、H ₂ Oなどの水素供与体にエネルギーを渡して、そこから電子と陽子を取り出します。緑色植物では、電子伝達系には、フェオフィチン、キノン、プラストキノン、シトクロム bf、フェレドキシンなど多くの電子受容体があり、最終的に還元分子NADPH が生成されます。一方、水を分解するために使用されたエネルギーは酸素の放出につながります。電子伝達系を通る電子の通過により、葉緑体のストロマからルーメンにプロトン（水素イオン）が送り出され、チラコイド膜を横切るプロトン勾配が生じ、ATP合成酵素分子を使用してATPを合成できるようになります。ATPとNADPHは両方とも、二酸化炭素を三糖に固定するために カルビン回路で使用されます。

反応中心には2つのクラスが認められている。タイプIは緑色硫黄細菌、ヘリオバクテリア、植物/シアノバクテリアPS-Iに見られ、電子受容体として鉄硫黄クラスターを使用する。タイプIIはクロロフレクサス、紅色細菌、植物/シアノバクテリアPS-IIに見られ、キノンを使用する。各クラス内のすべてのメンバーが共通の祖先を共有しているだけでなく、2つのクラスは共通の構造によって関連しているように見える。^{[2] [3]}

緑色植物に含まれる葉緑体の前駆物質であるシアノバクテリアは、両方のタイプの反応中心を持つ光合成系を持っています。2つのシステムを組み合わせることで酸素を生成することができます。^[3]

このセクションでは、紫色細菌に見られるタイプIIシステムについて説明します。^[3]

細菌の光合成反応中心は、光エネルギーを捕らえる生物学的プロセスの構造と化学を理解するための重要なモデルとなっています。1960年代にロデリック・クレイトンが初めて紫色細菌から反応中心複合体を精製しました。しかし、最初の結晶構造（右上の画像）は1984年にハルトムート・ミシェル、ヨハン・ダイゼンホーファー、ロバート・フーバーによって決定されました^[4]。3人は1988年にノーベル賞を共同受賞しました^[5]。これは、膜タンパク質複合体の最初の3D結晶構造であったという点でも重要です。

光合成反応中心の機能には4つの異なるサブユニットが重要であることがわかった。構造図で青と紫で示されているLサブユニットとMサブユニットは、どちらも細胞膜の脂質二重層に広がっている。これらは構造的に類似しており、どちらも5つの膜貫通αヘリックスを持っている。^[6] 4つのバクテリオクロロフィルb（BChl-b）分子、2つのバクテリオフェオフィチンb（BPh）分子、2つのキノン（Q _AとQ _B）、および鉄イオンが、LサブユニットとMサブユニットに関連している。金色で示されているHサブユニットは、細胞膜の細胞質側にある。ここには示されていないシトクロムサブユニットは、4つのc型ヘムを含み、膜のペリプラズム表面（外側）に位置する。後者のサブユニットは、光合成細菌の一般的な構造モチーフではない。 L サブユニットと M サブユニットは、ここでは緑色で示されている機能的補因子と光相互作用補因子に結合します。

異なる細菌種の反応中心には、機能的補因子として、わずかに変化したバクテリオクロロフィルとバクテリオフェオフィチン発色団が含まれている場合があります。これらの変化により、吸収される光の色が変わります。反応中心には、光子吸収からのエネルギーを収集して転送する役割を果たす 2 つの色素、BChl と Bph が含まれています。BChl は緑色植物に含まれるクロロフィル分子にほぼ似ていますが、わずかな構造上の違いにより、そのピーク吸収波長は赤外線にシフトしており、波長は 1000 nm にも及びます。Bph は BChl と同じ構造ですが、中心のマグネシウムイオンが 2 つのプロトンに置き換えられています。この変化により、吸光度の最大値がシフトし、酸化還元電位が低下します。

このプロセスは、膜のペリプラズム側近くにある 2 つの BChl 分子によって光が吸収されるときに開始されます。このクロロフィル分子のペアは、しばしば「特別なペア」と呼ばれ、種によって 870 nm または 960 nm の光子を吸収するため、P870 ( Rhodobacter sphaeroidesの場合) または P960 ( Blastochloris viridisの場合) と呼ばれ、Pは「色素」の略です。P が光子を吸収すると、電子が放出され、別の Bchl 分子を介して L サブユニットの BPh に転送されます。この最初の電荷分離により、P に正電荷、BPh に負電荷が生じます。このプロセスは 10 ピコ秒 (10 ⁻¹¹秒)で発生します。^[1]

この状態では、 P ⁺と BPh ⁻の電荷が電荷再結合を起こす可能性があり、エネルギーが無駄になり、熱に変換されます。反応中心構造のいくつかの要素がこれを防ぐ役割を果たします。まず、BPh ⁻からP960 ⁺への電子の移動は、反応中心の他の 2 つの酸化還元反応と比較して比較的遅いです。より速い反応には、BPh ⁻ (BPh ⁻が BPh に酸化される) から電子受容体キノン (Q _{A ) への電子の移動、および反応中心の上にあるシトクロムサブユニットのヘムから P960} ⁺ (P960 ⁺が P960 に還元される)への電子の移動が含まれます。

強固に結合したキノン分子 Q _Aにある高エネルギー電子は、交換可能なキノン分子 Q _{Bに伝達されます。この分子はタンパク質と緩く結合しており、切り離すのはかなり簡単です。Q B}を QH ₂に完全に還元するには 2 つの電子が必要であり、その過程で細胞質から 2 つの陽子が取り込まれます。還元されたキノン QH _{2 は}膜を通過して別のタンパク質複合体 (シトクロム bc ₁複合体) に拡散し、そこで酸化されます。その過程で、QH ₂の還元力を使用して、膜を越えて膜周辺腔に陽子が送り出されます。シトクロム bc _{1複合体からの電子は、次に、周辺腔内の可溶性シトクロム c 中間体 (シトクロム c 2}と呼ばれる) を介してシトクロムサブユニットに伝達されます。

緑色植物に含まれる葉緑体の前駆物質であるシアノバクテリアは、両方のタイプの反応中心を持つ両方の光合成系を持っています。2 つのシステムを組み合わせることで酸素を生成できます。

1772 年、化学者ジョセフ プリーストリーは、呼吸と燃焼に関係するガスに関する一連の実験を行いました。最初の実験では、ろうそくに火をつけて、それをひっくり返した瓶の下に置きました。しばらくすると、ろうそくは燃え尽きました。彼は、燃えているろうそくの密閉された空間でネズミを使って同様の実験を行いました。ネズミはろうそくが消えてしばらくすると死んだことがわかりました。しかし、その場所に緑の植物を置いて光に当てると、汚れた空気を蘇らせることができました。プリーストリーの観察は、光合成反応中心の活動を実証した最初の実験の一部でした。

1779 年、ヤン・インゲンハウスは、何が起こっているのかを理解しようと、4 か月にわたって 500 回以上の実験を行いました。彼は、その発見を「野菜の実験」という本にまとめました。インゲンハウスは、緑の植物を透明なタンク内の水に浸しました。彼は、植物が光にさらされるたびに、葉の表面から多くの泡が上がるのを観察しました。インゲンハウスは、植物から放出されるガスを集め、そのガスが何であるかを判定するためにいくつかの異なるテストを実行しました。最終的にガスの正体を明らかにしたテストは、くすぶっているろうそくをガスサンプルに入れて再点火する方法でした。このテストにより、それが酸素、またはジョセフ・プリーストリーが呼んだ「脱燃性空気」であることが証明されました。

1932年、ロバート・エマーソンと彼の弟子ウィリアム・アーノルドは、反復フラッシュ技術を使用して、藻類クロレラのクロロフィルによって発生する微量の酸素を正確に測定しました。彼らの実験は光合成単位の存在を証明しました。ガフロンとウォールは後にこの実験を解釈し、光合成単位によって吸収された光が転移したことに気づきました。^[7]この反応は光化学系IIの反応中心で起こり、シアノバクテリア、藻類、緑植物で起こります。^[8]

光化学系IIは、最終的にフェレドキシン-NADP-還元酵素でNADP ⁺を還元する2つの電子を生成する光化学系です。光化学系IIは、緑植物の光合成の場である葉緑体内のチラコイド膜に存在します。 ^[9]光化学系IIの構造は細菌の反応中心と非常に類似しており、共通の祖先を持つと考えられています。

光化学系 II の核は、D1 と D2 と呼ばれる 2 つのサブユニットで構成されています。これらの 2 つのサブユニットは、細菌の反応中心にある L サブユニットと M サブユニットに似ています。光化学系 II は、効率を高めるために追加のクロロフィルに結合する多くの追加サブユニットを持つという点で、細菌の反応中心とは異なります。光化学系 II によって触媒される全体的な反応は次のとおりです。

2Q + 2H ₂ O + hν → O ₂ + 2QH ₂

Q はプラストキノンの酸化型を表し、QH _{2 は}その還元型を表します。キノンを還元するこの過程は、細菌の反応中心で起こる過程に似ています。光化学系 II は、光分解と呼ばれる過程で水を酸化して電子を獲得します。分子状酸素はこの過程の副産物であり、この反応によって大気中に酸素が供給されます。緑色植物の酸素が水に由来するという事実は、カナダ生まれのアメリカ人生化学者マーティン・デイビッド・ケイメンによって初めて推定されました。彼は酸素の安定同位体である¹⁸ O を使用して、水から気体の分子状酸素への酸素の経路をたどりました。この反応は、4 つのマンガン イオンを含む光化学系 II の反応中心によって触媒されます。

反応は、細菌の反応中心にあるものと似た一対のクロロフィル分子の励起で始まる。バクテリオクロロフィルとは対照的に、クロロフィルaの存在により、光化学系 II はより短い波長の光を吸収する。反応中心のクロロフィル分子のペアは、しばしばP680と呼ばれる。^[1]光子が吸収されると、結果として生じた高エネルギー電子は近くのフェオフィチン分子に伝達される。これは、図ではペアの右上にあり、灰色で示されている。電子は、フェオフィチン分子から 2 つのプラストキノン分子を介して移動し、最初の分子は強く結合し、2 番目は緩く結合している。強く結合した分子はフェオフィチン分子の上に示され、赤色で示されている。緩く結合した分子はその左側にあり、これも赤色で示されている。この電子の流れは、細菌の反応中心のものと似ている。緩く結合したプラストキノン分子を QH ₂に完全に還元し、2 つの陽子を取り込む には、2 つの電子が必要です。

光化学系 II と細菌の反応中心の違いは、クロロフィルa分子のペアを中和する電子の供給源です。細菌の反応中心では、電子はシトクロムサブユニット内の還元された化合物ヘムグループから、または水溶性のシトクロム c タンパク質から得られます。

P680 が光子を吸収するたびに、フェオフィチンに電子を放出し、正電荷を帯びます。この光誘起電荷分離の後、P680 ^{+ は}高エネルギーの非常に強力な酸化剤になります。そのエネルギーを、ペアの真下のマンガン中心に結合している水分子に渡し、そこから電子を 1 つ抽出します。図でペアの下と左にあるこの中心には、4 つのマンガンイオン、カルシウムイオン、塩化物イオン、およびチロシン残基が含まれています。マンガンは、Mn 2 + ^、 Mn ³⁺、Mn ⁴⁺ 、および Mn ⁵⁺の 4 つの酸化状態で存在できるため、これらの反応に適しています。マンガンは、水などの酸素を含む分子と強力な結合も形成します。2 つの水分子を酸化して酸素分子を形成するプロセスには、4 つの電子が必要です。マンガン中心で酸化された水分子は、2 つの Q 分子を QH ₂に還元する電子の源です。現在まで、この水分解触媒中心は、人工触媒によって再現されていません。

電子は光化学系 II から放出された後、シトクロム b6f 複合体に転送され、その後、青色銅タンパク質で電子キャリアであるプラストシアニンに転送されます。プラストシアニン複合体は、次の反応中心である光化学系 Iで電子対を中和する電子を運びます。

光化学系IIや細菌の反応中心と同様に、クロロフィルa分子のペアが光誘起電荷分離を開始します。このペアはP700と呼ばれ、700はクロロフィル分子が最大限に光を吸収する波長を示しています。P700はタンパク質の中心にあります。光誘起電荷分離が開始されると、電子はP700の真上にあるクロロフィルα分子、その真上にあるキノン分子、3つの4Fe-4Sクラスター、そして最終的に交換可能なフェレドキシン複合体へと経路を進みます。^[10] フェレドキシンは、 4つのシステイン残基が配位した2Fe-2Sクラスターを含む可溶性タンパク質です。高エネルギー P700 ^{+の正電荷は}プラストシアニンからの電子の移動によって中和され、プラストシアニンはエネルギーを受け取り、最終的に QH _{2 を}Q に戻すために使用されます。したがって、光化学系 I によって触媒される全体的な反応は次のようになります。

Pc(Cu ⁺ ) + Fd [ox] + hν → Pc(Cu ²⁺ ) + Fd [red]

光化学系IとIIの協力により、H ₂ OからNADP ⁺への電子とプロトンの流れが生まれ、グルコース合成に必要なNADPHが生成されます。この経路は、P680とP700を経由したH 2 OからNADP +への酸化還元図がZの文字に似ているため、「_Zスキーム^」と呼ばれています。 ^[11]

• 生物学的反応における二酸素（生物学的プロセスにおける酸素）
• 光捕集複合体
• 光合成
• 光合成系
• フィコビリソーム
• 光合成反応中心タンパク質ファミリー

• Orr L, Govindjee R (2013). 「光合成ウェブリソース」.光合成研究. 115 ( 2– 3). イリノイ大学アーバナシャンペーン校: 179– 214. Bibcode :2013PhoRe.115..179O. doi :10.1007/s11120-013-9840-3. PMID  23708976. S2CID  254943144.