ロバート・フーバー

ロバート・フーバー フォーメモリRS
ロバート・フーバー、2010年
生まれる	( 1937-02-20 )1937年2月20日（87歳） ミュンヘン
国籍	ドイツ語
市民権	ドイツ
母校	ミュンヘン工科大学
知られている	シアノバクテリアの 結晶構造解析
受賞歴	ノーベル化学賞（1988年） ForMemRS（1999）[1] [2]
科学者としてのキャリア
フィールド	生化学者
博士課程の学生	ネディリコ・ブディサ
その他の著名な学生	ピーター・コルマン（ポスドク）[3] [4] [5]
Webサイト	www.biochem.mpg.de/en/eg/huber

ロバート・フーバー（ドイツ語発音： [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ] ^ⓘ ; 1937年2月20日生まれ）は、ドイツの生化学者、ノーベル賞受賞者。^{[6][7][8][9][10]}光合成に重要な膜内タンパク質を結晶化し、その後X線結晶構造解析を適用してタンパク質の構造を解明した研究で知られています。

彼は1937年2月20日、ミュンヘンで生まれた。父セバスチャンは銀行の出納係をしていた。1947年から1956年までカールス人文科学ギムナジウムで学び、その後工科大学で化学を学び、1960年に卒業した。彼は大学に留まり、結晶学を用いて有機化合物の構造を解明する研究を行った。

1971年に彼はマックス・プランク生化学研究所の所長となり、そこで彼のチームはタンパク質の結晶構造解析の方法を開発しました。

1988年、彼はヨハン・ダイゼンホーファー、ハルトムート・ミヒェルと共同でノーベル化学賞を受賞した。この3人は、紅色細菌の光合成に重要な膜内タンパク質を初めて結晶化し、その後X線結晶構造解析を適用してタンパク質の構造を解明した業績が認められた。^{[11]この情報は、光合成の不可欠な機能を果たす構造体に関する最初の洞察を提供した。この洞察は、高等植物の}葉緑体のものと本質的に同じであるシアノバクテリアの光合成のより複雑な類似物^[12]を理解するために役立つ可能性がある。^[要出典]

2006年、彼はカーディフ大学に非常勤で着任し、同大学における構造生物学の発展を先導した。 ^[13]

2005年よりデュースブルク＝エッセン大学の医療バイオテクノロジーセンターで研究を行っています。

フーバーは『分析化学百科事典』の初代編集者の一人でした。

1977年、フーバーはオットー・ワールブルク賞 を受賞した。^[14] 1988年にノーベル賞、1992年にサー・ハンス・クレブス賞を受賞した。^[15]フーバーは1993年に科学と芸術に対するプール・ル・メリット勲章の会員に選出され^[16]、 1999年には王立協会外国人会員（ForMemRS）に選出された。^[2]選出証明書には次のように記されている。

フーバーは、ヨーロッパで最も生産性の高いタンパク質結晶学研究室を築き上げ、率い、今も率いています。約 25 年間にわたる結晶学への彼自身の貢献は驚異的です。博士論文では、化学者たちが解明できなかった重要な昆虫ホルモンであるエディソンの化学式を解明しました。その後、ハエの幼虫であるユスリカのヘモグロビンのポリペプチド鎖の三次フォールドが、ケンドリューのマッコウクジラのミオグロビンのものと非常に似ていることを実証し、 このフォールドが進化を通じて保存されてきたことを初めて示しました。

フーバーの次の業績は、トリプシンインヒビターの構造を解明し、トリプシンとの複合体で酵素基質の四面体遷移状態を模倣することを実証したことでした。それ以来、彼は他の多くのプロテアーゼ、その不活性前駆体、およびそのインヒビターの構造を決定し、この分野の世界的な権威としての地位を確立しました。傑出した構造は、この酵素の注目すべき活性化メカニズムの発見につながったプロカルボキシペプチダーゼの構造と、ヒルジンとトロンビンの複合体の構造で、ヒルの毒素による血液凝固の阻害の分子メカニズムを示しました。

この研究と並行して、フーバーはいくつかの免疫グロブリン断片の構造を解明しました。彼は補体活性化 F 断片の構造を初めて解明しました。この断片は Fab 断片の最初の可変領域であり、最初の定常領域でもありました。

フーバーによるクエン酸シンターゼの構造は、誘導適合の過程によって基質と結合した酵素が受ける立体配座変化の顕著な例を明らかにした。フーバーは、ロドシュードモナス・ビリディスの光化学反応中心と藍藻マスチゴカドゥス・ラミノサスの集光タンパク質であるフィコシアニンの注目に値する極めて重要な構造の決定により、1988年にミシェル、ダイゼンホファーと共同でノーベル化学賞を受賞した。このタンパク質は、グロビンを彷彿とさせる三次フォールドで線状テトラピロールに結合し、これによりフーバーは最初の構造であるエリスロクルエリンに完全に戻った。フーバーはまた、アスコルビン酸オキシダーゼを含むいくつかの銅含有電子伝達タンパク質やその他の金属酵素の構造も決定した。これらの研究は、電子伝達システムとタンパク質における亜鉛の配位に新たな光を投げかけた。彼はまた、カルシウム結合タンパク質の重要なクラスであるアネキシンの構造を解明しました。最終的に、彼の非常に正確な構造は、タンパク質分子内のさまざまな可動性レベルに関する重要な洞察をもたらしました。

フーバーは約400本の論文を発表している。^[1]

フーバーは結婚しており、4人の子供がいる。^[要出典]

• Nobelprize.org の Robert Huber 氏