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| ＭＭＰ３ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | MMP3、CHDS6、MMP-3、SL-1、STMY、STMY1、STR1、マトリックスメタロペプチダーゼ3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | OMIM : 185250; MGI : 97010; HomoloGene : 20545; GeneCards : MMP3; OMA :MMP3 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EC番号 | 3.4.24.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ストロメリシン1 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.24.17 | ||||||||
| CAS番号 | 79955-99-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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ストロメリシン-1はマトリックスメタロプロテアーゼ-3（MMP-3）としても知られ、ヒトではMMP3遺伝子によってコードされる酵素です。MMP3遺伝子は染色体11q22.3に局在するMMP遺伝子のクラスターの一部です。[5] MMP-3の推定分子量は54 kDaです。[6]
関数
マトリックスメタロプロテアーゼ（MMP ）ファミリーのタンパク質は、細胞外マトリックスタンパク質の分解や、胚の発達や生殖などの正常な生理学的プロセスにおける組織リモデリング、および関節炎や腫瘍の転移などの疾患プロセスに関与しています。ほとんどのMMPは不活性なプロタンパク質として分泌され、細胞外プロテアーゼによって切断されると活性化されます。[7]
MMP-3酵素は、コラーゲンII型、III型、IV型、IX型、X型、プロテオグリカン、フィブロネクチン、ラミニン、 エラスチンを分解します。[8] [9] [10]さらに、MMP-3はMMP -1、MMP-7、MMP-9などの他のMMPを活性化することもできるため、MMP-3は結合組織のリモデリングに不可欠です。[11]この酵素は、創傷修復、アテローム性動脈硬化の進行、腫瘍の発生にも関与していると考えられています。
MMP3は細胞外空間で古典的な役割を果たすほか、細胞核に入り込んで転写を制御することもできる。[12]
遺伝子制御
MMP3自体は細胞の核に入り込み、CTGF/CCN2遺伝子などの標的遺伝子を制御することができる。[12]
MMP3の発現は主に転写レベルで制御されており、遺伝子のプロモーターは成長因子、サイトカイン、腫瘍プロモーター、および癌遺伝子産物などのさまざまな刺激に反応します。[13] MMP3遺伝子のプロモーターの多型は1995年に初めて報告されました。[ 14 ]この多型は、転写開始部位を基準とした位置-1171にあるアデノシン数の変動によって引き起こされ、1つのアレルは5つのアデノシン（5A）を持ち、もう1つのアレルは6つのアデノシン（6A）を持ちます。in vitroプロモーター機能解析では、5Aアレルは6Aアレルと比較してプロモーター活性が高いことが示されました。[11]さまざまな研究で、5Aアレルを持つ人は、急性心筋梗塞や腹部大動脈瘤など、MMP発現の増加に起因する疾患に対する感受性が高いことが示されています。[15] [16]
一方、6Aアレルは、進行性冠動脈アテローム性動脈硬化症など、6Aアレルのプロモーター活性が低いためにMMP-3の発現が不十分な疾患と関連することがわかっている。[11] [ 17] [18] -1171 5A/6A変異体も口唇裂や口蓋裂などの先天異常と関連しており、口唇裂/口蓋裂の人は対照群よりも有意に多くの6A/6A遺伝子型を呈していた。[19]最近、MMP3遺伝子は、対照群と比較して口唇裂/口蓋裂の人ではダウンレギュレーションされていることが示され、[20]口唇裂/口蓋裂が不十分または欠陥のある胚組織のリモデリングから生じる疾患であるという性質を補強している。
構造
MMP ファミリーのほとんどのメンバーは、構造上の考慮に基づいて、アミノ末端プロペプチド、触媒ドメイン、およびカルボキシ末端のヘモペキシン様ドメインという 3 つの基本的で特徴的なよく保存されたドメインに編成されています。プロペプチドは、側鎖のチオール基を介して触媒亜鉛原子と相互作用するシステイン残基を含む約 80～90 個のアミノ酸で構成されています。プロペプチドには、高度に保存された配列 (. . .PRCGXPD. . .) が存在します。MMPファミリーのすべてのメンバーは潜在型で生成されるため、タンパク質分解によってプロペプチドを除去すると、酵素前駆体が活性化されます。
触媒ドメインには、さまざまな残基に配位した 2 つの亜鉛イオンと少なくとも 1 つのカルシウムイオンが含まれています。2 つの亜鉛イオンのうち 1 つは活性部位に存在し、MMP の触媒プロセスに関与しています。2 番目の亜鉛イオン (構造亜鉛とも呼ばれる) とカルシウムイオンは、触媒ドメイン内に存在し、触媒亜鉛から約 12 Å 離れています。触媒亜鉛イオンは MMP のタンパク質分解活性に不可欠であり、触媒亜鉛と配位する 3 つのヒスチジン残基はすべての MMP 間で保存されています。触媒ドメイン内の 2 番目の亜鉛イオンとカルシウムイオンの役割についてはほとんどわかっていませんが、MMP は構造亜鉛イオンとカルシウムイオンに対して高い親和性を持つことが示されています。
MMP-3 の触媒ドメインは、組織メタロプロテアーゼ阻害剤 (TIMP)によって阻害される可能性があります。TIMP の N 末端フラグメントは、ペプチド基質が結合するのと同じように、活性部位の溝に結合します。TIMP の Cys1 残基は触媒亜鉛にキレート化し、触媒グルタミン酸残基 (Glu202、メカニズムは下記を参照) のカルボキシレート酸素の 1 つと水素結合を形成します。これらの相互作用により、酵素の機能に不可欠な亜鉛結合水分子が酵素から離れます。水分子の損失と TIMP による活性部位のブロックにより、酵素は無効になります。[21]
MMPのヘモペキシン様ドメインは高度に保存されており、血漿タンパク質ヘモペキシンと配列類似性を示しています。ヘモペキシン様ドメインは、基質結合および/または特定のMMPタンパク質阻害剤のファミリーであるメタロプロテアーゼの組織阻害剤（TIMP）との相互作用において機能的役割を果たすことが示されている。[22]
機構
MMP-3 のメカニズムは、すべてのマトリックスメタロプロテアーゼに見られるより大きなテーマのバリエーションです。活性部位では、水分子がグルタミン酸残基 (Glu202) と触媒ドメインに存在する亜鉛イオンの 1 つに配位しています。まず、配位した水分子がペプチド基質の切断可能な炭素に求核攻撃を行い、同時にグルタミン酸が水分子からプロトンを引き抜きます。引き抜かれたプロトンは、切断可能なアミドの窒素によってグルタミン酸から除去されます。これにより、亜鉛原子に配位した四面体 gem-ジオレート中間体が形成されます。[23]アミド生成物が活性部位から放出されるためには、切断可能なアミドが配位した水分子から 2 番目のプロトンを引き抜かなければなりません。[24]あるいは、サーモリシン(別のメタロプロテアーゼ)では、アミド生成物が中性 (R-NH2) の形で放出されることが示されています。[25] [26]水分子が亜鉛イオンを攻撃し、カルボキシレート生成物を置換した後にカルボキシレート生成物が放出される。[27]カルボキシレート生成物の放出が反応の律速段階であると考えられている。[26]
メカニズムに直接関与する水分子に加えて、2番目の水分子がMMP-3活性部位の一部であることが示唆されています。この補助的な水分子は、gem-ジオレート中間体と遷移状態の形成の活性化エネルギーを下げることで、それらを安定化させると考えられています。[23] [28]これは、以下のメカニズムと反応座標図で実証されています。
疾患の関連性
MMP-3は、血液脳関門（BBB）を破壊することで、外傷性脳損傷（TBI）の影響を悪化させることに関与していると考えられている。脳が外傷を受け炎症が始まると、脳内でのMMP産生が増加することが様々な研究で示されている。[29] [30] MMP-3野生型（WT）マウスとノックアウト（KO）マウスを用いた研究では、MMP-3は外傷後のBBB透過性を高めることが示された。[31] WTマウスは、 TBI後のクラウディン-5とオクルディンのレベルがKOマウスよりも低いことが示された。クラウディンとオクルディンは、血液脳関門の細胞間のタイトジャンクションの形成に不可欠なタンパク質である。 [32] [33]損傷を受けていないWTマウスとKOマウスの脳の組織も活性型MMP-3で処理された。 WT 組織と KO 組織の両方で、クローディン 5、オクルディン、ラミニンα1 (基底膜タンパク質) の減少が見られ、MMP-3 がタイトジャンクションと基底膜タンパク質を直接破壊することを示唆しています。
MMP-3 は脊髄損傷 (SCI) 後に、血液脳関門と機能的に同等な血液脊髄関門 (BSCB) にも損傷を与えます [34]。MMP-3 WT マウスと KO マウスを用いた同様の研究では、MMP-3 は BSCB 透過性を高めることが示され、脊髄損傷後、WTマウスはKO マウスよりも BSCB 透過性が高くなりました。同じ研究では、脊髄組織を MMP-3 阻害剤で処理すると BSCB 透過性が低下することもわかりました。これらの結果は、MMP-3 の存在が SCI 後の BSCB 透過性を高めることを示唆しています[35] 。この研究では、MMP-3 が BBB に損傷を与えるのと同様に、MMP-3 が claudin-5、occludin、 ZO-1 (別のタイトジャンクションタンパク質)を分解することによってこの損傷を起こすことが示されました。
血液脳関門と血液脊髄関門の透過性の増加により、炎症部位の脳と脊髄により多くの好中球が浸潤するようになる。 [31]好中球はMMP-9を運び、[36]オクルディンを分解することも示されている。[37] これにより、BBBとBSCBがさらに破壊される[38]。
参考文献
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外部リンク
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