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| エイリアス | AURKB、AIK2、AIM-1、AIM1、ARK2、AurB、IPL1、PPP1R48、STK12、STK5、aurkb-sv1、aurkb-sv2、オーロラキナーゼB、STK-1、ARK-2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：604970; MGI : 107168;ホモロジーン: 55807;ジーンカード：AURKB; OMA :AURKB - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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オーロラキナーゼBは、有糸分裂紡錘体のセントロメアへの付着および細胞質分裂において機能するタンパク質です。
関数
有糸分裂および減数分裂中の染色体分離は、キナーゼとホスファターゼによって制御されます。オーロラキナーゼは、染色体の移動と分離中に微小管と結合します。オーロラキナーゼBはキネトコア近くの微小管、特にK繊維と呼ばれる特殊な微小管に局在し、オーロラキナーゼA（MIM 603072）は中心体に局在します（Lampson et al.、2004）。[OMIM提供] [5]
癌細胞では、これらの酵素の過剰発現により遺伝情報の不均等な分配が起こり、癌の特徴である 異数体細胞が形成されます。
発見
1998年、癌で過剰発現するキナーゼをポリメラーゼ連鎖反応でスクリーニングした結果、ヒトのオーロラキナーゼBが同定されました。 [6]同年、過剰発現するとS. cerevisiaeの増殖を変化させるキナーゼを見つけるために設計されたスクリーニングで、ラットのオーロラキナーゼBが同定されました。 [7]
発現と細胞内局在
オーロラBの発現と活性は細胞周期に応じて制御されています。オーロラBの発現はG2-M遷移時に最大に達しますが、オーロラBタンパク質は有糸分裂中に最も活発になります。[6]
オーロラBは染色体パッセンジャータンパク質です。具体的には、オーロラBは前期には染色体に、前中期と中期にはセントロメアに、後期には中心有糸分裂紡錘体に局在します。[8]この局在は、哺乳類、線虫、ショウジョウバエの細胞における間接免疫蛍光法によって決定されています。オーロラBの局在のより詳細な分析は、緑色蛍光タンパク質でオーロラBをタグ付けすることにより、哺乳類細胞で実施されました。[9]この分析は、オーロラBとセントロメアの関連が動的であることを示しました（セントロメアのオーロラBは、細胞質オーロラBのプールと絶えず交換しています）。タグ付けされたオーロラBの分析は、オーロラBが有糸分裂後期に紡錘体の微小管と関連し、この関連によってオーロラBの移動性が大幅に制限されることも示唆しました。最後に、タグ付けされたオーロラ B の一部は、星状微小管によってこの場所に輸送され、赤道細胞皮質に局在しました。
オーロラBの規制
オーロラBは、サービビン、ボレアリ、INCENPという3つのタンパク質と複合体を形成します。複合体の4つの構成要素はそれぞれ、他の3つのタンパク質の適切な局在と機能に必要です。[10] INCENPはオーロラBキナーゼの活性を刺激します。サービビンも同様の働きをすると考えられます。[11]
前中期および中期におけるオーロラBのセントロメアへの局在には、哺乳類キネトコア特異的ヒストンH3変異体セントロメアタンパク質A（CENP-A）のリン酸化が必要である。[12] CENP-Aはセントロメアと関連しており、キネトコアの組み立てに必要である。オーロラAキナーゼによるCENP-Aのセリン7のリン酸化は、オーロラBをセントロメアにリクルートする。[13]オーロラB自体も、リクルートされると同じ残基でCENP-Aをリン酸化することができる（以下を参照）。
さらに、トポイソメラーゼ II は、オーロラ B の局在と酵素活性の調節に関与していることが示唆されています。[14]この調節役割は、後期に姉妹染色分体を分離する際のトポイソメラーゼ IIの役割と直接関係している可能性があります。トポイソメラーゼ II が枯渇した細胞では、オーロラ B と INCENP は有糸分裂後期に中央紡錘体に移動しません。代わりに、分離していない姉妹染色分体のセントロメアと密接に結合したままになります。また、トポイソメラーゼ II が欠損した細胞では、オーロラ B キナーゼ活性が大幅に低下しています。トポイソメラーゼ II の喪失によるオーロラ B の阻害は、BubR1活性に依存しているようです (以下を参照)。
オーロラBは、微小管のダイナミクスを制御するタンパク質である末端結合タンパク質1（EB1 ）に結合することが示されています。 [15]間接免疫蛍光法では、オーロラBとEB1は、後期には中央紡錘体上に、細胞質分裂中には中体に共局在することが示されました。興味深いことに、EB1の過剰発現はオーロラBキナーゼ活性を高めますが、これは少なくとも部分的には、EB1がタンパク質ホスファターゼ2A によるオーロラBの脱リン酸化/不活性化を阻害するためです。
染色体の二方向性における役割
いくつかの生物に関する研究では、オーロラ B が紡錘体微小管と動原体の間に適切な接続が確立されるようにすることで染色体の二方向配向を監督していることが示されています。
RNA干渉[16]または阻害抗体のマイクロインジェクション[17]によるオーロラB機能の阻害は、有糸分裂紡錘体の赤道面での染色体の整列を阻害する。この整列プロセスは染色体会合と呼ばれる。この欠陥の原因は、現在も研究が進められている。オーロラB阻害は、シンテリック付着（姉妹染色分体ペアで、姉妹キネトコアの両方が同じ紡錘体極から放射状に伸びる微小管に付着している）の数の増加につながる可能性がある。[18]興味深いことに、優性負性で触媒的に不活性なオーロラBの発現は、キネトコアへの微小管の付着を阻害し、ダイニンおよびセントロメアタンパク質E（CENP-E）とキネトコアとの会合を阻害した。
酵母からヒトまでさまざまな生物において、オーロラキナーゼの多数のキネトコア標的が特定されています。最も注目すべきは、CENP-AがオーロラBの標的であることです。 [12]オーロラBによるCENP-Aのリン酸化は前中期に最大に達します。実際、オーロラAはオーロラBと同じCENP-Aリン酸化部位を標的としており、オーロラAによるCENP-Aリン酸化はオーロラBによるものに先行すると考えられています。そのため、オーロラAによるCENP-Aリン酸化がオーロラBをセントロメアにリクルートし、セントロメアが正のフィードバックループでCENP-Aのリン酸化状態を維持するというモデルが提唱されています。CENP-Aのこのリン酸化部位の変異も細胞質分裂の欠陥につながります[要出典]。
オーロラBは有糸分裂セントロメア関連キネシン（ MCAK ）とも相互作用する。オーロラBとMCAKは両方とも前中期に内側セントロメアに局在する。[19]オーロラBはMCAKをセントロメアにリクルートし、MCAKのさまざまな残基を直接リン酸化することが示されている。[20]オーロラBによるMCAKのリン酸化は、MCAKが微小管を脱重合する能力を制限する。重要なことに、いくつかのアプローチによるMCAKの阻害は、キネトコアの紡錘体微小管への不適切な付着につながる。[21]
両性結合（双配向；姉妹キネトコアが反対の紡錘極に結合すること）によって生じる張力が姉妹キネトコアを引き離し、セントロメアの最内部にあるオーロラBと最外部セントロメアの繊維状コロナにある微小管結合部位との相互作用を阻害するのではないかと仮説が立てられている。具体的には、双配向によって生じる張力によってMCAKがオーロラBの局在領域外に引っ張られる。[20]このように、有糸分裂はオーロラBが双配向し基質から解離することで進行する。
染色体凝縮と染色体接着における役割
オーロラBは有糸分裂中にヒストンH3のセリン10のリン酸化を担う。[22]この修飾は酵母（キナーゼはIpl1として知られている）からヒトまで保存されている。注目すべきことに、オーロラBによるヒストンH3のリン酸化はクロマチン凝縮に関与していないようだ。オーロラBはセントロメアに豊富に存在するが、クロマチン全体に拡散して局在している。
ショウジョウバエ細胞では、オーロラBの減少により染色体の構造と凝縮が破壊される。[23]これらの細胞では、コンデンシン複合体は染色体に適切に局在しない。同様に、線虫C. elegansでは、コンデンシンの活性は中期のオーロラBに依存している。[24]しかし、アフリカツメガエル卵細胞抽出物では、オーロラBがなくてもコンデンシンの結合と染色体の凝縮が正常に起こる。 [25]同様に、細胞をオーロラB酵素阻害剤で処理した後（オーロラBの局在は影響を受けない）、コンデンシン複合体は正常に局在する。
オーロラBは、 C.エレガンスの減数分裂の第1中期に相同染色体の対腕に局在し、有糸分裂で微小管の動態を乱す。[26]オーロラBに依存するこの凝集の解放は、第1後期への進行と相同染色体の分離に必要である。[27]有糸分裂中の脊椎動物Bリンパ球では、多数のオーロラB結合パートナーの適切なセントロメア局在にはコヒーシンが必要である。[28]
細胞質分裂における役割
オーロラ B 複合体は、脊椎動物、線虫、ショウジョウバエ、分裂酵母の細胞質分裂に必要です。
様々な細胞型において、触媒的に不活性なオーロラBの過剰発現は細胞質分裂を阻害する。[7]細胞質分裂の阻害は、オーロラB結合パートナーの変異によるオーロラBの誤った局在によっても発生する可能性がある。[29]
オーロラBは、III型中間径フィラメントタンパク質であるビメンチン[30]、デスミン、グリア線維性酸性タンパク質（GFAP）[31]など、分裂溝に局在するいくつかのタンパク質を標的とする。一般に、リン酸化は中間径フィラメントを不安定化する。そのため、分裂溝での中間径フィラメントのリン酸化は、細胞質分裂に備えてフィラメントを不安定化するのではないかと提案されている。[31]この仮説と一致して、中間径フィラメントタンパク質のオーロラB標的部位の変異は、フィラメントの変形に欠陥をもたらし、細胞質分裂の最終段階を妨げる。
オーロラBは分裂溝のミオシンII調節軽鎖もリン酸化します。オーロラBの活性を阻害すると、分裂溝へのミオシンIIの適切な局在が妨げられ、紡錘体中間層の構成が破壊されます。[32]
スピンドルアセンブリチェックポイントでの役割
紡錘体組み立てチェックポイントは、すべての姉妹染色分体ペアが二方向性になるまで、中期から後期への有糸分裂の進行を阻害します。
オーロラBの存在は、適切なバイオオリエンテーションが達成されるまで、中期から後期への移行を停止します。これはオーロラB欠損細胞で実証されており、ヘスペラジンによるオーロラBの阻害により、細胞内に不整列染色体があっても、細胞は中期から後期に進行します。[33] [34]
オーロラBは、紡錘体微小管への染色体の正しい付着を認識するタンパク質であるMAD2とBubR1の局在に関与している可能性がある。オーロラBの喪失は、キネトコアにおけるMad2とBubR1の濃度を低下させる。特に、オーロラBは、オーロラBとは独立して起こる最初のリクルートメント後にキネトコアへのMad2とBubR1の局在を維持する役割を担っていると思われる。 [35]オーロラBは、野生型細胞の有糸分裂で見られるBubR1の過剰リン酸化に直接的または間接的に関与している可能性がある。[36]
インタラクション
オーロラ B キナーゼは以下と相互作用することが示されています。
がんにおける役割
オーロラBキナーゼのレベルが異常に高くなると、細胞分裂中に染色体の不均等な分離が起こり、異常な数の染色体を持つ細胞が形成されます。これが癌の原因であり、促進要因でもあります。
癌細胞におけるBI811283によるオーロラBキナーゼの阻害は、染色体の数が著しく異常な細胞（倍数体）の形成につながる。直感に反して、オーロラBキナーゼの阻害は、形成された倍数体細胞の分裂を継続させるが、これらの細胞は重度の染色体異常を有するため、最終的には分裂を停止するか細胞死に至る。[44] [45]
軸索伸展および軸索再生における役割
最近、ニューロンにおけるオーロラBキナーゼの新たな機能が報告されました。培養ニューロンの軸索切断後、再生軸索の発芽と同時にオーロラBキナーゼ遺伝子発現の顕著な上昇が観察されました。[46]さらに、オーロラBキナーゼの過剰発現は、発達中のゼブラフィッシュの脊髄運動ニューロンの軸索伸展を加速させます。[47]
参照
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外部リンク
- AURKB+タンパク質、+ヒト、米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)
- UCSC ゲノム ブラウザのヒト AIM1 ゲノムの位置と AIM1 遺伝子の詳細ページ。
- UCSC ゲノム ブラウザのヒト AURKB ゲノムの位置と AURKB 遺伝子の詳細ページ。
