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| 昆虫不凍タンパク質、テネブリオ型 | |||||||||
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 テネブリオモリターβヘリックス不凍タンパク質の構造[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | AFP | ||||||||
| パム | PF02420 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1ezg / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| 昆虫不凍タンパク質（CfAFP） | |||||||||
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 Choristoneura fumiferana（トウヒバドワーム）βヘリカル不凍タンパク質の構造[2] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | CfAFP | ||||||||
| パム | PF05264 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1m8n / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| 魚類不凍タンパク質、タイプI | |
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| 識別子 | |
| シンボル | ? |
| インタープロ | 著作権 |
| SCOP2 | 1wfb / スコープ / SUPFAM |
| 魚類不凍タンパク質、タイプII | |
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| 識別子 | |
| シンボル | ? |
| インタープロ | 著作権 |
| キャス | 2py2 |
| SCOP2 | 2afp / スコープ / SUPFAM |
| 魚類不凍タンパク質、タイプIII | |
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| 識別子 | |
| シンボル | ? |
| インタープロ | 著作権 |
| SCOP2 | 1hg7 / スコープ / SUPFAM |
| SAFドメイン（InterPro： IPR013974）も参照してください。 | |
| 氷結合タンパク質様（海氷生物） | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | DUF3494 | ||||||||
| パム | PF11999 | ||||||||
| インタープロ | IPR021884 | ||||||||
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不凍タンパク質（AFP）または氷構造タンパク質は、特定の動物、植物、菌類、細菌によって生成されるポリペプチドの一種で、水の凝固点以下の温度でも生存できる。AFPは小さな氷結晶に結合して、致命的となる氷の成長と再結晶を阻害する。 [3] AFPが哺乳類の細胞膜と相互作用して寒冷による損傷から細胞を保護するという証拠も増えている。この研究は、AFPが寒冷順応に関与していることを示唆している。[4]
非束縛的性質
広く使用されている自動車用不凍液であるエチレングリコールとは異なり、AFP は濃度に比例して凝固点を下げません。[要出典] むしろ、AFP は非凝集的に作用します。この現象により、他の溶解した溶質の 1/300 から 1/500 の濃度で不凍液として作用します。濃度が低いため、浸透圧への影響は最小限に抑えられます。[4] AFP の珍しい特性は、特定の結晶氷形態に対する選択的親和性と、その結果生じる氷核形成プロセスの阻害に起因します。[5]
熱ヒステリシス
AFPは、融点と凝固点（AFP結合氷結晶の破裂温度）の間に熱ヒステリシスと呼ばれる差を生み出します。固体氷と液体水の界面にAFPを加えると、熱力学的に有利な氷結晶の成長が阻害されます。氷の成長は、氷の水が到達可能な表面を覆うAFPによって運動学的に阻害されます。[5]
熱ヒステリシスは、ナノリットル浸透圧計を使って実験室で簡単に測定できます。生物によって熱ヒステリシスの値は異なります。魚のAFPで示される熱ヒステリシスの最大レベルは約-3.5 °Cです（Sheikh Mahatabuddin et al.、SciRep）（29.3 °F）。対照的に、水生生物は氷点下-1～-2 °Cにしかさらされません。厳冬の間、トウヒバドワームは-30 °Cに近い温度でも凍結に耐えます。[4]
冷却速度はAFPの熱ヒステリシス値に影響を与える可能性があります。急速な冷却は非平衡凝固点を大幅に下げ、したがって熱ヒステリシス値を下げる可能性があります。その結果、温度が急激に低下した場合、生物は必ずしも氷点下の環境に適応できるとは限りません。[4]
凍結耐性と凍結回避
AFPを含む種は次のように分類される。
凍結回避: これらの種は、体液が完全に凍結するのを防ぐことができます。通常、極度の低温では AFP 機能が無効になり、急速な氷の成長と死につながる可能性があります。
凍結耐性：これらの種は体液の凍結に耐えることができます。凍結耐性のある種の中には、凍結による損傷を防ぐため、AFP を凍結防止剤として使用していると考えられていますが、完全に凍結しているわけではありません。正確なメカニズムはまだ不明です。しかし、AFP は再結晶化を阻害し、細胞膜を安定化させて氷による損傷を防ぐと考えられています。[6] AFP は氷核タンパク質 (INP) と連携して、凍結後の氷の伝播速度を制御する可能性があります。[6]
多様性
AFP には多くの非相同型が知られています。
魚類AFP
不凍糖タンパク質（AFGP）は、南極の ノトテニア類と北方タラに見られる。その分子量は2.6～3.3 kDである。[7] AFGPはノトテニア類と北方タラで別々に進化した。ノトテニア類では、AFGP遺伝子は祖先のトリプシノーゲン様セリンプロテアーゼ遺伝子から生じた。[8]
- タイプ I AFP は、冬カレイ、ロングホーンカジカ、ショートホーンカジカに見られます。3 次元構造が最初に決定された AFP であるため、最もよく文書化されています。[9] タイプ I AFP は、単一の長い両親媒性アルファヘリックスで構成され、サイズは約 3.3～4.5 kD です。3D 構造には、疎水性面、親水性面、および Thr-Asx 面の 3 つの面があります。[9]
- タイプ I-hyp AFP（hyp は hyperactive の略）は、いくつかのカレイ科魚類に見られる。これは約 32 kD（17 kD の二量体分子 2 つ）である。このタンパク質は、冬カレイの血漿から単離された。このタンパク質は、ほとんどの魚類 AFP よりも凍結温度を下げるのにかなり優れている。[10]この能力は、部分的にはタイプ I 氷結合部位の多数の繰り返しに由来する。[11]
- タイプ II AFP (例: P05140 ) は、ワタリガラス、ワカサギ、ニシンに見られる。これらは、5 つのジスルフィド結合を含むシステインに富んだ球状タンパク質である。[12]タイプ II AFP は、カルシウム依存性 (c 型) レクチンから進化した可能性がある。[13]ワタリガラス、ワカサギ、ニシンは、硬骨魚類のかなり異なる系統である。AFP 遺伝子がこれらの系統の最も最近の共通祖先に存在していたとすれば、遺伝子がこれらの系統全体に散在し、一部の目には存在し、他の目には存在しないのは奇妙である。この矛盾は水平遺伝子移動に起因する可能性があり、ワカサギはニシンからタイプ II AFP 遺伝子を獲得したのではないかと示唆されている。[14]
- タイプ III AFP は南極のウナギに見られる。氷結合表面においてタイプ I AFP と同様の全体的な疎水性を示す。サイズは約 6kD である。[7]タイプ III AFP は、南極のウナギに存在するシアリン酸合成酵素 (SAS) 遺伝子から進化した可能性が高い。遺伝子重複イベントを通じて、この遺伝子は、それ自体が氷結合活性を示すことが示されているが、N 末端部分を失うことで効果的な AFP 遺伝子に進化した。[15]
- タイプIV AFP（P80961）は、ロングホーンカジカに見られます。グルタミン酸とグルタミンを豊富に含むαヘリックスタンパク質です。[16] このタンパク質は約12KDaの大きさで、4ヘリックス束で構成されています。[16]唯一の翻訳後修飾は、 N末端のピログルタミン酸残基、つまり環状グルタミン残基 です。[16]
植物AFP
植物由来の不凍タンパク質が発見されて以来、AFPの分類はより複雑になった。[17] 植物AFPは、以下の点で他のAFPとはかなり異なっている。
- 他のAFPと比較すると、熱ヒステリシス活性がはるかに弱い。[18]
- これらの生理学的機能は、氷の形成を防ぐというよりも、氷の再結晶化を阻害することであると考えられる。[18]
- それらのほとんどは進化した病原性関連タンパク質であり、時には抗真菌特性を保持している。[18]
昆虫AFP
昆虫には、Dendroides 属、Tenebrio 属、Rhagium 属の甲虫、トウヒモドキ属、イトマキバガ属、ユスリカ属 (ハエと同じ目) のものなど、多数の AFP が見つかっています。昆虫の AFP には一定の類似点があり、ほとんどがより高い活性 (すなわち、過活性と呼ばれる、より高い熱ヒステリシス値) と、平坦な氷結合表面を持つ反復構造を持っています。近縁のTenebrio 属とDendroides属の甲虫のものは相同であり、12～13 アミノ酸の反復はそれぞれ内部のジスルフィド結合によって安定化されています。アイソフォームには、コイル、つまりベータソレノイドを形成するこれらの反復が 6～10 個あります。ソレノイドの片側には、2 列のトレオニン残基からなる平坦な氷結合表面があります。[6] [19]他の甲虫（Rhagium属）は、内部ジスルフィド結合のないより長い反復配列を持ち、4列のトレオニン残基を持つ圧縮されたベータソレノイド（ベータサンドイッチ）を形成します。 [ 20]このAFPは、ペールビューティーモスの非相同AFPをモデルにしたものと構造的に類似しています。[21]対照的に、スプルースバッドワームモスのAFPは、表面的にはテネブリオタンパク質に似たソレノイドで、同様の氷結合面を持ちますが、三角形の断面を持ち、内部ジスルフィド結合のないより長い反復配列を持っています。ユスリカのAFPは、テネブリオやデンドロイデスのものと構造的に似ていますが、ジスルフィドで支えられたベータソレノイドはより短い10アミノ酸の反復配列から形成され、氷結合面はトレオニンの代わりに1列のチロシン残基で構成されています。[22]トビムシ（Collembola）は昆虫ではないが、昆虫のように6本足の節足動物である。カナダに生息する種は「雪ノミ」と呼ばれることが多いが、非常に活発なAFPを生成する。[23]これらも反復性があり、平らな氷結合面を持つが、類似点はそれだけである。残基の約50％はグリシン（Gly）で、Gly-Gly-XまたはGly-XXの繰り返しがあり、Xは任意のアミノ酸である。各3アミノ酸の繰り返しは、ポリプロリンタイプIIヘリックスを1回転形成する。ヘリックスは折り畳まれて、2ヘリックスの厚さの束を形成し、氷結合面はトレオニンではなくアラニンなどの小さな疎水性残基が優勢である。[24] アラスカのカブトムシなどの他の昆虫は、アミノ酸（タンパク質）のポリマーではなく糖（キシロマンナン）のポリマーであるため、さらに類似性の低い超活性不凍液を生成します。 [25] これらを総合すると、AFP と不凍液のほとんどが、これらのさまざまな昆虫を生み出した系統が分岐した後に発生したことが示唆されます。これらに共通する類似点は、収斂進化の結果です。
海氷生物AFP
海氷に生息する微生物の多くは、単一の科に属する AFP を持っています。珪藻類 Fragilariopsis cylindrusとF. curta は、極地の海氷群集で重要な役割を果たしており、板状層と流氷内の両方の集団を支配しています。AFP はこれらの種に広く存在し、AFP遺伝子が多遺伝子科として存在していることは、 Fragilariopsis属にとってこのグループが重要であることを示しています。[26] F. cylindrusで同定されたAFPは、異なる分類群に代表されるAFPファミリーに属し、海氷に関連する他の生物（Colwellia spp.、Navicula glaciei、Chaetoceros neogracile、Stephos longipes、Leucosporidium antarcticum）[27] [28]および南極内陸氷細菌（Flavobacteriaceae）[29] [30]、ならびに耐寒性菌類（Typhula ishikariensis、Lentinula edodes、Flammulina populicola ） [31] [32]にも見出される。
海氷AFPの構造はいくつか解明されている。このタンパク質ファミリーはβヘリックス状に折り畳まれ、平らな氷結合面を形成する。[33]他のAFPとは異なり、氷結合部位には単一の配列モチーフは存在しない。[34]
繊毛虫 Euplotes focardiiと好冷細菌のメタゲノムから発見されたAFPは、効率的な氷の再結晶化阻害能力を持っています。 [35] 1μMのEuplotes focardiiコンソーシアム氷結合タンパク質（Efc IBP）は、-7.4℃の温度で氷の再結晶化を完全に阻害するのに十分です。この氷の再結晶化阻害能力は、氷の形成を防ぐのではなく、細菌が氷に耐えるのに役立ちます。Efc IBPは熱ヒステリシスギャップも生成しますが、この能力は氷の再結晶化阻害能力ほど効率的ではありません。Efc IBPは、精製されたタンパク質と細菌細胞全体を凍結温度で保護するのに役立ちます。緑色蛍光タンパク質は、 Efc IBPと共にインキュベートすると、凍結と融解を数回繰り返した後でも機能します。[35] Efc IBPは、複数のβシートとαヘリックスからなる典型的なAFP構造を持っています。また、すべての氷結合極性残基はタンパク質の同じ部位にあります。[35]
進化
AFP の驚くべき多様性と分布は、北半球では 100 万～200 万年前、南極では 1000 万～3000 万年前に起こった海面氷河作用に応じて、異なるタイプが最近進化したことを示唆している。深海掘削から収集されたデータにより、南極周極海流の発達は 3000 万年以上前に形成されたことが明らかになった。 [36]この海流による南極の寒冷化は、氷点下の温度に耐えられない硬骨魚類の大量絶滅を引き起こした。[37]不凍糖タンパク質を持つノトテニア類は、氷河作用を生き延び、新しいニッチに多様化することができた。[37] [8]
この類似した適応の独立した発達は、収斂進化と呼ばれています。[4]北方タラ（Gadidae）とノトテニア目における収斂進化の証拠は、異なるスペーサー配列とイントロンおよびエクソンの異なる構成、および不一致のAFGPトリペプチド配列の発見によって裏付けられています。これらは、各グループによって（同じトリペプチドに対して）異なって並べ替えられた短い祖先配列の重複から発生しました。これらのグループは約700万〜1500万年前に分岐しました。その後まもなく（500万〜1500万年前）、AFGP遺伝子はノトテニア目の祖先膵臓トリプシノーゲン遺伝子から進化しました。AFGP遺伝子とトリプシノーゲン遺伝子は、配列の分岐、つまり南極海の寒冷化と最終的な凍結とともに発生した適応によって分岐しました。北方タラにおけるAFGP遺伝子の進化は比較的最近（約320万年前）に起こり、Thr-Ala-Alaユニットの縦列重複を介して非コード配列から出現した。南極のノトテニア目魚類と北極タラ（Boreogadus saida）は2つの異なる目に属し、非常によく似た不凍糖タンパク質を持っている。[38] 2つの目の魚類は類似の不凍タンパク質を持っているが、タラ類はAFGにアルギニンを含むのに対し、南極のノトテニア目は含まない。[38]デンドロイデス・カナデンシスの不凍タンパク質（DAFP-1）におけるアルギニンのエンハンサーとしての役割は、1-2シクロヘキサンジオンを用いた化学修飾の効果を観察することによって調査された。[39]これまでの研究では、このベトルの不凍タンパク質のさまざまなエンハンサーとして、タウマチン様タンパク質やポリカルボキシレートなどが見つかっている。[40] [41] DAFP-1をアルギニン特異的試薬で改変した結果、DAFP-1の熱ヒステリシスが部分的および完全に失われ、アルギニンがその能力の増強に重要な役割を果たしていることが示された。[39] DAFP-1の異なるエンハンサー分子は、異なる熱ヒステリシス活性を有する。[41] Amornwittawatら、2008は、分子内のカルボキシル基の数がDAFP-1の増強能力に影響を与えることを発見した。 [41] THの最適活性は、エンハンサー分子の高濃度と相関している。[41] Liら、1998は、Dendrioides canadensis由来の不凍タンパク質におけるpHと溶質の熱ヒステリシスへの影響を調査した。[42] DAFP-4のTH活性は、THが減少する低溶質濃度（pH 1）がない限り、pHの影響を受けなかった。[42] 5つの溶質の効果;コハク酸、クエン酸、リンゴ酸、マロン酸、酢酸の5種類の溶質がTH活性に及ぼす影響が報告されている。[42] 5種類の溶質の中で、クエン酸が最も大きな増強効果があることが示された。[42]
これはプロト ORF モデルの例であり、新しい遺伝子が、それらを活性化するために必要な制御要素が存在する前に、形成されたオープン リーディング フレームとして既に存在するというまれな事例です。
魚類では、水平遺伝子伝播により、最近系統樹が共有されていないいくつかのグループにタイプ II AFP タンパク質が存在する。ニシンとワカサギでは、この遺伝子のイントロンの最大 98% が共有されている。伝播の方法は、交尾中に精子細胞が外来 DNA にさらされることによって起こると推測されている。[43]伝播の方向はニシンからワカサギであることがわかっている。ニシンはワカサギの 8 倍の AFP 遺伝子のコピーを持ち (1)、ワカサギの遺伝子のセグメントには、ニシンに特徴的で一般的だが他の魚類には見られない転移因子が含まれているからである。 [43]
多くの種類の AFP が多様性にもかかわらず同じ機能を実行できる理由は 2 つあります。
- 氷は均一に水分子で構成されていますが、結合するために露出しているさまざまな表面があります。異なるタイプの AFP は、異なる表面と相互作用する可能性があります。
- 5種類のAFPはアミノ酸の一次構造が異なりますが、それぞれが機能するタンパク質に折り畳まれると、氷との同じ相互作用を促進する3次元または三次構造において類似点を共有する可能性があります。[4] [44]
不凍糖タンパク質の活性は、ウナギ、カジカ、タラ類を含むいくつかの条鰭綱の種で観察されている。[45] [46]不凍糖タンパク質を持つ魚種は、それぞれ異なるレベルのタンパク質活性を示す。[47]ホッキョクダラ（Boreogadus saida ）は、南極の種であるT. borchgrevinkiと同様のタンパク質活性と特性を示す。[47]両種とも、サフランダラ（Eleginus gracilis）よりもタンパク質活性が高い。[47]珪藻類では、氷不凍タンパク質が生物のタンパク質の凝固点を下げるのに役立つことが報告されている。[26] Bayer-Giraldi ら 2010 は、氷不凍タンパク質の相同体を持つ異なる分類群の 30 種を発見した。[26]この多様性は、甲殻類、昆虫、細菌、真菌でこれらの遺伝子の存在を観察したこれまでの研究と一致している。[8] [48] [49]水平遺伝子伝達は、2つの海生珪藻類、F. cylindrusとF. curtaにおける氷不凍タンパク質の存在に関与している。[26]
作用機序
AFPは吸着阻害機構によって氷の成長を阻害すると考えられている。[50] AFPは氷の非基底面に吸着し、熱力学的に好ましい氷の成長を阻害する。 [51]一部のAFPに平らで硬い表面が存在すると、ファンデルワールス力による表面補完を介して氷との相互作用が促進されると考えられる。[52]
氷に結合する
通常、溶液中で成長する氷結晶は、基底面（0001）と柱面（1010）のみを示し、丸くて平らなディスクとして見える。[5] しかし、AFPの存在により他の面が露出するようだ。現在では、少なくともAFPタイプIの場合、氷表面2021が好ましい結合表面であることが明らかになっている。[53] タイプI AFPの研究を通じて、氷とAFPは当初、水素結合を介して相互作用すると考えられていた（Raymond and DeVries、1977）。しかし、この水素結合を促進すると考えられていたタンパク質の一部が変異した場合、仮説されていた不凍活性の低下は観察されなかった。最近のデータは、疎水性相互作用が主な原因である可能性があることを示唆している。[54] 水と氷の界面が複雑なため、結合の正確なメカニズムを識別することは困難である。現在、分子モデリングプログラム（分子動力学またはモンテカルロ法）を使用して、正確なメカニズムを解明する試みがなされている。[3] [5]
結合機構と不凍機能
Pseudopleuronectes americanus由来の不凍タンパク質の構造と機能に関する研究によると、[55] I型AFP分子の不凍機構は、氷格子の方向に沿った酸素に4つのThr残基のヒドロキシル基が水素結合することにより、ジッパーのように氷核構造に結合し、その後、氷のピラミッド面の成長を停止または遅延させて、凍結点を低下させることによるものであることが示されました。[55]
![{\displaystyle [01{\overline {1}}2]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/25dd6fa8ecf7c3d8135f0b3bda61dde8032d89ce)
上記のメカニズムは、次の 2 つの共通の特徴を持つ他の不凍タンパク質の構造と機能の関係を解明するために使用できます。
歴史
1950年代、ノルウェーの科学者ショランダーは、北極の魚が血液の凝固点よりも低い水でも生きられる理由を説明しようとしました。彼の実験により、北極の魚の血液には「不凍液」があると信じるようになりました。[3] その後、1960年代後半には、動物生物学者のアーサー・デブリーズが南極の魚の調査を通じて不凍タンパク質を単離することができました。[56]これらのタンパク質は後に、新しく発見された非糖タンパク質の生物学的不凍剤（AFP）と区別するために、不凍糖タンパク質（AFGP）または不凍糖ペプチドと呼ばれました。デブリーズはロバート・フィーニー（1970）と協力して、不凍タンパク質の化学的および物理的特性を特徴付けました。[57] 1992年に、グリフィスらは冬ライ麦の葉でAFPを発見したことを記録しました。[17]同じ頃、ウルティア、デュマン、ナイト（1992）は被子植物の熱ヒステリシスタンパク質を記録しました。[58]翌年、デュマンとオルセンは、AFPが人間が食べるものを含む23種以上の被子植物でも発見されたことを指摘しました。 [59] 彼らは真菌や細菌にもAFPが存在することを報告しました。
名前の変更
最近では、不凍タンパク質を氷構造タンパク質として再分類し、その機能をより正確に表し、AFPと自動車用不凍液であるエチレングリコールとの間の想定される負の関係を排除する試みがなされている。これら2つは完全に別個の存在であり、その機能においてのみ緩やかな類似性を示している。[60]
商業および医療用途
凍結による組織損傷の保護は、多くの分野で恩恵をもたらすでしょう。現在、企業はこれらのタンパク質を以下の分野で利用することを検討しています。[要出典]
- 作物の耐凍性を高め、寒冷な気候での収穫期を延長する
- 寒冷な気候での養殖魚の生産向上
- 冷凍食品の賞味期限延長
- 凍結療法の改善
- 医療における移植や輸血のための組織の保存の強化[23]
- 低体温症の治療
- 人間の冷凍保存（クライオニクス）
ユニリーバは、魚から不凍タンパク質を生産するために遺伝子組み換え酵母を使用し、アイスクリーム製造に使用するために、英国、米国、EU、メキシコ、中国、フィリピン、オーストラリア、ニュージーランドの承認を得ている。 [61] [62]ラベルには、AFPまたは不凍タンパク質ではなく、「ISP」または氷構造タンパク質と表示されている。
最近のニュース
最近の成功したビジネスの一つは、アイスクリームやヨーグルト製品にAFPを導入したことだ。氷構造タンパク質と呼ばれるこの成分は、食品医薬品局によって承認されている。このタンパク質は魚から分離され、遺伝子組み換え酵母で大規模に複製されている。[63]
遺伝子組み換え生物（GMO）に反対する団体は、不凍タンパク質が炎症を引き起こす可能性があると懸念している。 [64] 食事によるAFPの摂取量は、ほとんどの北部および温帯地域ですでに相当な量になっていると思われる。[7] AFPの過去の消費量を考えると、その機能特性が人間に毒性やアレルギー性の影響を及ぼさないと結論付けても間違いない。 [7]
また、氷構造タンパク質生産の遺伝子組み換えプロセスは、社会で広く使用されています。インスリンとレンネットはこの技術を使用して生産されています。このプロセスは製品に影響を与えません。生産をより効率的にし、タンパク質を抽出するために殺されるはずだった魚の死を防ぐだけです。
現在、ユニリーバは、ポプシクル アイスキャンディーやブレイヤーズライトダブルチャーンドアイスクリームバーの新製品など、一部のアメリカ製品にAFPを組み込んでいます。アイスクリームでは、AFPにより、添加物を減らして、非常にクリーミーで濃厚な低脂肪アイスクリームを生産することができます。 [65] AFPは、荷積み場やキッチンテーブルでの解凍によって引き起こされる氷結晶の成長を抑制し、食感の質を低下させます。[66]
2009年11月、米国科学アカデミー紀要は、アラスカの甲虫からAFPに似た働きをするが糖類と脂肪酸で構成された分子が発見されたと発表した。[25]
2010年の研究では、AFP溶液中の過熱水の氷結晶の安定性が実証され、タンパク質は凍結を阻害できるだけでなく、融解も阻害できることが示されました。[67] 2021年、EPFLとウォーリック大学の科学者は、不凍タンパク質の人工的な模倣物を発見しました。[68]
参考文献
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外部リンク
- 冷徹な事実：魚の不凍液は膵臓で生成される
- 不凍タンパク質: 今月の分子 2015-11-04 にWayback Machineにアーカイブ、David Goodsell、RCSB タンパク質データバンク
- PDBe-KBのUniProt : Q9GTP0 (熱ヒステリシスまたは不凍タンパク質)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。