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| エイリアス | CYCS、CYC、HCS、THC4、シトクロム c、体細胞、シトクロム c、cyt c | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 123970; MGI : 88578;ホモロジーン：133055;ジーンカード：CYCS; OMA :CYCS - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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シトクロム複合体、またはcyt cは、ミトコンドリアの内膜に緩く結合している小さなヘムタンパク質であり、細胞呼吸において重要な役割を果たしています。複合体III（コエンザイムQ-Cyt cレダクターゼ）と複合体IV（Cyt cオキシダーゼ）の間で電子を移動させます。シトクロムcは他のシトクロムとは異なり、非常に水溶性です。鉄原子が第一鉄と第二鉄の形態間で変換されるため、酸化と還元を受けることができますが、酸素と結合しません。また、細胞のアポトーシスにおいても重要な役割を果たします。ヒトでは、シトクロムcはCYCS遺伝子によってコードされています。[5] [6]
種の分布
シトクロム c は、真核生物の種全体にわたって高度に保存されたタンパク質で、植物、動物、真菌、および多くの単細胞生物に見られます。このことと、その小さなサイズ（分子量約 12,000ダルトン）により、[7]系統分類学の研究に有用です。[8]シトクロム c は、進化生物学の一端を垣間見ることができることから研究されてきました。
シトクロムcは約100個のアミノ酸の鎖からなる一次構造を持っています。多くの高等生物は104個のアミノ酸の鎖を持っています。[9]ヒトのシトクロムcの配列はチンパンジー（私たちに最も近い親戚）の配列と同一ですが、馬のものと異なります。[10]
シトクロム c のアミノ酸配列は真核生物で高度に保存されており、わずか数残基しか変化しない。ある研究で検査された 30 種以上の生物では、104 個のアミノ酸のうち 34 個が保存されていた（特徴的な位置で同一）。[11] たとえば、ヒトのシトクロム酸化酵素は、試験管内で小麦のシトクロムcと反応したが、これは検査された生物種の組み合わせすべてに当てはまった。[11]さらに、+0.25 ボルトの酸化還元電位は、研究されたすべてのシトクロムc分子で同じである。 [11]
構造
シトクロム c はc 型シトクロムファミリーのクラス I に属し[13]、ヘムに結合する特徴的な CXXCH (システイン-任意-任意-システイン-ヒスチジン) アミノ酸モチーフを含みます[14] 。このモチーフはペプチド鎖のN 末端側に位置し、ヘム鉄の 5 番目のリガンドとしてヒスチジンを含みます。6 番目のリガンドはC 末端側にあるメチオニン残基によって提供されます。タンパク質骨格は 5 つのα ヘリックスに折り畳まれており、N 末端から C 末端に向かって α1-α5 と番号が付けられています。ヘリックス α3、α4、α5 は、ミトコンドリアシトクロム c を指す場合、それぞれ 50 代、60 代、70 代ヘリックスと呼ばれます[15] 。
ヘムc
ほとんどのヘムタンパク質は鉄イオンの連結と三次相互作用によって補欠分子族に結合しているが、シトクロムcのヘム基はタンパク質の2つのシステイン側鎖とチオエーテル結合を形成している。 [16]シトクロムcが多様な機能を持つことを可能にするヘムcの主な特性の1つは、自然界で異なる還元電位を持つ能力である。この特性は電子移動反応の速度論と熱力学を決定する。[17]
双極子モーメント
双極子モーメントは、タンパク質を適切な方向に向け、他の分子に結合する能力を高める上で重要な役割を果たします。[18] [19]シトクロム c の双極子モーメントは、酵素の「背面」にある負に帯電したアミノ酸側鎖のクラスターに起因します。[19]結合したヘム基の数や配列の変動にもかかわらず、脊椎動物のシトクロム c の双極子モーメントは驚くほど保存されています。たとえば、脊椎動物のシトクロム c の双極子モーメントはすべて約 320デバイですが、植物や昆虫のシトクロム c の双極子モーメントは約 340 デバイです。[19]
関数
電子伝達系
シトクロム c は、ミトコンドリアの呼吸電子伝達系に不可欠な成分です。シトクロム c のヘム基は、 bc 1複合体 IIIから電子を受け取り、複合体 IVに輸送するとともに、反対方向にエネルギーを伝達します。[引用が必要]
シトクロム c は、水酸化や芳香族 酸化などのいくつかの酸化還元反応を触媒することができ、 2,2-アジノビス（3-エチルベンズチアゾリン-6-スルホン酸）（ABTS）、2-ケト-4-チオメチル酪酸、4-アミノアンチピリンなどのさまざまな電子供与体の酸化によってペルオキシダーゼ活性を示します。[出典が必要]
細菌のシトクロムcは亜硝酸還元酵素として機能する。[20]
アポトーシスにおける役割
シトクロムcは1996年にXiaodong Wangによって、発達過程や感染やDNA損傷への反応として細胞を殺すために使用される制御された細胞死であるアポトーシスにおいて中間的な役割を果たすことが発見されました。[21]
シトクロム c はミトコンドリア内膜でカルジオリピンに結合し、その存在を固定してミトコンドリアから放出されてアポトーシスが開始するのを防ぎます。カルジオリピンとシトクロム c の間の最初の引力はシトクロム c の極度の正電荷による静電気ですが、最終的な相互作用は疎水性で、カルジオリピンの疎水性テールがシトクロム c の疎水性部分に挿入されます。[引用が必要]
アポトーシスの初期段階では、ミトコンドリアのROS産生が刺激され、カルジオリピンはカルジオリピン-シトクロムc複合体のペルオキシダーゼ機能によって酸化されます。その後、ヘムタンパク質はミトコンドリアの内膜から分離され、外膜の孔を通って可溶性細胞質に押し出されます。[22]
カルシウム濃度の持続的な上昇は、ミトコンドリアからのシトクロムc の放出に先行する。少量のシトクロムcの放出は、小胞体(ER) 上のIP3 受容体(IP3R)との相互作用につながり、ER カルシウム放出を引き起こす。カルシウムの全体的な増加は、大量のシトクロムcの放出を引き起こし、それが正のフィードバック ループで作用して、IP3R を介して ER カルシウム放出を維持する。[23]これは、ER カルシウム放出が細胞毒性レベルに達することができる理由を説明しています。このシトクロム c の放出は、次にシステインプロテアーゼであるカスパーゼ 9を活性化します。カスパーゼ 9 は、次にカスパーゼ 3とカスパーゼ 7 を活性化し、細胞を内側から破壊します。[要出典]
アポトーシスの阻害
細胞のアポトーシスが活性化される方法の1つは、ミトコンドリアから細胞質へのシトクロムcの放出です。ある研究では、細胞はBcl-x Lを使用してシトクロムcの放出をブロックすることでアポトーシスから身を守ることができることが示されています。[24]細胞がアポトーシスを制御するもう1つの方法は、Tyr48のリン酸化であり、これによりシトクロムcが抗アポトーシススイッチに変わります。[25]
抗酸化酵素として
電子伝達系と細胞アポトーシスにおけるよく知られた役割に加えて、最近の研究によると、シトクロムcはミトコンドリア内で抗酸化酵素としても機能し、スーパーオキシド（O−2）と過酸化水素（H 2 O 2）をミトコンドリアから排出する。[26]したがって、シトクロムcは細胞呼吸のためにミトコンドリアで必要とされるだけでなく、ミトコンドリア内でO−2およびH 2 O 2 [26 ]
ミトコンドリア外局在
シトクロムcは、通常の生理学的条件下ではミトコンドリア膜間腔にのみ局在すると広く信じられています。[27]ミトコンドリアから細胞質へのシトクロムcの放出は、プロテアーゼのカスパーゼファミリーを活性化し、アポトーシスの開始につながる主な引き金であると考えられています。[28]ミトコンドリアから細胞質、および細胞から培地に漏れるシトクロムcの量を測定することは、アポトーシスの程度をモニターする感度の高い方法です。[29] [30] しかし、シトクロムc特異的抗体を用いたラット組織切片の詳細な免疫電子顕微鏡研究では、通常の細胞条件下でもシトクロムcがミトコンドリア外の場所に存在するという説得力のある証拠が得られました。[31]膵臓の腺房細胞と下垂体前葉では、それぞれチモーゲン顆粒と成長ホルモン顆粒にシトクロムcが強く特異的に存在することが検出されました。膵臓では、シトクロム c は凝縮液胞と腺房腔にも存在していた。シトクロム c のミトコンドリア外局在は特異的であることが示され、精製されたシトクロム c を一次抗体に吸着させると完全に消失した。[31]シトクロム c 以外にも、ミトコンドリア DNA によってコードされるタンパク質を含む多数のタンパク質のミトコンドリア外局在が観察されている。[32] [33] [34]このことは、ミトコンドリアから他の細胞目的地へのタンパク質転座に関する、まだ特定されていない特異的メカニズムが存在する可能性を示唆している。[34] [35]
アプリケーション
スーパーオキシド検出
シトクロム c は、生物系における過酸化物の生成を検出するために使用されている。スーパーオキシドが生成されると、酸化されたシトクロム c 3+の数が増加し、還元されたシトクロム c 2+の数は減少する。[36]しかし、スーパーオキシドは、一酸化窒素とともに生成されることが多い。一酸化窒素の存在下では、シトクロム c 3+の還元は阻害される。[37]これにより、一酸化窒素とスーパーオキシドの反応によって生成される中間体であるペルオキシ亜硝酸によって、シトクロム c 2+がシトクロムc 3+に酸化される。 [37]ミトコンドリア内にペルオキシ亜硝酸または H 2 O 2と二酸化窒素NO 2が存在すると、シトクロム c のチロシン残基が硝化されるため致命的となり、電子伝達系における電子キャリアとしてのシトクロム c の機能が阻害される。[38]
触媒活性酵素として
シトクロムCは、ペルオキシダーゼ様活性を持つ酵素としても広く研究されている。シトクロムCは、ペルオキシダーゼ様活性を試験するために荷電ポリマーに結合された。[39] [40]タンパク質ベースのケージ構造（例：カルボキシソーム、フェリチン、エンカプスリン）への酵素のカプセル化の自然の例に触発され、キメラ自己組織化アプローチを使用して、栄養飢餓細胞（Dps）タンパク質ケージからの9 nmの小さな自己組織化DNA結合タンパク質にシトクロムCがカプセル化された。著者らは、タンパク質ケージ内に酵素をカプセル化すると、溶液中の酵素とは異なる独特の触媒活性挙動を観察した。これは、バルクとは異なるDpsナノケージの内部空洞によって提供される局所的な微小環境に起因していた。[41]
参照
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外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、シトクロム cに関連するメディアがあります。
- アポトーシスとカスパーゼ 3 – PMAPタンパク質分解マップ- アニメーション
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)の Cytochrome+c
- PDBe-KBのUniProt : P99999 (シトクロム c) のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。