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| 亜硝酸還元酵素 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.7.2.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9027-00-3 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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亜硝酸還元酵素は、亜硝酸塩の還元を触媒する酵素のいくつかのクラスのいずれかを指します。NIRには2つのクラスがあります。マルチヘム酵素はNO 2 −をさまざまな生成物に還元します。 銅を含む酵素は、一電子移動を行って一酸化窒素を生成します。[1]
鉄ベース
鉄をベースとした酵素にはいくつかの種類があります。シトクロムcd 1、またはシュードモナスシトクロム酸化酵素には、2つのポリペプチド鎖を持つ2つのc型ヘムと2つのd型ヘムが含まれています。この還元酵素のさまざまな形態は、一酸化窒素または亜酸化窒素の形成を触媒します。[2] [3] この化合物のバージョンは、もともと[フェロシトクロムc-551：酸化還元酵素]と呼ばれていました。最初は酸化酵素であると考えられていました。NO 2 −からNOへの還元を触媒します。このテトラヘム酵素には2つのサブユニットがあり、それぞれにc型ヘムとd型ヘムが含まれています。還元されたdヘムは亜硝酸塩に結合し、それを生成物に変換します。[4]
シトクロム c 亜硝酸還元酵素 (ccNIR) は、各活性部位で亜硝酸塩をアンモニアに変換するマルチヘム酵素です。活性部位の鉄は、酵素のタンパク質に共有結合しているプロトポルフィリンIX 環に結合しています。
提案されたメカニズム
ccNIRタンパク質は6つの電子と7つの水素を使って亜硝酸塩をアンモニアに還元します。[3] 酵素の活性部位には、+2の酸化状態の鉄が含まれています。この酸化レベルでは、 πバックボンディングが増加するため、亜硝酸塩は+3状態よりも強く結合できます。この電子効果により、電子密度が窒素と酸素の間の亜硝酸塩反結合軌道に移動します。LUMOの占有により、NO結合の強度が低下します。2つ目の電子効果は、両方の酸素が近くのアミノ酸に水素結合することです。これらの酸は、多くの場合、アルギニンとヒスチジンです。相互作用によりNO結合が長くなり、窒素からの酸素の切断が促進されます。
Fe-NO 結合は直線状で、6 つの共有価電子を持っています。これは Fe-NO 結合にとって安定した状態ではありません。しかし、曲がった 7 電子配置は安定しすぎて、相当のエネルギーを投入しなければそれ以上反応できません。この障壁を補うために、2 回の急速な連続した単一電子還元により、8 電子複合体が形成されます。電子移動は、直線形状から曲がった形状への形状の変化の前に発生します。
窒素の2つのプロトン化により、NO結合距離が増加します。結果として生じる中間体はヒドロキシルアミンです。ヒドロキシルアミンのさらなるプロトン化により、NO結合が切断され、水が形成されます。鉄のFe (II)からFe (III)への酸化と窒素のさらなるプロトン化により、アンモニアが放出されます。
銅ベース
現在までに、いくつかのタイプの亜硝酸銅還元酵素が発見されています。[2] これらの CuNIR は多くの異なる菌類や細菌に存在し、例えば、細菌属Pseudomonas、Bordetella、Alcaligenes、およびAchromobacter はすべて CuNIR を含んでいます。[5] すべての CuNIR に共通するのは、タンパク質内に少なくとも 1 つのタイプ 1 銅中心が存在することです。これらの中心は、結合構造がアズリンに似ています。各タイプ 1 Cu は、システインからのチオラート硫黄、異なるヒスチジン残基からの 2 つのイミダゾール窒素、および軸メチオニンリガンドの硫黄原子に強く結合しています。これにより、歪んだ四面体分子構造が誘発されます。[3]
タイプ1のCu中心に結合したシステインは、アミノ酸の一次構造においてヒスチジンのすぐ隣に位置しています。このヒスチジンは、亜硝酸塩の結合と還元を担うタイプ2のCu中心に結合しています。このCys-His架橋は、タイプ1中心からタイプ2中心への迅速な電子移動を促進する上で重要な役割を果たします。[6]
提案されたメカニズム
亜硝酸銅還元酵素のタイプ2銅中心は酵素の活性部位です。銅は1つのモノマーの2つのヒスチジンの窒素に結合し、別のモノマーの1つのヒスチジン（タイプ1銅へのCys-His架橋）に結合しています。これにより、分子は歪んだ四面体形状になります。休止状態では、銅は亜硝酸塩によって置換された水分子にも結合しています。[7]
亜硝酸塩が水と置き換わると、Cu は両方の酸素と二座配位結合する。近くのアスパラギン酸残基は、新しく形成された酸素リガンドの 1 つと水素結合する。入ってくる電子は Cu を酸化状態(II) から (I) に還元する。この変化によって亜硝酸塩結合のシフトが促進され、窒素が Cu に結合し、1 つの酸素の結合距離が水素結合により長くなる。2 番目の水素結合はヒスチジンまたは近くの水分子から形成され、NO 結合の切断につながる。これで Cu は一酸化窒素と水に5配位結合する。Cu が状態 (II) に酸化されると一酸化窒素が放出され、静止配置に戻る。[8]
同化的
| フェレドキシン亜硝酸還元酵素 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.7.7.1 | ||||||||
| CAS番号 | 37256-44-3 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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同化性硝酸還元酵素は、硝酸塩を亜硝酸塩に還元する同化代謝の酵素です。亜硝酸塩は、亜硝酸塩還元酵素の活性によって、 直ちにアンモニアに還元されます（おそらくヒドロキシルアミンを介して）。
同化という用語は、酵素活性の産物が生物体内に残ることを意味します。この場合、産物は同化硝酸還元酵素を阻害するアンモニアであり、これにより生物は必要に応じてアンモニアを生成するようになります。
参照
参考文献
- ^ Atkins P、Overton T、Rourke J 、 Weller M、Armstrong F (2006)。「生物無機化学」。Shriver & Atkins 無機化学。オックスフォード [オックスフォードシャー]: Oxford University Press。pp. 754– 5。ISBN 0-19-926463-5。
- ^ ab Schneider J、Kroneck PM (2014)。「第9章：マルチヘムシトクロムcによるアンモニアの生成」。Kroneck PM、Torres ME（編）著。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第14巻。Springer。pp. 211– 236。doi ：10.1007/978-94-017-9269-1_9。
- ^ abc Kroneck PM、Beuerle J、Schumacher W (1992)。「金属依存性無機窒素および硫黄化合物の変換」Sigel A、Sigel H (編)。生物系における金属イオン：微生物および金属酵素による環境汚染物質の分解。ニューヨーク：M. Dekker。pp. 464– 5。ISBN 0-8247-8639-4。
- ^ Payne WJ (1985)。「窒素循環の多様性」。Golterman HL (編)窒素循環における脱窒作用。ニューヨーク: Plenum Press。p. 56。ISBN 0-306-42104-6。
- ^ Adman ET (1985)。「小さな青色銅タンパク質の構造と機能」。Harrison PM (編) 著『金属タンパク質パート 1: 酸化還元作用を持つ金属タンパク質』。Weinheim: Verlag Chemie。p. 5。ISBN 3-527-26136-2。
- ^ Lee WZ、Tolman WB (2002 年 11 月)。「タンパク質中の連結酸化還元および触媒多金属部位の合成類似体に向けて: ヒスチジン-システイン架橋二銅アレイのモデル」。Inorg Chem . 41 (22): 5656–8 . doi :10.1021/ic025937a. PMID 12401068。
- ^ 鈴木 誠、片岡 健、山口 功 (2000 年 10 月)。「多銅亜硝酸還元酵素の金属配位とメカニズム」。Acc . Chem. Res . 33 (10): 728– 35. doi :10.1021/ar9900257. PMID 11041837。
- ^ Sundararajan M, Hillier IH, Burton NA (2007年5月). 「T2Cu中心での亜硝酸塩還元のメカニズム：亜硝酸銅還元酵素および合成モデル化合物による触媒の電子構造計算」J Phys Chem B . 111 (19): 5511– 7. doi :10.1021/jp066852o. PMID 17455972.
さらに読む
- クラーク、デイビッド; マディガン、マイケル T.; マーティンコ、ジョン M.; スタール、デイビッド C. (2010)。ブロック微生物学 (第 13 版)。サンフランシスコ: ベンジャミン カミングス。ISBN 0-321-64963-X。
- Einsle O、Messerschmidt A、Huber R、Kroneck jack PM、Neese F (2002 年 10 月)。「シトクロム c 亜硝酸還元酵素による亜硝酸からアンモニアへの 6 電子還元のメカニズム」。J. Am. Chem. Soc . 124 (39): 11737– 45. doi :10.1021/ja0206487. PMID 12296741。
