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| エイリアス | FUS、ALS6、ETM4、FUS1、HNRNPP2、POMP75、TLS、FUS RNA結合タンパク質、altFUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：137070; MGI : 1353633;ジーンカード：FUS; OMA :FUS - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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RNA結合タンパク質融合肉腫/転座脂肪肉腫（FUS/TLS ）は、異種核リボ核タンパク質P2としても知られ、ヒトではFUS遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6] [7] [8] [9] [10]
発見
FUS/TLSは当初、ヒトの癌、特に脂肪肉腫における染色体転座の結果として産生される融合タンパク質（FUS-CHOP）として同定されました。[6] [9]これらの例では、FUS/TLSのプロモーターとN末端部分がさまざまなDNA結合転写因子（例： CHOP ）のC末端ドメインに転座し、融合タンパク質に強力な転写活性化ドメインを付与します。[11] [12]
FUS/TLSは、プレmRNAの成熟に関与する複合体のサブユニットであるhnRNP P2タンパク質として独立して同定された。[13]
構造
FUS/TLSはFETタンパク質ファミリーのメンバーであり、 EWSタンパク質、TATA結合タンパク質 TBP関連因子TAFII68/ TAF15、およびDrosophila cabeza/SARFタンパク質も含まれています。 [14] [11]
FUS/TLS、EWS、TAF15は類似した構造を持ち、N末端に QGSYに富む領域、高度に保存されたRNA認識モチーフ（RRM）、複数のRGGリピート（アルギニン残基で広範囲に脱メチル化されている[15]）、およびC末端にジンクフィンガーモチーフがある [7] [9] [14] [16] 。
関数
FUSのN末端は転写活性化に関与しているようで、C末端はタンパク質とRNAの結合に関与している。さらに、転写因子AP2、GCF、Sp1の認識部位がFUSで同定されている。[17]
一貫して、in vitro 研究では、FUS/TLS は RNA、一本鎖 DNA、および（より低い親和性で）二本鎖 DNA に結合することが示されている。[7] [9] [18] [19] [20] [21] FUS/TLS の RNA または DNA への結合の配列特異性は十分に確立されていないが、in vitro 選択（SELEX）を使用して、FUS/TLS が結合した RNA 配列の約半分に共通の GGUG モチーフが特定されている。[22]その後の提案では、GGUG モチーフはジンクフィンガードメインによって認識され、RRM によって認識されないというものである（80）。さらに、FUS/TLS はアクチン安定化タンパク質 Nd1-L mRNA の 3' 非翻訳領域（UTR）の比較的長い領域に結合することがわかっており、これは FUS/TLS が特定の短い配列を認識するのではなく、複数の RNA 結合モチーフと相互作用するか、または二次的なコンフォメーションを認識することを示唆している。[23] FUS/TLSは、ヒトテロメアRNA（UUAGGG）4および一本鎖ヒトテロメアDNAにin vitroで結合することも提案されている。[24]
FUS/TLSは核酸結合以外にも、一般的なタンパク質因子とより特殊なタンパク質因子の両方と関連して転写の開始に影響を与えることがわかっています。[ 25]実際、FUS/TLSはいくつかの核内受容体と相互作用します。[26]また、Spi-1/PU.1などの遺伝子特異的転写因子と相互作用します。 [27]またはNF-κB。[28]また、一般的な転写機構と関連しており、RNAポリメラーゼIIおよびTFIID複合体と相互作用することで転写開始およびプロモーター選択に影響を与える可能性があります。[29] [30] [31]最近、FUS/TLSはRNAP III遺伝子の転写を抑制し、TBPおよびTFIIIB複合体と共免疫沈降することも示されました。[32]
FUSを介したDNA修復
FUSはDNA損傷部位に非常に急速に現れることから、FUSがDNA修復応答を調整していることが示唆される。[33]ニューロンのDNA損傷応答におけるFUSの機能は、ヒストン脱アセチル化酵素1（ HDAC1 ）との直接的な相互作用を伴う。二本鎖切断部位へのFUSのリクルートメントは、DNA損傷応答シグナル伝達とDNA損傷の修復に重要である。[33] FUSの機能喪失は、ニューロンにおけるDNA損傷の増加をもたらす。FUS核局在配列の変異は、ポリ（ADP-リボース）ポリメラーゼ（PARP）依存性DNA損傷応答を阻害する。 [34]この障害は神経変性とFUS凝集体形成につながる。このようなFUS凝集体は、神経変性疾患である筋萎縮性側索硬化症（ALS） の病理学的特徴である。
臨床的意義
FUS遺伝子再構成は、粘液性脂肪肉腫、低悪性度線維粘液性肉腫、ユーイング肉腫、その他さまざまな悪性腫瘍および良性腫瘍の発症に関与していることが示唆されている（FETタンパク質ファミリーを参照）。[35]
2009年に2つの別々の研究グループが、タイプ6ALS表現型を呈する26の無関係な家族を分析し、FUS遺伝子に14の変異を発見した。[36] [37]
その後、FUS は前頭側頭型認知症(FTD)のサブグループにおける重要な疾患タンパク質としても浮上しました。FTD はこれまで、封入体のユビキチンに対する免疫反応性によって特徴付けられていましたが、TDP-43やタウに対する免疫反応性はなく、一部の封入体にはアルファインターネキシン(α-インターネキシン)も含まれており、神経中間径フィラメント封入体病(NIFID) と呼ばれるサブグループに属します。現在、FTLD-FUS のサブタイプと考えられている疾患実体は、ユビキチン化封入体を伴う非典型前頭側頭葉変性症 (aFTLD-U)、NIFID、および好塩基性封入体病(BIBD) であり、これらは ALS-FUS とともに FUS プロテオパシーを構成します。[38] [39] [40] [41]
前頭側頭葉変性症(FTLD) は、前頭側頭葉認知症(FTD)の臨床症候群の病理学的用語です。FTD は、記憶が比較的よく保持されるという点で、より一般的なアルツハイマー型認知症とは異なります。その代わり、この疾患は側頭葉の表現型として現れます。行動変異型前頭側頭葉認知症(bvFTD)、進行性非流暢性失語症(PNFA)、および意味性認知症(SD) は、最も特徴的な 3 つの臨床症状です。FUS 陽性 FTLD は、臨床的には bvFTD として現れる傾向がありますが、基礎にある病理と臨床症状の相関関係は完全ではありません。
ALSにおける毒性メカニズム
変異型FUSがALSを引き起こす毒性メカニズムは現在のところ不明である。ALSに関連する変異の多くはC末端核局在シグナルに位置し、その結果、FUSは核（野生型FUSが主に存在する場所）ではなく細胞質に位置することが知られている。[42]これは、核機能の喪失、または細胞質機能の毒性増加のいずれかが、このタイプのALSの発症の原因であることを示唆している。多くの研究者は、FUSを発現せず、したがって核FUS機能が完全に失われているマウスモデルは、明らかなALS様症状を発症しないため、細胞質機能の毒性増加モデルの方が可能性が高いと考えている。[43]
インタラクション
FUS は以下と相互作用することが示されています:
- FUSIP1 /SRSF10 [31]
- HDAC1 [33]
- ILF3 , [44]
- PRMT1、[45] [46] [47]
- レラ、[28]
- RNAポリメラーゼII（C末端ドメイン）[48]
- SPI1、[27]および
- TNPO1 . [49] [50]
参考文献
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