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| エイリアス | PZP、CPAMD6、α-2-マクログロブリン様、PZP α-2-マクログロブリン様 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 176420; MGI : 87854;ホモロジーン: 74452;ジーンカード：PZP; OMA :PZP - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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妊娠帯タンパク質（PZP ）は、妊娠関連α2糖タンパク質（α2 -PAGまたはPAα2G ）としても知られ、[5]ヒトでは12番染色体上のPZP遺伝子によってコード化されるタンパク質です。[6] PZPはα2グロブリンファミリーのタンパク質の一部です。 [7]妊娠と関連することが多く、妊娠時には血漿タンパク質の中で最も豊富になります。[8] PZPは妊娠中の免疫調節に役割を果たすと考えられていますが、そのメカニズム、機能、構造の多くの側面はまだ明らかにされていません。[9] [10]最近の研究では、主にPZPレベルの調節不全がさまざまな疾患のマーカーとしてどのように機能するかを明らかにすることに焦点を当てています。[11]
発見
PZPに関する最初の出版物は、1959年にO.スミスィーズによって発表されました。[12]これは、デンプンゲルゾーン電気泳動法を用いた実験プロセスの結果であり、妊娠後期および出産後の研究対象女性の10％の血清中にタンパク質バンドが検出されました。[13] [12]その後数年間で、JFアフォンソやRRアルバレスなどの研究者によってタンパク質の検出が改善されました。[14]
命名法
PZPは発見されて以来、学術文献では数多くの同義語で呼ばれてきました。これには、α2-プレグノグロブリン、妊娠関連α2-糖タンパク質、α-急性期糖タンパク質、α-2-マクログロブリン様、Xh抗原、シュワンガーシャフトタンパク質-3、Pα-1、妊娠関連α-マクログロブリン、妊娠関連グロブリン、α2-PAGなどが含まれます。[15] [10] [16] [17]
遺伝子発現とタンパク質の局在
PZP遺伝子は36のエクソンから成り、12番染色体の短腕の12-13番目の位置にあります。[15] PZP遺伝子は、翻訳のために1482塩基対の転写産物をコードしています。[15]タンパク質データバンクは、 4446ヌクレオチドのコード配列長に関する情報を提供しています。[18]子宮、肝臓、脳などの多くの組織でPZPが発現しています。PZPの存在は、血漿、脳脊髄液、滑液で検出されています。[19] [15]
健康な成人および小児では、男女ともに通常の状態ではPZP自体が低レベルで存在することが判明している。[20]健康な人の通常の状態における血漿中のPZPの量は0.03 mg/mL未満であることが確認されているが、妊婦の場合は0.5～3.0 mg/mLの濃度にまで上昇することがある。[21]
1976年に行われた避妊薬のPZP量に対する役割を観察した研究では、エストロゲンがPZP発現の制御に何らかの役割を果たしているのではないかと推測されました。 [22] [15] 1971年に行われた避妊薬に関する研究では、異なるタイプのピルによって異なるPZP反応が生じることが指摘されており、ピルの成分が結果に与える影響について疑問が提起されています。[23]
ヒトゲノムライブラリーから単離されたクローンEPZP6は、PZPのゲノムクローンであることが観察されている。[24]
タンパク質構造
妊娠ゾーンタンパク質（PZP）は、機能的に活性な形態では、分子量360 kDaのホモ二量体として存在する。この構成分子180 kDaの二量体化は、ジスルフィド架橋結合によって起こる。PZPは高度にグリコシル化された形態で分泌される。[25] PZPの変性により360 kDaの実体が示され、その後の還元により180 kDaのサブユニットが得られたことから、構造は実験的に確認されている。後者の一部は、切断の結果、部分的に90 kDaに断片化されることが示された。[26]
各PZPサブユニットには、チオールエステル基、シグナルドメイン、ベイト領域、受容体結合ドメインがあります。[25] [15]ベイト領域には多数のプロテアーゼ切断部位があり、結合ドメインは低密度リポタンパク質受容体関連タンパク質（LRP）用です。[15]ベイトドメインの研究では、バリンまたはメチオニンのいずれかが6番目のアミノ酸位置にあるというまれな多型が発生していることが示されています。[27]また、塩基対4097でヌクレオチドの アデニン/グアニンの多型が観察され、アミノ酸位置1180でプロリン/スレオニンの多型が観察されています。 [25]
PZPには多数のN-グリコシル化部位が含まれており、以下の残基で確認されています：Asn1430、Asn997、Asn932、Asn875、Asn753、Asn406、Asn392、Asn246、Asn69、Asn54。[15]このタンパク質のアミノ酸配列は、α-2-マクログロブリン（α2M）のアミノ酸配列と71％同等です。[25]
PZPのマルチドメインフォールドに関する入手可能な知識は最小限であるため、4.3Åの解像度で変換されたα2Mの構造に基づいてその三次構造を近似することしかできない。[15] 2018年11月現在、PZPの結晶構造はタンパク質データバンクで入手できない。[28]
1988年に行われたモノクローナル抗体を用いたPZPとその誘導体3種の研究では、PZPとその誘導体には少なくとも3つの異なる立体配座状態が存在する可能性があることが示された。[29]別の研究では、実験的にα2MとPZPが示す疎水性表面を使用して、これら2つのタンパク質の立体配座状態に大きな違いがあることが示された。[30]
生物学的活性と機能
長年にわたり、PZPはプロテアーゼ阻害剤として分類されてきましたが、2016年の論文で観察されたように、最近ではTヘルパー細胞モジュレーターや細胞外シャペロンの役割が示唆されています。しかし、より広い文脈では、PZPの特定の生物学的意義はまだ決定されていません。[15]
PZPはα2Mと同様の役割を果たすという初期の主張にもかかわらず、後者は前者よりも多くのプロテアーゼに対して阻害作用を示しています。[16]これとは対照的に、PZPとPAI-2は明らかな構造的類似性を示さないものの、機能的な共通点を示し、細胞外液中で相補的な活性を示します。[15]
妊娠中、PZPと胎盤タンパク質14（PP14）が一緒に作用して、Tヘルパー1（Th1）の活性化を阻害する可能性がある。これが事実であれば、胎児を攻撃する母親の免疫系に対する保護が結果として生まれることになる。[31] PZPの免疫調節機能のメカニズムとして提案されているものには、PZPがIL-6.72、IL-2、腫瘍壊死因子αなどのリガンドを非共有結合的に隔離するという提案がある。[11] PZPレベル自体はPZPの阻害能力と直接相関しない可能性があることが指摘されている。これは、ベイトドメインなどの多型によっても影響を受けるためである。[27]
エイミー・R・ワイアットらは、キモトリプシン様酵素を含む細胞内プロテアーゼ活性の制御にPZPが関与しているという示唆を支持する実質的な証拠はないと述べています。[15] PZPは二量体α2Mとともに、誤って折り畳まれた炎症性サイトカインやタンパク質の除去に役立つと考えられています。 [32] [15] PZPは四量体α2Mと比較して疎水性相互作用特性が高いため、ホールダーゼ型シャペロン活性などのPZPの機能が示唆されています。[30] [33]
PZPと組織型プラスミノーゲン活性化因子（tPA）との相互作用はα2MとtPAとの相互作用よりも速いことから、tPAは血漿線溶系の主要なセリンプロテアーゼであるため、妊娠中に線溶由来のプロテアーゼを制御する役割を果たしているのは実際にはPZPである可能性があると提案されている。[34]
拘束力のある観察
PZPが結合することが示されている高分子には、胎盤成長因子、グリコデリン、血管内皮成長因子など妊娠に関連するものが含まれます。[ 19 ]
PZPのよりコンパクトで変形した構造は、小さなアミン分子やプロテアーゼとの相互作用によるPZPのチオエステル結合の切断の結果として生じると言われています。プロテアーゼと複合したこれらの変形したPZPがどのようにしてLRPのリガンドとして作用するかというメカニズムは、まだ謎に包まれています。[8]
PZPはプラスミン結合能を持つことが実証されている。[17]
α2マクログロブリンとの比較
α2MとPZPは類似した一次構造を持つことが示されており、このことから2つのタンパク質は進化的に関連しているのではないかという説が提唱されている。[13] [25]
1984年の研究では、当時配列が決定されていたPZPの残基とα2Mの残基の68%の同一性が示されていました。しかし、ベイト領域は2つのタンパク質で大幅に異なることが示されました。[13]一方、システイン残基はα2MとPZPの間で保持されていることが観察されています。PZPとα2Mの間に共通の抗原決定基が存在することも示唆されています。[25]
機能的には、α2MとPZPはどちらもプロテアーゼ阻害剤であることが示されています。しかし、PZPは一般的に妊娠中にのみ上昇するのに対し、α2Mは妊娠に関係なく血漿中に1.5～2.0 mg/mLの濃度で一貫して存在するという点は、それらの機能のより大きな転用を支持しています。[35]
病気や健康状態との関連
PZP がさまざまな疾患や症状に関連していることが観察されています。
PZPレベルの上昇とアルツハイマー病（AD）の発症との関連が観察されており、PZPは脳に由来している可能性がある。さらに、死後検査では、AD患者の皮質におけるPZPの免疫反応性は、老人斑に関連するミクログリア細胞と一部のニューロンに特異的に見られました。 [36]
PZPはHIV-1の診断に使用するには非特異的であることが示されていますが、HIV-1患者のPZPレベルの経時的変化が治療への反応や病気の経過と一致することが判明した場合、予後マーカーとしての潜在的な価値を持つことが示唆されています。[20]
2018年の研究では、糖尿病1型（DM1）患者の血清中でPZPがダウンレギュレーションされているという新たな観察結果が得られました。[11]
気管支拡張症の重症度と痰中に検出されたPZP濃度との間にも有意な相関関係があることが示されている。 [37]
マウス血清を用いてPZPを含むタンパク質が炎症性腸疾患の特定に果たす役割を観察する研究では、PZPは複合バイオマーカーシグネチャーとして提案された6つのタンパク質パネルの1つとして使用できる可能性があると推測されました。[38]
PZPレベルは乳がん患者間で有意差がないことがわかったため、このタンパク質は乳がんのバイオマーカーとしては不適格と判断されました。[39]体外受精（IVF）に関連したPZP発現も研究されており、上昇が示されています。PZPは、IVFにおける卵巣反応不良（POR）の潜在的なバイオマーカーとして特定されたタンパク質の1つであることが示されました。[9]
PZP濃度が低いと、妊娠初期の流産につながる可能性もある。 [27]
エストロゲンによる調節
PZPの肝臓での合成はエストロゲンによって調節されており、PZPはこれまで知られている肝臓タンパク質の中で群を抜いて最もエストロゲンに敏感です。[5]高用量の経口エストロゲンはPZPレベルを20～30倍に増加させますが、性ホルモン結合グロブリン（SHBG）レベルは5～10倍しか増加しません。[5]避妊薬はPZPレベルを約10倍に増加させます。[40] 妊娠はエストラジオールレベルが大幅に増加するため、PZPレベルが50～100倍に増加します。[41]エストロゲン以外にも、タモキシフェンなどの選択的エストロゲン受容体モジュレーター（SERM）はPZPレベルを増加させます。[42]
合成エストロゲンのエチニルエストラジオール（EE）は、天然エストラジオールと比較して、PZPおよびSHBGレベルに対して著しく不均衡な影響を示します。[5] [43] [44] 2 mg/日の経口 エストラジオールバレレートはPZPレベルを34%増加させましたが、10 μg/日および30 μg/日の経口EEは、それぞれPZPを496%および790%増加させました。[43] [5] EEは、卵胞刺激ホルモン（FSH）レベルの抑制に関してはエストラジオールバレレートの241倍、PZPレベルの増加に関しては2,918倍、SHBGレベルの増加に関しては779倍の効力があると推定されました。[43]経口エストラジオールは、経皮エストラジオールよりもPZPレベルに大きな影響を与えます。[45]筋肉内注射による高用量ポリエストラジオールリン酸（160 mg / 4週間）の研究では、エストラジオール濃度は約400 pg / mLとなり、PZP濃度に有意な変化は見られませんでした。[46]これらの結果は、エストロゲンの種類と投与経路の両方が、肝臓タンパク質合成に対するエストロゲンの影響と関連するエストロゲン効果を変化させることを示している。[5] [43] [46]
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