Loading article…
| グルコース-6-リン酸イソメラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 グルコース-6-リン酸イソメラーゼ二量体、ウサギ | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 5.3.1.9 | ||||||||
| CAS番号 | 9001-41-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| 細菌ホスホグルコースイソメラーゼC末端領域 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ピロバキュラム・エアロフィラム由来のホスホグルコース/ホスホマンノースイソメラーゼとフルクトース6-リン酸の複合体の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | バクトPGI_C | ||||||||
| パム | PF10432 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 医療機器 | cd05016 | ||||||||
| |||||||||
| リン酸グルコース異性体 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ピグミー | ||||||||
| パム | PF00342 | ||||||||
| SCOP2 | 1pgi / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd05015 | ||||||||
| |||||||||
| GP110 ... | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | GPI、AMF、GNPI、NLK、PGI、PHI、SA-36、SA36、グルコース-6-リン酸イソメラーゼ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：172400;ホモロジーン: 145;ジーンカード：GPI; OMA :GPI - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
グルコース-6-リン酸イソメラーゼ（GPI）は、ホスホグルコースイソメラーゼ/ホスホグルコイソメラーゼ（PGI）またはホスホヘキソースイソメラーゼ（PHI ）としても知られ、ヒトでは19番染色体のGPI遺伝子によってコードされる酵素（EC 5.3.1.9）です。[4] この遺伝子は、グルコースリン酸イソメラーゼタンパク質ファミリーのメンバーをコードしています。コードされているタンパク質は、機構的に異なる機能を実行する能力に基づいて、ムーンライトタンパク質として特定されています。細胞質では、遺伝子産物は、グルコース-6-リン酸（G6P）とフルクトース-6-リン酸（F6P）を相互変換する解糖酵素（グルコース-6-リン酸イソメラーゼ）として機能します。細胞外では、コード化されたタンパク質（ニューロロイキンとも呼ばれる）は、骨格運動ニューロンと感覚ニューロンの生存を促進する神経栄養因子として、また免疫グロブリン分泌を誘導するリンホカインとして機能する。コード化されたタンパク質は、腫瘍分泌サイトカインおよび血管新生因子としての追加機能に基づいて、オートクリン運動因子（AMF）とも呼ばれる。この遺伝子の欠陥は非球状溶血性貧血の原因であり、重度の酵素欠乏は胎児水腫、新生児の即時死亡、神経障害に関連する可能性がある。選択的スプライシングにより、複数の転写バリアントが生じる。[RefSeq提供、2014年1月] [5]
構造
機能的GPIは、2つの同一のモノマーから構成される64kDaの二量体である。[6] [7] 2つのモノマーは、抱き合うように2つの突起を介して相互作用する。各モノマーの活性部位は、2つのドメインと二量体界面の間の溝によって形成される。[6]
GPI モノマーは 2 つのドメインから構成され、1 つは大ドメインと呼ばれる 2 つの別々のセグメントから構成され、もう 1 つは小ドメインと呼ばれる中間のセグメントから構成されます。[8] 2 つのドメインはそれぞれ αβα サンドイッチで、小ドメインには α ヘリックスに囲まれた 5 本の β シートが含まれ、大ドメインには 6 本の β シートが含まれます。[6]各モノマーのN 末端とC 末端にある大ドメインには、「腕のような」突起も含まれています。[8] [9]小ドメインのいくつかの残基はリン酸を結合する役割を果たしますが、大ドメインと C 末端ドメインの他の残基、特に His 388 は、この酵素によって触媒される糖の開環ステップに不可欠です。異性化活性は二量体界面で発生するため、この酵素の二量体構造は触媒機能にとって重要です。[9]
このタンパク質のセリンリン酸化は、その分泌型への構造変化を誘導すると仮定されている。[7]
機構
GPIがグルコース6-リン酸とフルクトース6-リン酸（アルドースからケトース）を相互変換するメカニズムは、グルコース環を開く、エンジオール中間体を介してグルコースをフルクトースに異性化する、そしてフルクトース環を閉じるという3つの主要なステップで構成されています。[10]
グルコースの異性化
KEGGパスウェイ データベースの化合物 C00668。KEGG パスウェイデータベースの酵素 5.3.1.9。KEGG パスウェイデータベースの化合物 C05345。KEGG パスウェイデータベースの反応 R00771 。
グルコース 6-リン酸は、ピラノース形態で GPI に結合します。リングは、C5 酸素をプロトン化する His388 と、C1 ヒドロキシル基を脱プロトン化する Lys518 によって「プッシュプル」機構で開きます。これにより、開鎖アルドースが生成されます。次に、基質は C3-C4 結合を中心に回転し、異性化の位置に配置されます。この時点で、Glu357 は C2 を脱プロトン化し、 Arg272 によって安定化されたシス-エンジオラート中間体を生成します。異性化を完了するために、Glu357 は C1 にプロトンを供与し、C2 ヒドロキシル基はプロトンを失い、開鎖ケトースフルクトース 6-リン酸が形成されます。最後に、基質を再び C3-C4 結合を中心に回転し、Lys518 で C5 ヒドロキシルを脱プロトン化することで、リングが閉じられます。[11]
フルクトース-6-リン酸からグルコース-6-リン酸へ向かうとき、炭素C2に誤ったキラリティーが与えられるとマンノース-6-リン酸が得られる可能性があるが、酵素は非常に低い非生理学的速度を除いてその結果を許容しない。[11]
関数
この遺伝子はGPIファミリーに属します。[5]この遺伝子によってコードされるタンパク質は、G6PとF6Pの可逆的な異性化を触媒する二量体酵素です。[12] [13]反応は可逆的であるため、その方向はG6PとF6Pの濃度によって決定されます。[9]
このタンパク質は細胞の内外で異なる機能を持っています。細胞質では、タンパク質は解糖と糖新生、およびペントースリン酸経路に関与しています。[9]細胞外では、ニューロロイキンと呼ばれる脊髄および感覚ニューロンの神経栄養因子として機能します。[13]同じタンパク質は癌細胞からも分泌され、自己分泌運動因子と呼ばれ、[14]転移を刺激します。[15]細胞外GPIは成熟因子として機能することも知られています。[9] [13]
ニューロロイキン
もともとは別々のタンパク質として扱われていましたが、クローニング技術により、GPIはニューロロイキンというタンパク質とほぼ同じであることが実証されました。[16]ニューロロイキンは脊髄および感覚ニューロンの神経栄養因子 です。筋肉、脳、心臓、腎臓に大量に存在します。[17]ニューロロイキンは、レクチンによって刺激されたT細胞から分泌されるリンフォカインとしても機能します。抗体分泌細胞を活性化する反応の一環として、B細胞で免疫グロブリン分泌を誘導します。 [18]
オートクリン運動因子
クローニング実験により、GPIはオートクリン運動因子（AMF）として知られるタンパク質と同一であることも明らかになった。 [19] AMFは癌細胞によって産生・分泌され、成長因子として細胞の成長と運動を刺激する。[20] AMFはMAPK / ERKまたはPI3K / AKT経路を活性化することで癌の転移に重要な役割を果たすと考えられている。[21] [22] [23] PI3K / AKT経路では、AMFはgp78 / AMFRと相互作用してERカルシウム放出を調節し、ERストレスに対するアポトーシスから保護する。 [21]
原核生物の相同遺伝子
一部の古細菌および細菌では、グルコース-6-リン酸イソメラーゼ活性は、ホスホマンノースイソメラーゼ(PMI) 活性も示す二機能性酵素を介して発生します。真核生物のGPIとは密接に関連していませんが、二機能性酵素は十分に類似しており、その配列には、従来の GPI の糖リン酸結合部位を形成するスレオニンとセリンのクラスターが含まれています。この酵素は、G6P から F6P への相互変換におけるグルコース開環と異性化の両方に同じ触媒メカニズムを使用すると考えられています。[24]
臨床的意義
GPI欠乏は、解糖系酵素欠乏による溶血性貧血の4％の原因となっている。 [12] [13] [25] [26]最近、GPI欠乏症の症例がいくつか特定されている。[27]
血清GPI値の上昇は、大腸がん、乳がん、肺がん、腎臓がん、消化管がん、その他のがんの予後バイオマーカーとして使用されている。[7] [13] AMFと同様に、GPIは浸潤および転移中の細胞移動を調節すると考えられている。[7]ある研究では、乳がんスフェロイド（BTS）の外層がGPIを分泌し、それがBTSの上皮間葉転換（EMT）、浸潤、転移を誘導することが示された。GPI阻害剤ERI4Pおよび6PGは、BTSの転移を阻害するが、BTSの解糖または線維芽細胞の生存を阻害しないことが判明した。さらに、GPIは腫瘍細胞によってのみ分泌され、正常細胞によって分泌されない。これらの理由から、GPI阻害剤は抗がん療法にとってより安全で、より標的を絞ったアプローチである可能性がある。[28] GPIはHER2発現を増強し、HER2過剰発現はGPI発現を増強するなど、乳がんの主要な治療標的であるHER2との正のフィードバックループにも関与している。その結果、GPI活性はハーセプチン/トラスツズマブを用いたHER2ベースの治療に対する乳がん細胞の耐性を付与する可能性が高く、患者を治療する際には追加の標的として考慮されるべきである。[23]
アプリケーション
ヒトGPIは皮内注射により様々な遺伝的背景を持つマウスに関節炎を誘発することができる。[29] [30]
参照
- フルクトースをグルコースに変換するフルクトース-1-リン酸アルドラーゼ酵素
インタラクション
GPI は以下と相互作用することが知られています:
インタラクティブな経路マップ
下記の遺伝子、タンパク質、代謝物をクリックすると、それぞれの記事にリンクします。[§ 1]
- ^ インタラクティブなパスウェイマップは、WikiPathways: "GlycolysisGluconeogenesis_WP534" で編集できます。
参考文献
- ^ abc ENSG00000105220 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000282019、ENSG00000105220 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「UniProtKB: P06744 (G6PI_HUMAN)」.
- ^ ab 「Entrez Gene: GPI グルコースリン酸イソメラーゼ」。
- ^ abc Jeffery CJ、Bahnson BJ、Chien W 、 Ringe D、Petsko GA（2000年2月）。「ウサギホスホグルコースイソメラーゼの結晶構造。神経ロイキン、オートクリン運動因子、分化メディエーターとしても機能する解糖酵素」。生化学。39 （ 5 ）：955-964。doi：10.1021/bi991604m。PMID 10653639 。
- ^ abcd 芳賀A、新中Y、ラズA (2000年7月)。 「ホスホヘキソースイソメラーゼ/自己分泌運動因子/ニューロロイキン/成熟因子は多機能リンタンパク質です」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造と分子酵素学。1480 ( 1–2 ): 235–244。土井:10.1016/s0167-4838(00)00075-3。PMID 11004567。
- ^ ab Sun YJ, Chou CC, Chen WS, Wu RT, Meng M, Hsiao CD (1999年5月). 「多機能タンパク質の結晶構造：ホスホグルコースイソメラーゼ/オートクリン運動因子/ニューロロイキン」。米国 科学アカデミー紀要。96 (10): 5412– 5417。Bibcode : 1999PNAS ... 96.5412S。doi : 10.1073/ pnas.96.10.5412。PMC 21873。PMID 10318897。
- ^ abcde Cordeiro AT、Godoi PH、Silva CH、Garratt RC、Oliva G、Thiemann OH (2003 年 2 月)。「ヒトホスホグルコースイソメラーゼの結晶構造と初期触媒段階の分析」。Biochimica et Biophysica Acta ( BBA ) - タンパク質とプロテオミクス。1645 (2): 117– 122。doi :10.1016/s1570-9639(02)00464-8。PMID 12573240 。
- ^ Read J、Pearce J、Li X、Muirhead H、Chirgwin J、Davies C (2001 年 6 月)。「1.6 Å 解像度でのヒトホスホグルコースイソメラーゼの結晶構造: 触媒機構、サイトカイン活性、溶血性貧血への影響」。Journal of Molecular Biology。309 ( 2): 447– 463。doi :10.1006/ jmbi.2001.4680。PMID 11371164 。
- ^ ab Solomons JT、Zimmerly EM、Burns S、Krishnamurthy N、Swan MK、Krings S、他 (2004 年 9 月)。「マウスホスホグルコースイソメラーゼの 1.6 Å 解像度での結晶構造とグルコース 6-リン酸との複合体は、糖環開裂の触媒メカニズムを明らかにする」。Journal of Molecular Biology。342 ( 3): 847– 860。doi :10.1016/j.jmb.2004.07.085。PMID 15342241 。
- ^ ab Kugler W, Lakomek M (2000 年 3 月). 「グルコース 6 リン酸イソメラーゼ欠損症」. Baillière のベストプラクティスと研究. 臨床血液学. 13 (1): 89– 101. doi :10.1053/beha.1999.0059. PMID 10916680.
- ^ abcde Somarowthu S、Brodkin HR、D'Aquino JA、Ringe D、Ondrechen MJ、Beuning PJ (2011 年 11 月)。「2 つのイソメラーゼの物語: ケトステロイドイソメラーゼとホスホグルコースイソメラーゼのコンパクトな活性部位と拡張された活性部位」。生化学。50 ( 43 ): 9283– 9295。doi :10.1021/bi201089v。PMID 21970785 。
- ^ Dobashi Y, Watanabe H, Sato Y, Hirashima S, Yanagawa T, Matsubara H, Ooi A (2006年12月). 「ヒト肺癌におけるオートクリン運動因子/グルコース-6-リン酸イソメラーゼ発現の差次的発現と病理学的意義」The Journal of Pathology . 210 (4): 431– 440. doi :10.1002/path.2069. PMID 17029220. S2CID 39800980.
- ^ Watanabe H, Takehana K, Date M, Shinozaki T, Raz A (1996年7月). 「腫瘍細胞オートクリン運動因子は神経ロイキン/ホスホヘキソースイソメラーゼポリペプチドである」. Cancer Research . 56 (13): 2960– 2963. PMID 8674049.
- ^ Chaput M, Claes V, Portetelle D, Cludts I, Cravador A, Burny A, et al. (1988年3月). 「神経栄養因子ニューロロイキンはホスホヘキソースイソメラーゼと90%相同性がある」. Nature . 332 (6163): 454– 455. Bibcode :1988Natur.332..454C. doi :10.1038/332454a0. PMID 3352744. S2CID 4260489.
- ^ Gurney ME、Heinrich SP、Lee MR、Yin HS（1986年10月）。「脊髄および感覚ニューロンの神経栄養因子であるニューロロイキンの分子クローニングと発現」。Science。234 （4776）：566–574。Bibcode ： 1986Sci ... 234..566G。doi： 10.1126 / science.3764429。PMID 3764429。
- ^ Gurney ME、Apatoff BR、Spear GT、Baumel MJ、Antel JP、Bania MB、Reder AT (1986年10月)。「ニューロロイキン：レクチン刺激T細胞のリンホカイン産物」。Science。234 ( 4776 ) : 574– 581。Bibcode : 1986Sci ...234..574G。doi :10.1126/science.3020690。PMID 3020690 。
- ^ Watanabe H, Takehana K, Date M, Shinozaki T, Raz A (1996年7月). 「腫瘍細胞オートクリン運動因子は神経ロイキン/ホスホヘキソースイソメラーゼポリペプチドである」. Cancer Research . 56 (13): 2960– 2963. PMID 8674049.
- ^ Silletti S, Raz A (1993年7月). 「オートクリン運動因子は成長因子である」.生化学および生物物理学的研究通信. 194 (1): 446– 457. doi :10.1006/bbrc.1993.1840. PMID 8392842.
- ^ abc Fu M, Li L, Albrecht T, Johnson JD, Kojic LD, Nabi IR (2011 年 6 月). 「オートクリン運動因子/ホスホグルコースイソメラーゼは ER カルシウム放出の制御を通じて ER ストレスと細胞死を制御する」.細胞死と分化. 18 (6): 1057– 1070. doi :10.1038/cdd.2010.181. PMC 3131941. PMID 21252914 .
- ^ Liotta LA, Mandler R, Murano G, Katz DA, Gordon RK, Chiang PK, Schiffmann E (1986年5月). 「腫瘍細胞オートクリン運動因子」.米国科学アカデミー紀要. 83 (10): 3302– 3306. Bibcode :1986PNAS...83.3302L. doi : 10.1073 /pnas.83.10.3302 . PMC 323501. PMID 3085086.
- ^ abcd Kho DH、Nangia-Makker P、Balan V、Hogan V、Tait L、Wang Y、Raz A（2013年2月）。「オートクリン運動因子は乳がん細胞におけるHER2の切断とシグナル伝達を促進する」。Cancer Research。73（4）： 1411–1419。doi ：10.1158 / 0008-5472.can -12-2149。PMC 3577983。PMID 23248119。
- ^ Swan MK、Hansen T、Schönheit P、Davies C (2004 年 9 月)。「クレナーキア Pyrobaculum aerophilum 由来の新規ホスホグルコースイソメラーゼ (PGI)/ホスホマンノースイソメラーゼは PGI スーパーファミリーのメンバーです。1.16 Å 解像度での構造的証拠」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 38): 39838– 39845。doi : 10.1074/ jbc.M406855200。PMID 15252053。
- ^ Walker JI、Layton DM、 Bellingham AJ、Morgan MJ、Faik P (1993 年 3 月)。「ヒトグルコース 6-リン酸イソメラーゼ欠損症における DNA 配列異常」。ヒト分子遺伝学。2 ( 3): 327– 329。doi :10.1093/hmg/2.3.327。PMID 8499925 。
- ^ Kanno H, Fujii H, Hirono A, Ishida Y, Ohga S, Fukumoto Y, et al. (1996年9月). 「遺伝性溶血性貧血に関連するグルコースリン酸イソメラーゼ欠損の分子解析」. Blood . 88 (6): 2321– 2325. doi : 10.1182/blood.V88.6.2321.bloodjournal8862321 . PMID 8822954.
- ^ 「GPI欠損症」。2014年5月17日時点のオリジナルよりアーカイブ。2012年12月23日閲覧。
- ^ ガヤルド-ペレス JC、リベロ-セグラ NA、マリン-エルナンデス A、モレノ-サンチェス R、ロドリゲス-エンリケス S (2014 年 6 月)。 「GPI/AMF阻害は、成熟多細胞腫瘍スフェロイドの転移表現型の発達をブロックします。」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 分子細胞研究。1843 (6): 1043–1053 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2014.01.013。PMID 24440856。
- ^ Pizzolla A、Wing K、Holmdahl R（2013年10月）。「グルコース-6-リン酸イソメラーゼペプチドはC57BL/10マウスでT細胞およびB細胞依存性慢性関節炎を誘発する：活性酸素種および補体のない関節炎」。 アメリカ病理学ジャーナル。183 （4）：1144-1155。doi：10.1016/ j.ajpath.2013.06.019。PMID 23911657。
- ^ 井上亜、松本一、田中裕、岩波和人、金森亜、落合直、他（2009年）。 「実験的関節炎および関節リウマチにおける腫瘍壊死因子α誘導性脂肪関連タンパク質の発現」。関節炎の研究と治療。11 (4)：R118。土井: 10.1186/ar2779。PMC 2745801。PMID 19660107。
さらに読む
- Walker JI、Faik P、Morgan MJ (1990 年 8 月)。「ヒトグルコースリン酸イソメラーゼ (GPI) 遺伝子の 5' 末端の特性」。Genomics . 7 ( 4): 638– 643. doi :10.1016/0888-7543(90)90212-D. PMID 2387591。
- Brownstein BH、Silverman GA、Little RD、Burke DT、Korsmeyer SJ、Schlessinger D、Olson MV (1989 年 6 月)。「酵母人工染色体クローンのライブラリからの単一コピーのヒト遺伝子の分離」。Science。244 ( 4910 ) : 1348– 1351。Bibcode : 1989Sci ... 244.1348B。doi :10.1126/science.2544027。PMID 2544027。
- Mizrachi Y (1989 年 6 月)。「単量体グルコホスホイソメラーゼの神経栄養活性は、ヒト免疫不全ウイルス (HIV-1) および HIV-1 エンベロープ糖タンパク質由来のペプチドによって阻害された」。Journal of Neuroscience Research。23 ( 2 ): 217– 224。doi :10.1002/jnr.490230212。PMID 2547084。S2CID 42567893 。
- Gurney ME、Apatoff BR、Spear GT、Baumel MJ、Antel JP、Bania MB、Reder AT (1986 年 10 月)。「ニューロロイキン: レクチン刺激 T 細胞のリンホカイン産物」。Science。234 ( 4776 ) : 574– 581。Bibcode : 1986Sci ...234..574G。doi :10.1126/science.3020690。PMID 3020690 。
- Faik P、Walker JI、 Redmill AA、Morgan MJ (1988 年 3 月)。「マウスのグルコース 6 リン酸イソメラーゼとニューロロイキンは同一の 3' 配列を持つ」。Nature。332 ( 6163 ) : 455– 457。Bibcode : 1988Natur.332..455F。doi : 10.1038/332455a0。PMID 3352745。S2CID 4306026 。
- Zanella A, Izzo C, Rebulla P, Perroni L, Mariani M, Canestri G, et al. (1981). 「重篤な溶血性貧血に関連する赤血球グルコースリン酸イソメラーゼの最初の安定した変異体」。American Journal of Hematology。9 ( 1 ): 1– 11。doi :10.1002/ajh.2830090102。PMID 7435496。S2CID 10479146 。
- Faik P、Walker JI、Morgan MJ (1994 年 5 月)。「マウスとヒトのグルコースリン酸イソメラーゼ (GPI) 遺伝子のイントロンに存在する新規のタンデム反復配列の同定」。Genomics . 21 (1): 122– 127. doi :10.1006/geno.1994.1233. PMID 7545951。
- Xu W 、Beutler E (1994 年 12 月)。 「慢性溶血性貧血に関連するヒトグルコースリン酸イソメラーゼ欠損症の遺伝子変異の特徴」。臨床研究ジャーナル。94 (6): 2326– 2329。doi : 10.1172/JCI117597。PMC 330061。PMID 7989588。
- Xu W、Lee P、 Beutler E (1995 年 10 月)。「ヒトグルコースリン酸イソメラーゼ: エクソンマッピングと遺伝子構造」。ゲノミクス。29 ( 3 ): 732– 739。doi :10.1006/geno.1995.9944。PMID 8575767 。
- Baronciani L、Zanella A、Bianchi P 、 Zappa M、Alfinito F、Iolascon A、他 (1996 年 9 月)。「慢性溶血性貧血に罹患したグルコースリン酸イソメラーゼ欠損患者の分子欠陥の研究」。Blood。88 ( 6 ) : 2306– 2310。doi : 10.1182/ blood.V88.6.2306.bloodjournal8862306。PMID 8822952。
- Beutler E、West C、Britton HA、Harris J、Forman L (1997 年 12 月)。「遺伝性非球状溶血性貧血 (HNSHA) に関連するグルコースリン酸イソメラーゼ (GPI) 欠損変異」。血液細胞、分子、疾患。23 ( 3 ): 402– 409。doi :10.1006/bcmd.1997.0157。PMID 9446754 。
- Kanno H, Fujii H, Miwa S (1998 年 3 月). 「GPI 欠損症の原因となるヒトグルコースリン酸イソメラーゼ (GPI) 変異体の発現と酵素特性」. Blood Cells, Molecules & Diseases . 24 (1): 54– 61. doi :10.1006/bcmd.1998.0170. PMID 9616041.
- Kugler W、Breme K、Laspe P、Muirhead H、Davies C、Winkler H、他 (1998 年 10 月)。「ヒトのグルコース 6 リン酸イソメラーゼ (GPI) 欠損症における溶血性貧血を伴う神経機能障害の分子的基礎」。Human Genetics。103 ( 4 ) : 450– 454。doi : 10.1007 /s004390050849。PMID 9856489。S2CID 8313584。
- Belyaeva OV、Balanovsky OP、Ashworth LK、Lebedev YB、Spitsyn VA、Guseva NA、他 (1999 年 4 月)。「ヒト染色体 19 上の多型 CA 繰り返しマーカーの詳細なマッピングと集団研究におけるその使用」。Gene . 230 (2): 259– 266. doi : 10.1016 / S0378-1119 ( 99 )00056-6. PMID 10216265。
- Yakirevich E、 Naot Y (2000年4 月)。「精子凝集に関与するグルコースリン酸イソメラーゼ/ニューロロイキン様精子抗原のクローニング」。生殖生物学。62 (4): 1016– 1023。doi :10.1095/biolreprod62.4.1016。PMID 10727272。S2CID 22985905。
- 芳賀A、新中Y、ラズA（2000年7月）。 「ホスホヘキソースイソメラーゼ/自己分泌運動因子/ニューロロイキン/成熟因子は多機能リンタンパク質です」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造と分子酵素学。1480 ( 1–2 ): 235–244。土井:10.1016/s0167-4838(00)00075-3。PMID 11004567。
外部リンク
- PROSITEのグルコース-6-リン酸イソメラーゼ
- ホスホグルコースイソメラーゼ
- グルコースリン酸イソメラーゼ欠損症 2014-05-17 にWayback Machineでアーカイブ
