エンドペプチダーゼ

エンドペプチダーゼまたはエンドプロテイナーゼは、末端アミノ酸の末端部分からペプチド結合を切断するエキソペプチダーゼとは対照的に、非末端アミノ酸（つまり分子内）のペプチド結合を切断するタンパク質分解 ペプチダーゼです。 ^[1] このため、エンドペプチダーゼはペプチドをモノマーに分解できませんが、エキソペプチダーゼはタンパク質をモノマーに分解できます。エンドペプチダーゼの特別な例として、タンパク質ではなくオリゴペプチドを基質とする オリゴペプチダーゼがあります。

これらは通常、特定のアミノ酸に対して非常に特異的です。エンドペプチダーゼの例には以下が含まれます。

• トリプシン- Pro が続かない限り、Arg または Lys の後で切断します。非常に厳密です。pH 8 で最もよく機能します。
• キモトリプシン- プロリンが続かない限り、フェニルアラニン、トリプトファン、またはチロシンの後で切断します。ヒスチジン、メチオニン、またはロイシンの後では、切断速度が遅くなります。pH 8 で最もよく機能します。
• エラスターゼ- Pro が続かない限り、Ala、Gly、Ser、または Val の後ろを切断します。
• サーモリシン- Pro が先行しない限り、Ile、Met、Phe、Trp、Tyr、または Val の前で切断します。Ala、Asp、His、または Thr の後で切断する場合もあります。熱に安定しています。
• ペプシン- Pro が先行しない限り、Leu、Phe、Trp、または Tyr の前で切断します。また、他のものも切断しますが、非常に非特異的です。pH 2 で最もよく機能します。
• グルタミルエンドペプチダーゼ- グルタミン酸の後に切断します。pH 8 で最もよく機能します。
• ネプリライシン

• 米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)のエンドペプチダーゼ

• エキソペプチダーゼ
• タンパク質分解マップ