エメリン

電子医療記録
利用可能な構造
ＰＤＢ	オルソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	1JEI、2ODC、2ODG
識別子
エイリアス	EMD、EDMD、LEMD5、STA、エメリン
外部ID	OMIM : 300384; MGI : 108117;ホモロジーン：91;ジーンカード：EMD; OMA :EMD - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	X染色体（ヒト）
終わり	154,381,574 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	X染色体（マウス）
終わり	73,305,154 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	左卵巣; ; 左子宮管; ; 膝窩動脈; ; 脛骨動脈; ; 右卵巣; ; 下垂体前葉; ; 胃粘膜; ; 子宮体部; ; 右冠動脈; ; 胸部大動脈下行;
	トップの表現
	性器結節; ; 胎児の尾; ; 心室帯; ; 卵黄嚢; ; リップ; ; 顆粒球; ; 内側神経節隆起; ; 太ももの筋肉; ; 上行大動脈; ; 大動脈弁;
	参照表現データの詳細
	参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー
分子機能	タンパク質結合; β-チューブリン結合; アクチン結合; カドヘリン結合;
細胞成分	膜の不可欠な構成要素; 核膜; 膜; 核内膜; 小胞体; 微小管; 核外膜; 核; 核質; 細胞質; 核膜; 紡錘体極中心体; 皮質小胞体; スピンドル;
生物学的プロセス	筋肉の収縮; 標準的なWntシグナル伝達経路の調節; 成長因子刺激に対する細胞反応; 筋肉器官の発達; 核からのタンパク質輸出の正の調節; 有糸分裂核膜の分解; 骨格筋細胞の分化; 有糸分裂核膜再構成; 線維芽細胞増殖の抑制; 標準的なWntシグナル伝達経路の負の制御;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	2010
	13726
	ENSG00000102119
	ENSMUSG00000001964
	P50402
	O08579
	NM_000117
	NM_007927
	NP_000108
	NP_031953
	ウィキデータ
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エメリンは、ヒトではEMD遺伝子（ STA遺伝子としても知られる）によってコード化されるタンパク質である。エメリンは、 LEMD3とともに、脊椎動物の内核膜のLEM ドメイン含有一体性タンパク質である。エメリンは、心筋と骨格筋で高度に発現している。心筋では、エメリンは介在板内の接着結合部に局在し、そこで細胞緊張の機械的伝達およびベータカテニンシグナル伝達に機能すると考えられる。エメリンの変異は、X 連鎖劣性エメリー・ドレイファス筋ジストロフィー、心臓伝導異常、拡張型心筋症を引き起こす。

アラン・エメリーにちなんで名付けられました。^[5]

構造

エメリンは、254個のアミノ酸からなる29.0 kDa（観測分子量34 kDa）のタンパク質である。^[6]エメリンは、荷電残基に挟まれたN末端20アミノ酸の疎水性領域を持つセリンに富んだタンパク質である。疎水性領域はタンパク質を膜に固定するために重要であり、荷電末端は細胞質にある。^[7]心筋、骨格筋、平滑筋では、エメリンは内核膜に局在する。^[8]^{[9]エメリンの発現は}骨格筋と心筋で最も高い。^[7]特に心筋では、エメリンは介在板内の接着結合にも存在する。^[10]^[11]^[12]

関数

エメリンはセリンに富む核膜タンパク質であり、核ラミナ関連タンパク質ファミリーのメンバーである。細胞骨格への膜固定を媒介する。エメリー・ドレイファス型筋ジストロフィーは、 EMD （臨床的にはSTAとしても知られる）遺伝子の変異に起因するX連鎖遺伝性変性ミオパチーである。^[13]エメリンは機械伝達に関与しているようで、エメリン欠損マウス線維芽細胞は、ひずみ刺激に対する正常な機械感受性遺伝子発現応答を伝達できなかった。^[14]心筋では、エメリンは介在板の接着結合部でβ-カテニンと複合体を形成して発見されており、エメリンを欠損した心臓の心筋細胞は、 β-カテニンの再分布と、介在板構造および心筋細胞の形状の乱れを示した。この相互作用はグリコーゲン合成酵素キナーゼ3βによって制御されていると思われる。^[15]

臨床的意義

エメリンの変異は、X連鎖劣性エメリー・ドレイファス筋ジストロフィーを引き起こします。この病気は、アキレス腱、肘、頚部後筋の早期拘縮、上肢近位筋と下肢遠位筋の筋力低下、洞性徐脈、PR延長から完全心ブロックまでの心臓伝導障害を特徴とします。^[16]これらの患者では、筋肉、皮膚線維芽細胞、白血球などさまざまな組織でエメリンの免疫染色が失われますが、診断プロトコルではタンパク質染色ではなく変異分析が行われます。^{[16]ほぼすべての症例で、変異によりエメリン}タンパク質が完全に欠失するか、検出できないレベルになります。症例の約20%は、X染色体のXq28領域内に逆位があります。^[17]

さらに、最近の研究では、機能的なエメリンの欠如がHIV-1の感染力を低下させる可能性があることが判明しています。したがって、エメリー・ドレイファス型筋ジストロフィーの患者はHIV-1に対する免疫を持っているか、不規則な感染パターンを示している可能性があると推測されています。^[18]

インタラクション

エメリンは以下と相互作用することが分かっています:

ACTA1、^[19]
ACTG2 , ^[19]
BANF1、^[20]^[21]
BCLAF1、^[22]
CTNNB1、^[11]^[23]
GMCL1 , ^[21]
LMNA、^[19]^[24]^[25]^[26]
PSME1、^[24]
SYNE1、^[27]^[28]^[29]
SYNE2、^[27]^[29]^[30]
TMEM43、^[31]および
YTHDC1 . ^[24]

参考文献

^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000102119 – Ensembl、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000001964 – Ensembl、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ ピーター・ハーパー、ロイス・レイノルズ、ティリ・タンジー編（2010年）。英国における臨床遺伝学：起源と発展。現代医学のウェルカム証人。現代生物医学史研究グループ。pp. 118–119。ISBN 978-0-85484-127-1.ウィキデータ Q29581774.
^ 「ヒトEMDのタンパク質配列（Uniprot ID：P50402）」。心臓オルガネラタンパク質アトラスナレッジベース（COPaKB）。2016年3月4日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年9月16日閲覧。
^ ab Bione S、Maestrini E、Rivella S、Mancini M、Regis S、Romeo G、Toniolo D (1994 年 12 月)。「エメリー・ドライフス筋ジストロフィーの原因となる新規 X 連鎖遺伝子の同定」。Nature Genetics。8 ( 4 ) : 323–7。doi : 10.1038/ng1294-323。PMID 7894480。S2CID 7719215。
^ 長野 A、古賀 R、小川 M、倉野 Y、川田 J、岡田 R、林 YK、塚原 T、荒畑 K (1996 年 3 月)。「エメリー・ドレフュス型筋ジストロフィー患者における核膜のエメリン欠損症」。自然遺伝学。12 (3): 254–9。土井：10.1038/ng0396-254。PMID 8589715。S2CID 11030787 。
^ Manilal S, Nguyen TM, Sewry CA, Morris GE (1996 年 6 月). 「エメリー・ドレイファス筋ジストロフィータンパク質、エメリンは核膜タンパク質である」.ヒト分子遺伝学. 5 (6): 801–8. doi : 10.1093/hmg/5.6.801 . PMID 8776595.
^ カルテーニ L、ディバレッタ MR、バレージ R、スクアルツォーニ S、サバテッリ P、マラルディ N、モーラ M、ディブラシ C、コルネーリオ F、メルリーニ L、ヴィラ A、コビアンキ F、トニオーロ D (1997 年 12 月)。「エメリンの心臓特異的局在：エメリー・ドレフュス筋ジストロフィーに対する新たな洞察」。ヒト分子遺伝学。6 (13): 2257–64。土井：10.1093/hmg/6.13.2257。PMID 9361031。
^ ab Wheeler MA、Warley A、Roberts RG、Ehler E、Ellis JA (2010 年 3 月)。「心臓におけるエメリン-β-カテニン複合体の同定は介在板構造とβ-カテニンの局在に重要である」。細胞および分子生命科学。67 (5): 781–96。doi : 10.1007 / s00018-009-0219-8。PMC 11115513。PMID 19997769。S2CID 27205170 。
^ Manilal S、Sewry CA、Pereboev A、Man N、Gobbi P、Hawkes S、Love DR、Morris GE (1999 年 2 月)。「心臓におけるエメリンとラミンの分布とエメリー・ドライフス筋ジストロフィーへの影響」。ヒト分子遺伝学。8 (2): 353–9。doi : 10.1093/hmg/8.2.353。PMID 9949197。
^ 「Entrez Gene: EMD エメリン (エメリー・ドレフュス筋ジストロフィー)」.
^ Lammerding J、Hsiao J、 Schulze PC、Kozlov S、Stewart CL、Lee RT (2005 年 8 月 29 日)。「エメリン欠損細胞における異常な核形状と機械的伝達障害」。The Journal of Cell Biology。170 ( 5): 781–91。doi :10.1083/jcb.200502148。PMC 2171355。PMID 16115958 。
^ Wheeler MA、Warley A、Roberts RG、Ehler E、Ellis JA (2010 年 3 月)。「心臓におけるエメリン-β-カテニン複合体の同定は介在板構造とβ-カテニンの局在に重要である」。細胞および分子生命科学。67 ( 5 ): 781–96。doi : 10.1007 /s00018-009-0219-8。PMC 11115513。PMID 19997769。S2CID 27205170 。
^ ab Emery AE (2000 年 6 月). 「Emery–Dreifuss 筋ジストロフィー - 40 年間の回顧」. Neuromuscular Disorders . 10 (4–5): 228–32. doi :10.1016/s0960-8966(00)00105-x. PMID 10838246. S2CID 26523560.
^ Small K, Warren ST (1998年1月). 「両方のXq28逆位背景で発生するエメリン欠失」.ヒト分子遺伝学. 7 (1): 135–9. doi : 10.1093/hmg/7.1.135 . PMID 9384614.
^ Li M, Craigie R (2006年6月). 「ウイルス学: HIV が核兵器へ」. Nature . 441 (7093): 581–2. Bibcode :2006Natur.441..581L. doi : 10.1038/441581a . PMID 16738646.
^ abc Lattanzi G, Cenni V, Marmiroli S, Capanni C, Mattioli E, Merlini L, Squarzoni S, Maraldi NM (2003 年 4 月). 「エメリンと核および細胞質アクチンの結合は分化中の筋芽細胞で調節される」.生化学および生物物理学的研究通信. 303 (3): 764–70. doi :10.1016/s0006-291x(03)00415-7. PMID 12670476.
^ Berk JM、Simon DN、Jenkins-Houk CR、Westerbeck JW、Grønning-Wang LM、Carlson CR、Wilson KL (2014 年 9 月)。「エメリン-エメリンおよびエメリン-BAF 相互作用の分子基盤」。Journal of Cell Science。127 ( Pt 18): 3956–69。doi : 10.1242/jcs.148247。PMC 4163644。PMID 25052089。
^ ab Holaska JM、Lee KK、Kowalski AK、Wilson KL (2003 年 2 月)。「転写抑制因子 germ cell-less (GCL) と自己統合障壁因子 (BAF) は、in vitro でエメリンへの結合を競合する」。The Journal of Biological Chemistry。278 (9): 6969–75。doi : 10.1074/ jbc.M208811200。PMID 12493765。
^ Haraguchi T, Holaska JM, Yamane M, Koujin T, Hashiguchi N, Mori C, Wilson KL, Hiraoka Y (2004 年 3 月). 「エメリンの Btf への結合は、エメリー・ドライフス筋ジストロフィーを引き起こすミスセンス変異によって阻害される」. European Journal of Biochemistry . 271 (5): 1035–45. doi :10.1111/j.1432-1033.2004.04007.x. PMID 15009215.
^ マルキェヴィッチ E、ティルグナー K、バーカー N、ファンデウェテリング M、クレバーズ H、ドロベック M、ハウスマノヴァ＝ペトルシェヴィッチ I、ラマカース FC、ブロアーズ JL、ブランケシュタイン WM、サルピンギドゥ G、ウィルソン RG、エリス JA、ハッチソン CJ (2006 年 7 月) 。「核内膜タンパク質エメリンは、核内でのβ-カテニンの蓄積を制限することによってβ-カテニンの活性を調節します。」EMBO ジャーナル。25 (14): 3275–85。土井：10.1038/sj.emboj.7601230。PMC 1523183。PMID 16858403。
^ abc Wilkinson FL、Holaska JM、Zhang Z、Sharma A、Manilal S、Holt I、Stamm S、Wilson KL、Morris GE (2003 年 6 月)。「Emerin は、スプライシング関連因子 YT521-B と in vitro で相互作用する」。European Journal of Biochemistry . 270 (11): 2459–66. doi : 10.1046/j.1432-1033.2003.03617.x . PMID 12755701。
^ Sakaki M, Koike H, Takahashi N, Sasagawa N, Tomioka S, Arahata K, Ishiura S (2001 年 2 月). 「エメリンと核ラミンの相互作用」. Journal of Biochemistry . 129 (2): 321–7. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002860. PMID 11173535.
^ Clements L、Manilal S、Love DR、Morris GE (2000 年1 月)。「エメリンとラミン A の直接的な相互作用」。生化学および生物物理学的研究通信。267 (3): 709–14。doi : 10.1006 /bbrc.1999.2023。PMID 10673356 。
^ ab Zhang Q、Skepper JN、Yang F、Davies JD、Hegyi L、Roberts RG、Weissberg PL、Ellis JA、Shanahan CM (2001 年 12 月)。「ネスプリン: 複数の組織で核膜に局在するスペクトリンリピート含有タンパク質の新規ファミリー」。Journal of Cell Science。114 ( Pt 24): 4485–98。doi :10.1242/jcs.114.24.4485。PMID 11792814 。
^ Mislow JM、Holaska JM、Kim MS、Lee KK、Segura-Totten M、Wilson KL、McNally EM (2002 年 8 月)。「Nesprin-1alpha は自己会合し、in vitro でエメリンおよびラミン A に直接結合する」。FEBS Letters。525 ( 1–3 ) : 135–40。Bibcode : 2002FEBSL.525..135M。doi : 10.1016/s0014-5793(02)03105-8。PMID 12163176。
^ ab Wheeler MA、Davies JD、Zhang Q、Emerson LJ、Hunt J、Shanahan CM、Ellis JA (2007 年 8 月)。「ネスプリン 1 アルファとネスプリン 2 ベータの異なる機能ドメインはエメリンに直接結合し、X 連鎖エメリー・ドライフス筋ジストロフィーでは両方の相互作用が阻害される」。実験細胞研究。313 (13): 2845–57。doi :10.1016/j.yexcr.2007.03.025。PMID 17462627 。
^ Zhang Q、Ragnauth CD、Skepper JN、Worth NF、Warren DT、Roberts RG、Weissberg PL、Ellis JA、Shanahan CM (2005 年 2 月)。「Nesprin-2 は、核膜でラミンとエメリンに結合し、骨格筋の細胞内ネットワークを形成する多異性体タンパク質です」。Journal of Cell Science。118 ( Pt 4): 673–87。doi : 10.1242/ jcs.01642。PMID 15671068。
^ Bengtsson L, Otto H (2008年2月). 「LUMAはエメリンと相互作用し、内核膜でのその分布に影響を与える」. Journal of Cell Science . 121 (Pt 4): 536–48. doi : 10.1242/jcs.019281 . PMID 18230648.

さらに読む

Gant TM、Wilson KL (1998)。「核の組み立て」。Annu . Rev. Cell Dev. Biol . 13 : 669–95. doi :10.1146/annurev.cellbio.13.1.669. PMID 9442884。
Helbling-Leclerc A、Bonne G、Schwartz K (2002)。「エメリー・ドレイファス筋ジストロフィー」。Eur . J. Hum. Genet . 10 (3): 157–61. doi : 10.1038/sj.ejhg.5200744 . PMID 11973618。
Holaska JM、Wilson KL (2006)。「エメリンの多様な役割：エメリー・ドレイファス筋ジストロフィーへの影響」。解剖学的記録パートA：分子、細胞、進化生物学の発見 。288 （7）：676–80。doi ：10.1002 / ar.a.20334。PMC 2559942。PMID 16761279。
ビオーネ S、タマーニーニ F、マストリーニ E、トリビオリ C、プウストカ A、トーリ G、リヴェッラ S、トニオーロ D (1994)。「Xq28 におけるヒト X 染色体の 450 kb 領域の転写構成」。手順国立アカド。科学。アメリカ。90 (23): 10977–81。土井：10.1073/pnas.90.23.10977。PMC 47904。PMID 8248200。
Bione S、Small K、Aksmanovic VM、D'Urso M、Ciccodicola A、Merlini L、Morandi L、Kress W、Yates JR、Warren ST (1996)。「エメリー・ドレイファス筋ジストロフィー遺伝子における新たな変異の同定と、この疾患の遺伝的異質性の証拠」。Hum . Mol. Genet . 4 (10): 1859–63. doi :10.1093/hmg/4.10.1859. PMID 8595407。
山田孝文、小林孝文 (1996)。「エメリー・ドレフュス型筋ジストロフィーの日本人患者における新規エメリン変異」。Hum . Genet . 97 (5): 693–4. doi :10.1007/BF02281886. PMID 8655156. S2CID 32857705.
Chen EY、Zollo M、Mazzarella R、Ciccodicola A、Chen CN、Zuo L、Heiner C、Burough F、Repetto M、Schlessinger D、D'Urso M (1997)。「Xq28 の長距離配列解析: RCP/GCP と G6PD 遺伝子座間の 219.4 kb の高 GC DNA における 13 個の既知遺伝子と 6 個の候補遺伝子」。Hum . Mol. Genet . 5 (5): 659–68. doi : 10.1093/hmg/5.5.659 . PMID 8733135。
Ellis JA、Craxton M、Yates JR、Kendrick-Jones J (1998)。「エメリンの異常な細胞内標的化と細胞周期依存性リン酸化がエメリー・ドレイファス筋ジストロフィーの表現型に寄与する」。J . Cell Sci . 111 (6): 781–92. doi :10.1242/jcs.111.6.781. PMID 9472006。
スクアルツォーニ S、サバテッリ P、オグニベーネ A、トニオーロ D、カルテーニ L、コビアンキ F、ペトリーニ S、メルリーニ L、マラルディ NM (1998)。「核マトリックス内のエメリンの免疫細胞化学的検出」。神経筋。障害。8 (5): 338–44。土井：10.1016/S0960-8966(98)00031-5。PMID 9673989。S2CID 6113119 。
Ellis JA、Yates JR、Kendrick-Jones J、Brown CA (1999)。「エメリンのP183の変化はタンパク質間相互作用を弱め、X連鎖性エメリー・ドレイファス筋ジストロフィーを引き起こす」。Hum . Genet . 104 (3): 262–8. doi :10.1007/s004390050946. PMID 10323252. S2CID 26202307.
スクアルツォーニ S、サバテッリ P、カパンニ C、ペトリーニ S、オグニベーネ A、トニオーロ D、コビアンキ F、ザウリ G、バッシーニ A、バラッカ A、グアルニエリ C、メルリーニ L、マラルディ NM (2001)。「血小板におけるエメリンの存在」。アクタニューロパトール。100 (3): 291–8。土井：10.1007/s004019900169。PMID 10965799。S2CID 6097295 。
Martins SB、Eide T、Steen RL、Jahnsen T、Skålhegg BS、Collas P (2001)。「HA95 は、核膜のダイナミクスを制御するクロマチンと核マトリックスのタンパク質です」。J . Cell Sci . 113 (21): 3703–13. doi : 10.1242/jcs.113.21.3703 . PMID 11034899。
Hartley JL、Temple GF、Brasch MA (2001)。「In Vitro 部位特異的組換えを用いた DNA クローニング」。Genome Res . 10 (11): 1788–95. doi :10.1101/gr.143000. PMC 310948 . PMID 11076863。
Laguri C, Gilquin B, Wolff N, Romi-Lebrun R, Courchay K, Callebaut I, Worman HJ, Zinn-Justin S (2001). 「3つのヒト内核膜タンパク質に共通するLEMモチーフの構造特性」. Structure . 9 (6): 503–11. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00611-6 . PMID 11435115.

外部リンク

エメリー・ドレイファス筋ジストロフィーに関する GeneReviews/NCBI/NIH/UW のエントリ
米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における EMD+タンパク質、+ヒト

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000102119 – Ensembl、2017 年 5 月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000001964 – Ensembl、2017 年 5 月

[3] 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[4] 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[HoMBRG-5] ピーター・ハーパー、ロイス・レイノルズ、ティリ・タンジー編（2010年）。英国における臨床遺伝学：起源と発展。現代医学のウェルカム証人。現代生物医学史研究グループ。pp. 118–119。ISBN 978-0-85484-127-1.ウィキデータ Q29581774.

[6] 「ヒトEMDのタンパク質配列（Uniprot ID：P50402）」。心臓オルガネラタンパク質アトラスナレッジベース（COPaKB）。2016年3月4日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年9月16日閲覧。

[ReferenceA-7] Bione S、Maestrini E、Rivella S、Mancini M、Regis S、Romeo G、Toniolo D (1994 年 12 月)。「エメリー・ドライフス筋ジストロフィーの原因となる新規 X 連鎖遺伝子の同定」。Nature Genetics。8 ( 4 ) : 323–7。doi : 10.1038/ng1294-323。PMID 7894480。S2CID 7719215。

[8] 長野 A、古賀 R、小川 M、倉野 Y、川田 J、岡田 R、林 YK、塚原 T、荒畑 K (1996 年 3 月)。「エメリー・ドレフュス型筋ジストロフィー患者における核膜のエメリン欠損症」。自然遺伝学。12 (3): 254–9。土井：10.1038/ng0396-254。PMID 8589715。S2CID 11030787 。

[9] Manilal S, Nguyen TM, Sewry CA, Morris GE (1996 年 6 月). 「エメリー・ドレイファス筋ジストロフィータンパク質、エメリンは核膜タンパク質である」.ヒト分子遺伝学. 5 (6): 801–8. doi : 10.1093/hmg/5.6.801 . PMID 8776595.

[10] カルテーニ L、ディバレッタ MR、バレージ R、スクアルツォーニ S、サバテッリ P、マラルディ N、モーラ M、ディブラシ C、コルネーリオ F、メルリーニ L、ヴィラ A、コビアンキ F、トニオーロ D (1997 年 12 月)。「エメリンの心臓特異的局在：エメリー・ドレフュス筋ジストロフィーに対する新たな洞察」。ヒト分子遺伝学。6 (13): 2257–64。土井：10.1093/hmg/6.13.2257。PMID 9361031。

[Wheeler_2010-11] Wheeler MA、Warley A、Roberts RG、Ehler E、Ellis JA (2010 年 3 月)。「心臓におけるエメリン-β-カテニン複合体の同定は介在板構造とβ-カテニンの局在に重要である」。細胞および分子生命科学。67 (5): 781–96。doi : 10.1007 / s00018-009-0219-8。PMC 11115513。PMID 19997769。S2CID 27205170 。

[12] Manilal S、Sewry CA、Pereboev A、Man N、Gobbi P、Hawkes S、Love DR、Morris GE (1999 年 2 月)。「心臓におけるエメリンとラミンの分布とエメリー・ドライフス筋ジストロフィーへの影響」。ヒト分子遺伝学。8 (2): 353–9。doi : 10.1093/hmg/8.2.353。PMID 9949197。

[entrez-13] 「Entrez Gene: EMD エメリン (エメリー・ドレフュス筋ジストロフィー)」.

[14] ^ Lammerding J、Hsiao J、 Schulze PC、Kozlov S、Stewart CL、Lee RT (2005 年 8 月 29 日)。「エメリン欠損細胞における異常な核形状と機械的伝達障害」。The Journal of Cell Biology。170 ( 5): 781–91。doi :10.1083/jcb.200502148。PMC 2171355。PMID 16115958 。

[15] Wheeler MA、Warley A、Roberts RG、Ehler E、Ellis JA (2010 年 3 月)。「心臓におけるエメリン-β-カテニン複合体の同定は介在板構造とβ-カテニンの局在に重要である」。細胞および分子生命科学。67 ( 5 ): 781–96。doi : 10.1007 /s00018-009-0219-8。PMC 11115513。PMID 19997769。S2CID 27205170 。

[ReferenceB-16] Emery AE (2000 年 6 月). 「Emery–Dreifuss 筋ジストロフィー - 40 年間の回顧」. Neuromuscular Disorders . 10 (4–5): 228–32. doi :10.1016/s0960-8966(00)00105-x. PMID 10838246. S2CID 26523560.

[17] Small K, Warren ST (1998年1月). 「両方のXq28逆位背景で発生するエメリン欠失」.ヒト分子遺伝学. 7 (1): 135–9. doi : 10.1093/hmg/7.1.135 . PMID 9384614.

[18] Li M, Craigie R (2006年6月). 「ウイルス学: HIV が核兵器へ」. Nature . 441 (7093): 581–2. Bibcode :2006Natur.441..581L. doi : 10.1038/441581a . PMID 16738646.

[pmid12670476-19] Lattanzi G, Cenni V, Marmiroli S, Capanni C, Mattioli E, Merlini L, Squarzoni S, Maraldi NM (2003 年 4 月). 「エメリンと核および細胞質アクチンの結合は分化中の筋芽細胞で調節される」.生化学および生物物理学的研究通信. 303 (3): 764–70. doi :10.1016/s0006-291x(03)00415-7. PMID 12670476.

[20] Berk JM、Simon DN、Jenkins-Houk CR、Westerbeck JW、Grønning-Wang LM、Carlson CR、Wilson KL (2014 年 9 月)。「エメリン-エメリンおよびエメリン-BAF 相互作用の分子基盤」。Journal of Cell Science。127 ( Pt 18): 3956–69。doi : 10.1242/jcs.148247。PMC 4163644。PMID 25052089。

[Holaska_2003-21] Holaska JM、Lee KK、Kowalski AK、Wilson KL (2003 年 2 月)。「転写抑制因子 germ cell-less (GCL) と自己統合障壁因子 (BAF) は、in vitro でエメリンへの結合を競合する」。The Journal of Biological Chemistry。278 (9): 6969–75。doi : 10.1074/ jbc.M208811200。PMID 12493765。

[22] Haraguchi T, Holaska JM, Yamane M, Koujin T, Hashiguchi N, Mori C, Wilson KL, Hiraoka Y (2004 年 3 月). 「エメリンの Btf への結合は、エメリー・ドライフス筋ジストロフィーを引き起こすミスセンス変異によって阻害される」. European Journal of Biochemistry . 271 (5): 1035–45. doi :10.1111/j.1432-1033.2004.04007.x. PMID 15009215.

[23] マルキェヴィッチ E、ティルグナー K、バーカー N、ファンデウェテリング M、クレバーズ H、ドロベック M、ハウスマノヴァ＝ペトルシェヴィッチ I、ラマカース FC、ブロアーズ JL、ブランケシュタイン WM、サルピンギドゥ G、ウィルソン RG、エリス JA、ハッチソン CJ (2006 年 7 月) 。「核内膜タンパク質エメリンは、核内でのβ-カテニンの蓄積を制限することによってβ-カテニンの活性を調節します。」EMBO ジャーナル。25 (14): 3275–85。土井：10.1038/sj.emboj.7601230。PMC 1523183。PMID 16858403。

[pmid12755701-24] Wilkinson FL、Holaska JM、Zhang Z、Sharma A、Manilal S、Holt I、Stamm S、Wilson KL、Morris GE (2003 年 6 月)。「Emerin は、スプライシング関連因子 YT521-B と in vitro で相互作用する」。European Journal of Biochemistry . 270 (11): 2459–66. doi : 10.1046/j.1432-1033.2003.03617.x . PMID 12755701。

[pmid11173535-25] Sakaki M, Koike H, Takahashi N, Sasagawa N, Tomioka S, Arahata K, Ishiura S (2001 年 2 月). 「エメリンと核ラミンの相互作用」. Journal of Biochemistry . 129 (2): 321–7. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002860. PMID 11173535.

[pmid10673356-26] ^ Clements L、Manilal S、Love DR、Morris GE (2000 年1 月)。「エメリンとラミン A の直接的な相互作用」。生化学および生物物理学的研究通信。267 (3): 709–14。doi : 10.1006 /bbrc.1999.2023。PMID 10673356 。

[Zhang_2001-27] Zhang Q、Skepper JN、Yang F、Davies JD、Hegyi L、Roberts RG、Weissberg PL、Ellis JA、Shanahan CM (2001 年 12 月)。「ネスプリン: 複数の組織で核膜に局在するスペクトリンリピート含有タンパク質の新規ファミリー」。Journal of Cell Science。114 ( Pt 24): 4485–98。doi :10.1242/jcs.114.24.4485。PMID 11792814 。

[28] Mislow JM、Holaska JM、Kim MS、Lee KK、Segura-Totten M、Wilson KL、McNally EM (2002 年 8 月)。「Nesprin-1alpha は自己会合し、in vitro でエメリンおよびラミン A に直接結合する」。FEBS Letters。525 ( 1–3 ) : 135–40。Bibcode : 2002FEBSL.525..135M。doi : 10.1016/s0014-5793(02)03105-8。PMID 12163176。

[Wheeler_2007-29] Wheeler MA、Davies JD、Zhang Q、Emerson LJ、Hunt J、Shanahan CM、Ellis JA (2007 年 8 月)。「ネスプリン 1 アルファとネスプリン 2 ベータの異なる機能ドメインはエメリンに直接結合し、X 連鎖エメリー・ドライフス筋ジストロフィーでは両方の相互作用が阻害される」。実験細胞研究。313 (13): 2845–57。doi :10.1016/j.yexcr.2007.03.025。PMID 17462627 。

[30] Zhang Q、Ragnauth CD、Skepper JN、Worth NF、Warren DT、Roberts RG、Weissberg PL、Ellis JA、Shanahan CM (2005 年 2 月)。「Nesprin-2 は、核膜でラミンとエメリンに結合し、骨格筋の細胞内ネットワークを形成する多異性体タンパク質です」。Journal of Cell Science。118 ( Pt 4): 673–87。doi : 10.1242/ jcs.01642。PMID 15671068。

[31] Bengtsson L, Otto H (2008年2月). 「LUMAはエメリンと相互作用し、内核膜でのその分布に影響を与える」. Journal of Cell Science . 121 (Pt 4): 536–48. doi : 10.1242/jcs.019281 . PMID 18230648.