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| アネキシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ヒトアネキシンIIIの構造。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アネキシン | ||||||||
| パム | PF00191 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00195 | ||||||||
| SCOP2 | 2ran / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.A.31 | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 41 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1w3w | ||||||||
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アネキシンは細胞タンパク質のグループの一般名です。主に真核生物（動物、植物、真菌）に見られます。
ヒトでは、アネキシンは細胞内に存在します。しかし、一部のアネキシン（アネキシン A1、アネキシン A2、アネキシン A5）は細胞質から血液などの細胞外環境に 分泌されます。
アネキシンはリポコルチンとしても知られています。[1]リポコルチンはホスホリパーゼA2を抑制します。[2]アネキシン-1をコードする遺伝子の発現増加は、グルココルチコイド（コルチゾールなど）が炎症を抑制するメカニズムの1つです。
導入
アネキシンのタンパク質ファミリーは、細胞内膜との関連性が1977年に初めて報告されて以来、成長を続けています。 [3]これらのタンパク質が広範なファミリーのメンバーであるという認識は、タンパク質配列の比較と抗体との交差反応性から初めて生まれました。[4]これらの研究者の1人（Geisow）は、その後まもなくアネキシンという名前を作り出しました。 [5]
2002年現在、65の異なる種で160のアネキシンタンパク質が特定されています。[6]アネキシンとして分類されるタンパク質の基準は、カルシウム依存的に負に帯電したリン脂質に結合でき、アネキシンリピートと呼ばれる70アミノ酸の繰り返し配列を含んでいなければならないことです。いくつかのタンパク質は、ゲルゾリンなどの他のドメインとアネキシンで構成されています。[7]
アネキシンの基本構造は、2つの主要なドメインで構成されています。1つ目はCOOH末端にあり、「コア」領域と呼ばれます。2つ目はNH2末端にあり、「ヘッド」領域と呼ばれています。[6]コア領域はαヘリカルディスクで構成されています。このディスクの凸側には、タイプ2カルシウム結合部位があります。これらは、細胞膜のリン脂質との相互作用を可能にするために重要です。[8] N末端領域はコア領域の凹側にあり、細胞質タンパク質の結合部位を提供するために重要です。一部のアネキシンでは、リン酸化されてコア領域のカルシウムに対する親和性の変化を引き起こしたり、細胞質タンパク質の相互作用を変えたりすることがあります。
アネキシンは、細胞の形状変化に関連する膜の足場を提供するなど、さまざまな細胞および生理学的プロセスで重要です。また、アネキシンは小胞の輸送と組織化、エキソサイトーシス、エンドサイトーシス、およびカルシウムイオンチャネルの形成に関与していることが示されています。[9]アネキシンは細胞外の細胞外空間でも発見されており、線溶、凝固、炎症、アポトーシスに関連しています。[10]
アネキシンを同定した最初の研究は、Creutzら（1978）によって発表されました。[11]これらの著者はウシの副腎を使用して、顆粒同士および細胞膜間の凝集を担うカルシウム依存性タンパク質を特定しました。このタンパク質は、ギリシャ語で「会合」を意味する「synexis」に由来するシネキシンと名付けられました。
構造
構造的および機能的差異に基づいて、アネキシンのいくつかのサブファミリーが特定されています。ただし、すべてのアネキシンは、アネキシンコアとアミノ（N）末端という2つの異なる領域を含む共通の組織テーマを共有しています。[9] アネキシンコアはアネキシンファミリー全体で高度に保存されており、N末端は大きく異なります。[6] N末端 の変動性は、アネキシンのサブファミリー間の差異の物理的構成です。
310アミノ酸のアネキシンコアには4つのアネキシンリピートがあり、それぞれ5つのアルファヘリックスで構成されています。[9] 例外はアネキシンA-VIで、これは2つのアネキシンコアドメインが柔軟なリンカーで接続されています。[9] A-VIは、AVとAXの遺伝子の複製と融合によって生成されたため、詳しくは説明しません。 4つのアネキシンリピートは湾曲したタンパク質を生成し、曲線の構造に基づいて機能の違いを可能にします。[6] アネキシンコアの凹側はN末端および細胞質セカンドメッセンジャーと相互作用し、アネキシンの凸側にはカルシウム結合部位があります。[12]各アネキシンコアには、アネキシンタイプとしても知られるタイプIIのカルシウム結合部位が1つあります。これらの結合部位は、イオン性膜相互作用の典型的な場所です。[6] ただし、膜接続の他の方法も可能です。例えば、AVはカルシウムと結合するとトリプトファン残基を露出させ、脂質二重層の炭化水素鎖と相互作用することができる。[12]
N末端の多様な構造は、アネキシンの細胞内シグナル伝達に特異性を付与します。すべてのアネキシンにおいて、N末端はアネキシンコアの凹面の内側に位置し、タンパク質の残りの部分とは別に折り畳まれると考えられています。[6] この領域の構造は、短いN末端と長いN末端の2つの大きなカテゴリに分けることができます。A-IIIに見られるように、短いN末端は16個以下のアミノ酸で構成され、水素結合を介して相互作用しながら凹面タンパク質コアに沿って移動します。[9] 短いN末端は、カルシウム結合を増やすためにアネキシン複合体を安定化すると考えられており、翻訳後修飾の場所になることができます。[9] 長いN末端は最大40残基を含むことができ、アネキシンシグナル伝達においてより複雑な役割を果たします。[6] 例えば、AIでは、N末端が両親媒性のαヘリックスに折り畳まれてタンパク質コアに挿入され、アネキシンリピートIIIのヘリックスDを置き換えます。[6] しかし、カルシウムが結合すると、タンパク質内の構造変化によってN末端がアネキシンコアから押し出されます。[9] そのため、N末端は他のタンパク質、特にS-100タンパク質ファミリーと相互作用することができ、さらなるシグナル伝達を可能にするリン酸化部位を含みます。 [9] A-IIは、その長いN末端を使用して、S100タンパク質と2つの末梢アネキシンとの間でヘテロ三量体を形成することもできます。[9] アネキシンの構造的多様性は、これらの複雑な細胞内メッセンジャーの機能範囲の根拠となっています。
細胞局在
膜
アネキシンは、カルシウムに依存して負に帯電したリン脂質（膜壁）に結合する能力を持つという特徴がある。[13]アネキシンは細胞内の膜表面の一部に存在するが、すべてに存在するわけではない。これは、細胞内のCa2+の不均一な分布の証拠である。[ 9 ]
核
アネキシン種（II、V、XI）は膜内に見つかっています。[9] チロシンキナーゼ活性は、核内のアネキシンII、Vの濃度を上昇させることが示されています。[9]アネキシンXIは主に核内に存在し、核小体には存在しません。[14]前期中、アネキシンXIは核膜に移行します。[14]
骨
アネキシンは骨マトリックス小胞に豊富に存在し、ハイドロキシアパタイト形成時に小胞内へのCa2 +の流入に関与していると考えられています。 [15]この分野はまだ十分に研究されていませんが、アネキシンはエンドサイトーシスによってマトリックス小胞の首を閉じるのに関与しているのではないかと推測されています。[9]
小胞輸送における役割
エキソサイトーシス
アネキシンは、特に後期段階で細胞膜付近または細胞膜上で、エキソサイトーシス経路に沿って役割を果たすことが観察されている。 [13]アネキシンまたはアネキシン様タンパク質がエキソサイトーシスに関与しているという証拠は、ゾウリムシなどの下等生物で見つかっている。[13]抗体認識を通じて、アネキシン様タンパク質がゾウリムシという生物の分泌器官の配置と付着に関与しているという証拠がある。[13]
アネキシンVIIは、クロマフィン 顆粒の接触と融合を促進するタンパク質の探索中に発見された最初のアネキシンでした。[9]しかし、インビトロ研究では、アネキシンVIIは膜の融合を促進するのではなく、互いの密接な付着のみを促進することが示されています。[11]
エンドサイトーシス
アネキシンは、エンドサイトーシスの輸送と選別に関与していることがわかっています。アネキシン 1 は、受容体が内部化されると N 末端がリン酸化されるEGF (上皮成長因子)チロシンキナーゼの基質です。 [13]アネキシン I と II の N 末端には、エンドサイトーシス小胞の選別に有用な、ユニークなエンドソーム標的配列が見つかりました。 [9]アネキシンは、いくつかの異なるエンドサイトーシス プロセスに存在します。アネキシン VI は、クラスリン被覆出芽イベントに関与していると考えられており、アネキシン II は、コレステロールエステルの内部化と多小胞エンドソームの生合成の両方に関与しています。[9]
膜足場
アネキシンは、他のタンパク質を細胞膜に固定するための足場タンパク質として機能することができます。アネキシンは三量体として組み立てられ、[8]この三量体形成はカルシウム流入と効率的な膜結合によって促進されます。この三量体アセンブリは、近くにある他の膜結合アネキシンコアによって安定化されることがよくあります。最終的には、十分な数のアネキシン三量体が組み立てられ、細胞膜に結合します。これにより、膜結合アネキシンネットワークの形成が誘導されます。これらのネットワークは、エキソサイトーシスイベント中にインデンテーションと小胞の出芽を誘導することができます。[16]
さまざまな種類のアネキシンが膜足場として機能しますが、アネキシン AV は最も豊富な膜結合型アネキシン足場です。アネキシン AV は、膜のホスファチジルセリンユニットに結合すると 2 次元ネットワークを形成できます。 [17]アネキシン AV は、エンドサイトーシスやエキソサイトーシス、その他の細胞膜プロセス中の細胞形状の変化を安定化させるのに効果的です。一方、アネキシン AI と A-II は細胞膜のホスファチジルセリンとホスファチジルコリンユニットに結合し、明確な形状を持たない単層クラスターを形成していることがよくあります。[18]
さらに、アネキシン AI と A-II は細胞膜内のPIP2 (ホスファチジルイノシトール-4,5-ビスリン酸) に結合し、膜付近でのアクチンの組み立てを促進することが示されています。 [9] 最近では、アネキシンの足場機能が医療用途に関連付けられています。これらの医療的影響は、受精卵の子宮への経路を追跡する生体内研究で明らかにされました。受精後、卵子は卵子の直径の最大 5 分の 1 の開口部を持つ管に入らなければなりません。受精卵が開口部を通過すると、アネキシンはアコーディオンのような方法で膜の折り畳みを促進し、伸びた膜を元の形に戻すと考えられています。これは線虫のアネキシンNEX-1 で発見されましたが、同様のメカニズムがヒトや他の哺乳類でも発生すると考えられています。[19]
膜組織と輸送
いくつかのアネキシンが膜の組織化において積極的な役割を果たすことが示されている。アネキシンA-IIはアネキシン機能のこの側面について広く研究されており、アクチン細胞骨格の組み立て部位に近い二重層における脂質の組織化に大きく関与していることが指摘されている。アネキシンA-IIは、生体内で細胞膜内のPIP2に比較的高い結合親和性で結合することができる。 [20]
さらに、アネキシンA-IIはコレステロールなどの他の膜脂質にも結合することができ、この結合はカルシウムイオンの流入によって可能になる。[21]アネキシンA-IIが二重層の脂質に結合すると、アクチン組み立て部位で二重層の脂質ラフトの組織化が調整される。実際、アネキシンA-II自体がアクチン結合タンパク質であるため、フィラメント状のアクチン特性によってアクチンと相互作用する領域を形成することができる。次に、これにより上皮細胞や内皮細胞などの単層細胞間のさらなる細胞間相互作用が可能になる。[22]アネキシンA-IIに加えて、アネキシンA-XIも細胞膜特性を調整することがわかっている。アネキシンA-XIは有糸分裂の最終段階である細胞質分裂に大きく関与していると考えられている。この段階では、アネキシンA-XIが分離に必要だと考えられる新しい膜を挿入するため、娘細胞は互いに分離します。アネキシンA-XIがなければ、娘細胞は完全に分離せず、アポトーシスを起こす可能性があると考えられています。[23]
臨床的意義
アポトーシスと炎症
アネキシンAIは、抗炎症反応に最も深く関与するアネキシンの1つであると思われます。感染または組織損傷時に、アネキシンAIは白血球上のアネキシンAI受容体と相互作用して組織の炎症を軽減すると考えられています。次に、これらの受容体の活性化は白血球を感染部位に送り、炎症源を直接標的とするように機能します。[24]その結果、白血球（特に好中球）の血管外漏出が抑制され、炎症反応の程度が下方制御されます。この反応を媒介するアネキシンAIがなければ、好中球の血管外漏出は非常に活発になり、損傷または感染した組織での炎症反応を悪化させます。[25]
アネキシンAIは細胞内のアポトーシス機構にも関与していると考えられています。好中球の表面に発現すると、アネキシンAIはアポトーシス促進機構を促進します。一方、細胞表面に発現すると、アネキシンAIはアポトーシスを起こした細胞の除去を促進します。[26] [27]
さらに、アネキシンAIは癌の治療においてもさらなる医学的意味合いを持っています。アネキシンAIは、アネキシンAIに対する抗体を用いた様々な免疫療法の標的となり得る腫瘍のいくつかの形態を標識するための細胞表面タンパク質として使用することができます。[28]
凝固
アネキシンAVは、凝固のメカニズムにおいて重要な役割を果たします。他のアネキシンタイプと同様に、アネキシンAVも細胞表面に発現し、2次元結晶を形成して細胞膜の脂質が凝固メカニズムに関与するのを防ぐ働きをします。[9]医学的に言えば、リン脂質は自己免疫反応でしばしば動員され、妊娠中の胎児喪失の場合に最もよく見られます。このような場合、アネキシンAVに対する抗体は、その2次元結晶構造を破壊し、膜内のリン脂質を露出させ、さまざまな凝固メカニズムに寄与できるようにします。[29]
線溶
線溶のメカニズムにはいくつかのアネキシンが関与している可能性があるが、これらの反応を媒介する上で最も顕著なのはアネキシンA-IIである。細胞表面でのアネキシンA-IIの発現は、プラスミノーゲンの受容体として機能し、プラスミンを生成する働きをすると考えられている。プラスミンはフィブリンを分解することで線溶を開始する。フィブリンの破壊は、フィブリンネットワークによる血栓の形成を防ぐため、自然な予防策である。[30]
アネキシン A-II は、フィブリン ネットワークを介した血液凝固によって進行する さまざまな心血管疾患の治療に利用できるため、医学的な意味合いがあります。
タイプ/サブファミリー
- アネキシン、タイプ I InterPro : IPR002388
- アネキシン、タイプ II InterPro : IPR002389
- アネキシン、タイプIII InterPro : IPR002390
- アネキシン、タイプIV InterPro : IPR002391
- アネキシン、タイプ V InterPro : IPR002392
- アネキシン、タイプVI InterPro : IPR002393
- アルファ ジャルディンInterPro : IPR008088
- アネキシン、タイプX InterPro : IPR008156
- アネキシン、タイプ VIII InterPro : IPR009115
- アネキシン、タイプ XXXI InterPro : IPR009116
- アネキシン、真菌型 XIV InterPro : IPR009117
- アネキシン、タイプ植物InterPro : IPR009118
- アネキシン、タイプ XIII InterPro : IPR009166
- アネキシン、タイプ VII InterPro : IPR013286
- アネキシン様タンパク質InterPro : IPR015472
- アネキシンXIインタープロ： IPR015475
このドメインを含むヒトタンパク質
ANXA1 ; ANXA10; ANXA11 ; ANXA13 ; ANXA2 ; ANXA3 ; ANXA4 ; ANXA5 ; ANXA6 ; ANXA7 ; ANXA8; ANXA8L1; ANXA8L2 ; ANXA9 ;
参考文献
- ^ 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)の Annexins
- ^ 「lipocortin definition」。2007年6月14日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年3月10日閲覧。
- ^ Donnelly SR, Moss SE (1997年6月). 「分泌経路におけるアネキシン」. Cell. Mol. Life Sci . 53 (6): 533–8. doi :10.1007/s000180050068. PMC 11147375. PMID 9230932. S2CID 36108081 .
- ^ Geisow MJ、Fritsche U、 Hexham JM、 Dash B、Johnson T (1986 年 4 月)。「Torpedo および哺乳類のカルシウム依存性膜結合タンパク質におけるコンセンサス配列反復」。Nature。320 ( 6063 ) : 636–38。doi :10.1038/320636a0。PMID 2422556。S2CID 4361070。
- ^ Geisow MJ、Walker JH、 Boustead C、Taylor W (1987 年 4 月)。「アネキシン – Ca 2+調節リン脂質結合タンパク質の新しいファミリー」。Biosci . Rep . 7 (4): 289–98。doi :10.1007/BF01121450。PMID 2960386。S2CID 20709760 。
- ^ abcdefgh Gerke V, Moss S (2002). 「アネキシン：構造から機能へ」. Physiol. Rev. 82 ( 2): 331–71. doi :10.1152/physrev.00030.2001. PMID 11917092.
- ^ Ghoshdastider, U; Popp, D; Burtnick, LD; Robinson, RC (2013). 「ゲルゾリン相同ドメインタンパク質の拡大するスーパーファミリー」. Cytoskeleton . 70 (11): 775–95. doi :10.1002/cm.21149. PMID 24155256. S2CID 205643538.
- ^ ab Oling F, Santos JS, Govorukhina N, Mazères-Dubut C, Bergsma-Schutter W, Oostergetel G, Keegstra W, Lambert O, Lewit-Bentley A, Brisson A (2000 年 12 月). 「膜結合型アネキシン A5 三量体の構造: ハイブリッドクライオ電子顕微鏡と X 線結晶構造解析による研究」. J. Mol. Biol . 304 (4): 561–73. doi :10.1006/jmbi.2000.4183. PMID 11099380.
- ^ abcdefghijklmnopqr Gerke V, Creutz CE, Moss SE (2005年6月). 「アネキシン：Ca2+シグナル伝達と膜ダイナミクスの関連」Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 6 (6): 449–61. doi :10.1038/nrm1661. PMID 15928709. S2CID 37526262.
- ^ van Genderen HO、Kenis H、Hofstra L、Narula J、Reutelingsperger CP (2008 年 6 月)。「細胞外アネキシン A5: ホスファチジルセリン結合と 2 次元結晶化の機能」。Biochim . Biophys. Acta . 1783 (6): 953–63. doi : 10.1016/j.bbamcr.2008.01.030 . PMID 18334229。
- ^ ab Creutz Carl E.; Pazoles Christopher J.; Pollard Harvey B. (1978年4月). 「単離されたクロマフィン顆粒のカルシウム依存性凝集を引き起こす副腎髄質タンパク質（シネキシン）の同定と精製」。Journal of Biological Chemistry . 253 (8): 2858–66. doi : 10.1016/S0021-9258(17)40901-X . PMID 632306.
- ^ ab Concha NO, Head JF, Kaetzel MA, Dedman JR, Seaton BA (1993年9月). 「ラットアネキシンV結晶構造：Ca(2+)誘導性コンフォメーション変化」. Science . 261 (5126): 1321–4. Bibcode :1993Sci...261.1321C. doi :10.1126/science.8362244. PMID 8362244.
- ^ abcde Gerke V, Moss SE (1997年6月). 「アネキシンと膜ダイナミクス」. Biochim. Biophys. Acta . 1357 (2): 129–54. doi : 10.1016/S0167-4889(97)00038-4 . PMID 9223619.
- ^ ab Tomas A, Moss S (2003). 「カルシウムと細胞周期に依存したアネキシン11と核膜の関連」J. Biol. Chem. 278 (22): 20210–20216. doi : 10.1074/jbc.M212669200 . hdl : 10044/1/42329 . PMID 12601007.
- ^ Genge BR、Wu LN、Wuthier RE（1990年3月）。「マトリックス小胞タンパク質の分画。酸性リン脂質依存性Ca2+結合タンパク質のさらなる特徴づけ」。J . Biol. Chem . 265（8）：4703–10。doi ：10.1016 /S0021-9258（19）39619- X。PMID 2155235 。
- ^ Kenis H、van Genderen H、Bennaghmouch A、Rinia HA、Frederik P、Narula J、Hofstra L、Reutelingsperger CP (2004 年 12 月)。「細胞表面に発現したホスファチジルセリンとアネキシン A5 が細胞侵入の新しい入り口を開く」。J . Biol. Chem . 279 (50): 52623–9. doi : 10.1074/jbc.M409009200 . PMID 15381697。
- ^ Pigault C、Follenius-Wund A、Schmutz M、Freyssinet JM、Brisson A (1994 年 2 月)。「ホスファチジルセリン含有リポソーム上におけるアネキシン V の 2 次元アレイの形成」。J . Mol. Biol . 236 (1): 199–208. doi :10.1006/jmbi.1994.1129. PMID 8107105。
- ^ Janshoff A、Ross M、Gerke V 、 Steinem C (2001 年 8 月)。「カルシウム誘導ホスファチジルセリンドメインへのアネキシン I 結合の可視化」。ChemBioChem。2 (7–8): 587–90。doi : 10.1002/1439-7633(20010803)2 : 7/8<587::AID-CBIC587 > 3.0.CO;2-Q。PMID 11828493。S2CID 23310803 。
- ^ Creutz CE、Snyder SL、Daigle SN、Redick J (1996 年 3 月)。「豊富な線虫アネキシンの同定、局在、および機能的意味」。J . Cell Biol . 132 (6): 1079–92. doi :10.1083/jcb.132.6.1079. PMC 2120750. PMID 8601586 。
- ^ Rescher U、Ruhe D、Ludwig C、Zobiack N、Gerke V (2004 年 7 月)。「アネキシン 2 は、細胞膜のアクチンアセンブリ部位にリクルートされるホスファチジルイノシトール (4,5)-ビスリン酸結合タンパク質です」。J . Cell Sci . 117 (Pt 16): 3473–80. doi : 10.1242/jcs.01208 . PMID 15226372。
- ^ Rescher U, Gerke V (2004 年 6 月). 「アネキシン - 多様な機能を持つユニークな膜結合タンパク質」. J. Cell Sci . 117 (Pt 13): 2631–9. doi : 10.1242/jcs.01245 . PMID 15169834.
- ^ Hayes MJ、Rescher U、Gerke V、Moss SE (2004年8月)。「アネキシン-アクチン相互作用」。Traffic . 5 ( 8): 571–6. doi : 10.1111/j.1600-0854.2004.00210.x . PMID 15260827. S2CID 11551148.
- ^ Tomas A、Futter C、Moss SE (2004)。「アネキシン11は中体形成と細胞質分裂の終末期の完了に必要である」。J . Cell Biol . 165 (6): 813–822. doi :10.1083/jcb.200311054. PMC 2172404. PMID 15197175 .
- ^ Prossnitz ER, Ye RD (1997). 「N-ホルミルペプチド受容体：化学誘引物質受容体の構造と機能の研究のためのモデル」. Pharmacol. Ther . 74 (1): 73–102. doi :10.1016/S0163-7258(96)00203-3. PMID 9336017.
- ^ Hannon R、Croxtall JD、Getting SJ、Roviezzo F、Yona S、Paul-Clark MJ、Gavins FN、Perretti M、Morris JF、Buckingham JC、Flower RJ (2003 年 2 月)。「アネキシン 1-/- マウスにおける異常な炎症とグルココルチコイドに対する耐性」。FASEB J. 17 ( 2): 253–5. doi : 10.1096/fj.02-0239fje . PMID 12475898. S2CID 18895764.
- ^ Arur S、Uche UE、Rezaul K、Fong M、Scranton V、Cowan AE、Mohler W、Han DK (2003 年 4 月)。「アネキシン I は、アポトーシス細胞の取り込みを媒介する内因性リガンドです」。Dev . Cell . 4 (4): 587–98. doi : 10.1016/S1534-5807(03)00090-X . PMID 12689596。
- ^ Arur, S.; et al. (2003). 「アネキシンIはアポトーシス細胞の取り込みを媒介する内因性リガンドである」。Dev . Cell . 4 (4): 587–598. doi : 10.1016/S1534-5807(03)00090-X . PMID 12689596。
- ^ Oh P、Li Y、Yu J、Durr E、Krasinska KM、Carver LA、Testa JE、Schnitzer JE (2004 年 6 月)。「組織特異的治療のための肺および固形腫瘍の内皮表面の減算プロテオームマッピング」。Nature。429 ( 6992 ) : 629–35。Bibcode : 2004Natur.429..629O。doi : 10.1038 /nature02580。PMID 15190345。S2CID 4386303。
- ^ Rand JH (2000 年 9 月). 「抗リン脂質抗体によるアネキシン V 抗血栓シールドの破壊: 抗リン脂質症候群の血栓形成メカニズム」. J. Autoimmun . 15 (2): 107–11. doi :10.1006/jaut.2000.0410. PMID 10968894.
- ^ Ling Q, Jacovina AT, Deora A, Febbraio M, Simantov R, Silverstein RL, Hempstead B, Mark WH, Hajjar KA (2004 年 1 月). 「Annexin II は体内でのフィブリン恒常性と新血管新生を制御する」. J. Clin. Invest . 113 (1): 38–48. doi :10.1172/JCI19684. PMC 300771. PMID 14702107 .
さらに読む
- Bauer B、Engelbrecht S、Bakker-Grunwald T、Scholze H (1999 年 4 月)。「Giardia lamblia のアネキシンとしてのアルファ 1-ジアルディンの機能的同定」。FEMS Microbiol. Lett . 173 (1): 147–53. doi :10.1111/j.1574-6968.1999.tb13496.x. PMID 10220891。
- Moss SE、Morgan RO (2004)。「アネキシン」。ゲノムバイオル. 5 (4): 219. doi : 10.1186 /gb-2004-5-4-219 . PMC 395778. PMID 15059252.
外部リンク
- ヨーロッパの Annexin ホームページ、2005 年 8 月 20 日に取得
- UMich 膜タンパク質の配向 ファミリー/スーパーファミリー-43 - 膜内のアネキシンの計算された空間位置 (初期結合状態)
- PROSITEにおけるアネキシンの繰り返しドメイン