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| エイリアス | ANXA5、ANX5、ENX2、HEL-S-7、PP4、RPRGL3、アネキシンA5、CPB-I、VAC-alph | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：131230; MGI : 106008;ホモロジーン: 20312;ジーンカード：ANXA5; OMA :ANXA5 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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アネキシン A5 (またはアネキシン V ) は、アネキシングループの細胞タンパク質です。フローサイトメトリーでは、アネキシン V は、細胞膜の外側の葉にあるときにアポトーシスのマーカーであるホスファチジルセリンに結合する能力を利用して、アポトーシス細胞を検出するためによく使用されます。このタンパク質の機能は不明ですが、アネキシン A5 は、プロトロンビンとホスファチジルセリン結合部位を競合することで血液凝固を阻害する役割を果たすことが提案されており、また、ホスホリパーゼ A1の活性を阻害することも提案されています。これらの特性は、 in vitro実験 で発見されています。
病理学
アネキシン A5 に対する抗体は、リン脂質化合物に対する自己抗体に関連する血栓形成性疾患 である抗リン脂質症候群(APS) と呼ばれる疾患の患者に見られます。
アネキシンA5は、負に帯電したリン脂質分子の周りにシールドを形成します。アネキシンA5シールドの形成により、リン脂質が凝固反応に侵入するのを阻止します。抗リン脂質抗体症候群では、抗体によってシールドの形成が妨げられます。シールドがないと、細胞膜上のリン脂質分子の量が増加し、凝固反応が加速され、抗リン脂質抗体症候群の血液凝固特性を引き起こします。アネキシンA5は、乳頭状甲状腺癌
で上方制御を示しました。[5]
研究室での使用
アネキシンA5は、細胞表面にホスファチジルセリン（PS）を発現した細胞を検出するための非定量的プローブとして使用されます。この現象はアポトーシスだけでなく、他の形態の細胞死でも見られます。[6] [7] [8] 血小板も活性化されると表面にPSとPEを露出し、さまざまな凝固因子の結合部位として機能します。
アネキシンA5親和性アッセイでは、通常、適切な緩衝液中でアネキシンVと蛍光または酵素標識、ビオチンまたはその他のタグ、または放射性元素との複合体を使用します（アミノリン脂質へのアネキシンVの結合はCa 2+依存性です）。このアッセイは、PSおよびPE膜イベントのアネキシンV染色と、ヨウ化プロピジウム（PI）または7-アミノアクチノマイシンD （AAD-7）による細胞核内のDNA染色を組み合わせて、生存細胞をアポトーシス細胞および壊死細胞から区別します。[9]検出はフローサイトメトリーまたは蛍光顕微鏡で行われます。
インタラクション
アネキシンA5はキナーゼ挿入ドメイン受容体[10]およびインテグリンβ5 [11]と相互作用することが示されている。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000164111 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000027712 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
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- ^ Sofiadis A, Becker S, Hellman U, Hultin-Rosenberg L, Dinets A, Hulchiy M, Zedenius J, Wallin G, Foukakis T, Höög A, Auer G, Lehtiö J, Larsson C (2012 年 4 月). 「濾胞性および乳頭状甲状腺腫瘍のプロテオームプロファイリング」. European Journal of Endocrinology . 166 (4): 657–67. doi :10.1530/EJE-11-0856. PMC 3315832. PMID 22275472 .
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- ^ Koopman G、Reutelingsperger CP、Kuijten GA、Keehnen RM、Pals ST、van Oers MH (1994 年 9 月)。「アポトーシスを起こしている B 細胞におけるホスファチジルセリン発現のフローサイトメトリー検出のためのアネキシン V」。Blood。84 ( 5 ) : 1415–20。doi : 10.1182 /blood.V84.5.1415.1415。PMID 8068938 。
- ^ Vermes I、Haanen C、Steffens-Nakken H、Reutelingsperger C (1995 年 7 月)。「アポトーシスの新しいアッセイ。蛍光標識 Annexin V を使用した初期アポトーシス細胞におけるホスファチジルセリン発現のフローサイトメトリー検出」。Journal of Immunological Methods。184 ( 1): 39–51。doi : 10.1016 /0022-1759(95)00072-I。PMID 7622868 。
- ^ Interchimの Annexin-FP488 蛍光染色プロトコル
- ^ Wen Y、Edelman JL、Kang T、Sachs G (1999 年 5 月)。「リポコルチン V は血管内皮増殖因子受容体 2/Flk-1 のシグナル伝達タンパク質として機能する可能性がある」。生化学および生物物理学的研究通信。258 (3): 713–21。doi : 10.1006 /bbrc.1999.0678。PMID 10329451 。
- ^ Cardó-Vila M、Arap W、 Pasqualini R (2003 年 5 月)。「アネキシン V のペプチド模倣体によって引き起こされるアルファ v ベータ 5 インテグリン依存性プログラム細胞死」。分子細胞。11 (5): 1151–62。doi : 10.1016/ S1097-2765 (03)00138-2。PMID 12769841。
さらに読む
- Cederholm A、Frostegård J (2007年6 月)。「SLE および一般集団におけるアテローム血栓症予防における新たな役割を担う Annexin A5」。Annals of the New York Academy of Sciences。1108 ( 1 ) : 96–103。Bibcode : 2007NYASA1108 ...96C。doi :10.1196/annals.1422.011。PMID 17893975。S2CID 29296971。
- Schlaepfer DD、Jones J、 Haigler HT (1992 年 2 月)。「アネキシン V によるタンパク質キナーゼ C の阻害」。生化学。31 ( 6): 1886–91。doi :10.1021/bi00121a043。PMID 1310621 。
- Huber R、Berendes R、Burger A、Schneider M、Karshikov A、Luecke H、Römisch J、Paques E (1992 年 2 月)。「改良後のヒトアネキシン V の結晶および分子構造。アネキシン ファミリー タンパク質の構造、膜結合、イオン チャネル形成への影響」。Journal of Molecular Biology。223 ( 3): 683–704。doi : 10.1016/0022-2836(92)90984-R。PMID 1311770 。
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)の Annexin+A5
- UCSC ゲノム ブラウザのヒト ANXA5 ゲノムの位置と ANXA5 遺伝子の詳細ページ。