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| V-ATPアーゼ | |
|---|---|
 V-ATPase の概略図 | |
| 識別子 | |
| シンボル | V-ATPアーゼ |
| TCDB | 3.A.2 |
| OPMスーパーファミリー | 5 |
| OPMタンパク質 | 2bl2 |
| メンブラノーム | 226 |
| V-ATPase、サブユニット c (Vo) | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ATP-シント_C | ||||||||
| パム | PF00137 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00526 | ||||||||
| SCOP2 | 1aty / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| V-ATPase、サブユニットC（V1） | |||||||||
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 酵母 v-atpase のサブユニット C (vma5p) の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | V-ATPase_C | ||||||||
| パム | PF03223 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1u7l / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| V-ATPase、サブユニットI/a | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | V_ATPase_I | ||||||||
| パム | PF01496 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 3rrk / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 3.A.2 | ||||||||
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| V-ATPase、サブユニットE | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | vATP-シント_E | ||||||||
| パム | PF01991 | ||||||||
| ファム一族 | CL0255 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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| V-ATPase、サブユニット d/d2 | |||||||||
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 v-atpase のサブユニット C (酵母サブユニット d) の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | vATP-シント_AC39 | ||||||||
| パム | PF01992 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1r5z / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| V-ATPase、サブユニットH、N末端 | |||||||||
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 サッカロミセス・セレビシエのV型ATPaseの調節サブユニットHの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | V-ATPase_H_N | ||||||||
| パム | PF03224 | ||||||||
| ファム一族 | CL0020 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1ho8 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| V-ATPase、サブユニット G | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | V-ATPase_G | ||||||||
| パム | PF03179 | ||||||||
| ファム一族 | CL0255 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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液胞型ATPase（V-ATPase）は、真核生物において非常に多様な機能を持つ、進化的に古い酵素であり、高度に保存されています。 [1] V-ATPaseは、さまざまな細胞内小器官を酸性化し、多くの種類の細胞の細胞膜を介してプロトンをポンプします。V-ATPaseは、 ATP加水分解のエネルギーを、真核細胞の細胞内および細胞膜を介したプロトン輸送に結び付けます。ATP合成酵素は、プロトン勾配からのエネルギーを使用してATPを生成するプロトンチャネルであるため、一般にATP合成酵素とは正反対と見なされています。一方、V-ATPaseは、ATP加水分解からのエネルギーを使用してプロトン勾配を生成するプロトンポンプです。
古細菌型ATPase（A-ATPase ）は、古細菌に見られるATPaseの関連グループであり、 ATP合成酵素として機能することが多い。V-ATPaseとともにV/A-ATPaseの系統を形成する。どちらのグループのメンバーも、ほとんどがプロトン（H+
）だが、いくつかの種はナトリウムイオン（Na+
） その代わり。
V-ATPaseが果たす役割
V-ATPaseは、エンドソーム、リソソーム、分泌小胞などの多くの細胞小器官の膜内に存在し、これらの細胞小器官の機能にとって極めて重要なさまざまな役割を果たしています。たとえば、V-ATPaseによって生成される酵母液胞膜を横切るプロトン勾配は、Hを介して液胞へのカルシウムの取り込みを促進します。+
/カナダ2歳以上
アンチポーターシステム。[2]神経細胞のシナプス伝達において、V-ATPaseはシナプス小胞を酸性化する。[3] ノルエピネフリンはV-ATPaseによって小胞に入る[要出典]。
V-ATPaseは、腎臓の介在細胞、破骨細胞（骨吸収細胞）、マクロファージ、好中球、精子、昆虫の中腸細胞、特定の腫瘍細胞など、さまざまな細胞の細胞膜にも見られます。[4]細胞膜V-ATPaseは、 pH恒常性、結合輸送、腫瘍転移などのプロセスに関与しています。精子の先体膜のV-ATPaseは先体を酸性化します。この酸性化により、卵子の細胞膜を貫通するために必要なプロテアーゼが活性化されます。破骨細胞の細胞膜のV-ATPaseは、骨吸収に必要なプロトンを骨表面に送り出します。腎臓の介在細胞では、V-ATPaseがプロトンを尿に送り出し、重炭酸塩が血液に再吸収されるようにします。さらに、毒素送達、ウイルス侵入、膜標的化、アポトーシス、細胞質pHの調節、タンパク質分解プロセス、細胞内システムの酸性化など、他のさまざまな生物学的プロセスもV-ATPaseの重要な役割です。[5]
V-ATPaseは細胞形態形成の発達にも重要な役割を果たしている。酵素の触媒サブユニット（A）をコードする遺伝子vma-1を破壊すると、真菌Neurospora crassaの成長速度、分化、生存可能な胞子を生成する能力が著しく低下する。[6]
構造
酵母のV-ATPase は最もよく特徴付けられています。2 つのドメインからなる機能的な V-ATPase 複合体を形成するために、少なくとも 13 のサブユニットが特定されています。サブユニットは、V oドメイン (膜関連サブユニット、図では小文字) または V 1ドメイン (末梢関連サブユニット、図では大文字) のいずれかに属します。
V 1には 8 つのサブユニット A ～ H が含まれており、触媒サブユニット A および B の 3 つのコピー、固定サブユニット E および G の 3 つのコピー、および調節サブユニット C および H の 1 つのコピーが含まれています。さらに、V 1ドメインにはサブユニット D および F も含まれており、これらは中央のローター軸を形成します。[7] V 1ドメインには、B、C、E、および G を含む組織特異的なサブユニットアイソフォームが含まれています。B1 アイソフォームの変異は、ヒトの疾患である遠位腎尿細管性アシドーシスおよび感音難聴を引き起こします。
V oドメインには、6 つの異なるサブユニット a、d、c、c'、c"、e が含まれており、c リングの化学量論は依然として議論の余地があり、タバコスズメガ ( Manduca sexta ) V-ATPase では 10 量体が想定されています。哺乳類の V oドメインには、サブユニット a と d の組織特異的アイソフォームが含まれており、酵母の V-ATPase には、a、Vph1p、および Stv1p の 2 つの細胞小器官特異的サブユニットアイソフォームが含まれています。a3 アイソフォームの変異は、ヒトの疾患である乳児悪性大理石骨病を引き起こし、a4 アイソフォームの変異は遠位尿細管性アシドーシスを引き起こし、場合によっては感音難聴を伴います。
V 1ドメインは ATP 加水分解を担い、V oドメインはプロトンの転座を担う。サブユニット A の触媒ヌクレオチド結合部位での ATP 加水分解は、サブユニット D と F で構成される中央の茎の回転を駆動し、それが今度は a サブユニットに対する c サブユニットのバレルの回転を駆動する。V-ATPase の複合体構造は、それぞれ単粒子クライオ電子顕微鏡法とネガティブ染色によって解明されたM. Sexta複合体と酵母複合体の構造を通じて明らかになった。[8] [9] [10]これらの構造から、V-ATPase には 3 ステータ ネットワークがあり、C、H、および a サブユニットによって形成される密度のカラーでリンクされていることが明らかになった。このカラーは V 1ドメインと V oドメインを分割しているが、F、D、および d サブユニットによって形成される中央のローター軸とは相互作用しない。触媒ABドメイン内でATPの加水分解によって引き起こされるこの中央ローター軸の回転は、cサブユニットのバレルがaサブユニットを越えて移動することをもたらし、膜を横切るプロトン輸送を促進します。ジョンソンは、加水分解されたATP1つにつき2つのプロトンが転座するという化学量論を提唱しました。[11]
酵母 V-ATPase の構造サブユニットに加えて、組み立てに必要な関連タンパク質が特定されています。これらの関連タンパク質は V oドメインの組み立てに不可欠であり、Vma12p、Vma21p、および Vma22p と呼ばれています。[12] [13] [14] [15] 3 つのタンパク質のうちの 2 つ、Vma12p と Vma22p は、Vph1p (サブユニット a) に一時的に結合してその組み立てと成熟を助ける複合体を形成します。[14] [16] [17] [18] Vma21p は、V oサブユニットの組み立てを調整するとともに、V oドメインを小胞にエスコートしてゴルジ体への輸送を行います。[19]
五1
V-ATPase のV 1ドメインは、ATP 加水分解の部位です。V oとは異なり、V 1ドメインは親水性です。[5]この可溶性ドメインは、交互の A サブユニットと B サブユニット、中央のローター D、周辺のステーター G と E、および調節サブユニット C と H の六量体で構成されています。ATP の加水分解により、6 つの A|B インターフェースの構造変化が起こり、それに伴い中央のローター D が回転します。ATP 合成酵素とは異なり、V 1ドメインは解離すると活性 ATPase ではありません。
サブユニットC
V-ATPase（液胞ATPase）CはV1複合体の一部であるC末端サブユニットを表し、V1複合体とVo複合体の界面に局在する。[21]
サブユニットCの機能
CサブユニットはV-ATPaseの組み立てを制御する上で重要な役割を果たし、酵素の触媒セクター（V1）と膜セクター（VO）をまとめる柔軟な固定子として機能します。 [22] ATPase複合体からサブユニットCが放出されると、V1サブ複合体とVoサブ複合体が解離します。これは、細胞内のV-ATPase活性を制御する重要なメカニズムです。基本的に、高い電気化学的勾配と低いpHを作成することにより、酵素がより多くのATPを生成するように動力を与えます。
サブユニットE、G
これらの関連サブユニットはA/V-ATPaseの茎を構成します。これらは組み立てに重要であり、活性時にはプッシュロッドとして機能する可能性があります。EにはA/Bに接続するためのキャップがありますが、Gにはありません。[20]これらはおそらく遺伝子重複によって単一のタンパク質から進化しました。[23]
サブユニットH
サブユニットHは活性にのみ関与し、組み立てには関与しない。このサブユニットは遊離V1サブユニットの阻害剤としても機能し、V1とVoが解離するとATP加水分解を停止する。[24]
五o
V oドメインはプロトンの転座を担う。F型ATP合成酵素とは異なり、V oドメインは一般に自身の濃度勾配に逆らってプロトンを輸送する。V oドメインの回転は、ATP加水分解を担うV 1ドメインと協調してプロトンを輸送する。V oドメインは疎水性で、いくつかの解離可能なサブユニットから構成される。[5]これらのサブユニットはV oドメインに存在し、これを機能的なプロトントランスロカーゼにするものであり、以下で説明する。
サブユニット a/I
116kDa サブユニット (またはサブユニット a) とサブユニット I は、それぞれ V-ATPase または A-ATPase の Vo または Ao 複合体に存在します。116kDa サブユニットは、 ATPase 複合体の組み立てとプロトン輸送活性に必要な膜貫通 糖タンパク質です。116kDa サブユニットには複数のアイソフォームが存在し、特定の細胞小器官に対する V-ATPase の差別的標的化と制御において潜在的な役割を果たしています。
116 kDa サブユニットの機能は定義されていませんが、その予測される構造は 6～8 個の膜貫通セクターで構成されており、FO のサブユニット a と同様に機能する可能性があることを示唆しています。
サブユニット d/C
V-ATPaseのサブユニットdは、A-ATPaseのサブユニットCと呼ばれ、Vo複合体の一部です。これらはcリングの中央に収まるため、ローターとして機能すると考えられています。真核生物にはこのサブユニットの2つのバージョン、d/d1とd2があります。[25]
哺乳類では、d1（ATP6V0D1）は普遍的に発現しているバージョンであり、d2（ATP6V0D2）は特定の細胞型でのみ発現している。[25]
サブユニットc
F 型 ATP 合成酵素と同様に、V-ATPase の膜貫通領域には、主にプロトンの転座を担う膜貫通サブユニットのリングが含まれています。ただし、F 型 ATP 合成酵素とは異なり、V-ATPase は c リングに複数の関連サブユニットを持っています。酵母などの菌類には 3 つの関連サブユニット (さまざまな化学量論) があり、他のほとんどの真核生物には 2 つの関連サブユニットがあります。
V-ATPase アセンブリ
酵母のV-ATPaseは、サブユニットHとc"以外のサブユニットをコードする遺伝子のいずれかが欠失すると組み立てられなくなります。 [26] [27] [28]サブユニットHがなければ、組み立てられたV-ATPaseは活性ではなく、[13] [29] c"サブユニットの損失は酵素活性の分離をもたらします。[27]
V-ATPase の組み立ての正確なメカニズムは依然として議論の的となっているが、2 つの異なる可能性を示唆する証拠がある。変異解析とin vitroアッセイでは、組み立て済みの V oドメインと V 1ドメインが結合して 1 つの複合体を形成できることが示されており、このプロセスは独立組み立てと呼ばれる。独立組み立てを支持する証拠として、組み立てられた V oドメインは V 1ドメインが存在しない液胞で見つかるが、遊離 V 1ドメインは液胞ではなく細胞質で見つかるという発見がある。[30] [31]対照的に、in vivoパルスチェイス実験では、V oサブユニットと V 1サブユニット、具体的には a サブユニットと B サブユニット間の早期相互作用が明らかになり、協調的な組み立てプロセスでサブユニットが段階的に追加されて 1 つの複合体を形成することが示唆されている。[32]
V-ATPaseの進化
祖先遺伝子の復活と呼ばれる比較的新しい技術により、V-ATPase の進化史に新たな光が当てられました。2 つの異なるタンパク質からなる祖先の V-ATPase 構造が、3 つの異なるタンパク質を持つ真菌バージョンに進化する様子が示されました。[33] [34] [35] V 型 ATPase は、古細菌の（いわゆる）A 型 ATP 合成酵素に類似しており、この事実は、真核生物が古細菌起源であることを支持するものです（エオサイト仮説と同様、ロキアーキオタも参照）。例外的に F 型の古細菌系統と A 型の細菌系統がそれぞれ存在するのは、水平遺伝子伝播の結果であると考えられています。[36]
V-ATPase活性の調節
V-ATPaseは、コンカナマイシン（CCA）やバリホマイシンA 1などのマクロライド系抗生物質によって特異的に阻害されることが知られている。[37] 生体内でのV-ATPase活性の調節は、V 1ドメインとV oドメインの可逆的な解離によって行われる。最初の組み立て後、昆虫のManduca sextaと酵母のV-ATPaseは両方とも、2～5分間のグルコース欠乏後に、遊離のV oドメインとV 1ドメインに可逆的に分解することができる。[30]可逆的な分解は、酵母と昆虫に存在するため、V-ATPase活性を調節する一般的なメカニズムである可能性がある。再組み立ては、RAVE（H+
V- ATPaseは液胞膜とエンドソーム膜に存在し、 V-ATPaseの分解と再構築に重要な役割を果たしている。 [38 ] V-ATPaseの分解と再構築には新たなタンパク質合成は必要ないが、微小管ネットワークはそのまま維持する必要がある。[39]
人間の病気
大理石骨病
大理石骨病は、破骨細胞の骨吸収に欠陥がある遺伝性疾患のグループを表す総称です。ヒトでは優性および劣性大理石骨病の両方が発生します。[40] [41]常染色体優性大理石骨病は、骨がもろくなるため頻繁に骨折する成人に軽度の症状を示します。[40]より重篤な形態の大理石骨病は、常染色体劣性乳児悪性大理石骨病と呼ばれます。[41] [42] [43]ヒトの劣性大理石骨病の原因となる3つの遺伝子が特定されています。それらはすべて、骨吸収に不可欠なプロトン生成および分泌経路に直接関与しています。1つの遺伝子は炭酸脱水酵素II（CAII）であり、これが変異すると腎尿細管性アシドーシス（タイプ3）を伴う大理石骨病を引き起こします。 [44]塩素チャネルClC7遺伝子の変異も、優性および劣性両方の大理石骨病を引き起こします。[40]劣性乳児悪性大理石骨病患者の約50％は、V-ATPaseのa3サブユニットアイソフォームに変異を持っています。 [42] [45] [46]ヒトでは、破骨細胞に見られるV-ATPaseサブユニットアイソフォームa3に26の変異が特定されており、これが骨疾患である常染色体劣性大理石骨病を引き起こします。[42] [41] [45] [47]
遠位腎尿細管アシドーシス（dRTA）
腎臓のプロトン分泌におけるV-ATPase活性の重要性は、遺伝性疾患である遠位腎尿細管性アシドーシスによって強調されています。すべての症例において、腎尿細管性アシドーシスは、全身pHを調節する正常な腎臓機構の障害によって生じます。腎尿細管性アシドーシスには4つのタイプがあります。タイプ1は遠位腎尿細管性アシドーシスであり、皮質集合管が尿をpH 5以下に酸性化できないことによって生じます。 [48]常染色体劣性dRTAの患者の中には、感音難聴を呈する人もいます。[49]このタイプのRTAの遺伝は、V-ATPaseサブユニットアイソフォームB1またはアイソフォームa4の変異、またはCl-/HCO3-交換輸送体であるバンド3（AE1とも呼ばれる）の変異によって生じます。 [49] [50] [51] V-ATPaseアイソフォームB1の12の異なる変異[52]とa4の24の異なる変異がdRTAを引き起こします。[52] [49] 逆転写 ポリメラーゼ連鎖反応研究では、腎臓の介在細胞と蝸牛でa4サブユニットの発現が示されています。 [ 52] a4サブユニット遺伝子の変異によって引き起こされるdRTAは、内耳の内リンパを正常に酸性化できないために難聴を引き起こす場合があります。[51]
過剰なオートファジーを伴うX連鎖性ミオパチー（XMEA）
過剰なオートファジーを伴うX連鎖性ミオパシーは、 VMA21遺伝子の変異に起因するまれな遺伝病です。[53] この病気は小児期に発症し、典型的には脚から始まり、ゆっくりと進行する筋力低下を引き起こし、高齢になると車椅子の介助が必要になる患者もいます。Vma21タンパク質はV-ATPaseの組み立てを助け、XMEA関連変異はV-ATPaseの活性低下とリソソームpHの上昇をもたらします。[53]
命名法
V oという用語の下付き文字には小文字の「o」（数字の「ゼロ」ではない）が付きます。「o」はオリゴマイシンを表し、 F-ATPaseの相同領域に結合します。NCBI のヒト遺伝子表記では、文字「o」ではなく「ゼロ」で指定されていることは注目に値します。たとえば、ヒトの Vo c サブユニットの遺伝子は、NCBI 遺伝子データベースでは「ATP6VOC」（「o」）ではなく「ATP6V0C」（ゼロ）としてリストされています。多くの文献でもこの間違いが見られます。
参照
参考文献
- ^ Nelson N、Perzov N、Cohen A、Hagai K、Padler V、Nelson H (2000 年 1 月)。「V-ATPase によるプロトン駆動力生成の細胞生物学」。実験生物学ジャーナル。203 (パート 1): 89–95。doi :10.1242/jeb.203.1.89。PMID 10600677 。
- ^ Ohya Y, Umemoto N, Tanida I, Ohta A, Iida H, Anraku Y (1991年7月). 「カルシウム感受性のcls変異体Saccharomyces cerevisiaeのPet-表現型は液胞膜H(+)-ATPase活性の欠陥に起因する」The Journal of Biological Chemistry . 266 (21): 13971–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)92798-5 . PMID 1830311.
- ^ Wienisch M, Klingauf J (2006年8月). 「エキソサイトーシスされ、その後代償性エンドサイトーシスによって回収される小胞タンパク質は同一ではない」. Nature Neuroscience . 9 (8): 1019–27. doi :10.1038/nn1739. hdl : 11858/00-001M-0000-0012-E436-F . PMID 16845386. S2CID 12808314.
- ^ 泉 浩、鳥越 孝、石口 浩、浦本 浩、吉田 勇、田辺 正、伊勢 孝、村上 孝、吉田 孝、野本 正、河野 健 (2003 年 12 月)。「細胞 pH 調節因子: がん化学療法の有望な分子標的」。がん治療レビュー。29 (6): 541–9。doi : 10.1016 /S0305-7372(03)00106-3。PMID 14585264。
- ^ abc Emma B、Forest O、Barry B (1997 年 6 月)。「Neurospora crassa の細胞膜 H+ATPase をコードする遺伝子 pma-1 の変異は、液胞 ATPase の特異的阻害剤であるコンカナマイシン A による成長阻害を抑制する」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 23): 14776–14786。doi : 10.1074/ jbc.272.23.14776。PMID 9169444。S2CID 29865381 。
- ^ Bowman, EJ, & Bowman, BJ (2000). Neurospora crassaにおけるV-ATPaseの細胞内役割：コンカナマイシン耐性または触媒サブユニットAを欠く変異体の分析。実験生物学ジャーナル、203（パート1）、97–106。
- ^ Kitagawa N, Mazon H, Heck AJ, Wilkens S (2008年2月). 「質量分析法による酵母V1-ATPaseの末梢茎サブユニットEおよびGの化学量論の決定」. The Journal of Biological Chemistry . 283 (6): 3329–37. doi : 10.1074/jbc.M707924200 . PMID 18055462. S2CID 27627066.
- ^ Muench SP、Huss M、Song CF、Phillips C、Wieczorek H、Trinick J、Harrison MA (2009 年 3 月)。「液胞 ATPase モーターのクライオ電子顕微鏡検査により、その機械的および制御的複雑さが明らかに」。Journal of Molecular Biology。386 ( 4): 989–99。doi :10.1016/ j.jmb.2009.01.014。PMID 19244615 。
- ^ Diepholz M、Börsch M、Böttcher B (2008 年 10 月)。「V-ATPase の構造的構成と、それが制御的アセンブリおよび分解に与える影響」。 生化学協会トランザクション。36 (パート 5): 1027–31。doi :10.1042 / BST0361027。PMID 18793183。S2CID 23852611 。
- ^ Zhang Z, Zheng Y, Mazon H, Milgrom E, Kitagawa N, Kish-Trier E, Heck AJ, Kane PM, Wilkens S (2008年12月). 「酵母液胞ATPaseの構造」. The Journal of Biological Chemistry . 283 (51): 35983–95. doi : 10.1074/jbc.M805345200 . PMC 2602884. PMID 18955482 .
- ^ Johnson RG、Beers MF、 Scarpa A (1982 年 9 月)。「クロマフィン顆粒の H+ ATPase。速度論、調節、および化学量論」。The Journal of Biological Chemistry。257 ( 18): 10701–7。doi : 10.1016/S0021-9258(18)33879-1。PMID 6213624。
- ^ Hirata R, Umemoto N, Ho MN, Ohya Y, Stevens TH, Anraku Y (1993年1月). 「VMA12はSaccharomyces cerevisiaeの液胞H(+)-ATPaseサブユニットの液胞膜への組み立てに必須である」. The Journal of Biological Chemistry . 268 (2): 961–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54027-8 . PMID 8419376.
- ^ ab Ho MN、Hirata R、Umemoto N、Ohya Y、Takatsuki A、Stevens TH、Anraku Y (1993 年 8 月)。「VMA13 は、Saccharomyces cerevisiae の酵素複合体の組み立てではなく、活性に必要な 54 kDa の液胞 H(+)-ATPase サブユニットをコードします」。The Journal of Biological Chemistry。268 ( 24): 18286–92。doi : 10.1016 / S0021-9258 (17)46842-6。PMID 8349704。
- ^ ab Hill KJ、Stevens TH（1994年9月）。「Vma21pは、ジリジンモチーフによって小胞体に保持される酵母膜タンパク質であり、液胞H（+）-ATPase複合体の組み立てに必要である」。Molecular Biology of the Cell。5（9）：1039–50。doi ：10.1091/ mbc.5.9.1039。PMC 301125。PMID 7841520。
- ^ Jackson DD、Stevens TH (1997 年 10 月)。「 VMA12は 、液胞 H+-ATPase アセンブリに必要な酵母小胞体タンパク質をエンコードします」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 41): 25928–34。doi : 10.1074 / jbc.272.41.25928。PMID 9325326。S2CID 38400074 。
- ^ Hill KJ 、 Stevens TH (1995 年 9 月)。「Vma22p は、酵母液胞 H(+)-ATPase 複合体の組み立てに必要な、新規小胞体関連タンパク質です」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 38): 22329–36。doi : 10.1074/ jbc.270.38.22329。PMID 7673216。S2CID 34639779 。
- ^ Graham LA、Hill KJ 、 Stevens TH (1998 年 7 月)。「酵母液胞 H+-ATPase の組み立ては小胞体で行われ、Vma12p/Vma22p 組み立て複合体を必要とする」。The Journal of Cell Biology。142 ( 1): 39–49。doi :10.1083/ jcb.142.1.39。PMC 2133036。PMID 9660861。
- ^ Graham LA、Flannery AR、 Stevens TH (2003 年 8 月)。「酵母 V-ATPase の構造とアセンブリ」。Journal of Bioenergetics and Biomembranes。35 (4): 301–12。doi : 10.1023 /A : 1025772730586。PMID 14635776。S2CID 37806912。
- ^ Malkus P、Graham LA、Stevens TH、Schekman R (2004 年 11 月)。「酵母液胞 ATPase の組み立てと輸送における Vma21p の役割」。Molecular Biology of the Cell . 15 (11): 5075–91. doi :10.1091/mbc.E04-06-0514. PMC 524777 . PMID 15356264.
- ^ abc Stewart AG、Laming EM、Sobti M 、 Stock D（2014年4月）。「回転ATPases--ダイナミック分子マシン」。Current Opinion in Structural Biology。25：40–8。doi ：10.1016 / j.sbi.2013.11.013。PMID 24878343。
- ^ Inoue T, Forgac M (2005 年 7 月). 「システイン媒介架橋は、V-ATPase のサブユニット C が V1 ドメインのサブユニット E と G、および V0 ドメインのサブユニット a に近接していることを示している」. The Journal of Biological Chemistry . 280 (30): 27896–903. doi : 10.1074/jbc.M504890200 . PMID 15951435. S2CID 23648833.
- ^ Drory O、Frolow F、Nelson N (2004 年 12 月)。「酵母 V- ATPaseサブユニット C の 結晶構造によりその固定子機能が明らかに」。EMBOレポート。5 (12 ) : 1148–52。doi : 10.1038 /sj.embor.7400294。PMC 1299189。PMID 15540116。
- ^ Imada K, Minamino T, Uchida Y, Kinoshita M, Namba K (2016年3月). 「III型ATPaseとその調節因子の複雑な構造から明らかになった鞭毛III型輸出の洞察」米国科学アカデミー紀要. 113 (13): 3633–8. Bibcode :2016PNAS..113.3633I. doi : 10.1073/pnas.1524025113 . PMC 4822572. PMID 26984495 .
- ^ Jefferies KC、Forgac M (2008 年 2 月)。「液胞 (H+) ATPase のサブユニット H は、回転サブユニット F との相互作用により、遊離 V1 ドメインによる ATP 加水分解を阻害する」。The Journal of Biological Chemistry。283 ( 8 ): 4512–9。doi : 10.1074/ jbc.M707144200。PMC 2408380。PMID 18156183。
- ^ ab Toei M、Saum R 、 Forgac M (2010 年 6 月)。「V-ATPase の調節とアイソフォーム機能」。 生化学。49 ( 23): 4715–23。doi : 10.1021/bi100397s。PMC 2907102。PMID 20450191。
- ^ Forgac M (1999年1月). 「クラスリン被覆小胞の液胞H+-ATPaseはS-ニトロソグルタチオンによって可逆的に阻害される」. The Journal of Biological Chemistry . 274 (3): 1301–5. doi : 10.1074/jbc.274.3.1301 . PMID 9880499. S2CID 21784089.
- ^ ab Whyteside G、Gibson L、Scott M、Finbow ME ( 2005年 6 月)。「酵母液胞 H+-ATPase の組み立てと ATP 加水分解はサブユニット c がない場合に起こる」。FEBS Letters。579 ( 14 ) : 2981–5。doi : 10.1016/ j.febslet.2005.04.049。PMID 15907326。S2CID 32086585 。
- ^ Stevens TH、 Forgac M (1997)。「液胞(H+)-ATPaseの構造、機能および調節」。Annual Review of Cell and Developmental Biology。13 : 779–808。doi : 10.1146/annurev.cellbio.13.1.779。PMID 9442887 。
- ^ Parra KJ、Keenan KL、Kane PM (2000 年 7 月)。「酵母 V-ATPase の H サブユニット (Vma13p) は細胞質 V1 複合体の ATPase 活性を阻害する」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 28 ): 21761–7。doi : 10.1074/jbc.M002305200。PMID 10781598。S2CID 46127337 。
- ^ ab Kane PM (1995年7月). 「酵母液胞H(+)-ATPaseの生体内分解と再構築」. The Journal of Biological Chemistry . 270 (28): 17025–32. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46944-4 . PMID 7622524.
- ^ Sumner JP、Dow JA、Earley FG、Klein U、Jäger D、Wieczorek H (1995 年 3 月)。「末梢サブユニットの解離による細胞膜 V-ATPase 活性の調節」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 10): 5649–53。doi : 10.1074/ jbc.270.10.5649。PMID 7890686。S2CID 38963775 。
- ^ Kane PM 、Tarsio M、Liu J (1999 年 6 月)。「酵母液胞 H+-ATPase の組み立ての初期段階」。The Journal of Biological Chemistry。274 ( 24): 17275–83。doi : 10.1074 / jbc.274.24.17275。PMID 10358087。S2CID 42610386 。
- ^ Pearson H (2012年1月9日). 「絶滅したタンパク質の復活は機械がどのように進化するかを示している」Nature.com News Blog。
- ^ Finnigan GC、 Hanson -Smith V、Stevens TH、Thornton JW (2012 年 1 月)。「分子マシンにおける複雑性の増加の進化」。Nature . 481 ( 7381 ): 360–4。Bibcode : 2012Natur.481..360F。doi : 10.1038/nature10724。PMC 3979732。PMID 22230956。
- ^ V-ATPase 分子機械のスナップショット: 動物 vs. 菌類 2012-04-28 にWayback Machineでアーカイブ、オレゴン大学 (2012-01-11 にアクセス)
- ^ Hilario E, Gogarten JP (1993). 「ATPase遺伝子の水平伝播--生命の樹は生命の網になる」(PDF) . Bio Systems . 31 (2–3): 111–9. doi :10.1016/0303-2647(93)90038-E. PMID 8155843.
- ^ Bowman EJ、O'Neill FJ、Bowman BJ (1997 年 6 月)。「Neurospora crassa の細胞膜 H+-ATPase をコードする遺伝子 pma-1 の変異は、液胞 ATPase の特異的阻害剤であるコンカナマイシン A による成長阻害を抑制する」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 23): 14776–86。doi : 10.1074/ jbc.272.23.14776。PMID 9169444。S2CID 29865381 。
- ^ Kane PM、Smardon AM (2003 年 8 月)。「酵母液胞 H+-ATPase の組み立てと制御」。Journal of Bioenergetics and Biomembranes。35 (4) : 313–21。doi : 10.1023 /A:1025724814656。PMID 14635777。S2CID 7535580。
- ^ Holliday LS、Lu M、Lee BS、Nelson RD、Solivan S、Zhang L、Gluck SL (2000 年 10 月)。「液胞 H+-ATPase の B サブユニットのアミノ末端ドメインには、フィラメント状のアクチン結合部位が含まれている」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 41): 32331–7。doi : 10.1074/ jbc.M004795200。PMID 10915794。S2CID 2601649 。
- ^ abc Michigami T, Kageyama T, Satomura K, Shima M, Yamaoka K, Nakayama M, Ozono K (2002年2月). 「日本人乳児悪性大理石骨病患者における空胞H(+)-アデノシン三リン酸酵素のa3サブユニットの新規変異」. Bone . 30 (2): 436–9. doi :10.1016/S8756-3282(01)00684-6. PMID 11856654.
- ^ abc Frattini A、Orchard PJ、Sobacchi C、Giliani S、Abinun M、Mattsson JP、Keeling DJ、Andersson AK、Wallbrandt P、Zecca L、Notarangelo LD、Vezzoni P、Villa A (2000 年 7 月)。「液胞プロトンポンプの TCIRG1 サブユニットの欠陥が、ヒト常染色体劣性大理石骨病のサブセットの原因である」。Nature Genetics。25 ( 3 ) : 343–6。doi : 10.1038/77131。PMID 10888887。S2CID 21316081。
- ^ abc Sobacchi C, Frattini A, Orchard P, Porras O, Tezcan I, Andolina M, et al. (2001年8月). 「ヒト悪性常染色体劣性大理石骨病の変異スペクトル」.ヒト分子遺伝学. 10 (17): 1767–73. doi : 10.1093/hmg/10.17.1767 . PMID 11532986.
- ^ Fasth A、Porras O (1999)。 「ヒト悪性大理石骨病：病態生理学、管理、骨髄移植の役割」。小児移植。3 （ Suppl 1）：102–7。doi ：10.1034/j.1399-3046.1999.00063.x。PMID 10587979。S2CID 31745272 。
- ^ Sly WS、Hewett-Emmett D、Whyte MP、Yu YS、Tashian RE (1983 年 5 月)。「腎尿細管性アシドーシスおよび脳石灰化を伴う大理石骨病の常染色体劣性症候群における主要な欠陥として特定された炭酸脱水酵素 II 欠損」。米国科学アカデミー紀要。80 (9): 2752–6。Bibcode :1983PNAS ... 80.2752S。doi : 10.1073 / pnas.80.9.2752。PMC 393906。PMID 6405388 。
- ^ ab Kornak U、Schulz A、Friedrich W、Uhlhaas S、Kremens B、Voit T、Hasan C、Bode U、Jentsch TJ、Kubisch C (2000 年 8 月)。 「空胞性 H(+)-ATPase の a3 サブユニットの変異は乳児悪性大理石骨病を引き起こす」。ヒト分子遺伝学。9 (13): 2059–63。土井：10.1093/hmg/9.13.2059。PMID 10942435。
- ^ フラッティーニ A、パングラーツィオ A、スザーニ L、ソバッキ C、ミロロ M、アビヌン M、アンドリーナ M、フラナガン A、ホーウィッツ EM、ミヒシ E、ノタランジェロ LD、ラメンギ U、テティ A、ヴァン ホーヴェ J、ヴジッチ D、ヤング T、アルベルティーニ A、オーチャード PJ、ヴェッツォーニ P、ヴィラ A (2003 年 10 月)。 「塩素チャネルClCN7変異は、重度の劣性、優性、および中程度の大理石骨病の原因である。」骨と鉱物の研究ジャーナル。18 (10): 1740–7。土井: 10.1359/jbmr.2003.18.10.1740。PMID 14584882。S2CID 20966489 。
- ^ スザーニ L、パングラーツィオ A、ソバッキ C、タランタ A、モルティエ G、サヴァラヤン R、ヴィラ A、オーチャード P、ヴェッツォーニ P、アルベルティーニ A、フラッティーニ A、パガーニ F (2004 年 9 月)。 「TCIRG1依存性劣性大理石病：変異解析、スプライシング欠陥の機能同定、およびU1 snRNAによるインビトロレスキュー」。人間の突然変異。24 (3):225-35。土井：10.1002/humu.20076。PMID 15300850。S2CID 31788054 。
- ^ Alper SL (2002). 「酸塩基トランスポーターの遺伝性疾患」. Annual Review of Physiology . 64 : 899–923. doi :10.1146/annurev.physiol.64.092801.141759. PMID 11826292.
- ^ abc Karet FE、Finberg KE、Nelson RD、Nayir A、Mocan H、Sanjad SA、他 (1999 年 1 月)。「H+-ATPase の B1 サブユニットをコードする遺伝子の変異が、感音難聴を伴う腎尿細管性アシドーシスを引き起こす」。Nature Genetics 21 ( 1 ) : 84–90。doi :10.1038/5022。PMID 9916796。S2CID 34262548。
- ^ Karet FE、Gainza FJ、Györy AZ、Unwin RJ、Wrong O、Tanner MJ、他 (1998 年 5 月)。「塩化物・重炭酸塩交換遺伝子 AE1 の変異は常染色体優性遺伝の遠位腎尿細管性アシドーシスを引き起こすが、常染色体劣性遺伝の遠位腎尿細管性アシドーシスは引き起こさない」。米国科学 アカデミー紀要。95 ( 11): 6337–42。Bibcode : 1998PNAS ...95.6337K。doi : 10.1073/ pnas.95.11.6337。PMC 27686。PMID 9600966。
- ^ ab Stehberger PA, Schulz N, Finberg KE, Karet FE, Giebisch G, Lifton RP, Geibel JP, Wagner CA (2003 年 12 月). 「遺伝性の遠位腎尿細管性アシドーシスで欠陥のある ATP6V0A4 (a4) 液胞 H+-ATPase サブユニットの局在と制御」。米国腎臓学会誌。14 ( 12 ) : 3027–38。doi : 10.1097 / 01.ASN.0000099375.74789.AB。PMID 14638902。
- ^ abc Stover EH、Borthwick KJ、Bavalia C、Eady N、Fritz DM、Rungroj N、他 (2002 年 11 月)。「難聴の新たな証拠を伴う常染色体劣性遠位腎尿細管性アシドーシスにおける新規 ATP6V1B1 および ATP6V0A4 変異」。Journal of Medical Genetics。39 ( 11 ) : 796–803。doi :10.1136/jmg.39.11.796。PMC 1735017。PMID 12414817。
- ^ ab Ramachandran N, Munteanu I, Wang P, Ruggieri A, Rilstone JJ, Israelian N, et al. (2013年3月). 「VMA21欠損は液胞ATPaseの組み立てを妨げ、オートファジー液胞ミオパチーを引き起こす」Acta Neuropathologica . 125 (3): 439–57. doi :10.1007/s00401-012-1073-6. PMID 23315026. S2CID 20528180.
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)の V 型 + ATPase