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| F-ATPアーゼ | |
|---|---|
 大腸菌の F O F 1 -ATPase 別名 ATP 合成酵素の簡略モデル。酵素のサブユニットはそれに応じてラベル付けされている。 | |
| 識別子 | |
| シンボル | F-ATPアーゼ |
| TCDB | 3.A.2 |
| OPMスーパーファミリー | 5 |
| OPMタンパク質 | 6fkf |
| メンブラノーム | 227 |
F-ATPaseはF 型 ATPaseとも呼ばれ、細菌の細胞膜、ミトコンドリア内膜(酸化的リン酸化では複合体 V として知られる)、および葉緑体チラコイド膜に見られるATPase /合成酵素です。 F-ATPase は、膜を横切る受動的なプロトンの流れを電気化学的勾配に沿って許可し、輸送反応によって放出されるエネルギーを使用して、新しく生成されたATP をF-ATPase の活性部位から放出することにより、プロトン勾配を使用して ATP 合成を促進します。 V-ATPaseおよび A-ATPaseとともに、F-ATPase は関連する回転式ATPaseのスーパーファミリーに属します。
F-ATPase は 2 つのドメインで構成されています。
- F oドメインは膜に不可欠なものであり、a、b、cに分類される3つの異なるタイプの膜タンパク質で構成されています。[1]
- F 1は、膜の周辺部（プロトンが移動する側）にある。F 1は、F oドメインの表面に結合する5つのポリペプチド単位 α3β3γδε から構成される。[1]
F-ATPaseは通常、細胞環境ではATPaseではなくATP合成酵素として機能します。つまり、V-ATPaseが通常行うように逆方向に働くのではなく、通常はプロトン勾配からATPを生成します。細菌では時々ATPaseに戻ります。[2]
構造
F o -F 1粒子は主にポリペプチドで形成されます。F 1粒子には 5 種類のポリペプチドが含まれており、その構成比は 3α:3β:1δ:1γ:1ε です。F o は1a:2b:12c の構成です。これらは一緒になって回転モーターを形成します。プロトンが F oドメインのサブユニットに結合すると、その一部を回転させます。この回転は「カムシャフト」によって F 1ドメインに伝播します。ADP と Pi (無機リン酸) は F 1ドメインの 3 つの β サブユニットに自発的に結合するので、120° 回転するたびに ATP が放出されます (回転触媒)。
F oドメインは膜内に位置し、リン脂質二重層にまたがっていますが、F 1ドメインは細胞の細胞質まで伸びており、新しく合成された ATP の使用を促進します。
阻害タンパク質If1と複合体を形成したウシミトコンドリア F 1 -ATPase は、関連文献でよく引用されています。その使用例は、アシドーシス、アルカローシス、呼吸ガス交換など、多くの細胞の基本代謝活動で見ることができます。
F oの o はオリゴマイシンを表します。オリゴマイシンはその機能を阻害することができるからです。
N-ATPアーゼ
N-ATPaseはデルタ/OSCPサブユニットを持たないF型ATPaseのグループであり、水平遺伝子伝達を介して細菌および古細菌のグループに見られます。プロトンの代わりにナトリウムイオンを輸送し、ATPを加水分解する傾向があります。N-ATPaseは通常のF-ATPaseとは、A-ATPaseとV-ATPaseの違い以上に異なるグループを形成します。[3]
参考文献
- ^ ab Lodish H (2008).分子細胞生物学(Kindle版). WH Freeman. p. 553.
- ^ Ren Q、Paulsen IT (2009)。「溶質の輸送」。微生物学百科事典（第3版）。アカデミック・プレス。pp. 529–544。doi :10.1016 / B978-012373944-5.00107-3。ISBN 978-0-12-373944-5。
- ^ Dibrova, DV; Galperin, MY; Mulkidjanian, AY (2010 年 6 月 15 日). 「細菌の F 型膜 ATPase の独特な、側方移動 Na+ 転座型である N-ATPase の特性」.バイオインフォマティクス. 26 (12): 1473–6. doi : 10.1093 /bioinformatics/btq234 . PMC 2881411. PMID 20472544.