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生化学において、スルホトランスフェラーゼ（SULT）は、ドナー分子からアクセプターのアルコール（R−OH）またはアミン（R−NH 2 ）へスルホ基（R−SO − 3 ）を転移させる反応を触媒する転移酵素である。[ 1 ]最も一般的なスルホ基ドナーは 3'-ホスホアデノシン-5'-ホスホ硫酸（PAPS）である。アクセプターがアルコールの場合、生成物は硫酸（R−OSO − 3）である。
一方、アミンはスルファメート（R−NH−SO − 3）を生成する。
スルホトランスフェラーゼによるスルホン化の反応性基は、タンパク質、脂質、炭水化物、またはステロイドの一部である可能性がある。[ 2 ]
スルホトランスフェラーゼの例を以下に示します。
スルホトランスフェラーゼ酵素は、活性状態の硫酸供与体の形態である3'-ホスホアデノシン-5'-ホスホ硫酸（PAPS）を用いて硫酸転移プロセスを触媒します。[ 1 ]触媒作用のために基質が活性化されると、基質はPAPSに転移した硫酸基の硫黄原子に対して求核攻撃を行います。これにより硫酸基が転移し、反応生成物として3'-ホスホアデノシン-5-リン酸（PAP）が生成されます。[ 2 ]速度論的および構造的研究は、多くのスルホトランスフェラーゼがインライン求核置換のようなメカニズムを介して触媒作用を行うことを示しています。[ 1 ]
多くのスルホトランスフェラーゼは、PAPS結合および触媒活性に関連する保存されたアミノ酸配列またはモチーフを有している。ほとんどの細胞質スルホトランスフェラーゼの中心α/βフォールドは、周囲のαヘリックス構造と平行に走る5本のβストランドからなるβシートを含んでいる。[ 1 ]活性部位内の保存された残基は、硫酸供与体と受容体基質の両方の向きを定めるのに役立ち、触媒効率と基質特異性に寄与する。[ 3 ]
スルホトランスフェラーゼは一般的に細胞質型と膜結合型に分類される。細胞質型スルホトランスフェラーゼは主にホルモン、神経伝達物質、異物、および薬物の代謝に関与する一方、ゴルジ体に局在する膜結合型スルホトランスフェラーゼは一般的に炭水化物、糖タンパク質、およびプロテオグリカンの硫酸化に関与する。[ 1 ] X線結晶構造解析を用いた構造研究により、スルホトランスフェラーゼファミリー間の基質認識、立体構造の柔軟性、および阻害剤結合に関する知見も得られている。[ 2 ]
![{\displaystyle {\mathrm {R} {-}\mathrm {SO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{3}}{\vphantom {A}}^{-}}\ +\ {\mathrm {R} {\vphantom {A}}^{\prime }{-}\mathrm {OH} }\quad {\xrightarrow[{\text{ SULT }}]{}}\quad {\mathrm {R} {-}\mathrm {H} }\ +\ {\mathrm {R} {\vphantom {A}}^{\prime }{-}\mathrm {OSO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{3}}{\vphantom {A}}^{-}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/309f6adbd894014d72d03faf7b24c04b81e1f235)
![{\displaystyle {\mathrm {R} {-}\mathrm {SO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{3}}{\vphantom {A}}^{-}}\ +\ {\mathrm {R} {\vphantom {A}}^{\prime }{-}\mathrm {NH} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}}\quad {\xrightarrow[{\text{ SULT }}]{}}\quad {\mathrm {R} {-}\mathrm {H} }\ +\ {\mathrm {R} {\vphantom {A}}^{\prime }{-}\mathrm {NHSO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{3}}{\vファントム {A}}^{-}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b5606063c04db8ea36fe2dd0674ec64f45c93be9)