酵素
NDST1 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス NDST1 、HSST、NST1、MRT46、N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素1、N-脱アセチル化酵素およびN-硫酸基転移酵素1 外部ID オミム ：600853; MGI : 104719; ホモロジーン : 20386; ジーンカード ：NDST1; OMA :NDST1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 18番染色体（マウス） [2] バンド 18|18 E1 始める 60,817,566 bp [2] 終わり 60,881,722 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 子宮内膜間質細胞 C1セグメント 嗅球 視床下核 迷走神経下神経節 肝臓の右葉 視床の外側核群 食道粘膜 下オリーブ核 左肺の上葉
トップの表現 右肺葉 左肺 左肺葉 涙腺 胃の上皮 肝臓の左葉 人間の胎児 唾液腺 精管 二腹筋
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 硫酸基転移酵素活性 脱アセチル化酵素活性 触媒活性 加水分解酵素活性 N-アセチルグルコサミン脱アセチル化酵素活性 タンパク質結合 [ヘパラン硫酸-グルコサミンN-硫酸基転移酵素活性] ヘパラン硫酸N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ活性 ヘパラン硫酸スルホトランスフェラーゼ活性 細胞成分 生物学的プロセス
心臓中隔の発達 ヘパリン生合成プロセス 胎児の神経頭蓋の形態形成 冠動脈の発達 呼吸器系による呼吸ガス交換 線維芽細胞増殖因子受容体シグナル伝達経路 大動脈の発達 心臓の発達 グリコサミノグリカンの生合成プロセス 動物の器官の形態形成 胎児の内臓頭蓋の形態形成 多糖類の生合成プロセス 前脳の発達 代謝 タンパク質硫酸化 炎症反応 中脳の発達 グリコサミノグリカン代謝プロセス ヘパラン硫酸プロテオグリカンの生合成過程 ヘパラン硫酸プロテオグリカン生合成過程、多糖鎖生合成過程 MAPKカスケードの正の制御 スムーズなシグナル伝達経路の正の調節 硫黄化合物の代謝過程 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_008306 NM_001348100 NM_001348101 NM_001348102 NM_001348103 NM_001348146
RefSeq (タンパク質) NP_032332 NP_001335029 NP_001335030 NP_001335031 NP_001335032 NP_001335075
場所 (UCSC) 5 章: 150.49 – 150.56 Mb 18章: 60.82 – 60.88 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
二機能性ヘパラン硫酸N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素1は 酵素 である 。 ヒトでは NDST1 遺伝子 によってコードされている 。 [5] [6] [7]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000070614 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000054008 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Dixon J、Loftus SK、Gladwin AJ、Scambler PJ、Wasmuth JJ、Dixon MJ (1995 年 8 月)。「5q32-q33.1 の Treacher Collins 症候群候補領域からのヒトヘパラン硫酸-N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素遺伝子のクローニング」。Genomics . 26 ( 2): 239–44. doi :10.1016/0888-7543(95)80206-2. PMID 7601448。 ^ Humphries DE、Sullivan BM、Aleixo MD、Stow JL (1997 年 8 月)。「トランスゴルジネットワークへのヒトヘパラングルコサミニル N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素の局在」。Biochem J. 325. ( Pt 2) (2): 351–7. doi :10.1042/bj3250351. PMC 1218567. PMID 9230113 。 ^ 「Entrez 遺伝子: NDST1 N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素 (ヘパラン グルコサミニル) 1」。
さらに読む
Sueyoshi T, Kakuta Y, Pedersen LC, et al. (1998). 「ヒトヘパラン硫酸N-デアセチラーゼ/N-スルホトランスフェラーゼのスルホトランスフェラーゼ活性におけるLys614の役割」。FEBS Lett . 433 (3): 211–4. doi : 10.1016/S0014-5793(98)00913-2 . PMID 9744796. S2CID 9055616. Aikawa J, Esko JD (1999). 「ヘパラン硫酸/ヘパリン GlcNAc N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素ファミリーの3番目のメンバーの分子クローニングと発現」 J. Biol. Chem . 274 (5): 2690–5. doi : 10.1074/jbc.274.5.2690 . PMID 9915799. Kakuta Y, Sueyoshi T, Negishi M, Pedersen LC (1999). 「ヒトヘパラン硫酸N-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素1の硫酸基転移酵素ドメインの結晶構造」 J. Biol. Chem . 274 (16): 10673–6. doi : 10.1074/jbc.274.16.10673 . PMID 10196134. Pikas DS、 Eriksson I、Kjellén L (2000)。「グルコサミニル N-デアセチラーゼ/N-スルホトランスフェラーゼの異なるアイソフォームの過剰発現は、異なるヘパラン硫酸 N-硫酸化パターンをもたらす」。 生化学 。39 ( 15): 4552–8。doi :10.1021/bi992524l。PMID 10758005 。 Mura CV、Becker MI、Orellana A、Wolff D (2002)。「磁気選別によるゴルジ小胞の免疫精製」。J . Immunol. Methods . 260 (1–2): 263–71. doi :10.1016/S0022-1759(01)00546-4. PMID 11792394。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Bengtsson J、 Eriksson I、Kjellén L (2003)。「NDST-1 の異なる活性部位変異によるヘパラン硫酸構造への異なる影響」。 生化学。42 ( 7 ): 2110–5。doi :10.1021/bi026928g。PMID 12590599 。 van den Born J、Pikas DS、Pisa BJ、et al. (2003)。「ヘパラン硫酸/ヘパリンN-脱アセチル化酵素/N-硫酸基転移酵素（NDST）のN-脱アセチル化酵素活性の抗体ベースのアッセイ：NDST-1および-2の新たな特性」 。Glycobiology。13 （ 1 ） ：1–10。doi ： 10.1093/glycob/ cwg011。PMID 12634318 。 中山和也、名取裕也、佐藤達也、他(2004)。 「ピューロマイシンアミノヌクレオシドネフローゼにおけるNDST-1メッセンジャーRNAの発現の変化」。 J.Lab.クリン。メッド 。 143 (2): 106-14。 土井 ：10.1016/j.lab.2003.10.012。 PMID 14966466。 Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。 Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
