ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
サルト1A1 利用可能な構造 ＰＤＢ ヒト UniProt 検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1LS6、1Z28、2D06、3QVU、3QVV、3U3J、3U3K、3U3M、3U3O、3U3R、4GRA
識別子 エイリアス SULT1A1 、HAST1/HAST2、P-PST、PST、ST1A1、ST1A3、STP、STP1、TSPST1、硫酸基転移酵素ファミリー1Aメンバー1、ts-PST、P-PST 1 外部ID オミム ：171150; ホモロジーン : 134950; ジーンカード ：SULT1A1; OMA :SULT1A1 - オルソログ RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 横行結腸粘膜 右副腎皮質 肝臓の右葉 左副腎 単球 左副腎皮質 顆粒球 直腸 甲状腺の右葉 右肺
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 硫酸基転移酵素活性 ステロイド硫酸基転移酵素活性 フラボノール3-スルホトランスフェラーゼ活性 タンパク質結合 アリールスルホトランスフェラーゼ活性 細胞成分 生物学的プロセス
ステロイド代謝プロセス アミン代謝プロセス カテコールアミン代謝プロセス エストロゲン代謝プロセス 硫酸化 脂質代謝 フラボノイド代謝プロセス 異物代謝プロセス エタノール分解プロセス 3'-ホスホアデノシン 5'-ホスホ硫酸代謝プロセス 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_177536 NM_001055 NM_177529 NM_177530 NM_177534 NM_001394421 NM_001394422 NM_001394423 NM_001394424 NM_001394425
RefSeq (タンパク質) NP_001046 NP_803565 NP_803566 NP_803878 NP_803880
場所 (UCSC) 16章: 28.6 – 28.62 Mb 該当なし PubMed 検索 [2] 該当なし
ウィキデータ
スルホトランスフェラーゼ1A1 は、ヒトでは SULT1A1 遺伝子によってコードされる 酵素 である 。 [3] [4] [5]
硫酸基転移酵素は、多くの ホルモン 、 神経伝達物質 、薬物、および 異物化合物 の硫酸抱合を触媒する 。これらの細胞質酵素は、組織分布と基質特異性が異なっている。遺伝子構造（エクソンの数と長さ）は、ファミリーメンバー間で類似している。この遺伝子は、耐熱性酵素活性を持つ2つのフェノール硫酸基転移酵素のうちの1つをコードしている。この遺伝子には、2つのアイソフォームをコードする複数の 選択的スプライシング変異体 が同定されている。 [5]
SULT1A1酵素は毛包の外毛根鞘で発現している。男性型および女性型脱毛症（男性型脱毛症患者）の毛髪再生のための米国FDA承認の唯一の外用薬であるミノキシジルはプロドラッグである。ミノキシジルは毛髪硫酸基転移酵素（SULT1A1）によって活性型（硫酸ミノキシジル）に変換される。 [6] 毛髪中の硫酸基転移酵素発現には人によって大きなばらつきが見られる。硫酸基転移酵素活性が低いことは、毛髪再生のための外用ミノキシジルに対する反応がないことを予測するものであることが判明した。 [7] 臨床試験では、低酸素症模倣経路を使用する新しい処方が、生体内でヒト被験者のSULT1A1活性を高めることが実証された。 [8]
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000196502 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Dooley TP、Obermoeller RD、Leiter EH、Chapman HD、Falany CN、Deng Z、Siciliano MJ (1993 年 11 月)。「フェノール硫酸基転移酵素遺伝子 (STP) のヒト染色体 16p12.1-p11.2 およびマウス染色体 7 へのマッピング」。Genomics . 18 ( 2): 440–3. doi :10.1006/geno.1993.1494. PMID 8288252。 ^ Dooley TP、Huang Z (1996 年 11 月)。「染色体 16 の短腕にある 2 つのヒトフェノール硫酸基転移酵素遺伝子 (STP1 および STP2) のゲノム構成と DNA 配列」。 生化学 および 生物物理学的研究通信 。228 (1): 134–40。doi :10.1006/bbrc.1996.1628。PMID 8912648 。 ^ ab "SULT1A1 スルホトランスフェラーゼファミリー1Aメンバー1 [ Homo sapiens (ヒト) ]". ^ McCoy J、Goren A、Naccarato T、Kovacevic M、Situm M、Skudar VL、Lotti T (2019)。「局所ミノキシジルの生体活性化に主として関与する硫酸基転移酵素アイソザイムの同定」。 生物 学 的調節因子および恒常性因子ジャーナル 。33 (3): 817–819。PMID 31184104。 ^ Goren A, Shapiro J, Roberts J, McCoy J , Desai N, Zarrab Z, et al. (2015). 「アンドロゲン性脱毛症におけるミノキシジル反応試験の臨床的有用性と妥当性」。 皮膚科治療 。28 (1): 13–6. doi : 10.1111/dth.12164 . PMID 25112173. S2CID 205082682. ^ Ramos PM、McCoy J、Wambier C、Shapiro J、Vañó-Galvan S、Sinclair R、Goren A (2020年5月)。「新しい局所ブースターは、男性型脱毛症患者の毛包スルホトランスフェラーゼ活性を高めます。ミノキシジル反応を改善するための新しい戦略」。 欧州 皮膚 科・性病学アカデミー誌 。34 (12 ) : e799 – e800。doi :10.1111/jdv.16645。hdl : 11343 / 278544。PMID 32432358。S2CID 218755089。
さらに読む
Weinshilboum RM、Otterness DM、Aksoy IA、Wood TC、Her C、Raftogianis RB (1997 年 1 月)。「硫酸化と硫酸基転移酵素 1: 硫酸基転移酵素の分子生物学: cDNA と遺伝子」。FASEB ジャーナル 。11 ( 1 ) : 3–14。doi : 10.1096 / fasebj.11.1.9034160。PMID 9034160。S2CID 12532583 。 Windmill KF、Christiansen A、Teusner JT、Bhasker CR、Birkett DJ、Zhu X、McManus ME (1998 年 2 月)。「ハイブリダイゼーション組織化学および免疫組織化学を用いたヒト組織におけるアリールスルホトランスフェラーゼ発現の局在」 ( PDF ) 。Chemico - Biological Interactions。109 (1–3): 341–6。Bibcode : 1998CBI ...109..341W。doi :10.1016/S0009-2797(97)00144-0。PMID 9566757 。 Glatt H、Engelke CE、Pabel U、Teubner W、Jones AL、Coughtrie MW、他 (2000 年 3 月)。「硫酸基転移酵素: 遺伝学と毒性学における役割」。Toxicology Letters。112–113 : 341–8。doi :10.1016/S0378-4274(99)00214-3。PMID 10720750 。 Glatt H (2000 年 12 月)。「異物生体活性化における硫酸基転移酵素」。 化学生物学相互作用 。129 (1–2): 141–70。Bibcode : 2000CBI ...129..141G。doi : 10.1016 /S0009-2797(00)00202-7。PMID 11154739 。 Glatt H、Boeing H、Engelke CE、Ma L 、 Kuhlow A 、Pabel U、他 (2001 年 10 月)。「ヒト細胞質スルホトランスフェラーゼ: 遺伝学、特性、毒性学的側面」。Mutation Research。482 ( 1–2): 27–40。doi :10.1016/S0027-5107(01)00207-X。PMID 11535246 。 Ozawa S, Nagata K, Shimada M, Ueda M, Tsuzuki T, Yamazoe Y, Kato R (1995). 「ヒト肝臓における2種類の関連アリルスルホトランスフェラーゼの一次構造と特性」. 薬理遺伝学 . 5 Spec No: S135-40. doi :10.1097/00008571-199512001-00015. PMID 7581483. Jones AL、Hagen M、Coughtrie MW、Roberts RC、Glatt H (1995 年 3 月)。「ヒト血小板フェノール硫酸基転移酵素: cDNA クローニング、V79 細胞における安定した発現、およびフェノール硫酸化型の新しい対立遺伝子変異体の同定」。 生化学 および生物物理学的研究通信 。208 (2): 855–62。doi :10.1006/ bbrc.1995.1414。PMID 7695643 。 Hwang SR、Kohn AB、Hook VY (1995年 2 月)。「ヒト脳海馬由来フェノール硫酸基転移酵素のアイソフォームの分子クローニング」。 生化学および生物物理学的研究通信 。207 (2): 701–7。doi : 10.1006 /bbrc.1995.1244。PMID 7864863 。 山添 勇、永田 健、小澤 聡、加藤 亮 (1994 年 6 月)。「硫酸基転移酵素の構造的類似性と多様性」。 化学生物学相互作用 。92 (1–3): 107–17。Bibcode : 1994CBI ....92..107Y。doi : 10.1016/ 0009-2797 (94)90057-4。PMID 8033246 。 Falany CN、Zhuang W、Falany JL (1994 年 6 月)。「発現したヒトフェノール硫酸化フェノールスルホトランスフェラーゼの特性: 変異 cys70 の活性と熱安定性への影響」。 化学 生物相互作用 。92 (1–3): 57–66。doi : 10.1016/0009-2797(94)90053-1。PMID 8033270 。 Veronese ME、Burgess W、Zhu X、McManus ME (1994 年 9 月)。「フェノールスルホトランスフェラーゼのモノアミン硫酸化およびフェノール硫酸化型をコードする 2 つのヒトスルホトランスフェラーゼ cDNA の機能的特徴: 基質速度論、熱安定性、および阻害剤感受性の研究」。The Biochemical Journal。302 ( Pt 2) ( 2): 497–502。doi :10.1042/ bj3020497。PMC 1137255。PMID 8093002 。 Zhu X、Veronese ME、Bernard CC、 Sansom LN、 McManus ME (1993 年 8 月)。「2 つのヒト脳アリールスルホトランスフェラーゼ cDNA の同定」。 生化学および生物物理学的研究通信 。195 (1): 120–7。doi :10.1006/bbrc.1993.2018。PMID 8363592 。 Wilborn TW、Comer KA、Dooley TP、Reardon IM、Heinrikson RL、Falany CN (1993 年 1 月)。「ヒト肝臓フェノール硫酸基転移酵素のフェノール硫酸化型の cDNA の配列分析と発現」。 分子 薬理学 。43 (1): 70–7。PMID 8423770 。 Zhu X、Veronese ME、 Sansom LN、McManus ME (1993 年 4 月)。「ヒトアリールスルホトランスフェラーゼ cDNA の分子特性」。 生化学および生物物理学的研究通信 。192 (2): 671–6。doi :10.1006/bbrc.1993.1467。PMID 8484775 。 Her C、Raftogianis R、 Weinshilboum RM (1996 年 5 月)。「ヒトフェノール硫酸基転移酵素 STP2 遺伝子: 分子クローニング、構造特性、および染色体局在」。 ゲノミクス 。33 ( 3): 409–20。doi :10.1006/geno.1996.0216。PMID 8661000 。 Bernier F、Soucy P、Luu-The V (1996 年 5 月)。「ヒトフェノール硫酸基転移酵素遺伝子には 2 つの代替プロモーターが含まれる: 遺伝子の構造と発現」。DNA と 細胞生物学 。15 (5): 367–75。doi :10.1089/ dna.1996.15.367。PMID 8924211 。 Raftogianis RB、Her C、Weinshilboum RM (1996 年 12 月)。「ヒトフェノール硫酸基転移酵素の薬理遺伝学: STP1 遺伝子のクローニングと構造特性」。 薬理 遺伝学 。6 (6): 473–87。doi : 10.1097 /00008571-199612000-00001。PMID 9014197 。
