ヒトのタンパク質コード遺伝子
11 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 30 31 42 54 66 78 80 90 100 110 120 130 140 150 160 170 180 190 201 210 220 230 240 250 360 3 識別子 エイリアス CHST11 、C4ST、C4ST-1、C4ST1、HSA269537、炭水化物（コンドロイチン 4）硫酸基転移酵素 11、炭水化物硫酸基転移酵素 11、OCBMD 外部ID オミム ：610128; MGI : 1927166; ホモロジーン : 56808; ジーンカード ：CHST11; OMA :CHST11 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体10（マウス） [2] バンド 10|10 C1 始める 82,821,332 bp [2] 終わり 83,031,734 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 脛骨 血 軟骨組織 単球 骨髄細胞 心室帯 顆粒球 羊水 海綿骨 内淡蒼球
トップの表現 積雲細胞 臼歯 窩 内側背核 顆頭 蝸牛管の前庭膜 黒質 鉤状部 中央隆起 弓状核
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 硫酸基転移酵素活性 N-アセチルガラクトサミン4-O-硫酸基転移酵素活性 N-アセチルガラクトサミン4-硫酸6-O-硫酸基転移酵素活性 コンドロイチン4-硫酸基転移酵素活性 細胞成分 生物学的プロセス
胎児骨格系の形態形成 軟骨細胞の発達 胎児の指の形態形成 アポトーシス過程の負の調節 トランスフォーミング成長因子β受容体シグナル伝達経路の負の調節 胚発生後 呼吸器系による呼吸ガス交換 軟骨の発達 発達的成長 細胞集団増殖の調節 胎児の四肢の形態形成 多糖類の局在 肛門後尾部の形態形成 胎児の内臓頭蓋の形態形成 炭水化物の生合成プロセス コンドロイチン硫酸の生合成過程 コンドロイチン硫酸代謝プロセス 炭水化物の代謝過程 プロテオグリカンの生合成過程 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) RefSeq (タンパク質) NP_001167453 NP_060883 NP_060883.1
場所 (UCSC) 12 章: 104.46 – 104.76 Mb 10 章: 82.82 – 83.03 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
炭水化物スルホトランスフェラーゼ11は、ヒトでは CHST11 遺伝子 によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6]
臨床的関連性 この遺伝子の変異は変形性関節症の感受性と関連している。 [7]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000171310 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000034612 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Hiraoka N, Nakagawa H, Ong E, Akama TO, Fukuda MN, Fukuda M (2000年6月). 「HNK-1硫酸基転移酵素遺伝子ファミリーに属する2つの異なるヒトコンドロイチン4-O-硫酸基転移酵素の分子クローニングと発現」. The Journal of Biological Chemistry . 275 (26): 20188–96. doi : 10.1074/jbc.M002443200 . PMID 10781601. ^ 「Entrez 遺伝子: CHST11 炭水化物 (コンドロイチン 4) 硫酸基転移酵素 11」。 ^ Zeggini E, Panoutsopoulou K, Southam L, Rayner NW, Day-Williams AG, Lopes MC, et al. (2012年9月). 「変形性関節症の新たな感受性遺伝子座の同定（arcOGEN）：ゲノムワイド関連研究」 Lancet . 380 (9844): 815–23. doi :10.1016/S0140-6736(12)60681-3. PMC 3443899 . PMID 22763110.
外部リンク
さらに読む
山内 誠、三田 聡、松原 剛、福田 正之、羽渕 浩、木全 功、羽渕 修 (2000 年 3 月)。「コンドロイチン 4-スルホトランスフェラーゼの分子クローニングと発現」。The Journal of Biological Chemistry . 275 (12): 8975–81. doi : 10.1074/jbc.275.12.8975 . PMID 10722746。 ディアス ネト E、コレア RG、ヴェルジョフスキー アルメイダ S、ブリオネス MR、永井 MA、ダ シウバ W、ザーゴ MA、ボルディン S、コスタ FF、ゴールドマン GH、カルヴァーリョ AF、松隈 A、バイア GS、シンプソン DH、ブランスタイン A、デオリベイラ PS、ブッチャー P、ヨンギニール CV、オヘア MJ、ソアレス F、ブレンターニRR、レイス LF、デ・ソウザ SJ、シンプソン AJ (2000 年 3 月)。 「ORF 発現配列タグを使用したヒト トランスクリプトームのショットガン シーケンス」。 アメリカ合衆国国立科学アカデミーの議事録 。 97 (7): 3491–6。 Bibcode :2000PNAS...97.3491D。 doi : 10.1073/pnas.97.7.3491 . PMC 16267 . PMID 10737800. 奥田 孝文、三田 聡文、山内 聡文、松原 孝文、八木 文文、山森 大輔、福田 正文、黒岩 明生、松田 裕文、羽渕 修文 (2000 年 11 月)。「ヒト組織における発現パターンがコンドロイチン 6-スルホトランスフェラーゼとは異なるヒトコンドロイチン 4-スルホトランスフェラーゼの分子クローニング、発現、染色体マッピング」。Journal of Biochemistry。128 ( 5): 763–70。doi :10.1093/ oxfordjournals.jbchem.a022813。PMID 11056388 。 三上 孝文、水本 聡、加護 直樹、北川 秀、菅原 功 (2003 年 9 月)。「部分的に脱硫酸化されたデルマタン硫酸を受容体として用いて実証された 3 つの異なるヒトコンドロイチン/デルマタン N-アセチルガラクトサミン 4-O-硫酸基転移酵素の特異性: デルマタン硫酸生合成における異なる役割の示唆」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 38): 36115–27。doi : 10.1074/jbc.M306044200。PMID 12847091 。 Schmidt HH、Dyomin VG、Palanisamy N、Itoyama T、Nanjangud G、Pirc-Danoewinata H、Haas OA、Chaganti RS (2004 年 9 月)。 「at(12;14)(q23;q32)を伴うB細胞慢性リンパ性白血病における炭水化物(コンドロイチン4)硫酸転移酵素11(CHST11)遺伝子の制御解除」。 がん遺伝子 。 23 (41): 6991–6。 土井 ： 10.1038/sj.onc.1207934 。 PMID 15273723。 Yamada T, Ohtake S, Sato M, Habuchi O (2004 年 12 月). 「コンドロイチン 4-スルホトランスフェラーゼ-1 とコンドロイチン 6-スルホトランスフェラーゼ-1 は、受容体 GalNAc 残基に隣接するウロン酸残基によって異なる影響を受ける」. The Biochemical Journal . 384 (Pt 3): 567–75. doi :10.1042/BJ20040965. PMC 1134142. PMID 15324304 . Yusa A, Kitajima K, Habuchi O (2005 年 5 月)。「N 結合型オリゴ糖は、コンドロイチン 4-スルホトランスフェラーゼ-1 の活性型を生成し安定化するために必要である」。The Biochemical Journal。388 ( Pt 1 ): 115–21。doi :10.1042/ BJ20041573。PMC 1186699。PMID 15628971 。
