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高病原性鳥インフルエンザウイルスであるH5N1 (インフルエンザ A ウイルス サブタイプ H5N1 ) の遺伝子構造は、複製、宿主適応、免疫回避に不可欠なさまざまなウイルスタンパク質をコードする 8 つの遺伝子セグメントで構成されるセグメント化された RNA ゲノムを特徴としています。
ウイルス
インフルエンザAウイルス亜型H5N1（A/H5N1）は、主に鳥類にインフルエンザを引き起こすインフルエンザAウイルスの亜型です。多くの鳥類の個体群で流行性（個体群内で維持される）であり、また広範囲に渡って多くの種の動物に影響を及ぼす汎動物性（汎地域性）でもあります。 [1] A/H5N1ウイルスは、感染した鳥類に曝露した哺乳類（人間を含む）にも感染します。この場合、症状は重篤または致命的となることがよくあります。インフルエンザAウイルスのすべての亜型は同じ遺伝子構造を共有しており、遺伝子再集合によって遺伝物質を交換する可能性があります[2] [3]
A/H5N1ウイルスは、感染した鳥の唾液、粘液、排泄物から排出されます。また、他の感染動物は呼吸器分泌物やその他の体液（ミルクなど）から鳥インフルエンザウイルスを排出することもあります。[4]このウイルスは、家禽の群れや野鳥の間で急速に広がります。[4]このウイルスを封じ込めるために、推定5億羽の養鶏場の鳥が殺処分されました。[2]
A/H5N1インフルエンザの症状は、感染の原因となるウイルスの株と、感染した鳥や哺乳類の種によって異なります。[5] [6]低病原性鳥インフルエンザ（LPAI）または高病原性鳥インフルエンザ（HPAI）の分類は、家禽類の症状の重症度に基づいており、他の種の症状の重症度を予測するものではありません。[7] LPAI A/H5N1ウイルスに感染した鶏は、軽度の症状または無症状ですが、HPAI A/H5N1は、重度の呼吸困難、産卵数の大幅な減少、突然死を引き起こします。[8]
ヒトを含む哺乳類では、A/H5N1インフルエンザ（LPAIまたはHPAI）はまれです。感染症状は、発熱、下痢、咳など、軽度から重度までさまざまです。[6] A/H5N1ウイルスによるヒト感染は1997年以来23か国で報告されており、約50％の症例で重度の肺炎と死亡を引き起こしています。[9] 2003年から2024年11月の間に、世界保健機関は、確認されたH5N1インフルエンザの症例を948件記録し、464人が死亡しました。[10]軽度の症状の症例の中にはH5N1と特定されていないものもあるため、実際の致死率はこれより低い可能性があります。[11]
A/H5N1インフルエンザウイルスは、1996年に中国南部の養鶏場で初めて確認されました。[12] 1996年から2018年の間、A/H5N1は他の亜型のウイルスと鳥の集団で共存していましたが、それ以降、高病原性の亜型HPAI A(H5N1)が世界中の鳥の集団で優勢な株となっています。[13]鶏に対して高病原性のA/H5N1の一部の株は、アヒルやガチョウに軽度の症状を引き起こすように適応しており、[14] [7]渡り鳥を通じて急速に広がる可能性があります。[15] H5N1感染が記録されている哺乳類種には、牛、アザラシ、ヤギ、スカンクなどがあります。[16]
HPAI A(H5N1)は致死率と毒性が高く、世界中に存在し、宿主 リザーバーがますます多様化し、変異が著しく進行していることから、H5N1ウイルスは世界最大のパンデミックの脅威とみなされている。[17]家禽はワクチン接種によってウイルスの特定の株から保護される可能性がある。[18]ヒトの間でH5N1インフルエンザが深刻に流行した場合に備えて、保健機関は感染を予防し流行を制御するために使用できる「候補」ワクチンを準備しているが、大量生産を開始するには数か月かかる可能性がある。[4] [19] [20]
命名法
ウイルスの多様性が高いため、亜型分類だけではインフルエンザAウイルスの株を一意に識別するには不十分です。研究者は特定のウイルス分離株を明確に記述するために、インフルエンザウイルス命名法[21]を使用します。この命名法では、亜型、年、採取場所などが記述されています。例としては、次のものがあります。[22]
- A/リオデジャネイロ/62434/2021 (H3N2)。[22]
- 先頭のA は、ウイルスがインフルエンザ A ウイルスであることを示します。
- リオデジャネイロは採取場所を示します。62434は研究室の通し番号です。2021 (または単に21 )は、サンプルが 2021 年に採取されたことを示します。種は記載されていないため、デフォルトではサンプルは人間から採取されたことになります。
- (H3N2) はウイルスのサブタイプを示します。
- A/豚/サウスダコタ/152B/2009 (H1N2) [ 22]
- この例では、場所の前に追加のフィールドswineが表示されています。これは、サンプルが豚から収集されたことを示しています。
- A/カリフォルニア/04/2009 A(H1N1)pdm09 . [22]
- この例では、最後の部分に珍しい表記が使われています。通常の(H1N1)の代わりに、A(H1N1)pdm09が使用されています。これは、パンデミックH1N1/09ウイルスの系統を古いH1N1ウイルスと区別するためでした。[22]
鳥インフルエンザは経済的に重要な養鶏場に多大な影響を与えたため、1981年に鳥ウイルス株を高病原性（したがって強力な制御措置が必要となる可能性がある）と低病原性に分類する分類システムが考案された。このテストは鶏への影響のみに基づいており、意図的に感染させた鶏の75%以上が死亡した場合、そのウイルス株は高病原性鳥インフルエンザ（HPAI）である。もう1つの分類は低病原性鳥インフルエンザ（LPAI）である。[23]この分類システムはその後、ウイルスのヘマグルチニンタンパク質の構造を考慮に入れるように修正された。[24]他の種類の鳥、特に水鳥は、重篤な症状を示さずにHPAIウイルスに感染し、遠くまで感染を広げる可能性がある。正確な症状は鳥の種類とウイルスの株によって異なる。[23]鳥類ウイルス株をHPAIまたはLPAIに分類しても、それが人間や他の哺乳類に感染した場合に病気がどれほど重篤になるかを予測することはできない。[23] [25]
2006年以来、世界獣疫事務局は、 LPAI H5およびH7が高病原性株に変異する可能性があるため、すべてのLPAI H5およびH7の検出を報告することを義務付けています。[26]構造とゲノム
構造
インフルエンザAウイルスは、脂質エンベロープに包まれたマイナス鎖の一本鎖分節RNAゲノムを持っています。ウイルス粒子（ビリオンとも呼ばれます）の直径は80～120ナノメートルで、最小のビリオンは楕円形をしており、大きなビリオンは糸状の形をしています。[27]
コア - ウイルス粒子の中心核には、8つの独立したセグメントからなるウイルスRNAゲノムが含まれています。[28]核タンパク質（NP）はウイルスRNAを覆い、らせん構造をとるリボ核タンパク質を形成します。RNAの転写と複製を担う3つの大きなタンパク質（PB 1、PB 2、およびPA）は、ウイルスRNPの各セグメントに結合しています。[28] [29] [30]
カプシド - マトリックスタンパク質M1は核タンパク質とエンベロープの間にカプシドと呼ばれる層を形成します。[28] [29] [30]
エンベロープ -ウイルスエンベロープは宿主細胞由来の脂質二重層で構成されている。2つのウイルスタンパク質、ヘマグルチニン（HA）とノイラミニダーゼ（NA）がエンベロープに挿入され、ウイルス粒子の表面にスパイクとして露出している。両方のタンパク質は抗原性があり、宿主の免疫系がそれらに反応し、反応して抗体を生成する。M2タンパク質はエンベロープ内にイオンチャネルを形成し、ウイルス粒子が宿主細胞に結合すると、その外殻を剥ぐ役割を果たす。[28] [29] [30]
ゲノム
以下の表は、インフルエンザゲノムと、コードされているタンパク質の主な機能の簡潔な概要を示しています。セグメントは通常、長さの降順で1から8まで番号が付けられています。[31] [32] [33] [34]
3 つのウイルスタンパク質 (PB1、PB2、PA) が結合してRNA 依存性 RNA ポリメラーゼ(RdRp) を形成し、ウイルス RNA を 転写および複製する働きをします。
ウイルスメッセンジャーRNA転写 - RdRp複合体は、キャップスナッチングと呼ばれるメカニズムを使用してウイルスmRNAを転写します。これは、宿主のキャップされた プレmRNAの乗っ取りと切断で構成されます。宿主細胞のmRNAはキャップの近くで切断され、マイナスセンスウイルスRNAをテンプレートとして使用してプラスセンスウイルスmRNAを転写するためのプライマーを生成します。 [35]次に、宿主細胞はウイルスmRNAを細胞質に輸送し、そこでリボソームがウイルスタンパク質を製造します。[31] [32] [33] [34]
ウイルスRNAの複製 -インフルエンザゲノムの複製には2つの段階があります。まず、RdRpがマイナスセンスウイルスゲノムをプラスセンス相補RNA（cRNA）に転写し、次にcRNAをテンプレートとして使用して新しいマイナスセンスvRNAコピーを転写します。これらは核からエクスポートされ、細胞膜の近くで組み立てられ、新しいウイルス粒子のコアを形成します。[31] [32] [33] [34]
表面コード化遺伝子セグメント
すべてのインフルエンザ A ウイルスには、ウイルスの外部エンベロープにある 抗原タンパク質であるヘマグルチンとノイラミニダーゼをコードする HA と NA という 2 つの遺伝子セグメントがあります。
ハ
HA はヘマグルチニンをコードします。ヘマグルチニンはインフルエンザウイルスの表面にある抗原性 糖タンパク質で、感染細胞にウイルスを結合させる役割を果たします。ヘマグルチニンはインフルエンザウイルスの表面にスパイクを形成し、ウイルスを細胞に付着させる働きをします。この付着はインフルエンザウイルスの遺伝子を細胞に効率的に導入するために必要であり、このプロセスはヘマグルチニンタンパク質に結合する抗体によって阻害されます。ヒトインフルエンザウイルスと鳥インフルエンザウイルスを区別する遺伝的要因の 1 つは、鳥インフルエンザ HA がアルファ 2-3シアル酸受容体に結合するのに対し、ヒトインフルエンザ HA はアルファ 2-6 シアル酸受容体に結合することです。[36]
該当なし
NAはインフルエンザウイルスの表面に存在する抗原性糖タンパク質酵素であるノイラミニダーゼをコードする。これは感染細胞から子孫ウイルスを放出するのを助ける。抗ウイルス薬タミフルとリレンザはノイラミニダーゼ のいくつかの株を阻害することで作用する。[37]
遺伝子セグメントをエンコードするマトリックス
ま
M は、2 つの表面タンパク質 (ヘマグルチニンとノイラミニダーゼ)とともにウイルスのカプシド(保護コート)を構成するマトリックス タンパク質 (M1 と M2) をコードします。同じ RNA セグメントの異なる読み取りフレームを使用してエンコードされます。
- マトリックスタンパク質M1 はカプシドを形成し、ウイルスの核タンパク質を覆い、ウイルスエンベロープの構造を支えます。M1 は NEP タンパク質の機能も補助します。
- M2タンパク質はウイルスエンベロープ内にプロトンチャネルを形成し、ウイルスを脱殻し、その内容物（8つのRNAセグメント）を宿主細胞の細胞質に露出させます。M2膜貫通タンパク質は、効率的な感染に必要なイオンチャネルです。[38]
核タンパク質をコードする遺伝子セグメント。
NP
NPはマイナス鎖ウイルスRNAをカプシド化する構造 タンパク質をコードしている。[39]
NS
NS は 2 つの非構造タンパク質 ( NS1と核輸出タンパク質 NEP - 以前は NS2 と呼ばれていました) をコードします。
- NS1 は宿主の自然免疫反応を打ち消し、インターフェロンの生成を阻害します。
- NEPはインフルエンザウイルスのリボ核タンパク質（RNP）複合体を核から細胞質へ輸送し、そこで複合体が組み立てられる過程を媒介する。[40]
ポリメラーゼをコードする遺伝子セグメント
パ
PA は、ウイルスポリメラーゼの構成要素である PA タンパク質をコードします。
PB1
PB1 は PB1 タンパク質と PB1-F2 タンパク質をコードします。
- PB1 タンパク質はウイルスポリメラーゼの構成要素です。
- PB1-F2タンパク質はPB1 RNAセグメントの代替オープンリーディングフレームによってコードされている
PB2
PB2 は、ウイルスポリメラーゼの構成要素である PB2 タンパク質をコードします。
突然変異
インフルエンザウイルスは、 RNAウイルス
の特徴である比較的高い突然変異率を有する。[41]インフルエンザAウイルスゲノムの分節化により、 2つの異なるインフルエンザウイルス株に同時に感染した宿主における分節再集合による遺伝子組み換えが促進される。 [42] [43]株間の再集合により、人間には影響を及ぼさない鳥類株が、異なる株から特徴を獲得し、人間に感染して人間間で伝染する可能性がある。これは人獣共通感染症である。[44] 1900年代以降にヒトの間で流行またはパンデミックを引き起こしたインフルエンザAウイルスはすべて、野生の水生鳥類に循環している株が他のインフルエンザ株と再集合して発生したと考えられている。[45] [46]豚が再集合の中間宿主となる可能性はあるが（確実ではない）。[47]
世界インフルエンザ監視対応システム（GISRS）は、インフルエンザの蔓延を監視する世界規模の研究所ネットワークであり、世界保健機関にインフルエンザの制御情報を提供し、ワクチン開発に役立てることを目的としています。[48] GISRSネットワークでは、127か国の研究所ネットワークを通じて、毎年数百万の検体が検査されています。[49] GISRSは、ヒトウイルスだけでなく、鳥、豚、その他の人獣共通感染の可能性のあるインフルエンザウイルスも監視しています。
参照
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外部リンク
- 「インフルエンザレポート」。InfluenzaReport.com。
- 要約と全文へのリンクと説明 この鳥インフルエンザ出版物の書誌は、USGS 国立野生生物保健センターと野生生物疾病情報ノードの共同作業によって編集されました。
- H5N1に関する研究出版物の検索: Entez PubMed
- H5N1 の進化的「生命の樹」:
- これはインフルエンザウイルスのヘマグルチニン遺伝子セグメントの系統樹です。インフルエンザウイルスのヘマグルチニンタンパク質セグメント HA1 の 3 つの系統 (鳥、豚、ヒト) におけるアミノ酸の変化です。
- これは、2002 年に Z 遺伝子型を生み出した、1999 年から 2004 年にかけての H5N1 の再集合による進化を示すツリーです。
- これは、2002 年以降の抗原ドリフトによる進化を示す樹形図です。この進化により、鳥インフルエンザウイルス H5N1 の Z 遺伝子型の高病原性の変種が数十種生み出され、そのうちのいくつかは哺乳類に適応するようになっています。
- WHO (PDF) には、H5N1 の最新の進化的「生命の樹」の記事「H5N1 ウイルスの抗原性と遺伝的特徴、およびパンデミック前のワクチンとして使用できる可能性のある H5N1 ワクチン候補ウイルス」が 2006 年 8 月 18 日に公開されました。
- ゲノム データベース ページは、インフルエンザ A ウイルス (A/Goose/Guangdong/1/96(H5N1)) ゲノムの完全な配列にリンクしています。
外部リンク
- インフルエンザ研究データベース – インフルエンザのゲノム配列と関連情報のデータベース。