ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ＲＤＸ 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1GC6、1GC7、1J19、2D10、2D11、2D2Q、2EMS、2EMT、2YVC、2ZPY
識別子 エイリアス RDX 、DFNB24、ラディキシン 外部ID OMIM : 179410; MGI : 97887; HomoloGene : 37707; GeneCards : RDX; OMA :RDX - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 9番染色体（マウス） [2] バンド 9|9 A5.3 始める 51,958,473 bp [2] 終わり 52,011,763 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 右副腎皮質 臓側胸膜 壁側胸膜 左副腎 左副腎皮質 心室帯 脳梁 二次卵母細胞 脛骨 アキレス腱
トップの表現 一次卵母細胞 二次卵母細胞 生殖腺隆起 積雲細胞 受精卵 真皮 アトリウム 涙腺 腹壁 松果体
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質ホモ二量体化活性 タンパク質ドメイン特異的結合 ATPase結合 タンパク質キナーゼA結合 細胞骨格タンパク質結合 タンパク質結合 アクチン結合 RNA結合 カドヘリン結合 細胞成分
細胞質 膜 焦点接着 糸状仮足 フリル 髄鞘 細胞膜 細胞の頂端部分 ステレオシリウム 微絨毛 頂端細胞膜 皮質アクチン細胞骨格 裂溝 細胞外エクソソーム 細胞骨格 細胞周辺 ラメリポディウム 胴体 T管 セルチップ 細胞外空間 細胞投影 生物学的プロセス
細胞サイズの調節 内皮バリアの確立 微絨毛アセンブリ 細胞小器官の集合の調節 タンパク質の局在の確立 細胞移動の正の調節 GTPase活性の調節 有糸分裂細胞周期のG1/S移行の正の調節 同型細胞間接着の負の調節 アクチンフィラメント束の組み立ての調節 遺伝子発現の正の調節 GTPase活性の負の調節 接着結合組織の負の調節 頂端タンパク質の局在 アクチンフィラメントキャッピング 甲状腺ホルモン刺激に対する細胞反応 細胞形状の調節 タンパク質キナーゼAシグナル伝達 フリルの組み立ての規制 初期エンドソームへのタンパク質局在の正の制御 早期エンドソームから後期エンドソームへの輸送の正の制御 細胞サイズの負の調節 Rapタンパク質シグナル伝達の制御 血小板由来成長因子刺激に対する細胞反応 有刺端アクチンフィラメントキャッピング タンパク質の細胞膜への局在 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_002906 NM_001260492 NM_001260493 NM_001260494 NM_001260495 NM_001260496
NM_001104616 NM_001104617 NM_009041
RefSeq (タンパク質) NP_001247421 NP_001247422 NP_001247423 NP_001247424 NP_001247425 NP_002897
NP_001098086 NP_001098087 NP_033067
場所 (UCSC) 11 章: 109.86 – 110.3 Mb 9 章: 51.96 – 52.01 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
ラディキシン は、ヒトでは RDX 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
ラディキシンは 細胞骨格タンパク質で、 アクチンを 細胞膜に 結びつける上で重要な役割を果たす可能性がある。その配列は エズリン と モエシンの 両方と非常に類似している。ラディキシン遺伝子は蛍光in situハイブリダイゼーションによって11q23に局在している。 偽遺伝子（RDXP2）を表す短縮バージョンは Xp 21.3に割り当てられている。 イントロン を欠いていると思われる別の偽遺伝子 （RDXP1）はサザン分析とPCR分析によって11pにマッピングされた。 [7]
インタラクション ラキシンはGNA13 と 相互作用する ことが示されている 。 [8]
参照
参考文献
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さらに読む
Hoeflich KP、Ikura M (2005)。「Radixin: 細胞骨格アダプターおよびシグナル伝達タンパク質」。Int . J. Biochem. Cell Biol . 36 (11): 2131–6. doi :10.1016/j.biocel.2003.11.018. PMID 15313460。 Matarrese P、Malorni W (2006)。「ヒト免疫不全ウイルス (HIV)-1 タンパク質と細胞骨格: ウイルスの生存と宿主細胞死のパートナー」。Cell Death Differ。12 ( Suppl 1): 932–41。doi : 10.1038/ sj.cdd.4401582。PMID 15818415 。 Sato N, Funayama N, Nagafuchi A, Yonemura S, Tsukita S, Tsukita S (1992). 「エズリン、ラディキシン、モエシンからなる遺伝子ファミリー。アクチンフィラメント/細胞膜結合部位における特異的局在」。J . Cell Sci . 103 (1): 131–43. doi :10.1242/jcs.103.1.131. PMID 1429901。 Hirao M, Sato N, Kondo T, Yonemura S, Monden M, Sasaki T, Takai Y, Tsukita S, Tsukita S (1996). 「ERM (エズリン/ラディキシン/モエシン) タンパク質/細胞膜結合の制御機構: ホスファチジルイノシトール代謝回転と Rho 依存性シグナル伝達経路の関与の可能性」 J. Cell Biol . 135 (1): 37–51. doi :10.1083/jcb.135.1.37. PMC 2121020. PMID 8858161. Bonaldo MF、Lennon G、Soares MB (1997)。「正規化と減算: 遺伝子発見を容易にする 2 つのアプローチ」。Genome Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548。 Stemmer-Rachamimov AO、Gonzalez-Agosti C、Xu L、Burwick JA、Beauchamp R、Pinney D、Louis DN、Ramesh V (1997)。「ヒト中枢神経系におけるNF2エンコードされたマーリンおよび関連ERMファミリータンパク質の発現」。J . Neuropathol. Exp. Neurol . 56 (6): 735–42. doi : 10.1097/00005072-199756060-00011 . PMID 9184664。 Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Takaishi K, Kameyama T, Tsukita S, Takai Y (1997). 「Rho GDP解離阻害剤とエズリン/ラディキシン/モエシンの直接相互作用はRho小分子Gタンパク質の活性化を開始する」 J. Biol. Chem . 272 (37): 23371–5. doi : 10.1074/jbc.272.37.23371 . PMID 9287351. Kondo T, Takeuchi K, Doi Y, Yonemura S, Nagata S, Tsukita S (1997). 「アポトーシスの初期段階における微絨毛崩壊の ERM (Ezrin/Radixin/Moesin) に基づく分子メカニズム」 J. Cell Biol . 139 (3): 749–58. doi :10.1083/jcb.139.3.749. PMC 2141718. PMID 9348291 . Murthy A、Gonzalez-Agosti C、Cordero E、Pinney D、Candia C、Solomon F、Gusella J、Ramesh V (1998)。「Na(+)-H+交換の調節補因子であるNHE-RFは、マーリンとERM（MERM）タンパク質の共通相互作用因子である」。J . Biol. Chem . 273 (3): 1273–6. doi : 10.1074/jbc.273.3.1273 . PMID 9430655。 Matsui T, Maeda M, Doi Y, Yonemura S, Amano M, Kaibuchi K, Tsukita S, Tsukita S (1998). 「Rho-キナーゼはエズリン/ラディキシン/モエシン (ERM) タンパク質の COOH 末端スレオニンをリン酸化し、それらの頭尾結合を制御する」 J. Cell Biol . 140 (3): 647–57. doi :10.1083/jcb.140.3.647. PMC 2140160. PMID 9456324 . Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). 「Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) タンパク質は CD44、CD43、および ICAM-2 の膜近傍細胞質ドメイン内の正に帯電したアミノ酸クラスターに結合する」。J . Cell Biol . 140 (4): 885–95. doi :10.1083/jcb.140.4.885. PMC 2141743. PMID 9472040 . Bhartur SG、Goldenring JR (1998)。「酵母ツーハイブリッドスクリーニングを用いたエズリン二量体化のマッピング」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 243 (3): 874–7. doi :10.1006/bbrc.1998.8196. PMID 9501018。 Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Hotta I, Takaishi K, Imamura H, Nakano K, Kodama A, Takai Y (1998). 「ラディキシンとRho小分子Gタンパク質GDP/GTP交換タンパク質Dblとの相互作用」。Oncogene . 16 ( 25): 3279–84. doi :10.1038/sj.onc.1201874. PMID 9681826. S2CID 21445282. Lamb RF、Roy C、Diefenbach TJ、Vinters HV、Johnson MW、Jay DG、Hall A (2000)。「TSC1 腫瘍抑制因子ハマルチンは ERM タンパク質と GTPase Rho を介して細胞接着を制御する」。Nat . Cell Biol . 2 (5): 281–7. doi :10.1038/35010550. PMID 10806479. S2CID 25353057. Vaiskunaite R、Adarichev V、Furthmayr H、Kozasa T、Gudkov A、Voyno-Yasenetskaya TA (2000)。 「G13タンパク質αサブユニットによるラディキシンの立体構造的活性化」。 Ｊ．Ｂｉｏｌ．化学 。 275 (34): 26206–12。 土井 ： 10.1074/jbc.M001863200 。 PMID 10816569。 Hamada K, Shimizu T, Matsui T, Tsukita S, Tsukita S, Hakoshima T (2001). 「接着タンパク質 ICAM-2 の細胞質末端に結合したラディキシン FERM ドメインの結晶学的特徴」 Acta Crystallogr. D . 57 (Pt 6): 891–2. Bibcode :2001AcCrD..57..891H. doi :10.1107/S0907444901005716. PMID 11375520. 菊池真、畑正、福本和、山根裕、松井哲、田村亜、米村真、山岸秀、ケプラーD、築田真、築田真 (2002)。 「ラディキシン欠乏症は、胆管膜からのMrp2の喪失を伴う抱合型高ビリルビン血症を引き起こす」。 ナット。ジュネット 。 31 (3): 320-5。 土井 ：10.1038/ng905。 PMID 12068294。S2CID 24961102 。 Dickson TC、Mintz CD、Benson DL、Salton SR (2002)。「軸索CAM L1とERMファミリーのメンバーの間で特定された機能的結合相互作用」。J . Cell Biol . 157 (7): 1105–12. doi :10.1083/jcb.200111076. PMC 2173555. PMID 12070130 。 Haddad LA、Smith N、Bowser M、Niida Y、Murthy V、Gonzalez-Agosti C、Ramesh V (2003)。「TSC1 腫瘍抑制因子ハマルチンはニューロフィラメント L と相互作用し、ニューロン細胞骨格の新たなインテグレーターとして機能する可能性がある」。J . Biol. Chem . 277 (46): 44180–6. doi : 10.1074/jbc.M207211200 . PMID 12226091。
