タリン（タンパク質）

タリン 1
タリン 1
識別子
シンボル	TLN1
代替記号	TLN
NCBI遺伝子	7094
HGNC	11845
オミム	186745
参照シーケンス	NM_006289
ユニプロット	Q9Y490
その他のデータ
軌跡	第9章 p23-p21
構造
検索する
構造	スイスモデル
ドメイン	インタープロ

利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
電子データ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要
電子データ	1syq B:607–631 1sj7 B:491–652 1sj8 A:491–652 1t01 B:605–628

タリン、ミドルドメイン
タリン、ミドルドメイン
識別子
シンボル	タリンミドル
パム	PF09141
インタープロ	著作権
SCOP2	1sj7 / スコープ / SUPFAM
パム
利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
電子データ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要
電子データ	1syq B:607–631 1sj7 B:491–652 1sj8 A:491–652 1t01 B:605–628

タリン2

識別子

シンボル

TLN2

83660

15447

607349

NM_015059

翻訳

その他のデータ

軌跡

第15章 q15-q21

検索する
構造	スイスモデル
ドメイン	インタープロ

タリンとは、細胞と基質の接触領域に集中している高分子量の細胞骨格タンパク質である^{[1] 。}リンパ球では細胞と細胞の接触領域に集中している。 ^[2]^[3] 1983年にキース・バリッジとその同僚によって発見された^[1]タリンは、焦点接着部に高濃度で存在する普遍的な細胞質タンパク質である。ビンキュリンやα-アクチニンと相互作用することで、インテグリンをアクチン細胞骨格に直接的または間接的に結合させることができる。^[4]

また、タリン-1はマイクロ流体システムで人工的に作られたヒトの微小血管を介して血管外漏出機構を駆動します。タリン-1は血管外漏出の各部分に関与しており、接着、経内皮細胞移動、浸潤段階に影響を与えます。^[5]

インテグリン受容体は、接着細胞の細胞外マトリックスへの接着に関与している^[6]^[7]。また、リンパ球の他の細胞への接着にも関与している。このような状況では、タリンは細胞膜中のインテグリンの濃度と共分布している[ 8 ^]^[9] 。さらに、in vitro結合研究では、インテグリンはタリンに結合するが、その親和性は低いことが示唆されている^[10]^{。タリンは、}細胞接着点に集中している別の細胞骨格タンパク質であるビンキュリンにも高い親和性で結合する [ ^11]。最後に、タリンはカルシウムイオン活性化プロテアーゼであるカルパインII の基質であり [13]、これ^も細胞と基質の接触点に集中している^{[14] 。}

タリンは機械感受性タンパク質である。その機械的脆弱性^{[15]とインテグリン受容体とアクチン細胞骨格を架橋する細胞位置により、タリンは}機械伝達における基本的なタンパク質となっている。タリンの機械的伸張はビンキュリンの結合を促進する。^[16]

タンパク質ドメイン

タリンは、 αヘリックスの束を含む大きなC末端ロッドドメインと、F1、F2、F3の3つのサブドメインを持つN末端 FERM（バンド4.1、エズリン、ラディキシン、モエシン）ドメインで構成されています。 ^[17]^[18]^[19]^{[20] FERMドメインのF3サブドメインには、}インテグリンβテールに対する最も親和性の高いインテグリン結合部位が含まれており、インテグリンを活性化するのに十分です。^[21]

中間領域

構造

タリンには中間ドメインもあり、これは束状に折りたたまれた5つのアルファヘリックスからなる構造です。このドメインには、ヘリックス4 の5回転にわたる疎水性表面からなるビンキュリン結合部位(VBS)が含まれています。

関数

VBS の活性化によりビンキュリンがリクルートされ、インテグリンと複合体を形成し、安定した細胞接着を助けます。VBSとビンキュリンの複合体の形成には、この中間ドメインが事前に展開されている必要があります。タリン疎水性コアから解放されると、VBS ヘリックスがビンキュリンヘッドドメイン内で「バンドル変換」構造変化を誘発し、ビンキュリンテールとの分子内相互作用を置き換えて、ビンキュリンがアクチンに結合できるようにします。^[19]

タリンは細胞接着中に機械的な力（7～10ピコニュートン）を伝達します。また、タリンが機械的結合を形成できない細胞は、柔らかい表面にあるか硬い表面にあるか区別できなくなるため、細胞は細胞外の剛性を測定することができます。アクチン結合部位2は、細胞外マトリックスの剛性を感知する主要な部位であることが示されている。^[22] ^[23]最近、Kumarら ^{[24]は、細胞}電子クライオトモグラフィーとFRETベースの張力測定を組み合わせ、焦点接着内のタリン張力が高い領域では、その下にある繊維状のアクチン構造が高度に整列して直線状になっているのに対し、タリン張力が低い領域では、アクチンフィラメントの整列度が低いことを発見しました。

ビンキュリン結合部位

VBS

タリンのビンキュリン結合部位3（残基1944-1969）と複合体を形成したヒトビンキュリン頭部（1-258）

識別子

シンボル

VBS

パム

PF08913

インタープロ

IPR015009

利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
電子データ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要

関数

ビンキュリン結合部位は、主にタリンおよびタリン様分子に見られるタンパク質ドメインであり、ビンキュリンとタリンの結合を可能にし、インテグリンを介した細胞マトリックス接合を安定化します。タリンは、次に、インテグリンをアクチン細胞骨格に結合します。

構造

ビンキュリン結合部位のコンセンサス配列はLxxAAxxVAxxVxxLIxxAであり、二次構造は4つの両親媒性ヘリックスと予測される。VBSを定義する疎水性残基自体は「マスク」されており、タリンロッドを構成する一連のヘリカル束の中心に埋め込まれている。^[25]

インテグリンαの活性化_IIbβ₃

2007年に報告された構造機能解析^[26]は、タリン依存性インテグリン活性化を3つの段階で説明する説得力のある構造モデル（右上を参照）を提供している。

タリン F3 ドメイン (表面表現、電荷によって色分け) は、全長タンパク質内での自己阻害相互作用から解放され、インテグリンへの結合に利用できるようになります。
F3 はβ3 インテグリンテールの膜遠位部分(赤) と結合して秩序が整いますが、インテグリンを低親和性構造に保持する α–β インテグリン相互作用はそのまま残ります。
次のステップでは、F3 は膜遠位相互作用を維持しながら、β3 テールの膜近位部分と結合します。

このドメインを含むヒトタンパク質

TLN1 ; TLN2 ;

参照

アクチン結合タンパク質
マーリン（タンパク質）は「モエシン-エズリン-ラディキシン様タンパク質」の頭字語です。

参考文献

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外部リンク

MBInfo: タリン
MBInfo: タリンはインテグリンを活性化する
Talin-1 UniProtKB/Swiss-Prot エントリ Q9Y490
カルパインのタリン基質 - PMAPタンパク質分解マップのアニメーション。
細胞移動ゲートウェイのリンクを含む Talin-1 情報 (2014-12-11 にWayback Machineでアーカイブ)
細胞移動ゲートウェイのリンクを含む Talin-2 情報 (2014-12-11 にWayback Machineでアーカイブ)
米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のインテグリン

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