Loading article…
| ANK2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | ANK2、ANK-2、LQT4、brank-2、アンキリン2、ニューロン、アンキリン2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：106410;ホモロジーン: 81655;ジーンカード：ANK2; OMA :ANK2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
アンキリン-2は、アンキリンB、脳アンキリンとも呼ばれ、ヒトではANK2遺伝子によってコードされるタンパク質です。[2] [3]アンキリン-2は普遍的に発現していますが、心筋で高い発現を示します。アンキリン-2は、心筋細胞およびコスタメア構造におけるイオン輸送体とイオンチャネルの局在と膜安定化に重要な役割を果たしています。ANK2の変異は、QT延長症候群4 [ 4]として知られる優性遺伝の不整脈症候群や洞不全症候群を引き起こします。また、変異は、程度は低いものの、肥大型心筋症とも関連しています。アンキリン-2の発現レベルの変化は、ヒトの心不全で観察されています。
構造
アンキリンBタンパク質は約220kDaで、いくつかのアイソフォームがあります。[5] ANK2遺伝子は約560kbの大きさで、ヒト4番染色体上の53のエクソンで構成されています。また、 ANK2は、心筋におけるアイソフォームのさまざまな発現を伴う30を超える選択的スプライシングイベントを介して転写的に制御されています。[6] [7] [8]アンキリンBは、アンキリンファミリーのタンパク質のメンバーであり、3つの構造ドメインで構成されるモジュール式タンパク質です。複数のアンキリンリピートを含むN末端ドメイン、高度に保存されたスペクトリン結合ドメインとデスドメインを含む中央領域、および最も保存性が低く、変動しやすく、アンキリンBの活性を決定するC末端制御ドメインです。 [2] [9] [10]アンキリンBの膜結合領域は24個の連続したアンキリンリピートから構成されており、アンキリンの膜結合ドメインがアンキリンアイソフォーム間の機能的差異を付与しています。[10]アンキリンBは普遍的に発現していますが、心筋では高い発現レベルを示し、骨格筋では10倍低いレベルで発現しており、アンキリンBが心筋で特異的に適応した機能的役割を果たしていることを示唆しています。[11]
関数
アンキリンBは、アンキリンファミリータンパク質の一員である。アンキリン-1は赤血球の正常な機能に必須であることが示されている。[12]しかし、アンキリン-Bとアンキリン-3は、心筋細胞におけるイオントランスポーターとイオンチャネルの局在と膜安定化に重要な役割を果たしている。[11] [13]
アンキリンBの機能に関する機能的知見は、アンキリンBキメラタンパク質を用いた研究から得られています。ある研究では、アンキリンBのデス/ C末端ドメインが細胞内局在と、正常なイノシトール三リン酸受容体およびリアノジン受容体の局在および心筋細胞の 収縮力を回復する活性の両方を決定することが示されました。[10]さらなる研究により、アンキリンBのアンキリンリピートドメイン内のβヘアピンループがイノシトール三リン酸受容体との相互作用に必要であり、新生児心筋細胞におけるアンキリンBの減少がイノシトール三リン酸受容体の半減期を3倍短縮し、その適切な局在を不安定化させることが示されました。これらの効果はすべて、アンキリンBの再導入によって回復しました。[14]さらに、アンキリンBの特定の配列（他のアンキリンアイソフォームには存在しない）は、両親媒性αヘリックスとして折り畳まれ、心筋細胞中のナトリウム-カルシウム交換輸送体、ナトリウム-カリウムATPase、イノシトール三リン酸受容体の正常レベルに必要であり、この領域に結合するHDJ1/HSP40によって制御されます。[15]
アンキリンBの機能に関するさらなる知見は、アンキリンB遺伝子組み換え動物を用いた研究から得られています。アンキリンB（-/+）マウスの心筋細胞は、カルシウム放出の不規則な空間パターンと周期性、ならびに筋小胞体網状カルシウムATPase、SERCA2、およびリアノジン受容体の異常な分布を示しました。これらの効果は、アンキリンBのトランスフェクションによって回復しました。[16]リアノジン受容体に対する効果は、強力なCa2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII阻害剤によっても回復したため、 Ca2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIIの阻害も潜在的な治療戦略となる可能性があることが示唆されています。[17] [18]これらのマウスはまた、徐脈、心拍変動、QT間隔延長、カテコラミン性多形性心室頻拍、失神、突然心臓死など、いくつかの電気生理学的異常を示す。[19]これらの影響の根底にあるメカニズムの説明は、アンキリンB（-/ +）マウスで行われた後の研究で説明され、アンキリンBの減少がナトリウムとカルシウムの輸送を変え、リアノジン受容体の結合開口を増強し、その結果、カルシウムスパークとカルシウム波の頻度が高くなることが示された。[20]
アンキリン B は、ナトリウム-カリウム ATPase、ナトリウム-カルシウム交換輸送体、イノシトール三リン酸受容体との生体分子複合体として存在することが現在では明らかになりつつある。この複合体は、心筋細胞の個別のミクロドメイン内のT 管に局在し、リアノジン受容体と複合体を形成したジヒドロピリジン受容体によって形成される二分子とは異なる。ヒトアンキリン B の不整脈誘発性変異 ( Glu 1425 Gly ) はこの複合体の形成を阻害し、患者の不整脈のメカニズムを解明する。[ 11]他の研究室の研究では、心筋細胞におけるナトリウム-カルシウム交換輸送体の標的化と翻訳後安定性におけるアンキリン B の必要性が明らかになり、ナトリウム-カルシウム交換輸送体の発現上昇は不整脈や心不全に関連する因子であるため、臨床的に重要である。[21]アンキリンBはATP感受性カリウムチャネルと膜複合体を形成し、正常なチャネル輸送とチャネルの筋形質膜への標的化に必要である。この相互作用は心筋細胞の心虚血に対する反応や代謝調節にも重要である。 [22] [23]
アンキリン B は、心筋と骨格筋のそれぞれサルコメア M ラインとコスタメアに結合することも確認されています。アンキリン B のエクソン 43′ は、心筋で特異的かつ優勢に発現しており、アンキリン B とオブスキュリンの相互作用を調節するための重要な残基を含んでいます。この相互作用は、タンパク質ホスファターゼ 2A を心臓M ラインに標的化してリン酸化シグナル伝達パラダイムを伝播するためにも重要です。 [24]骨格筋では、アンキリン B はダイナクチン 4およびβ2 スペクトリンと相互作用します。これは、ジストロフィン複合体とコスタメア構造の適切な局在と機能、および運動誘発性損傷からの保護に必要です。 [25]
臨床的意義
ANK2 遺伝子の変異は、優性遺伝性の心臓不整脈症候群であるQT延長症候群4型[4]と関連しており、アンキリンB症候群としても知られ、徐脈、心房細動、伝導ブロック、不整脈、突然心臓死のリスクを伴う非定型不整脈症候群として説明できます。[26] [27] [28] ANK2変異と心臓表現型の重症度の範囲との関連については徹底的な調査が行われており、初期の証拠は、アンキリンBの機能喪失のさまざまな程度が特定の変異の影響を説明できる可能性があることを示唆しています。[29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36] [37] [38]
当初、ANK2のGlu 1425 Gly変異は、優性遺伝性のQT延長症候群4型、不整脈を引き起こすことが判明しました。この変異のメカニズムの基礎には、ナトリウムポンプ、ナトリウム-カルシウム交換輸送体、イノシトール-1,4,5-三リン酸受容体の異常な発現と横行尿細管への標的化、および期外収縮を引き起こすカルシウム処理が含まれます。[39]アンキリン2アイソフォームに特異的なアンキリン2の制御ドメインに局在するANK2変異のさらなる分析により、 QT延長症候群はANK2変異の一貫した臨床症状ではないことが示されました。 [40]しかし、Ca(2+)動態への影響と心筋細胞におけるナトリウム-カルシウム交換輸送体、ナトリウム-カリウムATPase、イノシトール三リン酸受容体の局在/発現は、一貫した観察結果でした。この研究では、すべてのANK2変異に共通する病原性の特徴は、関連するイオンチャネルとトランスポーターのパネルの異常な調整であることが実証されました。 [41]追加のメカニズム研究では、アンキリンBを欠く心房心筋細胞は活動電位が短縮していることが示されており、これは、低電圧活性化L型Ca（2+）電流の原因となる電圧依存性カルシウムチャネル、具体的にはCa（v）1.3の発現の低下によって説明できます。アンキリンBはCa（v）1.3と直接関連し、膜への標的化に必要です。[42]
ANK2変異は洞結節機能不全の患者にも確認されている。マウスにおけるこれらの変異の影響に関するメカニズム研究では、重度の徐脈と心拍数の変動、および一次および二次ペースメーカー細胞におけるアンキリンBベースの輸送経路の機能不全が示された。[43] [44] [45]肥大型心筋症の患者874人を対象とした大規模な遺伝子型表現型研究では、 ANK2変異を持つ患者は左室壁の最大厚さが大きいことが示された。[46]
虚血性心不全と非虚血性心不全の両方の患者において、アンキリンBレベルは変化している。さらなるメカニズム研究では、活性酸素種、細胞内カルシウム、カルパインが心臓のアンキリンBレベルを調節し、アンキリンBは虚血再灌流障害後の正常な心臓保護に必要であることが示された。[47]
インタラクション
参考文献
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab 「Entrez Gene: ANK2 アンキリン 2、ニューロン」。
- ^ Schott JJ、Charpentier F、Peltier S、Foley P、Drouin E、Bouhour JB、他 (1995 年 11 月)。「QT 延長症候群の遺伝子の染色体 4q25-27 へのマッピング」。American Journal of Human Genetics。57 ( 5): 1114–1122。PMC 1801360。PMID 7485162 。
- ^ ab 「ANK2 アンキリン 2 [ホモサピエンス (ヒト)] - 遺伝子 - NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。 2022年3月7日閲覧。
- ^ 「ヒトANK2のタンパク質配列（Uniprot ID Q01484）」。UniProt 。 2015年7月12日閲覧。
- ^ Wu HC、Yamankurt G、Luo J 、 Subramaniam J、Hashmi SS、Hu H、et al. (2015年9月)。「哺乳類の心臓における2つのアンキリンBアイソフォームの同定と特徴付け」。Cardiovascular Research。107 ( 4 ): 466–477。doi : 10.1093/ cvr /cvv184。PMC 4540146。PMID 26109584。
- ^ van Oort RJ、Altamirano J、 Lederer WJ、Wehrens XH（2008年12月）。「選択的 スプライシング：アンキリンBの機能的多様性の重要なメカニズム？」Journal of Molecular and Cellular Cardiology。45（6）：709–711。doi ：10.1016 / j.yjmcc.2008.08.016。PMC 2606664。PMID 18838078。
- ^ Cunha SR、Le Scouarnec S、 Schott JJ、Mohler PJ (2008 年 12 月)。「ヒト ANK2 遺伝子のエクソン構成と新規選択的スプライシング: 心臓機能とヒト心臓疾患への影響」。Journal of Molecular and Cellular Cardiology。45 (6): 724–734。doi :10.1016/ j.yjmcc.2008.08.005。PMC 2630508。PMID 18790697。
- ^ Mohler PJ、 Gramolini AO、Bennett V (2002年4 月)。「アンキリン」。Journal of Cell Science。115 ( Pt 8): 1565–1566。doi :10.1242/jcs.115.8.1565。PMID 11950874 。
- ^ abc Mohler PJ、Gramolini AO、Bennett V (2002 年 3 月)。「アンキリン B C 末端ドメインは、アンキリン B (-/-) 新生児心筋細胞における異常なイノシトール 1,4,5-三リン酸およびリアノジン受容体分布の回復におけるアンキリン B/G キメラの活性を決定する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 12): 10599–10607。doi : 10.1074/ jbc.m110958200。PMID 11781319。
- ^ abc Mohler PJ、Davis JQ 、 Bennett V (2005年12月)。「アンキリンBは心臓T管/SRマイクロドメインのNa/K ATPase、Na/Ca交換輸送体、およびInsP3受容体を調整する」。PLOS Biology。3 ( 12 ) : e423。doi : 10.1371 / journal.pbio.0030423。PMC 1287507。PMID 16292983。
- ^ Eber SW、Gonzalez JM、Lux ML、Scarpa AL、Tse WT、Dornwell M、他 (1996 年 6 月)。「アンキリン 1 変異は優性および劣性遺伝性球状赤血球症の主な原因である」。Nature Genetics。13 ( 2 ) : 214–218。doi :10.1038/ng0696-214。PMID 8640229。S2CID 10946374 。
- ^ Mohler PJ、Rivolta I、Napolitano C、LeMaillet G、Lambert S、Priori SG、他 (2004 年 12 月)。「ブルガダ症候群を引き起こす Nav1.5 E1053K 変異は、アンキリン G への結合と心筋細胞表面での Nav1.5 の発現を阻害する」。米国科学 アカデミー紀要。101 ( 50): 17533–17538。Bibcode :2004PNAS..10117533M。doi : 10.1073 / pnas.0403711101。PMC 536011。PMID 15579534。
- ^ ab Mohler PJ、Davis JQ、Davis LH、Hoffman JA、Michaely P、Bennett V (2004 年 3 月)。「新生児心筋細胞におけるイノシトール 1,4,5-トリスリン酸受容体の局在と安定性には、アンキリン B との相互作用が必要」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 13): 12980–12987。doi : 10.1074/ jbc.m313979200。PMID 14722080。
- ^ ab Mohler PJ、Hoffman JA、Davis JQ、Abdi KM、Kim CR、Jones SK、他 (2004 年 6 月)。「アンキリン間のアイソフォーム特異性。アンキリン b の多様な調節ドメインにある両親媒性アルファヘリックスは分子コシャペロン Hdj1/Hsp40 と相互作用する」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 24): 25798–25804。doi : 10.1074/jbc.m401296200。PMID 15075330。
- ^ Tuvia S、Buhusi M、Davis L、Reedy M、Bennett V (1999 年 11 月)。「アンキリン B は、構造的に多様な Ca2+ 恒常性タンパク質の細胞内選別に必要である」。The Journal of Cell Biology。147 ( 5 ): 995–1008。doi :10.1083/ jcb.147.5.995。PMC 2169334。PMID 10579720。
- ^ DeGrande S、Nixon D、Koval O、 Curran JW、Wright P、Wang Q、他 (2012 年 12 月)。「CaMKII 阻害はヒトアンキリン B 症候群モデルにおける催不整脈性表現型を救済する」。Heart Rhythm。9 ( 12 ) : 2034–2041。doi : 10.1016 /j.hrthm.2012.08.026。PMC 3630478。PMID 23059182。
- ^ Vatta M、Chen PS（2012年12月）。「 CaMKIIとリアノジン受容体は新たな抗不整脈標的として」。Heart Rhythm。9 （ 12）：2042–2043。doi ：10.1016/ j.hrthm.2012.09.011。PMID 22982962 。
- ^ Mohler PJ、Schott JJ、Gramolini AO、Dilly KW、Guatimosim S、duBell WH、他 (2003 年 2 月)。「アンキリン B 変異によりタイプ 4 の QT 延長不整脈と突然心臓死が引き起こされる」。Nature。421 ( 6923 ) : 634–639。Bibcode : 2003Natur.421..634M。doi : 10.1038 /nature01335。PMID 12571597。S2CID 4429278。
- ^ Camors E、Mohler PJ、Bers DM、Despa S (2012 年 6 月)。「アンキリン B の減少は Ca スパークを介した SR Ca 放出を促進し、心筋細胞の不整脈活動を促進する」。Journal of Molecular and Cellular Cardiology。52 (6): 1240–1248。doi :10.1016/j.yjmcc.2012.02.010。PMC 3348355。PMID 22406428 。
- ^ Cunha SR、Bhasin N、Mohler PJ (2007 年 2 月)。「心筋細胞における Na/Ca 交換輸送体 1 の標的化と安定性には、膜アダプターであるアンキリン B との直接的な相互作用が必要」。The Journal of Biological Chemistry。282 ( 7): 4875–4883。doi : 10.1074/ jbc.m607096200。PMID 17178715。
- ^ Kline CF, Kurata HT, Hund TJ, Cunha SR, Koval OM, Wright PJ, et al. (2009年9月). 「膜標的化と代謝調節におけるK ATPチャネルC末端モチーフの二重の役割」。米国科学 アカデミー紀要。106 (39): 16669–16674。Bibcode : 2009PNAS..10616669K。doi : 10.1073 / pnas.0907138106。PMC 2757796。PMID 19805355。
- ^ Li J、Kline CF、Hund TJ、Anderson ME、 Mohler PJ (2010 年 9 月)。「アンキリン B は心臓における Kir6.2 膜発現と機能を制御する」。The Journal of Biological Chemistry。285 ( 37): 28723–28730。doi : 10.1074/ jbc.m110.147868。PMC 2937900。PMID 20610380。
- ^ ab Cunha SR、 Mohler PJ (2008 年 11 月)。「Obscurin は心臓 M ラインのアンキリン B とタンパク質ホスファターゼ 2A を標的とする」。The Journal of Biological Chemistry。283 ( 46 ): 31968–31980。doi : 10.1074/jbc.m806050200。PMC 2581558。PMID 18782775。
- ^ Ayalon G、Hostettler JD、Hoffman J、Kizhatil K、Davis JQ、Bennett V (2011 年 3 月)。「アンキリン B のスペクトリンおよびダイナクチン 4 との相互作用は、ジストロフィンをベースとした運動傷害からの骨格筋の保護に必要である」。The Journal of Biological Chemistry。286 ( 9 ): 7370–7378。doi : 10.1074/ jbc.m110.187831。PMC 3044993。PMID 21186323 。
- ^ Hashemi SM、Hund TJ、Mohler PJ (2009 年 8 月)。「心臓アンキリンの健康と疾患における役割」。Journal of Molecular and Cellular Cardiology 47 ( 2): 203–209. doi :10.1016/j.yjmcc.2009.04.010. PMC 2745072. PMID 19394342 .
- ^ Mohler PJ (2006 年 10 月)。「アンキリンとヒト疾患:電気生理学者が知っておくべきこと」。Journal of Cardiovascular Electrophysiology。17 ( 10): 1153–1159。doi :10.1111/j.1540-8167.2006.00540.x。PMID 16800854。S2CID 25316469 。
- ^ Kline CF 、 Mohler PJ (2006 年 7 月)。「分子アンカーの検討: ヒト不整脈におけるアンキリンポリペプチドの役割」。Expert Review of Cardiovascular Therapy。4 ( 4): 477–485。doi : 10.1586 /14779072.4.4.477。PMID 16918266。S2CID 969289。
- ^ Mohler PJ、Le Scouarnec S、Denjoy I、Lowe JS、Guicheney P、Caron L、他 (2007 年 1 月)。「「アンキリン B 症候群」変異体の細胞表現型の定義: 臨床表現型に関連するヒト ANK2 変異体は心筋細胞でさまざまな活動を示す」Circulation . 115 (4): 432–441. doi : 10.1161/circulationaha.106.656512 . PMID 17242276。
- ^ Tomaselli GF (2007年1月). 「適応障害：先天性および後天性不整脈におけるアンキリン」. Circulation . 115 (4): 428–429. CiteSeerX 10.1.1.533.2965 . doi : 10.1161/circulationaha.106.675389 . PMID 17261669. S2CID 18061642.
- ^ Mohler PJ、Healy JA、Xue H、Puca AA、Kline CF、Allingham RR、他 (2007 年 10 月)。「アンキリン B 症候群: 心臓死および早期老化のリスクとバランスのとれた心機能の強化」。PLOS ONE。2 ( 10 ) : e1051。Bibcode : 2007PLoSO ...2.1051M。doi : 10.1371/ journal.pone.0001051。PMC 2013943。PMID 17940615。
- ^ Bush WS、Crawford DC、Alexander C、 George AL、Roden DM、Ritchie MD (2009 年 6 月)。「リズモノームの遺伝的変異: 不整脈の候補遺伝子における民族的変異とハプロタイプ構造」。Pharmacogenomics . 10 (6): 1043–1053. doi :10.2217/pgs.09.67. PMC 2746955 . PMID 19530973。
- ^ Sedlacek K、Stark K、Cunha SR、Pfeufer A、Weber S、Berger I、他 (2008 年 12 月)。「ANK2 の一般的な遺伝子変異が QT 間隔を調節する: KORA 研究の結果」 。Circulation。Cardiovascular Genetics。1 ( 2): 93–99。doi : 10.1161 /circgenetics.108.792192。PMID 20031550。
- ^ Groffen AJ、Bikker H、Christiaans I (2024 年 3 月) [2003 年 2 月]。 「QT延長症候群の概要」。参加者 - アダム MP、フェルドマン J、ミルザー GM、パゴン RA、ウォレス SE、雨宮 A (編)。ジーンレビュー [インターネット]。シアトル (ワシントン州): ワシントン大学シアトル。PMID 20301308。
- ^ Wolf RM、Mitchell CC、Christensen MD、Mohler PJ、Hund TJ (2010 年 11 月)。「非典型性不整脈に関する新たな知見の定義: アンキリン B 症候群の計算モデル」。American Journal of Physiology。心臓および循環生理学。299 (5): H1505–H1514。doi : 10.1152/ ajpheart.00503.2010。PMC 2993217。PMID 20729400。
- ^ Zhang T, Moss A, Cong P, Pan M, Chang B, Zheng L, et al. (2010年11月). 「LQTS遺伝子LOVDデータベース」. Human Mutation . 31 (11): E1801–E1810. doi :10.1002/humu.21341. PMC 3037562. PMID 20809527 .
- ^ Wolf RM、Glynn P、Hashemi S、Zarei K、Mitchell CC、Anderson ME、他 (2013 年 5 月)。「ヒトアンキリン B 症候群における心房細動および洞結節機能不全: 計算による分析」。American Journal of Physiology。心臓および循環生理学。304 (9): H1253–H1266。Bibcode : 2013BpJ ... 104S.287W。doi :10.1152 / ajpheart.00734.2012。PMC 3652094。PMID 23436330。
- ^ Robaei D、Ford T、Ooi SY（2015年2月）。「アンキリンB症候群：若年成人における洞結節機能不全、心房細動、QT延長の症例」。心臓、肺、循環。24 （2）：e31–e34。doi ：10.1016/ j.hlc.2014.09.013。PMID 25456501 。
- ^ Mohler PJ、Schott JJ、Gramolini AO、Dilly KW、Guatimosim S、duBell WH、他 (2003 年 2 月)。「アンキリン B 変異によりタイプ 4 の QT 延長不整脈と突然心臓死が引き起こされる」。Nature。421 ( 6923 ) : 634–639。Bibcode : 2003Natur.421..634M。doi : 10.1038 /nature01335。PMID 12571597。S2CID 4429278。
- ^ Sherman J、Tester DJ、Ackerman MJ (2005 年11 月)。「QT 延長症候群の遺伝子検査を勧められた541 人の連続した無関係の患者と 200 人の健康な被験者におけるアンキリン B の標的変異解析」。Heart Rhythm。2 (11): 1218–1223。doi :10.1016/j.hrthm.2005.07.026。PMID 16253912 。
- ^ Mohler PJ, Splawski I, Napolitano C, Bottelli G, Sharpe L, Timothy K, et al. (2004 年 6 月). 「アンキリン B 機能の喪失によって引き起こされる不整脈症候群」.米国科学アカデミー紀要. 101 (24): 9137–9142. Bibcode :2004PNAS..101.9137M. doi : 10.1073/pnas.0402546101 . PMC 428486. PMID 15178757 .
- ^ Cunha SR、Hund TJ、Hashemi S、Voigt N、Li N、Wright P、他 (2011 年 9 月)。「アンキリンベースの膜タンパク質標的経路の欠陥が心房細動の原因」。Circulation . 124 ( 11): 1212–1222. doi :10.1161/circulationaha.111.023986. PMC 3211046 . PMID 21859974。
- ^ Le Scouarnec S, Bhasin N, Vieyres C, Hund TJ, Cunha SR, Koval O, et al. (2008年10月). 「アンキリンB依存性イオンチャネルおよびトランスポーター標的化の機能不全がヒト洞結節疾患を引き起こす」Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 105 (40): 15617–15622. Bibcode :2008PNAS..10515617L. doi : 10.1073/pnas.0805500105 . PMC 2563133 . PMID 18832177.
- ^ Hund TJ、 Mohler PJ (2008)。「アンキリンベースの標的経路はヒト洞房結節の自動性を調節する」。チャンネル。2 ( 6 ) : 404–406。doi : 10.4161 /chan.2.6.7220。PMID 19098452。
- ^ Glukhov AV、Fedorov VV、Anderson ME、Mohler PJ、Efimov IR（2010年8月）。「マウス洞結節の機能解剖：アンキリンBヘテロ接合性マウスの高解像度光学マッピング」。 アメリカ生理学ジャーナル。心臓および循環生理学。299 （ 2 ）：H482–H491。doi ： 10.1152 /ajpheart.00756.2009。PMC 2930390。PMID 20525877。
- ^ Lopes LR、Syrris P、Guttmann OP 、O'Mahony C 、Tang HC、Dalageorgou C、他 (2015 年 2 月)。「肥大型心筋症患者におけるハイスループット シーケンシングによる新たな遺伝子型と表現型の関連性の発見」。Heart。101 ( 4 ) : 294–301。doi : 10.1136 /heartjnl-2014-306387。PMC 4345808。PMID 25351510。
- ^ Kashef F, Li J, Wright P, Snyder J, Suliman F, Kilic A, et al. (2012年8月). 「心不全におけるアンキリンBタンパク質：後生動物の心臓保護作用の新しい成分の同定」. The Journal of Biological Chemistry . 287 (36): 30268–30281. doi : 10.1074/jbc.m112.368415 . PMC 3436279. PMID 22778271 .
- ^ Mohler PJ、Yoon W、Bennett V (2004 年 9 月)。「 アンキリンB は新生児心筋細胞内の細胞内コンパートメントにベータ 2 スペクトリンを標的とする」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 38): 40185–40193。doi : 10.1074/ jbc.m406018200。PMID 15262991。
- ^ ab Ayalon G 、Davis JQ、Scotland PB 、Bennett V（2008年12月）。「ジストロフィンとジストログリカンの機能的組織化のためのアンキリンベースのメカニズム」。Cell。135 （ 7）：1189–1200。doi ： 10.1016 / j.cell.2008.10.018。PMID 19109891。S2CID 17268857 。
- ^ Davis JQ、Bennett V (1984年11月)。「脳アンキリン。スペクトリン、チューブリン、および赤血球陰イオンチャネルの細胞質ドメインの結合部位を持つ膜関連タンパク質」。The Journal of Biological Chemistry。259 ( 21): 13550–13559。doi : 10.1016/ S0021-9258 (18)90728-3。PMID 6092380。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における ANK2+タンパク質、+ヒト
- PDBe-KBのUniProt : Q01484 (Ankyrin-2)のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。
この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。