Protein-coding gene in the species Homo sapiens
TAF9 RNAポリメラーゼII、TATAボックス結合タンパク質(TBP)関連因子、32kDaは TAF9 としても知られ、ヒトでは TAF9 遺伝子 によってコードされる タンパク質 です 。 [5] [6]
関数
RNAポリメラーゼII による転写の開始には、 70を超えるポリペプチドの活性が必要である。これらの活性を調整するタンパク質複合体は転写因子IID( TFIID )であり、これはコア プロモーター に結合してポリメラーゼを適切に配置し、転写複合体の残りの部分を組み立てるための足場として機能し、制御シグナルのチャネルとして働く。TFIIDは、TATA結合タンパク質( TBP )と、TBP関連因子またはTAFとして知られる進化的に保存されたタンパク質のグループで構成される。TAFは、基礎転写に参加したり、コアクチベーターとして機能したり、プロモーター認識で機能したり、 一般転写因子(GTF)を変更して複合体の組み立てと転写開始を促進したりする可能性がある。この遺伝子は、基礎転写因子 GTF2Bだけでなく、 p53 や VP16 などのいくつかの転写活性化因子にも 結合するTFIIDの小さなサブユニットの1つをコードしている 。類似しているが異なる遺伝子( TAF9B )が X染色体 上に発見されており 、 疑似遺伝子が 19番染色体 上に同定されている 。 選択的スプライシング により、異なるアイソフォームをコードする複数の転写変異体が生じる。 [5]
構造
いくつかの転写因子の17アミノ酸長のトランス活性化ドメイン(TAD)は、TAF9に直接結合することが報告されています:p53、VP16、 HSF1 、 NF-IL6 、 NFAT1 、 NF-κB 、およびALL1/MLL1。 [7] これらの17アミノ酸の中に、報告された転写因子ごとに固有の9アミノ酸トランス 活性化 ドメイン(9aaTAD)が特定されました。 [8] 9aaTADは、酵母では Gal4 、Oaf1、Leu3、Rtg3、 Pho4 、Gln4、Gcn4、哺乳類ではp53、NFAT、NF-κB、VP16によって代表される真核生物転写因子の大規模なスーパーファミリーに共通する新規ドメインです。 [9] TAF9は、9aaTAD転写因子の普遍的なトランス活性化補因子であると考えられています。 [8]
インタラクション
TAF9 は以下と相互作用する ことが示されています :
参考文献
^ abc ENSG00000276463 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000273841、ENSG00000276463 – Ensembl 、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000052293 – Ensembl 、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。
^ ab "Entrez Gene: TAF9 TAF9 RNAポリメラーゼII、TATAボックス結合タンパク質(TBP)関連因子、32kDa"。
^ Evans SC、Foster CJ、El -Naggar AK、Lozano G (1999年4月)。「p53補因子をコードするヒトTAF2G遺伝子のマッピングと変異解析」。ゲノミクス。57 ( 1 ) : 182–3。doi : 10.1006 /geno.1999.5745。PMID 10191103 。
^ Uesugi M, Nyanguile O, Lu H, Levine AJ, Verdine GL (1997 年 8 月). 「ヒト TAF への結合時に VP16 活性化ドメインに誘導されるアルファヘリックス」. Science . 277 (5330): 1310–3 . doi :10.1126/science.277.5330.1310. PMID 9271577. Uesugi M, Verdine GL (1999 年 12 月). 「p53 のアルファヘリカル FXXPhiPhi モチーフ: TAF 相互作用と MDM2 による識別」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (26): 14801– 6. Bibcode :1999PNAS...9614801U. doi : 10.1073/pnas.96.26.14801 . PMC 24728 . PMID 10611293. Choi Y, Asada S, Uesugi M (2000 年 5 月). 「活性化ドメインに隠された異なる hTAFII31 結合モチーフ」. J. Biol. Chem . 275 (21): 15912–6 . doi : 10.1074/jbc.275.21.15912 . PMID 10821850. Venot C、Maratrat M、Sierra V、Conseiller E、Debussche L (1999 年 4 月)。「p53 トランス活性化機能欠損変異体の定義と 2 つの独立した p53 トランス活性化サブドメインの特徴」。Oncogene . 18 ( 14): 2405–10 . doi : 10.1038/sj.onc.1202539 . PMID 10327062。 Lin J、Chen J、Elenbaas B、Levine AJ (1994 年 5 月)。「p53 アミノ末端ドメインのいくつかの疎水性アミノ酸は、転写活性化、mdm-2 およびアデノウイルス 5 E1B 55-kD タンパク質への結合に必要である」。Genes Dev . 8 (10): 1235–46 . doi : 10.1101/gad.8.10.1235 . PMID 7926727。
^ ab Piskacek S, Gregor M, Nemethova M, Grabner M, Kovarik P, Piskacek M (2007 年 6 月). 「9 つのアミノ酸のトランス活性化ドメイン: 確立と予測ユーティリティ」. Genomics . 89 (6): 756– 68. doi : 10.1016/j.ygeno.2007.02.003 . PMID 17467953.
^ 9aa TAD(酸性および親水性トランス活性化ドメインの両方)の予測は、National EMBnet-Node Austria( 「9aaTAD Prediction Webtool」)からオンラインで入手できます。EMBnet AUSTRIA。2007-07-01にオリジナルからアーカイブされました 。2009-01-10 に取得 。 )
^ abcdefghijkl Martinez E、Palhan VB、Tjernberg A、Lymar ES、Gamper AM、Kundu TK、Chait BT、Roeder RG (2001 年 10 月)。「ヒト STAGA 複合体は、生体内で pre-mRNA スプライシングおよび DNA 損傷結合因子と相互作用するクロマチンアセチル化転写コアクチベーターです」。Mol . Cell. Biol . 21 (20): 6782– 95. doi :10.1128/MCB.21.20.6782-6795.2001. PMC 99856. PMID 11564863 。
^ Liu X、Tesfai J、Evrard YA、Dent SY、Martinez E (2003 年 5 月)。「c-Myc 形質転換ドメインはヒト STAGA 複合体をリクルートし、転写活性化には TRRAP および GCN5 アセチラーゼ活性を必要とする」。J . Biol. Chem . 278 (22): 20405–12 . doi : 10.1074/jbc.M211795200 . PMC 4031917. PMID 12660246 。
^ Tao Y、Guermah M、Martinez E、Oelgeschläger T、長谷川 S、高田 R、山本 T、堀越 M、ローダー RG (1997 年 3 月)。 「ヒトTAFII100の特異的相互作用と潜在的機能」。 J.Biol.化学 。 272 (10): 6714–21 . 土井 : 10.1074/jbc.272.10.6714 。 PMID 9045704。
^ Bellorini M、Lee DK、Dantonel JC、Zemzoumi K、Roeder RG、Tora L、Mantovani R (1997 年 6 月)。「CCAAT 結合 NF-Y-TBP 相互作用: NF-YB および NF-YC は、TBP 塩基残基との結合のために、ヒストン フォールド モチーフに隣接する短いドメインを必要とする」。Nucleic Acids Res . 25 (11): 2174– 81. doi :10.1093/nar/25.11.2174. PMC 146709 . PMID 9153318。
さらに読む
Klemm RD、Goodrich JA、Zhou S、Tjian R (1995)。「ヒトTFIIDの32kDaサブユニットの分子クローニングと発現により、転写活性化を媒介するVP16およびTFIIBとの相互作用が明らかになった」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 92 (13): 5788– 92. Bibcode :1995PNAS...92.5788K. doi : 10.1073/pnas.92.13.5788 . PMC 41586 . PMID 7597030。
Hisatake K, Ohta T, Takada R, Guermah M, Horikoshi M, Nakatani Y, Roeder RG (1995). 「ヒト TATA 結合ポリペプチド関連因子 TAFII31 および TAFII80 の進化的保存と TAFII80 と他の TAF および一般転写因子との相互作用」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92 (18): 8195– 9. Bibcode :1995PNAS...92.8195H. doi : 10.1073/pnas.92.18.8195 . PMC 41123 . PMID 7667268.
Lu H, Levine AJ (1995). 「ヒトTAFII31タンパク質はp53タンパク質の転写共活性化因子である」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92 (11): 5154– 8. Bibcode :1995PNAS...92.5154L. doi : 10.1073/pnas.92.11.5154 . PMC 41867 . PMID 7761466.
Thut CJ、Chen JL 、Klemm R、Tjian R (1995)。「コアクチベーターTAFII40および TAFII60 によるp53転写活性化」。 サイエンス 。267 (5194): 100– 4。doi :10.1126/science.7809597。PMID 7809597 。
Zhou Q, Sharp PA (1995). 「HIV-1 Tatによる 制御の新しいメカニズムと因子」. EMBO J. 14 ( 2): 321–8 . doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb07006.x. PMC 398086. PMID 7835343.
Parada CA、Yoon JB、Roeder RG (1995)。「in vitro 伸長レベルでの HIV-1 転写の LBP-1 による新たな制限」。J . Biol. Chem . 270 (5): 2274– 83. doi : 10.1074/jbc.270.5.2274 . PMID 7836461。
Ou SH、Garcia-Martínez LF、Paulssen EJ、 Gaynor RB (1994)。「ヒト免疫不全ウイルス1型TATAエレメント機能における隣接Eボックスモチーフの役割」。J . Virol . 68 (11): 7188–99 . doi :10.1128/JVI.68.11.7188-7199.1994. PMC 237158. PMID 7933101 。
Kashanchi F, Piras G, Radonovich MF, Duvall JF, Fattaey A, Chiang CM, Roeder RG, Brady JN (1994). 「ヒト TFIID と HIV-1 トランスアクチベーター tat との直接的な相互作用」. Nature . 367 (6460): 295– 9. Bibcode :1994Natur.367..295K. doi :10.1038/367295a0. PMID 8121496. S2CID 4362048.
Adams MD、Soares MB、Kerlavage AR、Fields C、Venter JC (1993)。「方向性クローン化されたヒト乳児脳 cDNA ライブラリーからの迅速な cDNA シーケンシング (発現配列タグ)」。 Nat. Genet . 4 (4): 373– 80. doi :10.1038/ng0893-373. PMID 8401585. S2CID 12612300.
Wang Z、Morris GF、Rice AP、Xiong W、Morris CB (1996)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型 Tat タンパク質の野生型およびトランス活性化欠損変異体は、in vitro でヒト TATA 結合タンパク質に結合する」。J . Acquir. Immune Defic. Syndr. Hum. Retrovirol . 12 (2): 128– 38. doi : 10.1097/00042560-199606010-00005 . PMID 8680883。
Pendergrast PS、Morrison D、Tansey WP、Hernandez N (1996)。「TBP のカルボキシ末端ドメインの変異は、ヒト免疫不全ウイルス 1 型の全長および短い転写産物の合成に同様に影響を及ぼす」。J . Virol . 70 (8): 5025–34 . doi :10.1128/JVI.70.8.5025-5034.1996. PMC 190456. PMID 8764009 。
カシャンチ F、クライフ SN、デュバル JF、サダイエ MR、ラドノビッチ MF、チョー M、マーティン MA、チェン SY、ワインマン R、ブレイディ JN (1996)。 「ヒト免疫不全ウイルス 1 型 Tat と TFIID の固有部位との相互作用は、ネガティブ補因子 Dr1 を阻害し、TFIID-TFIIA 複合体を安定化します。」 J. ヴィロル 70 (8): 5503–10 . 土井 :10.1128/JVI.70.8.5503-5510.1996。 PMC 190508 。 PMID 8764062。
Zhou Q, Sharp PA (1996). 「Tat-SF1: HIV-1 Tat による転写伸長の刺激のための補因子」. Science . 274 (5287): 605–10 . Bibcode :1996Sci...274..605Z. doi :10.1126/science.274.5287.605. PMID 8849451. S2CID 13266489.
Tao Y、Guermah M、Martinez E、Oelgeschläger T、長谷川 S、高田 R、山本 T、堀越 M、ローダー RG (1997)。 「ヒトTAFII100の特異的相互作用と潜在的機能」。 J.Biol.化学 。 272 (10): 6714–21 . 土井 : 10.1074/jbc.272.10.6714 。 PMID 9045704。
García-Martínez LF、Ivanov D、Gaynor RB (1997)。「精製されたHIV-1およびHIV-2転写開始前複合体とTatの関連」。J . Biol. Chem . 272 (11): 6951–8 . doi : 10.1074/jbc.272.11.6951 . PMID 9054383。
Ogryzko VV, Kotani T, Zhang X, Schiltz RL, Howard T, Yang XJ, Howard BH, Qin J, Nakatani Y (1998). 「PCAFヒストンアセチル化酵素複合体内のヒストン様TAF」. Cell . 94 (1): 35– 44. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81219-2 . PMID 9674425. S2CID 18942972.
Vassilev A、山内 J、小谷 T、Prives C、Avantaggiati ML、Qin J、中谷 Y (1999)。 「PCAF ヒストン アセチラーゼ複合体の 400 kDa サブユニットは、ATM スーパーファミリーに属します。」 モル。セル 。 2 (6): 869–75 . 土井 : 10.1016/S1097-2765(00)80301-9 。 PMID 9885574。
Evans SC、Foster CJ、El -Naggar AK、Lozano G (1999)。「p53補因子をコードするヒトTAF2G遺伝子のマッピングと変異解析」。ゲノミクス。57 ( 1 ) : 182– 3。doi : 10.1006/geno.1999.5745。PMID 10191103 。
Lai CH, Chou CY, Ch'ang LY, Liu CS, Lin W (2000). 「比較プロテオミクスによる Caenorhabditis elegans で進化的に保存されている新規ヒト遺伝子の同定」 Genome Res . 10 (5): 703–13 . doi :10.1101/gr.10.5.703. PMC 310876 . PMID 10810093.
Choi Y, Asada S, Uesugi M (2000). 「活性化ドメインに隠された異なるhTAFII31結合モチーフ」 J. Biol. Chem . 275 (21): 15912–6 . doi : 10.1074/jbc.275.21.15912 . PMID 10821850.