MAGUKスーパーファミリーおよび構成ドメイン PSD-95(DLG4によってコードされる)はMAGUKスーパーファミリーのメンバーであり、PSD-93 、SAP97 、SAP102も含まれるサブファミリーの一部である。MAGUKは PDZ 、SH3 、GUK ドメインを含むことで定義されるが、その多くはCaMKII 、WW 、L27 ドメインに相同な領域も含む。[ 11 ] MAUKUが持つGUKドメインは、構造的にはグアニル酸キナーゼのものと非常によく似ているが、 ATP に結合するPループが存在しないため、触媒活性がないことが知られている。MAGUKUは、主に細胞骨格タンパク質、微小管/アクチンベースの機構、シグナル伝達に関与する分子とのタンパク質間相互作用を形成する能力に基づいて、GUKドメインを独自の目的のためにサブ機能化していると考えられている。
MAGUKに様々な数で含まれるPDZドメインは、PSD-95では3回複製されている。PDZドメインは、相互作用するタンパク質のC末端によく見られる短いペプチド結合配列である。この 遺伝子 内の3つのコピーは、PSD-95タンパク質とそのリガンド内のアミノ酸置換により、異なる結合パートナーを持つ。SH3ドメインもまた、タンパク質間相互作用ドメインである。そのファミリーは一般的にPXXP部位に結合するが、MAGUKでは他の部位にも結合することが知られている。最もよく知られている特徴の1つは、GUKドメインと分子内結合を形成し、GUK-SH3「閉じた」状態と呼ばれる状態を作り出すことができることである。調節機構と機能は不明であるが、遺伝子内の別の場所に位置するフック領域とカルモジュリン 結合領域が関与している可能性があると推測されている。
相互作用 PSD-95は以下と相互作用する ことが示されている:
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外部リンク 米国国立医学図書館の 医学主題見出し (MeSH)における ヒトDLG4タンパク質