Loading article…
| 細菌調節タンパク質、luxRファミリー | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 エルウィニア・アミロボラ RCSB タンパク質の DNA 結合ドメインの溶液構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ゲル | ||||||||
| パム | PF00196 | ||||||||
| ファム一族 | CL0123 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00542 | ||||||||
| SCOP2 | 1rnl / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
分子生物学において、LuxR 型 DNA 結合 HTH ドメインは、約 65 個のアミノ酸からなるDNA結合ヘリックスターンヘリックス(HTH)ドメインです。これは、応答調節因子の LuxR/FixJ ファミリーの転写調節因子に存在します。このドメインは、発光のクオラムセンシング制御の転写活性化因子であるVibrio fischeri luxRにちなんで名付けられました。LuxR 型 HTH ドメインタンパク質は、さまざまな生物に存在します。DNA 結合 HTH ドメインは通常、タンパク質のC 末端領域に位置し、 N 末端領域には多くの場合、オートインデューサー結合ドメインまたは応答調節ドメインが含まれています。ほとんどの luxR 型調節因子は転写活性化因子として機能しますが、いくつかはリプレッサーになるか、異なる部位で二重の役割を果たします。LuxR 型 HTH 調節因子は、さまざまな生物学的プロセスにおける多種多様な活動を制御します。
luxR タイプの DNA 結合 HTH ドメインは、4 本のらせん束構造を形成します。HTHモチーフは、それぞれスキャフォールドと認識ヘリックスと呼ばれる 2 番目と 3 番目のヘリックスで構成されています。HTH は、認識ヘリックスの N 末端部分がDNA 接触の大部分を占める主溝で DNA に結合します。4 番目のヘリックスは、gerE と traR の二量体化に関与しています。以下に説明する 4 つの活性化メカニズムのいずれかによるシグナル伝達イベントにより、調節因子の多量体化が起こります。調節因子は多量体としてDNAに結合します。 [1] [2] [3]
LuxR 型 HTHタンパク質は、次の 4 つの異なるメカニズムのいずれかによって活性化されます。
1. 2成分感覚伝達システムに属する調節因子。このシステムでは、タンパク質は膜貫通キナーゼによって、一般的にはアスパラギン酸残基のリン酸化によって活性化されます。[4] [5]このカテゴリに属するタンパク質には以下のものがあります。
- Rhizobiaceae fixJ（微好気生活における窒素固定遺伝子の発現を誘導するグローバルレギュレーター
- 大腸菌およびチフス菌uhpA (ヘキソースリン酸輸送 遺伝子uhpT を活性化)
- 大腸菌narLとnarP（硝酸還元 酵素オペロンを活性化）
- 腸内細菌rcsB (腸管および植物病原性における細胞外多糖類の 生合成の制御)
- 百日咳菌bvgA (毒性因子)
- Bacillus subtilis comA（後期発現コンピテンス遺伝子の発現に関与）
2.グラム陰性細菌のクオラムセンシング分子として使用されるN-アシルホモセリンラクトンに結合すると活性化される、または非常にまれに抑制される調節因子：[6]
- Vibrio fischeri luxR（生物発光オペロンを活性化）
- Agrobacterium tumefaciens traR (Tiプラスミド転移の制御)
- Erwinia carotovora carR（カルバペネム系 抗生物質の 生合成の制御）
- E. carotovora expR (軟腐病の病原性因子; 植物組織軟化酵素遺伝子を活性化する)
- 緑膿菌lasR (エラスターゼ遺伝子 lasB を活性化)
- Erwinia chrysanthemi echR およびErwinia stewartii esaR
- Pseudomonas chlororaphis phzR（フェナジン抗生物質産生の正の調節因子）
- 緑膿菌rhlR (rhlABオペロンと lasB 遺伝子を活性化)
- アシネトバクター・バウマニabaR （界面活性剤様リポペプチドアシネチン-505の生産のためのオペロンを活性化する） [7] [8]
3.制御ドメインを持たない自律的エフェクタードメイン制御因子（gerEで代表される）。 [1]
4. malTに代表される複数のリガンド結合調節因子[9]
参考文献
- ^ ab Ducros VM、Lewis RJ、Verma CS、Dodson EJ、Leonard G、Turkenburg JP、Murshudov GN、Wilkinson AJ、Brannigan JA (2001 年 3 月)。「枯草菌胞子形成の究極の転写調節因子である GerE の結晶構造」。J . Mol. Biol . 306 (4): 759–71. doi :10.1006/jmbi.2001.4443. PMID 11243786。
- ^ Pristovsek P、Sengupta K、Lohr F、Schafer B、von Trebra MW、Ruterjans H、Bernhard F (2003 年 5 月)。「Erwinia amylovora RcsB タンパク質の DNA 結合ドメインの構造解析と RcsAB ボックスとの相互作用」。J . Biol. Chem . 278 (20): 17752–9. doi : 10.1074/jbc.M301328200 . PMID 12740396。
- ^ Zhang RG、Pappas T、Brace JL、Miller PC、Oulmassov T、Molyneaux JM、Anderson JC、Bashkin JK、Winans SC、Joachimiak A (2002 年 6 月)。「フェロモンと DNA と複合体を形成した細菌クオラムセンシング転写因子の構造」。Nature . 417 ( 6892): 971–4. doi :10.1038/nature00833. PMID 12087407. S2CID 4420408.
- ^ Maris AE、Sawaya MR、Kaczor-Grzeskowiak M、Jarvis MR、Bearson SM、Kopka ML、Schroder I、Gunsalus RP、Dickerson RE (2002 年 10 月)。「二量体化により、NarL 応答調節因子による DNA ターゲット部位の認識が可能に」Nat. Struct. Biol . 9 (10): 771–8. doi :10.1038/nsb845. PMID 12352954. S2CID 20574350.
- ^ Birck C、Malfois M、Svergun D、Samama J (2002 年 8 月)。「FixJ 応答調節因子の低解像度構造によって明らかになったシグナル伝達に関する洞察」。J. Mol. Biol . 321 (3): 447–57。doi : 10.1016 /S0022-2836(02)00651-4。PMID 12162958 。
- ^ Pappas KM、Weingart CL、Winans SC (2004 年 8 月)。「プロテオバクテリアの化学的コミュニケーション: 細胞間シグナル伝達に必要なシグナル合成酵素と受容体の生化学的および構造的研究」。Mol . Microbiol . 53 (3): 755–69. doi :10.1111/j.1365-2958.2004.04212.x. PMID 15255890。
- ^ Niu C、Clemmer KM、Bonomo RA、Rather PN。Acinetobacter baumanniiからのオートインデューサー合成酵素の単離と特性評価。J Bacteriol. 2008;190(9):3386–3392. doi:10.1128/JB.01929-07
- ^ Pérez-Varela M、Tierney ARP、Kim JS、Vazquez-Torres A、Rather P. Acinetobacter baumannii における RelA の特性評価 [印刷に先駆けてオンラインで公開、2020 年 3 月 30 日]。J Bacteriol. 2020;JB.00045-20. doi:10.1128/JB.00045-20
- ^ Schlegel A、Bohm A、Lee SJ、Peist R、Decker K、Boos W (2002 年 5 月)。「大腸菌マルトースシステムのネットワーク制御」。J . Mol. Microbiol. Biotechnol . 4 (3): 301–7。PMID 11931562 。