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| エイリアス | EPOR、EPO-R、エリスロポエチン受容体 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 133171; MGI : 95408;ホモロジーン：95;ジーンカード：EPOR; OMA :EPOR - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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エリスロポエチン受容体（EpoR）は、ヒトではEPOR遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] EpoRは 単一の糖鎖を持つ52kDaのペプチドであり、EPO反応細胞の表面に見られる約56～57kDaのタンパク質となる。これはサイトカイン受容体ファミリーのメンバーである。EpoRは二量体として存在する。これらの二量体は、もともと細胞外ドメイン相互作用によって形成されると考えられていたが[6]、現在では膜貫通ドメインの相互作用によって形成され[7] [8]、細胞外相互作用部位の元の構造は結晶化条件によるものであり、天然の立体配座を反映するものではないと考えられている。[9] 30 kDaのリガンドであるエリスロポエチン（Epo）が結合すると、受容体の構造変化が起こり、受容体に事前に関連付けられているJak2キナーゼの自己リン酸化が起こります（つまり、EpoRは固有のキナーゼ活性を持たず、Jak2活性に依存します）。[10] [11]現在、EpoRの最も確立された機能は、赤血球前駆細胞の増殖を促進し、アポトーシスから救うことです。[5]
機能と作用機序
EpoRの細胞質ドメインには、Jak2によってリン酸化され、さまざまな細胞内経路活性化因子やStat（ Stat5など）のドッキング部位として機能する多数のホスホチロシンが含まれています。Ras/AKTおよびERK/MAPキナーゼ、ホスファチジルイノシトール3キナーゼ/AKT経路、およびSTAT転写因子を活性化することに加えて、ホスホチロシンは、赤血球増多症などの疾患につながる可能性のある過剰活性化を防ぐために、EpoRシグナル伝達に悪影響を与えるホスファターゼのドッキング部位としても機能します。一般に、エリスロポエチン受容体の欠陥は、赤白血病および家族性赤血球増多症を引き起こす可能性があります。EpoRに関連するJak2キナーゼの変異は、真性多血症を引き起こすこともあります。[12]
赤血球の生存
EpoRの主な役割は、赤血球前駆細胞の増殖を促進し、赤血球前駆細胞を細胞死から救うことです。[13] EpoR誘導性のJak2-Stat5シグナル伝達は、転写因子GATA-1とともに、生存促進タンパク質Bcl-xLの転写を誘導します。[14]さらに、EpoRは、赤血球生成に悪影響を及ぼすデスレセプターFas、Trail、およびTNFaの発現を抑制することに関与していることが示唆されています。[15] [16] [17]
現在の証拠に基づくと、Epo/EpoR が体内で赤血球前駆細胞の「増殖と分化」を直接引き起こすかどうかはまだ不明ですが、そのような直接的な影響は in vitro の研究に基づいて説明されています。
赤血球分化
赤血球分化は、主にGATA-1、FOG-1、EKLFなどの赤血球転写因子の存在と誘導、およびPU.1などの骨髄/リンパ系転写因子の抑制に依存していると考えられています。[18] EpoRシグナル伝達がベータグロビンなどの赤血球特異的遺伝子の誘導に及ぼす直接的で重要な影響は、ほとんど解明されていません。GATA-1がEpoR発現を誘導できることは知られています。[19]次に、EpoRのPI3-K / AKTシグナル伝達経路がGATA-1活性を増強します。[20]
赤血球細胞周期/増殖
EpoRによる増殖の誘導は、細胞の種類に依存する可能性が高い。EpoRは有糸分裂シグナル伝達経路を活性化し、in vitroで赤白血病細胞株、さまざまな非赤血球系細胞、および癌細胞の細胞増殖につながることが知られている。これまでのところ、in vivoで、EpoRシグナル伝達が赤血球系前駆細胞の細胞分裂を誘導できるという十分な証拠や、Epoレベルが細胞周期を調整できるという証拠はない。[13] EpoRシグナル伝達はBFU-e前駆細胞に対して依然として増殖効果を有する可能性があるが、これらの前駆細胞を直接特定、単離、および研究することはできない。CFU-e前駆細胞は、EpoRシグナル伝達によるものではなく、発生的な方法でGATA-1誘導およびPU.1抑制時に細胞周期に入る。[21]その後の分化段階（前赤芽球から正染性赤芽球へ）では、細胞の大きさが縮小し、最終的には核が排出され、生存のためにはEpoRシグナル伝達のみに依存している可能性が高い。さらに、低酸素ストレス（Epoが1000倍に増加する可能性がある）における大赤血球症に関するいくつかの証拠は、EpoR発現が低いか存在しない後期赤血球段階では、緊急時の赤血球の予備をできるだけ早く提供するために、有糸分裂が実際にはスキップされることを示唆している。[ 22] [23]このようなデータは、時には状況証拠ではあるものの、Epo（他の因子ではなく）に特異的に反応して増殖する能力が限られていることを示唆している。これらのデータを合わせると、赤血球分化におけるEpoRは主に生存因子として機能する可能性があるが、生体内での細胞周期（例えば、分裂速度、およびそれに伴うサイクリンおよびCdk阻害剤のレベルの変化）への影響についてはさらなる研究が必要であることが示唆される。しかし、他の細胞系では、EpoR は特定の増殖シグナルを提供する可能性があります。
多能性前駆細胞の赤血球系への関与
EpoR の系統決定における役割は現在のところ不明です。EpoR の発現は造血幹細胞コンパートメントまで遡ることができます。[24] EpoR シグナル伝達が、十分な数の赤芽球を生成するために、初期の多能性前駆細胞で許容的(生存のみを誘導する) 役割を果たすのか、それとも指示的(赤血球マーカーをアップレギュレーションして前駆細胞を所定の分化経路に固定する) 役割を果たすのかは不明です。この分野の最新の出版物は、それが主に許容的であることを示唆しています。BFU-e および CFU-e 前駆細胞の生成は、Epo または EpoR のいずれかをノックアウトしたげっ歯類の胚で正常であることが示されました。[25]このような必要性の欠如に対する反論は、Epo または低酸素ストレスに反応して、初期の赤血球段階である BFU-e および CFU-e の数が劇的に増加するというものです。しかし、それが指示的シグナルなのか、それとも許容的シグナルなのかは不明です。さらにもう1つ注目すべき点は、EpoRによって活性化されるシグナル伝達経路は他の多くの受容体と共通していることです。EpoRをプロラクチン受容体に置き換えると、in vitroでの赤血球の生存と分化がサポートされます。[26] [27]これらのデータを合わせると、赤血球系へのコミットメントは、EpoRのまだ知られていない指示機能によるものではなく、多能性前駆細胞段階での生存における役割によるものである可能性が高いことが示唆されます。
Epo受容体変異に関する動物実験
EpoRが切断されたマウス[28]は生存可能であり、これはJak2の活性が、リン酸化チロシンのドッキング部位を必要とせずに必要な経路を活性化することにより、基礎的な赤血球生成をサポートするのに十分であることを示唆している。EpoR切断のEpoR-H型には、Stat5分子のドッキング部位として機能する最初の、そして議論の余地はあるものの最も重要なチロシン343が含まれるが、細胞質テールの残りの部分が欠けている。これらのマウスは、ホスファターゼのリクルートメント（したがってシグナル伝達のシャットダウン）がこれらのマウスで異常であるという考えと一致して、赤血球生成の増加を示す。
EpoR-HM受容体も細胞質ドメインの大部分を欠いており、フェニルアラニンに変異したチロシン343を含んでいるため、効率的なStat5ドッキングと活性化には適していません。これらのマウスは貧血であり、フェニルヒドラジン治療やエリスロポエチン注射などの低酸素ストレスに対する反応が悪いです。[28]
EpoR ノックアウト マウスには、心臓、脳、血管に欠陥があります。これらの欠陥は、赤血球形成の阻害と、発達中の組織への酸素供給不足が原因である可能性があります。赤血球細胞のみで Epo 受容体を発現するように設計されたマウスは正常に発達します。
臨床的意義
エリスロポエチン受容体の欠陥は、赤白血病や家族性赤血球増多症を引き起こす可能性があります。[5]赤血球の過剰産生は、血栓症や脳卒中などの有害な心血管イベントの可能性を高めます。
稀に、EpoRに一見有益な変異が生じることがあり、赤血球数の増加により、運動持久力競技における酸素供給が改善され、アスリートの健康に明らかな悪影響がない（フィンランドのアスリート、エーロ・マンティランタの例） [29]。
エリスロポエチンは内皮細胞を維持し、腫瘍の血管新生を促進することが報告されているため、EpoRの調節不全は特定の腫瘍の増殖に影響を及ぼす可能性がある。[30] [31]しかし、この仮説は普遍的に受け入れられているわけではない。
インタラクション
エリスロポエチン受容体は以下と相互作用することが示されています。
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さらに読む
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外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のエリスロポエチン+受容体
この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。