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| マトリックスメタロペプチダーゼ1（間質コラーゲナーゼ） | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | ＭＭＰ１ | ||||||
| NCBI遺伝子 | 4312 | ||||||
| HGNC | 7155 | ||||||
| オミム | 120353 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_002421 | ||||||
| ユニプロット | P03956 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 3.4.24.7 | ||||||
| 軌跡 | 第11章 q21-q22 | ||||||
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| マトリックスメタロペプチダーゼ8（好中球コラーゲナーゼ） | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | ＭＭＰ８ | ||||||
| NCBI遺伝子 | 4317 | ||||||
| HGNC | 7175 | ||||||
| オミム | 120355 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_002424 | ||||||
| ユニプロット | P22894 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 染色体 = 11 3.4.24.3 染色体 = 11 | ||||||
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| ペプチダーゼM9 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ペプチダーゼM9 | ||||||||
| パム | PF01752 | ||||||||
| ファム一族 | CL0126 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| メロプス | M9 | ||||||||
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コラーゲナーゼはコラーゲンのペプチド結合を破壊する酵素です。クロストリジウムなどの細菌の病原性において細胞外構造を破壊するのに役立ちます。コラーゲナーゼはガス壊疽の拡大を促進する毒性因子であると考えられています。通常、コラーゲナーゼは筋肉細胞や他の臓器の結合組織を標的とします。 [1]
動物の細胞外マトリックスの主要成分であるコラーゲンは、細胞から分泌されたプロコラーゲンがコラーゲナーゼによって分解されて生成されます。これにより、細胞自体の内部に大きな構造が形成されるのを防ぎます。
コラーゲナーゼは、一部の細菌によって生成されるほか、通常の免疫反応の一環として体内で生成されることもあります。この生成は、線維芽細胞や骨芽細胞などの細胞を刺激するサイトカインによって誘発され、間接的な組織損傷を引き起こす可能性があります。[引用が必要]
治療用途
コラーゲナーゼは、以下の医療用途に承認されています。
- デュピュイトラン拘縮およびペロニー病の治療（Xiaflex）。
- 創傷治癒[2] (サンティル)
- セルライト（Qwo）
MEROPS M9ファミリー
このメタロペプチダーゼのグループは、MEROPSペプチダーゼファミリーM9、サブファミリーM9AおよびM9B（微生物コラーゲナーゼ、クランMA(E)）を構成します。このファミリーのメンバーのペプチダーゼドメインのタンパク質フォールドは、クランMAの典型例であるサーモリシンのそれに似ており、このファミリーのメンバーとサーモリシンの予測される活性部位残基は、モチーフHEXXHに存在します。[3]
微生物コラーゲナーゼは、ビブリオ属とクロストリジウム属の両方の細菌から同定されています。コラーゲナーゼは、細菌の攻撃中に宿主のコラーゲンバリアを分解するために使用されます。ビブリオ菌は、病院で火傷や潰瘍の死んだ組織を除去するために使用されることがあります。クロストリジウム ヒストリチカムはガス壊疽を引き起こす病原体ですが、単離されたコラーゲナーゼは床ずれの治療に使用されています。コラーゲンの切断は、ビブリオ菌ではXaa+Got結合で、クロストリジウムコラーゲナーゼではYaa+Gly結合で発生します。[引用が必要]
クロストリジウム・パーフリンゲンス由来の遺伝子産物の一次構造を解析した結果、この酵素は推定シグナル配列を含む86残基の配列で生成されることが明らかになった。 [ 4]この配列内には、コラーゲナーゼ基質に典型的なアミノ酸配列であるPLGPが含まれている。この配列は、コラーゲナーゼの自己処理に関与している可能性がある。[4]
メタロプロテアーゼは、7 つの主なプロテアーゼの種類の中で最も多様性に富み、現在までに 50 を超えるファミリーが特定されています。これらの酵素では、2 価の陽イオン (通常は亜鉛) が水分子を活性化します。金属イオンは、通常 3 つのアミノ酸リガンドによって保持されます。既知の金属リガンドは His、Glu、Asp、または Lys であり、触媒には少なくとももう 1 つの残基が必要であり、求電子的役割を果たす可能性があります。既知のメタロプロテアーゼのうち、約半数が HEXXH モチーフを含み、結晶構造研究ではこれが金属結合部位の一部を形成することが示されている。[3] HEXXHモチーフは比較的一般的ですが、メタロプロテアーゼでは「abXHEbbHbc」とより厳密に定義されます。ここで、「a」はほとんどの場合バリンまたはスレオニンであり、サーモリシンとネプリライシンのS1サブサイトの一部を形成します。「b」は非荷電残基、「c」は疎水性 残基です。プロリンはこの部位には決して見られません。これは、メタロプロテアーゼのこのモチーフが採用しているらせん構造を壊すためと考えられます。[3]
その他の用途
コラーゲナーゼは、広く使用されている肉軟化剤であるパパイン、ブロメライン、フィカインと同様の方法で肉を柔らかくするために使用できます。[5]
参照
参考文献
- ^ Gerard J. Tortora、Berdell R. Funke、Cristine L. Case (2007)。『微生物学入門』。ピアソン・ベンジャミン・カミングス。ISBN 978-0-321-39603-7。
- ^ Riley KN、Herman IM (2005)。「コラーゲナーゼは 生体内での損傷および創傷治癒に対する細胞反応を促進する」 。J Burns Wounds。4 : e8。PMC 1501117。PMID 16921413。
- ^ abc Rawlings ND、Barrett AJ (1995)。「メタロペプチダーゼの進化ファミリー」。タンパク質分解酵素：アスパラギン酸およびメタロペプチダーゼ。酵素学の方法。第248巻。pp. 183–228。doi : 10.1016/0076-6879(95) 48015-3。ISBN 9780121821494. PMID 7674922。
- ^ ab 松下 修、吉原 功、片山 聡、南 純、岡部 明 (1994 年 1 月)。「Clostridium perfringens 120 キロダルトンコラーゲナーゼの精製と特性評価、および対応する遺伝子のヌクレオチド配列」。J . Bacteriol . 176 (1): 149–56. doi :10.1128/jb.176.1.149-156.1994. PMC 205026. PMID 8282691 。
- ^ Zhao GY、Zhou MY、Zhao HL、Chen XL、Xie BB、Zhang XY、He HL、Zhou BC、Zhang YZ (2012-10-15)。「低温適応型コラーゲン分解プロテアーゼMCP-01の牛肉に対する低温での軟化効果とそのメカニズム」。食品化学。134 ( 4): 1738–1744。doi : 10.1016 /j.foodchem.2012.03.118。ISSN 0308-8146。PMID 23442615 。
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のコラーゲナーゼ
