ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ＭＭＰ８ 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1A86、1JAP、1I76、1ZVX、3TT4、2OY2、1ZS0、1JAN、1MMB、1I73、1A85、1KBC、1ZP5、1JH1、3DPF、1JAQ、3DPE、1BZS、4QKZ、1JAO、3DNG、2OY4、1MNC
識別子 エイリアス MMP8 、CLG1、HNC、MMP-8、PMNL-CL、マトリックスメタロペプチダーゼ8 外部ID オミム ：120355; MGI : 1202395; ホモロジーン : 22482; ジーンカード ：MMP8; OMA :MMP8 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 9番染色体（マウス） [2] バンド 9|9 A1 始める 7,558,457 bp [2] 終わり 7,568,486 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 海綿骨 骨髄 骨髄細胞 睾丸 単球 血 羊水 脾臓 顆粒球 左肺の上葉
トップの表現 顆粒球 脛骨大腿関節 胸部の筋肉 第三の足指 骨髄 血 第二足指 軟骨組織 母趾 下肢の自由部分の骨
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
亜鉛イオン結合 ペプチダーゼ活性 加水分解酵素活性 メタロペプチダーゼ活性 金属イオン結合 セリン型エンドペプチダーゼ活性 メタロエンドペプチダーゼ活性 エンドペプチダーゼ活性 細胞成分
細胞外マトリックス 細胞外領域 特定の顆粒腔 三次顆粒腔 細胞外空間 コラーゲン含有細胞外マトリックス 生物学的プロセス
コラーゲン分解プロセス 細胞外マトリックスの分解 内胚葉細胞の分化 タンパク質分解 好中球脱顆粒 遺伝子発現の正の調節 遺伝子発現の負の調節 インターロイキン10産生の抑制 インターロイキン6産生の正の調節 DNA結合の正の調節 MAPKカスケードの正の制御 一酸化窒素生合成プロセスの正の調節 JNKカスケードの正の制御 神経炎症反応の調節 神経炎症反応の積極的な制御 NIK/NF-κBシグナル伝達の正の制御 活性酸素種の生合成過程の正の調節 ミクログリア細胞の活性化の調節 ミクログリア細胞の活性化の正の制御 細胞外マトリックスの組織化 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001304441 NM_001304442 NM_002424
RefSeq (タンパク質) NP_001291370 NP_001291371 NP_002415
場所 (UCSC) 11 章: 102.71 – 102.73 Mb 9 章: 7.56 – 7.57 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
好中球コラーゲナーゼは 、 マトリックスメタロプロテアーゼ-8 (MMP-8) または PMNL コラーゲナーゼ (MNL-CL) としても知られ、 ほとんどの哺乳類の結合組織に存在する コラーゲン 切断 酵素です。 [5] ヒトでは、MMP-8 タンパク質は MMP8 遺伝子 によってコードされています 。 [6] [7]
この遺伝子は、染色体 11q22.3 に局在する MMP 遺伝子のクラスターの一部です。 [5] ほとんどの MMP は、細胞外プロテアーゼによって切断されると活性化される不活性プロタンパク質として分泌されます。しかし、この遺伝子によってコードされる酵素は、好中球内の二次顆粒に蓄えられ、自己分解性切断によって活性化されます。
関数 マトリックスメタロプロテアーゼ （MMP）ファミリー のタンパク質は、胚発生、生殖、組織リモデリングなどの正常な生理学的プロセス、および関節炎や転移などの疾患プロセスにおける 細胞外マトリックス の分解に関与しています。MMP-8 の主な機能は、I 型、II 型、III 型コラーゲンの分解です。がんの場合、マウス MMTV-PyMT 乳がんモデルにおける MMP-8 の喪失は、腫瘍の増殖と転移負荷の増加、腫瘍血管の増強、免疫細胞浸潤の変化と関連しています。 [8] さらに、乳がん細胞株における MMP-8 の分析により、MMP-8 活性と IL6 および IL8 産生との因果関係が明らかになり、MMP-8 が自然免疫系の調節に役割を果たしていることが示唆されました。 [9]
参考文献
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さらに読む
Chandler S, Miller KM, Clements JM, et al. (1997). 「マトリックスメタロプロテアーゼ、腫瘍壊死因子、多発性硬化症：概要」 J. Neuroimmunol . 72 (2): 155–61. doi :10.1016/S0165-5728(96)00179-8. PMID 9042108. S2CID 26495949. Massova I、Kotra LP、 Fridman R、Mobashery S (1998)。「マトリックスメタロプロテアーゼ：構造、進化、多様化」。FASEB J. 12 ( 25n26): 1075–95。CiteSeerX 10.1.1.31.3959。doi : 10.1142 /S0217984998001256。PMID 9737711 。 Nagase H, Woessner JF (1999). 「マトリックスメタロプロテアーゼ」 J. Biol. Chem . 274 (31): 21491–4. doi : 10.1074/jbc.274.31.21491 . PMID 10419448. Bläser J、Triebel S、Reinke H、Tschesche H (1992)。「PMNLプロコラーゲナーゼの水銀活性化中の共有Hg-Cys結合の形成は、システインスイッチ機構の証拠となる」。FEBS Lett . 313 ( 1): 59–61。Bibcode : 1992FEBSL.313...59B。doi : 10.1016 /0014-5793(92)81184- N。PMID 1330697。S2CID 36829374 。 Devarajan P、Mookhtiar K、Van Wart H、Berliner N (1991)。「ヒト好中球コラーゲナーゼをコードするcDNAの構造と発現」。Blood . 77 ( 12): 2731–8. doi : 10.1182/blood.V77.12.2731.2731 . PMID 1646048。 Bläser J、Knäuper V、Osthues A、他。 （1992年）。 「ヒト多形核白血球プロコラゲナーゼの水銀活性化」。 ユーロ。 Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ ． 202 (3): 1223–30。 土井 : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16494.x 。 PMID 1662606。 Knäuper V、Krämer S、Reinke H、Tschesche H (1990)。「ヒト多形核白血球由来プロコラーゲナーゼの特性と活性化。プロ酵素およびさまざまなタンパク質分解活性型の N 末端配列の決定」。Eur . J. Biochem . 189 (2): 295–300。doi : 10.1111 /j.1432-1033.1990.tb15489.x。PMID 2159879 。 Hasty KA、Pourmotabbed TF、Goldberg GI、et al. (1990)。「ヒト好中球コラーゲナーゼ。他のマトリックスメタロプロテアーゼと相同性を持つ独特な遺伝子産物」。J . Biol. Chem . 265 (20): 11421–4. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38413-3 . PMID 2164002。 ノイパー V、クレーマー S、ラインケ H、チェッシェ H (1990)。 「ヒトPMN白血球プロコラゲナーゼの部分アミノ酸配列」。 バイオル。化学。ホッペ・セイラー 。 371 補足: 295–304。 PMID 2169256。 ノイパー V、クレーマー S、ラインケ H、チェッシェ H (1990)。 「ヒトPMN白血球プロコラゲナーゼの部分アミノ酸配列」。 バイオル。化学。ホッペ・セイラー 。 371 (8): 733–734。 土井 ：10.1515/bchm3.1990.371.2.733。 PMID 2169766。 Mallya SK、Mookhtiar KA、Gao Y 、et al. (1991)。「58キロダルトンのヒト好中球コラーゲナーゼの特性：ヒト線維芽細胞コラーゲナーゼとの比較」。 生化学 。29 (47): 10628–34。doi : 10.1021 /bi00499a008。PMID 2176876 。 Stams T、Spurlino JC、Smith DL、他 (1995)。「ヒト好中球コラーゲナーゼの構造は大きなS1'特異性ポケットを明らかにする」 Nat. Struct. Biol . 1 (2): 119–23. doi :10.1038/nsb0294-119. PMID 7656015. S2CID 35458800. Fosang AJ、Last K、Neame PJ、et al. (1995)。「好中球コラーゲナーゼ（MMP-8）は、軟骨アグリカンの球間ドメインのアグリカナーゼ部位E373-A374で切断する」。Biochem . J. 304 ( 2): 347–51. doi :10.1042/bj3040347. PMC 1137499. PMID 7998967 。 Bode W、Reinemer P、Huber R 、他 (1994)。「基質類似体によって阻害されたヒト好中球コラーゲナーゼの触媒ドメインの X 線結晶構造は、触媒作用と特異性の基本を明らかにする」。EMBO J. 13 (6): 1263–9. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06378.x. PMC 394940. PMID 8137810 。 Fosang AJ、Last K、Knäuper V、et al. (1993)。「線維芽細胞および好中球コラーゲナーゼは、軟骨アグリカン球間ドメインの2つの部位で切断する」。Biochem . J. 295 ( 1): 273–6. doi :10.1042/bj2950273. PMC 1134849. PMID 8216228 . Reinemer P, Grams F, Huber R, et al. (1994). 「コラーゲナーゼの「スーパー活性化」における N 末端の役割に関する構造的意味合い。結晶学的研究」。FEBS Lett . 338 (2): 227–33. Bibcode :1994FEBSL.338..227R. doi : 10.1016/0014-5793(94)80370-6 . PMID 8307185. S2CID 2454182. Thomas DB、Davies M、Peters JR、Williams JD (1993)。「Tamm Horsfall タンパク質はヒト好中球上の単一クラスの炭水化物特異的受容体に結合する」。Kidney Int . 44 (2): 423–9. doi : 10.1038/ki.1993.260 . PMID 8397318。 Cole AA、Chubinskaya S、 Schumacher B、et al. (1996)。「軟骨細胞マトリックスメタロプロテアーゼ-8。ヒト関節軟骨細胞は好中球コラーゲナーゼを発現する」。J . Biol. Chem . 271 (18): 11023–6。doi : 10.1074/jbc.271.18.11023。PMID 8631924 。 Nakahara Y, Miyata T, Hamuro T, et al. (1996). 「チャイニーズハムスター卵巣細胞で発現した組み換えヒト組織因子経路阻害剤のアミノ酸配列と炭水化物構造：1つのN結合型炭水化物鎖と2つのO結合型炭水化物鎖がKunitzドメイン2と3の間に位置し、1つのN結合型炭水化物鎖がKunitzドメイン2にある」。 生化学。35 （ 20 ） ：6450–9。doi ：10.1021/bi9524880。PMID 8639592 。 Pendás AM、Santamaría I、 Alvarez MV 、 et al. (1997)。「染色体 11q22.3 にクラスター化されたヒトマトリックスメタロプロテアーゼ遺伝子の詳細な物理的マッピング」 。Genomics。37 (2): 266–8。doi : 10.1006 /geno.1996.0557。PMID 8921407 。
外部リンク ペプチダーゼ とその阻害剤に関する MEROPS オンライン データベース: M10.002
