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分子生物学において、亜鉛依存性ホスホリパーゼCは細菌性ホスホリパーゼC酵素のファミリーであり、その一部はアルファ毒素としても知られている。
Bacillus cereus は、 245 個のアミノ酸残基からなる単量体ホスホリパーゼ C EC 3.1.4.3 (PLC) を含んでいます。PLC はホスファチジルコリンに作用することを好みますが、スフィンゴミエリンやホスファチジルイノシトールに対しても弱い触媒活性を示します。 [ 1 ]配列研究により、このタンパク質は、溶血や細胞破裂に関与するホスホリパーゼ C であるClostridium perfringensおよびClostridium bifermentansの α 毒素[ 2 ]と、細菌の伝達中に細菌を囲む 2 枚の膜からなる液胞を分解することで細胞間伝播を助けるListeria monocytogenesのレシチナーゼ[ 3 ]の両方に類似していることが示されています。
これらのタンパク質はそれぞれ亜鉛依存性酵素であり、1分子あたり3個の亜鉛イオンを結合する。[ 4 ]これらの酵素はホスファチジルコリンと水を1,2-ジアシルグリセロールとコリンリン酸に変換する反応を触媒する。[ 1 ] [ 2 ] [ 4 ]
Bacillus cereusでは、亜鉛イオンの結合に関与することが知られている残基が 9 つあります。5 つの His、2 つの Asp、1 つの Glu、および 1 つの Trp です。これらの残基はすべて、Clostridium のα 毒素でも保存されています。
この酵素の例の中には、膜局在に関与すると考えられているPLATドメインを含むC末端配列伸長を持つものがある。 [ 5 ] [ 6 ]