ヒトのタンパク質コード遺伝子
ARHGAP1 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1AM4、1GRN、1OW3、1RGP、1TX4、2NGR
識別子 エイリアス ARHGAP1 、CDC42GAP、RHOGAP、RHOGAP1、p50rhoGAP、Rho GTPase活性化タンパク質1 外部ID オミム ：602732; MGI : 2445003; ホモロジーン : 20909; ジーンカード ：ARHGAP1; OMA :ARHGAP1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体2（マウス） [2] バンド 2|2 E1 始める 91,480,205 bp [2] 終わり 91,502,671 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 歯肉上皮 伏在静脈 食道上皮 壁側胸膜 臓側胸膜 羊水 尿道 脱落膜 精巣上体の尾 大静脈
トップの表現 卵黄嚢 顆粒球 角膜実質 リップ 性器結節 胎児の尾 桑実胚 桑実胚 胚盤胞 海馬歯状回顆粒細胞
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
SH3ドメイン結合 タンパク質結合 GTPase活性化活性 カドヘリン結合 細胞成分
細胞質 細胞外エクソソーム 細胞質 エンドソーム膜 細胞質の核周囲領域 ソーティングエンドソーム 膜 膜の不可欠な構成要素 生物学的プロセス
低分子量GTPaseを介したシグナル伝達の制御 Rhoタンパク質シグナル伝達 シグナル伝達 GTPase活性の正の調節 小さなGTPaseを介したシグナル伝達 シグナル伝達の正の調節 トランスフェリン輸送 細胞外膜を介した鉄イオンの輸入 エンドサイトーシスリサイクルの負の調節 エンドソーム輸送 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001145902 NM_146124 NM_001359970
RefSeq (タンパク質) NP_001139374 NP_666236 NP_001346899
場所 (UCSC) 11 章: 46.68 – 46.7 Mb 2 章: 91.48 – 91.5 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
Rho GTPase活性化タンパク質1は、ヒトでは ARHGAP1 遺伝子 によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6]
インタラクション ARHGAP1 は以下と相互作用する ことが示されています 。
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Diekmann D、Brill S、Garrett MD、Totty N、Hsuan J、Monfries C、Hall C、Lim L、Hall A (1991)。「Bcr は p21rac の GTPase 活性化タンパク質をエンコードします」。Nature . 351 ( 6325 ) : 400–2。Bibcode :1991Natur.351..400D。doi : 10.1038 /351400a0。PMID 1903516。S2CID 4233469。 Garrett MD、Major GN、Totty N、Hall A (1991)。「p21rho GTPase活性化タンパク質rho GAPの精製とN末端配列」。Biochem . J. 276 ( Pt 3) (3): 833–6. doi :10.1042/bj2760833. PMC 1151079. PMID 1905930 . Barfod ET、Zheng Y、Kuang WJ、Hart MJ、Evans T、Cerione RA、Ashkenazi A (1993)。「ヒトCDC42 GTPase活性化タンパク質のクローニングと発現により、機能的なSH3結合ドメインが明らかになった」。J . Biol. Chem . 268 (35): 26059–62. doi : 10.1016/S0021-9258(19)74277-X . PMID 8253717。 Aspenström P、Lindberg U、Hall A (1996)。「2つのGTPase、Cdc42とRacは、免疫不全疾患であるWiskott-Aldrich症候群に関与するタンパク質に直接結合する」。Curr . Biol . 6 ( 1): 70–5。Bibcode :1996CBio....6...70A。doi : 10.1016/S0960-9822 ( 02)00423-2。PMID 8805223 。 Barrett T、Xiao B、Dodson EJ、 Dodson G、Ludbrook SB、Nurmahomed K、Gamblin SJ、Musacchio A、Smerdon SJ、Eccleston JF (1997)。「p50rhoGAP の GTPase 活性化ドメインの構造」。Nature。385 ( 6615 ) : 458–61。Bibcode : 1997Natur.385..458B。doi :10.1038/385458a0。PMID 9009196。S2CID 4235645 。 Hu KQ、Settleman J (1997)。「タンデムSH2結合部位はRasGAP-RhoGAP相互作用を媒介する：SH3ドメイン制御の立体構造メカニズム」。EMBO J. 16 (3): 473–83. doi :10.1093/emboj/16.3.473. PMC 1169651. PMID 9034330 。 Rittinger K、 Walker PA、Eccleston JF、Nurmahomed K、Owen D、Laue E、Gamblin SJ、Smerdon SJ (1997)。「GTPase 活性化タンパク質 rhoGAP と複合体を形成した小型 G タンパク質の結晶構造」。Nature。388 ( 6643 ) : 693–7。doi : 10.1038 /41805。PMID 9262406。S2CID 4415826 。 Zhang B、Wang ZX、Zheng Y (1997)。「小型 GTPase Cdc42 とその GTPase 活性化タンパク質および推定エフェクターとの相互作用の特性。Cdc42 相互作用ドメインへの Cdc42 結合の運動特性の比較」。J. Biol. Chem . 272 ( 35): 21999–2007。doi : 10.1074 /jbc.272.35.21999。PMID 9268338 。 Li R、Zhang B、Zheng Y (1997)。「Rho GTPase と p190 の GTPase 活性化ドメインとの相互作用に必要な構造決定因子」。J . Biol. Chem . 272 (52): 32830–5. doi : 10.1074/jbc.272.52.32830 . PMID 9407060。 Zhang B、Zheng Y (1998)。「GTPase 活性化タンパク質 p190、p50RhoGAP、Bcr、および 3BP-1 による RhoA GTP 加水分解の調節」。 生化学 。37 ( 15 ) : 5249–57。doi :10.1021/bi9718447。PMID 9548756。 Low BC、Lim YP、Lim J、Wong ES、Guy GR (1999)。「線維芽細胞増殖因子受容体-1によるBcl-2関連タンパク質BNIP-2のチロシンリン酸化は、Cdc42GAPおよびCdc42への結合を阻害する」。J . Biol . Chem . 274 (46): 33123–30。doi : 10.1074/jbc.274.46.33123。PMID 10551883 。 Graham DL、Eccleston JF 、 Chung CW、Lowe PN (1999)。「マグネシウムフッ化物依存性の小型 G タンパク質と GTPase 活性化タンパク質の結合」。 生化学 。38 ( 45): 14981–7。doi :10.1021/bi991358e。PMID 10555980。 Low BC、Seow KT、Guy GR (2000)。「BNIP-2 のカルボキシル末端に新規 Cdc42GAP ドメインが存在する証拠」。J . Biol. Chem . 275 (19): 14415–22. doi : 10.1074/jbc.275.19.14415 . PMID 10799524。 Low BC、Seow KT、Guy GR (2000)。「BNIP-2 の BNIP-2 と Cdc42GAP の相同ドメインは、Cdc42GAP との同種親和性会合および異種親和性相互作用を媒介する」。J . Biol. Chem . 275 (48): 37742–51. doi : 10.1074/jbc.M004897200 . PMID 10954711。 Zhou YT、Soh UJ、Shang X、Guy GR、Low BC (2002)。「BNIP-2 および Cdc42GAP 相同性/BNIP-Salpha の Sec14p 様ドメインは、新しいアポトーシス誘導配列である」。J . Biol. Chem . 277 (9): 7483–92. doi : 10.1074/jbc.M109459200 . PMID 11741952。 Fidyk NJ、 Cerione RA (2002)。「GTPase 活性化タンパク質の触媒メカニズムの理解: GTP 加水分解の刺激におけるスイッチドメイン安定化の重要性の実証」。 生化学 。41 ( 52): 15644–53。doi :10.1021/bi026413p。PMID 12501193 。 Qin W, Hu J, Guo M, Xu J, Li J, Yao G, Zhou X, Jiang H, Zhang P, Shen L, Wan D, Gu J (2003). 「BNIP-2 の新規ホモログである BNIPL-2 は、アポトーシスにおいて Bcl-2 および Cdc42GAP と相互作用する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 308 (2): 379–85. doi :10.1016/S0006-291X(03)01387-1. PMID 12901880。 Shang X、Zhou YT、Low BC (2003)。「BNIP-2 と Cdc42GAP 相同性/Sec14p 様、プロリンリッチ、および新規 Rho GTPase 活性化タンパク質 BPGAP1 の GTPase 活性化タンパク質ドメインによる細胞動態の協調制御」。J . Biol. Chem . 278 (46): 45903–14. doi : 10.1074/jbc.M304514200 . PMID 12944407。
