アミド環

アミド環は、タンパク質やポリペプチドの小さなモチーフです。これらは、側鎖のアミド基と短いポリペプチドの主鎖原子との間の2つのCO ^... HN水素結合によって形成された9原子または11原子の環で構成されています。^{[1]これらは、}タンパク質やポリペプチド内のグルタミンまたはアスパラギン側鎖で観察されます。構造的に類似した環は、プリン、ピリミジン、およびニコチンアミド塩基とタンパク質の主鎖原子の結合で発生します。アスパラギンとグルタミンの約4％がアミド環を形成します。タンパク質ドメイン構造のデータベースでは、平均して1つおきのタンパク質に1つ存在します。

このようなリングでは、ポリペプチドはβシートまたはタイプIIポリプロリンヘリックス（PPII）の構造を持ちます。いくつかのグルタミンとアスパラギンは、これらのモチーフを形成することにより、クラスII MHC（主要組織適合遺伝子複合体）タンパク質^[2]の溝にある短いペプチド（PPII構造）の結合を助けます。グルタミン残基を含む11原子のアミドリングは、一部の免疫グロブリンG抗体の軽鎖可変ドメインの内部に存在し、2つのβシートの結合を助けます。

アミド環は、 GRB2アダプタータンパク質が結合するタンパク質内の特定のアスパラギンに特異性を持つために利用されています。GRB2はペンタペプチド EYINQ に強く結合します (チロシンがリン酸化されている場合)。このような構造では、ペンタペプチドのアスパラギンのアミド側鎖と GRB2 の残基 109 の主鎖原子の間に 9 原子のアミド環が発生します。^[3]

• 動機づけタンパク質: [1]; ^[1]
• PDBeMotif: [2]. ^[2]