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Asxモチーフは、タンパク質やポリペプチドによく見られる特徴です。[1] [2] これは、4つまたは5つのアミノ酸残基で構成され、最初の残基（残基i）はアスパラギン酸またはアスパラギンです。これは、2つの内部水素結合によって定義されます。1つは、残基iの側鎖酸素と残基i+2またはi+3の主鎖NHの間にあり、もう1つは、残基iの主鎖酸素と残基i+3またはi+4の主鎖NHの間にあります。Asxモチーフは、タンパク質やポリペプチドによく見られます。
水素結合の 1 つが残基 i の主鎖酸素と残基 i+3 の側鎖 NH の間にある場合、モチーフにはベータターンが組み込まれます。水素結合の 1 つが残基 i の側鎖酸素と残基 i+2 の主鎖 NH の間にある場合、モチーフにはAsx ターンが組み込まれます。
Asxターンと同様に、Asxモチーフのかなりの割合は、AsxをNキャップ残基として持つαヘリックスのN末端に存在します。そのため、Asxモチーフはヘリックスキャッピング機能として説明されることが多いです。[3] [4] [5] [6]
関連するモチーフは、最初の残基として セリンまたはスレオニンを持つST モチーフです。
参考文献
- ^ Wan, WY; Milner-White EJ (1999). 「アスパラギン酸またはアスパラギンが、配列の前方のアミノ酸と 2 つの水素結合を形成するモチーフの自然なグループ化」。Journal of Molecular Biology . 286 (5): 1633–1649. doi :10.1006/jmbi.1999.2552. PMID 10064720。
- ^ Lee, J ; Dubey VK (2008). 「asx-pro-asx-gly タイプ I ベータターンモチーフ内の論理 OR 冗長性」。Journal of Molecular Biology。377 ( 4): 1251–1264。doi : 10.1016/j.jmb.2008.01.055。PMID 18308335 。
- ^ Presta, LG; Rose GD (1988). 「Helix Caps」. Science . 240 (4859): 1632–1641. doi :10.1126/science.2837824. PMID 2837824.
- ^ Doig, AJ; MacArthur MW (1997). 「タンパク質のヘリックスN末端の構造」.タンパク質科学. 6 (1): 147–155. doi : 10.1002/pro.5560060117. PMC 2143508. PMID 9007987.
- ^ Aurora, R; Rose GD (1998). 「ヘリックスキャッピング」.タンパク質科学. 7 (1): 21–38. doi :10.1002/pro.5560070103. PMC 2143812. PMID 9514257 .
- ^ グナセカラン、K;ナガラジャム HA (1998)。 「タンパク質構造における立体化学的句読点」(PDF)。分子生物学ジャーナル。275 (5): 917–932。土井：10.1006/jmbi.1997.1505。PMID 9480777。
外部リンク
- 動機づけタンパク質: [1] [1]
- PDBeMotif [2]。[2]
- ^ Leader, DP; Milner-White EJ (2009). 「Motivated Proteins: 小さな共通3次元タンパク質モチーフを研究するためのWebアプリケーション」BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785.
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). 「MSDmotif: タンパク質部位とモチーフの探索」BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174.