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Asxターン[1] [2] [3] [4] [5] [6] [7]は、タンパク質およびポリペプチド の構造的特徴である。これは3つのアミノ酸残基（i、i+1、i+2とラベル付け）で構成され、残基iはアスパラギン酸（Asp）またはアスパラギン（Asn）であり、側鎖のCO基から残基i+2の主鎖NH基への水素結合を形成する。タンパク質に存在するAsx残基の約14％はAsxターンに属している。
ここで「Asx」という名前は、アミノ酸のアスパラギン酸 (Asp) またはアスパラギン (Asn) のいずれかを表すために使用されます。
種類
Asxターンには4つのタイプがある：[8]タイプI、I'、II、II'。これらのカテゴリーは、よりよく知られている水素結合ベータターンのカテゴリーに対応し、4つの残基と、残基iのCOと残基i+3のNHとの間の水素結合を有する。Asxターンとベータターンは構造的に類似した水素結合ループを持ち、Asxターンの残基iの側鎖がベータターンの残基iの主鎖を模倣するという意味で、側鎖-主鎖模倣を示す。タンパク質におけるそれらの出現に関しては、タイプIが4つのベータターンの中で最も一般的であるのに対し、タイプII'がAsxターンの中で最も一般的であるという点で異なっている。
発生
AsxターンとSTターンはどちらもαヘリックスのN末端に頻繁に発生します。[9] [10] [11] [12] AsxモチーフまたはSTモチーフの一部として、Asx、セリン、またはスレオニンがNキャップ残基になります。そのため、これらはヘリックスキャッピング機能と見なされることがよくあります。
関連モチーフ
同様のモチーフは、残基iとしてセリンまたはスレオニンにも見られ、 STターンと呼ばれています。[13]セリンとスレオニンは側鎖原子が1つ少ないため、βターンの側鎖-主鎖の模倣は不完全ですが、これらの特徴はタンパク質中に4つのタイプとして存在し、その数はAsxターンの数に近づいています。また、進化の過程で互いに置換する傾向も見られます。[14]
Asx ターンの一部は、主鎖間水素結合を伴い、Asx モチーフとして適格となります。
参考文献
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外部リンク
- モチベーションプロテイン
- PDBeMotif
- [1] [1]
- [2]。[2]
- ^ Leader, DP; Milner-White EJ (2009). 「Motivated Proteins :小さな 3 次元タンパク質モチーフを研究するための Web アプリケーション」. BMC Bioinformatics . 10:60 . doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126. PMID 19210785.
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). 「MSDmotif: タンパク質部位とモチーフの探索」BMC Bioinformatics . 9 : 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174.