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分子生物学において、ABCトランスポーターのATP結合ドメインは、膜貫通型ABCトランスポーターの水溶性ドメインである。
ABCトランスポーターは、ATPの加水分解を利用して様々な化合物を生体膜を介して輸送するATP結合カセットスーパーファミリーに属します。ABCトランスポーターは、高度に保存されたATP結合カセット（ABC）と、保存性の低い膜貫通ドメイン（TMD）という2つの保存領域から構成されています。これらの領域は、同一タンパク質上に存在する場合もあれば、異なる2つのタンパク質上に存在する場合もあります。ほとんどのABCトランスポーターは二量体として機能するため、2つのABCモジュールと2つのTMDの計4つのドメインから構成されています。
ABCトランスポーターは、小さなイオンから高分子まで、さまざまな基質の輸出入に関与しています。ABC輸入システムの主な機能は、細菌に必須栄養素を供給することです。これらは原核生物にのみ存在し、その4つの構成ドメインは通常、独立したポリペプチド（2つのABCタンパク質と2つのTMDタンパク質）によってコードされています。原核生物の輸入者は、機能するために追加の細胞外結合タンパク質（システムごとに1つ以上）を必要とします。一方、輸出システムは、有害物質の排出、細胞外毒素の排出、膜成分の標的化に関与しています。これらはすべての生物に存在し、一般的にTMDはさまざまな組み合わせでABCモジュールに融合しています。一部の真核生物の輸出者は、4つのドメインを同じポリペプチド鎖上にコードしています。
ABCモジュール（約200個のアミノ酸残基）はATPに結合して加水分解することが知られており、これにより多くの生物学的プロセスにおいて輸送とATP加水分解が連動する。このカセットはいくつかのサブファミリーで重複している。その一次配列は高度に保存されており、典型的なリン酸結合ループであるWalker Aとマグネシウム結合部位であるWalker Bを示す。これら2つの領域の他に、ABCカセットには3つの保存モチーフが存在する。ヒスチジンループを含むスイッチ領域（加水分解のために攻撃する水分子を分極させると考えられている）、ABCトランスポーターに特有のシグネチャー保存モチーフ（LSGGQ）、および水結合を介してガンマリン酸と相互作用するQモチーフ（Walker Aとシグネチャーの間）である。Walker A、Walker B、Qループ、およびスイッチ領域はヌクレオチド結合部位を形成する。
単量体ABCモジュールの3D構造は、2つの異なるアームを持つずんぐりとしたL字型をしています。[ 1 ] [ 2 ] ArmI（主にβストランド）には、Walker AとWalker Bが含まれています。ATP加水分解および/または結合に重要な残基はPループにあります。ATP結合ポケットは、armIの末端にあります。垂直なarmIIには、特徴的なモチーフを持つαヘリックスサブドメインが主に含まれています。これは、ABCモジュールの構造的完全性にのみ必要であるようです。armIIはTMDと直接接触しています。armIとarmIIの間のヒンジには、ヒスチジンループとQループの両方が含まれており、ATP分子のγリン酸と接触しています。ATP加水分解は、ADP放出を促進する可能性のあるコンフォメーション変化を引き起こします。二量体では、2つのABCカセットは、2回対称軸を介してarmIの逆平行βシートで疎水性相互作用を介して互いに接触しています。
ABCA1 ; ABCA10 ; ABCA12 ; ABCA13 ; ABCA2 ; ABCA3 ; ABCA4 ; ABCA5 ; ABCA6 ; ABCA7 ; ABCA8 ; ABCA9 ; ABCB1 ; ABCB10 ; ABCB11 ; ABCB4 ; ABCB5 ; ABCB6 ; ABCB7 ; ABCB8 ; ABCB9 ; ABCC1 ; ABCC10 ; ABCC11 ; ABCC12 ; ABCC2 ; ABCC3 ; ABCC4 ; ABCC5 ; ABCC6 ; ABCC8 ; ABCC9 ; ABCD1 ; ABCD2 ; ABCD3 ; ABCD4 ; ABCE1 ; ABCF1 ; ABCF2 ; ABCF3 ; ABCG1 ; ABCG2 ; ABCG4 ; ABCG5 ; ABCG8 ; CFTR ; TAP1 ; TAP2 ; TAPL ;