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| タンパク質異常症 | |
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| アルツハイマー病患者の大脳皮質の断面の顕微鏡写真。アミロイドプラークおよび脳アミロイド血管症に蓄積するタンパク質断片であるアミロイドβ（茶色）に対する抗体で免疫染色されています。10倍の顕微鏡対物レンズ。 |
医学において、タンパク質障害（[先祖はprotein]、 -pathy [接尾辞はdisease]、proteinopathies 複数形、proteinopathic adj）、またはプロテオパシー、タンパク質立体配座異常、またはタンパク質ミスフォールディング疾患は、特定のタンパク質が構造的に異常になり、それによって身体の細胞、組織、器官の機能を阻害する疾患の一種です。 [1] [2]
多くの場合、タンパク質は正常な構成に折り畳まれません。この誤って折り畳まれた状態では、タンパク質は何らかの形で毒性を持つようになったり（毒性機能獲得）、正常な機能を失ったりすることがあります。[3] タンパク質障害には、クロイツフェルト・ヤコブ病（および狂牛病に関連する変異体）やその他のプリオン病、アルツハイマー病、パーキンソン病、アミロイドーシス、多系統萎縮症、その他さまざまな疾患が含まれます。[2] [4] [5] [6] [7] [8]プロテオパシーという用語は、2000年にラリー・ウォーカーとハリー・レヴァインによって初めて提唱されました。[1]
プロテオパシーの概念は、1854年にルドルフ・ヴィルヒョウが脳のデンプン質に含まれるセルロースに似た化学反応を示す物質を説明するためにアミロイド（「デンプンのような」）という用語を作り出した19世紀半ばにまで遡ります。1859年にフリードライヒとケクレは、 「アミロイド」はセルロースではなく、実際にはタンパク質を豊富に含んでいることを実証しました。[9]その後の研究では、さまざまなタンパク質がアミロイドを形成できること、およびすべてのアミロイドはコンゴーレッドという染料で染色した後、交差偏光で複屈折を示し、電子顕微鏡で見ると繊維状の超微細構造を示すことが示されました。[9] しかし、アルツハイマー病患者の脳内のアミロイドβ（Aβ）タンパク質の拡散沈着のように、一部のタンパク質性病変は複屈折を欠き、古典的なアミロイド線維をほとんどまたは全く含まない。[10]さらに、オリゴマー と呼ばれる小さな非線維性タンパク質凝集体が影響を受けた臓器の細胞に有毒であり、線維状のアミロイド形成タンパク質は比較的無害である可能性があるという証拠が出てきている。[11] [12]
病態生理学
すべてではないにしても、ほとんどのタンパク質病では、 3次元の折り畳み構造の変化により、特定のタンパク質が自分自身に結合する傾向が高まります。[5]この凝集形態では、タンパク質は除去さ れにくく、影響を受けた臓器の正常な機能を妨げる可能性があります。場合によっては、タンパク質の誤った折り畳みにより、通常の機能が失われます。たとえば、嚢胞性線維症は、嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子（CFTR）タンパク質の欠陥によって引き起こされます。 [3]また、筋萎縮性側索硬化症/前頭側頭葉変性症（FTLD）では、特定の遺伝子制御タンパク質が細胞質内で不適切に凝集し、核内で通常の機能を果たすことができません。[13] [14]
タンパク質はポリペプチド骨格と呼ばれる共通の構造的特徴を共有しているため、すべてのタンパク質は、状況によっては誤って折り畳まれる可能性があります。[15] しかし、比較的少数のタンパク質のみがプロテオパシー疾患に関連付けられており、これは脆弱なタンパク質の構造的特異性によるものと考えられます。たとえば、通常は折り畳まれていない、またはモノマーとして比較的不安定なタンパク質（つまり、単一の結合していないタンパク質分子）は、異常な構造に誤って折り畳まれる可能性が高くなります。[5] [15] [16] ほぼすべての場合、疾患を引き起こす分子構成には、タンパク質のベータシート二次構造の増加が伴います。 [5] [15] [17] [18] [19]
いくつかのプロテオパシーにおける異常なタンパク質は、複数の3次元形状に折り畳まれることが示されており、これらの変異体タンパク質構造は、異なる病原性、生化学的、および立体配座特性によって定義されます。[20]これらはプリオン病 に関して最も徹底的に研究されており、タンパク質株と呼ばれています。[21] [22]
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プロテオパシーが発症する可能性は、タンパク質の自己組織化を促進する特定のリスク要因によって高まります。これらには、タンパク質の一次アミノ酸配列の不安定化変化、翻訳後修飾（過リン酸化など）、温度またはpHの変化、タンパク質の産生増加、またはそのクリアランスの低下が含まれます。[1] [5] [15] 加齢は強力なリスク要因であり、[1]外傷性脳損傷も同様です。[23] [24] 老化した脳では、複数のプロテオパシーが重複する可能性があります。[25] たとえば、タウオパシーと Aβ アミロイドーシス（アルツハイマー病の主要な病理学的特徴として共存）に加えて、多くのアルツハイマー病患者は脳内に同時発生しているシヌクレイン病（レビー小体）を有しています。 [26]
シャペロンとコシャペロン（タンパク質の折り畳みを助けるタンパク質）は、老化やタンパク質のミスフォールディング疾患におけるタンパク質毒性を拮抗して、タンパク質恒常性を維持する可能性があると仮説が立てられている。[27] [28] [29]
シード誘導
一部のタンパク質は、病原性構造に折り畳まれた同じ（または類似の）タンパク質にさらされることで、異常な集合体を形成するように誘導される可能性があり、このプロセスは「シーディング」または「許容テンプレート化」と呼ばれます。[30] [31] このようにして、罹患したドナーからの病変組織抽出物の導入により、感受性宿主に病状がもたらされる可能性があります。誘導性プロテオパシーの最もよく知られている形態はプリオン病であり、[32]宿主生物が病原性構造の精製プリオンタンパク質にさらされることで伝染する可能性があります。[33] [34]
現在では、Aβアミロイドーシス、アミロイドA（AA）アミロイドーシス、アポリポタンパク質AIIアミロイドーシス、[31] [35]タウオパチー、[36]シヌクレイノパチー、[37] [38] [39] [40]スーパーオキシドディスムターゼ-1（SOD1）の凝集、 [41] [42]ポリグルタミン、[43] [44] TAR DNA結合タンパク質-43（TDP-43）など、他のタンパク質障害も同様のメカニズムによって誘発される可能性があるという証拠があります。[45]
これらすべての例では、タンパク質自体の異常な形態が病原体であると思われます。場合によっては、βシート構造に富む他のタンパク質の凝集体によって、ある種のタンパク質の沈着が実験的に誘発されることがあります。これは、タンパク質分子の構造的相補性のためと考えられます。たとえば、マウスのAAアミロイドーシスは、シルク、酵母アミロイドSup35、大腸菌のカーリ線維など、さまざまな高分子によって刺激されます。[46]マウスのAIIアミロイドは、βシートに富むさまざまなアミロイド線維によって誘発され、[47]脳タウオパチーは、凝集したAβに富む脳抽出物によって誘発されます。[48] プリオンタンパク質とAβの交差播種に関する実験的証拠もあります。[49] 一般に、このような異種シーディングは、同じタンパク質の破壊された形態によるシーディングよりも効率が低い。
タンパク質異常症のリスト
管理
多くのプロテオパシーに対する効果的な治療法の開発は困難を極めている。[75] [76]プロテオパシーは異なる起源から生じる異なるタンパク質を伴うことが多いため、治療戦略は各疾患に合わせてカスタマイズする必要がある。しかし、一般的な治療法としては、影響を受けた臓器の機能を維持すること、疾患の原因となるタンパク質の形成を減らすこと、タンパク質のミスフォールディングや凝集を防ぐこと、またはタンパク質の除去を促進することなどがある。[77] [75] [78]例えば、アルツハイマー病では、研究者らは、疾患関連タンパク質Aβを親タンパク質から遊離させる酵素を阻害することにより、その産生を減らす方法を模索している。 [76]別の戦略としては、能動免疫または受動免疫によって特定のタンパク質を中和する抗体を使用することである。[79]一部のプロテオパシーでは、タンパク質オリゴマーの毒性効果を阻害することが有益な場合がある。[80]
例えば、アミロイドA（AA）アミロイドーシスは、血液中のタンパク質の量（血清アミロイドA、またはSAAと呼ばれる）を増加させる炎症状態を治療することによって軽減できます。[75] 免疫グロブリン軽鎖アミロイドーシス（ALアミロイドーシス）では、化学療法を使用して、さまざまな臓器でアミロイドを形成する軽鎖タンパク質を作る血液細胞の数を減らすことができます。[81]トランスサイレチン（TTR）アミロイドーシス（ATTR）は、複数の臓器で誤って折り畳まれたTTRが沈着することによって発生します。[82] TTRは主に肝臓で生成されるため、TTRアミロイドーシスは、一部の遺伝性症例では肝移植によって進行を遅らせることができます。[83] TTRアミロイドーシスは、タンパク質の正常なアセンブリ（4つのTTR分子が結合して構成されるためテトラマーと呼ばれる）を安定化することによっても治療できます。安定化により、個々のTTR分子が逃げ出したり、誤って折り畳まれたり、アミロイドに凝集したりするのを防ぐことができます。[84] [85]
プロテオパチーに対する他のいくつかの治療戦略が研究されており、その中には低分子干渉RNA、アンチセンスオリゴヌクレオチド、ペプチド、人工免疫細胞などの低分子および生物学的医薬品が含まれる。[84] [81] [86] [87]場合によっては、効果を高めるために複数の治療薬を組み合わせることもある。[81] [88]
追加画像
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アルツハイマー病患者の大脳皮質の神経細胞体 (矢印) と突起 (矢じり) におけるタウオパチー (茶色) の顕微鏡写真。バー = 25 ミクロン (0.025 mm)。
参照
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外部リンク
- アミロイドーシス
- プリオン関連疾患
- タンパク質のミスフォールディング疾患の本