ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
パディ4 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1WD8、1WD9、1WDA、2DEW、2DEX、2DEY、2DW5、3APM、3APN、3B1T、3B1U、4DKT、4X8C、4X8G
識別子 エイリアス PADI4 、PAD、PAD4、PADI5、PDI4、PDI5、ペプチジルアルギニンデイミナーゼ4 外部ID オミム : 605347; MGI : 1338898; ホモロジーン : 7883; ジーンカード ：PADI4; OMA :PADI4 - オルソログ EC番号 3.5.3.15 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体4（マウス） [2] バンド 4 D3|4 72.34 cM 始める 140,473,176 bp [2] 終わり 140,501,547 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 血 骨髄 骨髄細胞 単球 顆粒球 脾臓 左肺の上葉 睾丸 右肺 生殖腺
トップの表現 顆粒球 桑実胚 リップ 毛包 脛骨大腿関節 頸部 骨髄 耳小胞 胚 血
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
金属イオン結合 アルギニンデイミナーゼ活性 タンパク質結合 加水分解酵素活性 プロテインアルギニンデイミナーゼ活性 カルシウムイオン結合 アルギニン結合 タンパク質ホモ二量体化活性 細胞成分 生物学的プロセス
クロマチンリモデリング ヌクレオソームアセンブリ 転写の調節、DNAテンプレート 免疫システムのプロセス 転写、DNAテンプレート 幹細胞集団の維持 先天性免疫反応 クロマチン組織 アルギニンデイミナーゼ経路 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ENSG00000280908 ENSG00000159339
ユニプロット RefSeq (mRNA) RefSeq (タンパク質) 場所 (UCSC) 1 章: 17.31 – 17.36 Mb 4 章: 140.47 – 140.5 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
タンパク質アルギニンデイミナーゼ4型は、ヒトでは PADI4 遺伝子 によってコードされる ヒト タンパク質 である。 [5] [6] 酵素 としてのタンパク質 、具体的には タンパク質アルギニンデイミナーゼは、 加水分解酵素 の一種である 。
分子生物学 ヒト遺伝子は、染色体1の短腕の テロメア付近（1p36.13）にあります。 ワトソン（プラス）鎖 に位置し 、長さは55,806塩基です。タンパク質は663アミノ酸から成り、分子量は74,095 Daです。 [5]
関数 この遺伝子は、アルギニンを シトルリン 残基 に 変換する酵素をコードする遺伝子ファミリーのメンバーです（ シトルリン化 ）。この遺伝子は、 炎症や免疫反応につながる 顆粒球 や マクロファージの発達に役割を果たしている可能性があります。 [6] PADI4は エピジェネティクス に役割を果たしており 、 [7]ヒストン H3 と H4 上のアルギニンの脱イミノ化は、 アルギニンのメチル化 に拮抗的に作用する可能性があります 。 [8]
このタンパク質はオリゴマーとして存在し、サブユニットあたり 5 個の カルシウム イオンと結合します。このタンパク質は、以下の反応を触媒します。
タンパク質 L- アルギニン + H 2 O = タンパク質 L- シトルリン + NH 4 +
細胞内および組織内分布 通常、好酸球と 好中球の 細胞質 、 核 、細胞 質顆粒に 存在します。末梢 血単球 や リンパ球 には発現していません。また、 関節リウマチの 滑膜組織 にも発現しています 。
参考文献
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さらに読む
Nakashima K, Hagiwara T, Ishigami A, Nagata S, Asaga H, Kuramoto M, et al. (1999年9月). 「レチノイン酸および1α,25-ジヒドロキシビタミンD(3)によって誘導されるHL-60細胞におけるペプチジルアルギニンデイミナーゼの分子特性」. The Journal of Biological Chemistry . 274 (39): 27786–27792. doi : 10.1074/jbc.274.39.27786 . PMID 10488123. Zhang QH、Ye M、Wu XY、Ren SX、Zhao M、Zhao CJ、他 (2000 年 10 月)。「CD34+ 造血幹細胞/前駆細胞で発現する、これまで未定義だった 300 個の遺伝子のオープン リーディング フレームを持つ cDNA のクローニングと機能解析」。 ゲノム 研究 。10 ( 10 ): 1546–1560。doi : 10.1101 /gr.140200。PMC 310934。PMID 11042152 。 浅賀 浩、中島 健、千秋 孝、石上 明、山田 正（2001 年 7 月）。「ヒト好酸球および好中球におけるペプチジルアルギニンデイミナーゼの免疫細胞化学的局在」。 白血球 生物 学ジャーナル 。70 (1): 46–51。doi : 10.1189 /jlb.70.1.46。PMID 11435484。S2CID 11448270 。 Nakashima K, Hagiwara T, Yamada M (2002 年 12 月). 「顆粒球におけるペプチジルアルギニンデイミナーゼ V の核局在とヒストンの脱イミノ化」. The Journal of Biological Chemistry . 277 (51): 49562–49568. doi : 10.1074/jbc.M208795200 . PMID 12393868. Suzuki A, Yamada R, Chang X, Tokuhiro S, Sawada T, Suzuki M, et al. (2003 年 8 月). 「シトルリン化酵素ペプチジルアルギニンデイミナーゼ 4 をコードする PADI4 の機能的ハプロタイプは、関節リウマチと関連している」. Nature Genetics . 34 (4): 395–402. doi :10.1038/ng1206. PMID 12833157. S2CID 20136298. Barton A、Bowes J、Eyre S、Spreckley K、Hinks A、John S、Worthington J (2004 年 4 月)。「日本人集団の関節リウマチに関連する PADI4 遺伝子の機能的ハプロタイプは、英国集団では関連がない」。 関節炎 と リウマチ 。50 (4): 1117–1121。doi :10.1002/art.20169。PMID 15077293 。 Chavanas S、Méchin MC、Takahara H、Kawada A、Nachat R、Serre G、Simon M (2004 年 4 月)。「マウスとヒトのペプチジルアルギニンデイミナーゼ遺伝子クラスターの比較分析により、高度に保存された非コード領域と新しいヒト遺伝子 PADI6 が明らかになりました」。Gene . 330 : 19–27. doi :10.1016/j.gene.2003.12.038. PMID 15087120。 有田 憲治、橋本 秀、清水 孝、中島 健、山田 正、佐藤 正（2004 年 8 月）。「Ca(2+) 誘導によるヒト PAD4 活性化の構造的基礎」。Nature Structural & Molecular Biology 11 (8): 777–783。doi :10.1038/nsmb799。PMID 15247907。S2CID 11947135 。 Hoppe B、Heymann GA、Tolou F、Kiesewetter H、Doerner T、Salama A (2004 年 11 月)。「健康な白人集団におけるペプチジルアルギニンデイミナーゼ 4 (PADI4) の高変異性: 新規ハプロタイプ特異的シーケンシングベースのアプローチによる PADI4 エクソン 2-4 の 6 つの新しい変異体の特徴付け」。Journal of Molecular Medicine。82 ( 11): 762–767。doi : 10.1007 /s00109-004-0584-6。PMID 15338034。S2CID 8356741 。 Cuthbert GL、Daujat S、Snowden AW、Erdjument-Bromage H、Hagiwara T 、Yamada M、他 (2004 年 9 月)。「ヒストンの脱イミノ化はアルギニンのメチル化に拮抗する」。Cell . 118 (5): 545–553. doi : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . PMID 15339660. S2CID 8948511。 Wang Y、Wysocka J、Sayegh J、Lee YH 、 Perlin JR、Leonelli L 、他 (2004 年 10 月)。「ヒト PAD4 は脱メチルイミノ化によりヒストンのアルギニンメチル化レベルを制御する」。Science。306 ( 5694 ): 279–283。Bibcode : 2004Sci ...306..279W。doi : 10.1126/science.1101400。PMID 15345777。S2CID 1579362 。 中山・浜田正人、鈴木亜人、久保田和人、高沢哲也、逢坂正人、川井田隆、ほか(2005 年 2 月)。 「hPADI2とhPADI4の酵素特性の比較」。 生化学および生物物理学研究コミュニケーション 。 327 (1): 192–200。 土井 ：10.1016/j.bbrc.2004.11.152。 PMID 15629448。 Lee YH、Coonrod SA、Kraus WL、Jelinek MA、Stallcup MR (2005 年 3 月)。「タンパク質アルギニンのメチル化と脱メチルイミノ化によるコアクチベーター複合体の組み立てと機能の調節」。 米国 科学 アカデミー 紀要 。102 ( 10): 3611–3616。Bibcode :2005PNAS..102.3611L。doi : 10.1073 / pnas.0407159102。PMC 553305。PMID 15731352 。 Kearney PL、Bhatia M、Jones NG、Yuan L、Glascock MC、Catchings KL、他 (2005 年 8 月)。「タンパク質アルギニンデイミナーゼ 4 の運動学的特徴: 関節リウマチの発症と進行に関与する転写コリプレッサー」。 生化学 。44 ( 31 ): 10570–10582。doi :10.1021/bi050292m。PMID 16060666 。 Ikari K, Kuwahara M, Nakamura T, Momohara S, Hara M, Yamanaka H, et al. (2005 年 10 月). 「PADI4 と関節リウマチの関連性: 複製研究」. 関節炎とリウマチ . 52 (10): 3054–3057. doi :10.1002/art.21309. PMID 16200584. Chang X、Han J (2006 年 3 月)。「さまざまな腫瘍におけるペプチジルアルギニンデイミナーゼ 4 型 ( PAD4 ) の発現」。 分子発癌 。45 ( 3): 183–196。doi :10.1002/mc.20169。PMID 16355400。S2CID 40916607。 Plenge RM、Padyukov L、Remmers EF、Purcell S、Lee AT、Karlson EW、他 (2005 年 12 月)。「北米およびスウェーデンの 4,000 を超えるサンプルにおける関節リウマチとの推定候補遺伝子の関連性の再現: PTPN22、CTLA4、および PADI4 との感受性の関連性」。American Journal of Human Genetics。77 ( 6 ): 1044–1060。doi :10.1086/498651。PMC 1285162。PMID 16380915 。 Hoppe B、Häupl T、Gruber R、Kiesewetter H、Burmester GR、Salama A、Dörner T (2006)。「ドイツの関節リウマチ患者におけるペプチジルアルギニンデイミナーゼタイプ4の変動の詳細な分析：症例対照研究」。Arthritis Research & Therapy。8 ( 2 ) : R34。doi : 10.1186/ ar1889。PMC 1526594。PMID 16469113 。
