HDAC7

HDAC7
利用可能な構造
ＰＤＢ	オルソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	3C0Y、3C0Z、3C10、3ZNR、3ZNS
識別子
エイリアス	HDAC7、HD7A、HDAC7A、HD7、ヒストン脱アセチル化酵素 7
外部ID	オミム：606542; MGI : 1891835;ホモロジーン: 9124;ジーンカード：HDAC7; OMA :HDAC7 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	染色体12（ヒト）
終わり	47,833,132 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	15番染色体（マウス）
終わり	97,742,383 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	腓骨神経; ; 胃粘膜; ; 左子宮管; ; 子宮体部; ; 心の頂点; ; 左肺の上葉; ; 左副腎皮質; ; 子宮頸管; ; 右卵巣; ; 右子宮管;
	トップの表現
	胸腺; ; 性器結節; ; 角膜実質; ; 耳小胞; ; 嗅内皮質; ; 嗅周囲皮質; ; 乳腺; ; 上行大動脈; ; 大動脈弁; ; 胎児の尾;
	参照表現データの詳細
	参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー
分子機能	金属イオン結合; 転写コリプレッサー活性; タンパク質キナーゼ結合; 14-3-3タンパク質結合; 加水分解酵素活性; プロテインキナーゼC結合; クロマチン結合; ヒストン脱アセチル化酵素活性; NAD依存性ヒストン脱アセチル化酵素活性（H3-K14特異的）; タンパク質結合; SUMOトランスフェラーゼ活性;
細胞成分	核質; 細胞質; 核; ヒストン脱アセチル化酵素複合体; 細胞質;
生物学的プロセス	転写、DNAテンプレート; NIK/NF-kappaBシグナル伝達の負の制御; 血管新生の芽生えに関与する細胞移動の正の調節; 細胞間接合部の組み立て; 血管形成; RNAポリメラーゼIIによる転写の負の制御; ヒストンH3の脱アセチル化; 骨芽細胞分化の抑制; インターロイキン2産生の抑制; 転写の調節、DNAテンプレート; ヒストンの脱アセチル化; 転写の負の調節、DNAテンプレート; クロマチン組織; タンパク質SUMO化;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	51564
	56233
	ENSG00000061273
	ENSMUSG00000022475
	翻訳
	言語
	NM_001098416 ; NM_001308090 ; NM_015401 ; NM_016596 ; NM_001368046
NM_001204275 ; NM_001204276 ; NM_001204277 ; NM_001204278 ; NM_001204279;
	NM_001204280 ; NM_001204281 ; NM_019572 ; NM_001378971
	NP_001091886 ; NP_001295019 ; NP_056216 ; NP_001354975
NP_001191204 ; NP_001191205 ; NP_001191206 ; NP_001191207 ; NP_001191208;
	NP_001191209 ; NP_001191210 ; NP_062518 ; NP_001365900
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

ヒストン脱アセチル化酵素7は、ヒトではHDAC7遺伝子によってコードされる酵素である。^[5]^[6]^[7]

関数

ヒストンは、転写調節、細胞周期の進行、および発生イベントにおいて重要な役割を果たします。ヒストンのアセチル化/脱アセチル化は染色体構造を変化させ、転写因子の DNA へのアクセスに影響します。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、ヒストン脱アセチル化酵素ファミリーのメンバーと配列相同性があります。この遺伝子は、転写コリプレッサー SMRT を介して媒介される抑制を促進するタンパク質を持つマウス HDAC7 遺伝子と相同です。この遺伝子には、いくつかのアイソフォームをコードする複数の選択的スプライシング転写バリアントが見つかっています。^[7] HDAC7 は、高等真核生物の HDAC のクラス IIa を構成する 4 つの HDAC であるため、HDAC 4、5、および 9 と構造的にも機能的にも類似しています。クラス IIa HDAC は、キナーゼ依存性シグナル伝達に応答して、カルシウム/カルモジュリン依存性キナーゼ (CaMK) およびタンパク質キナーゼ D (PKD) によってリン酸化されます。 HDAC7 は、本来の脱アセチル化酵素活性をほとんど持たないため、遺伝子発現を抑制するためにはクラス I HDAC であるHDAC3との結合が必要です。ヒト HDAC7 の結晶構造から、HDAC7 の触媒ドメインには、活性部位に隣接してクラス IIa HDAC 特異的亜鉛結合モチーフが追加されていることが実証されています。 ^[8]これにより、クラス IIa HDAC 酵素に必要な基質認識とタンパク質間相互作用が可能になると考えられます。

代替機能

HDAC7 には本来の脱アセチル化酵素活性がほとんどないことが示されていますが、研究では、HDAC7 には発達、増殖、炎症に関連するさまざまな代替機能がある可能性があることが示されています。

ある研究では、HDAC7 が軟骨細胞の増殖とβ-カテニン活性を抑制することが示されています。これは、マウスで HDAC7 をノックアウトすることによって示され、その結果、細胞周期調節因子であるサイクリン D3のレベルが上昇し、腫瘍抑制因子であるp21のレベルが低下し、活性 β-カテニンのレベルが上昇しました。これらはそれぞれ細胞増殖の調節に寄与するため、HDAC7 の欠失により軟骨細胞の増殖が増加しました。この研究では、インスリン/インスリン様成長因子 1受容体を介したシグナル伝達により、核よりも細胞質の HDAC7 のレベルが増加し、活性 β-カテニンのレベルが上昇したことも示され、HDAC7 が β-カテニンと関連していることが示されました。軟骨形成中、HDAC7 は分解されるために細胞質に移行します。これは、一般的に HDAC7 が軟骨細胞の β-カテニン活性を抑制することを示しています。^[9]

別の研究では、HDAC7 が β-カテニンの調節を通じて内皮細胞の成長を制御することを実証し、HDAC7 と β-カテニンが共存するという結論を裏付けました。これは、HDAC7 が除去されるのではなく過剰発現されるという点で、以前の研究とは逆の方法で示されました。彼らは、HDAC7 の過剰発現が β-カテニンの核移行を妨げ、それが細胞周期調節因子であるサイクリン D1のダウンレギュレーションと一致することを発見しました。全体として、この研究は、HDAC7 が再び β-カテニンと相互作用して内皮細胞を低増殖段階に保つことを実証しました。^[10]

HDAC7 は軟骨細胞や内皮細胞の細胞増殖に関与しているだけでなく、腫瘍の進行に対する HDAC7 の寄与に関するメカニズムの洞察を示した研究を通じて、がん細胞の増殖において重要な役割を果たしていることも実証されています。この研究では、HDAC7 のノックダウンにより、細胞周期の G(1) 期と S 期の間で細胞が著しく停止することが示されました。その後、HDAC7 のノックダウンにより c- Myc の発現が抑制され、細胞周期の進行が阻止されました。クロマチン免疫沈降アッセイにより、HDAC7 は c-Myc 遺伝子に直接結合し、HDAC7 のサイレンシングにより c-Myc mRNA レベルが低下することが示されました。^[11]

増殖以外では、HDAC7がマクロファージの炎症反応を促進することが追加の研究で実証されました。これは、マウスの炎症性マクロファージにおけるHDAC7の過剰発現によって示されました。この過剰発現は、HIF-1α依存性メカニズムを介して、リポ多糖（LPS）誘導性HDAC依存性遺伝子の発現を促進しました。これは、HDAC7が新しい抗炎症薬の開発のための実行可能なターゲットである可能性があることを実証しました。^[12]

この意味では、TMP195 ^[13]と JM63 ^[14]は最も強力な HDAC7 阻害剤です。しかし、どちらの化合物もクラス IIa HDAC に選択的ではなく、HDAC7 を抗炎症標的としてさらに検証するためには HDAC7 選択的阻害剤の開発が必要であることを示しています。

インタラクション

HDAC7A は以下と相互作用することが示されています:

BCL6 , ^[15]
エンドセリン受容体A型、^[16]
HDAC3、^[17]
ハタティプ、^[18]
IKZF1、^[19]および
核受容体コリプレッサー1。^[17 ]

参照

ヒストン脱アセチル化酵素

参考文献

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さらに読む

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外部リンク

米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における HDAC7A+タンパク質、+ヒト

この記事には、パブリックドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。

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