補体因子I

国際金融公社
利用可能な構造
電子データ	オルソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	2XRC
識別子
エイリアス	CFI、AHUS3、ARMD13、C3BINA、C3b-INA、FI、IF、KAF、補体因子 I
外部ID	オミム：217030; MGI : 105937;ホモロジーン: 171;ジーンカード：CFI; OMA :CFI - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	染色体4（ヒト）
終わり	109,802,179 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	染色体3（マウス）
終わり	129,668,981 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	胚上皮; ; 壁側胸膜; ; 肝臓の右葉; ; 胆嚢; ; 眼瞼結膜; ; 臓側胸膜; ; 腎臓尿細管; ; 人間の腎臓; ; 右副腎皮質; ; 精巣上体頭部;
	トップの表現
	肝臓の左葉; ; 胃の上皮; ; 幽門洞; ; 胆嚢; ; 胃の粘液細胞; ; 胎児肝臓造血前駆細胞; ; 移動性腸管神経堤細胞; ; 人間の胎児; ; 心内膜クッション; ; 卵黄嚢;
	参照表現データの詳細
	該当なし
遺伝子オントロジー
分子機能	ペプチダーゼ活性; 加水分解酵素活性; セリン型ペプチダーゼ活性; 金属イオン結合; セリン型エンドペプチダーゼ活性; スカベンジャー受容体活性; タンパク質結合;
細胞成分	細胞外エクソソーム; 膜; 細胞外領域; 細胞外空間;
生物学的プロセス	補体活性化、古典的経路; 補体活性化の調節; 受容体を介したエンドサイトーシス; タンパク質分解; 免疫システムのプロセス; 先天性免疫反応; ウイルスプロセス; 小胞輸送; エンドサイトーシス;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	3426
	12630
	ENSG00000205403
	ENSMUSG00000058952
	P05156 ; Q8WW88
	Q61129
	NM_000204 ; NM_001318057 ; NM_001331035
	NM_007686 ; NM_001329552
NP_000195 ; NP_001304986 ; NP_001317964 ; NP_001362207 ; NP_001362208;
	NP_001362209 ; NP_001362210 ; NP_001362211 ; NP_001362212 ; NP_001362213 ; NP_001304986.1
	NP_001316481 ; NP_031712
	ウィキデータ
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補体因子 IはC3b/C4b 不活化因子としても知られ、ヒトではCFI遺伝子によってコードされるタンパク質です。補体因子 I (因子 I) は補体系のタンパク質で、1966 年にモルモットの血清で初めて単離されました^[5]。これは細胞結合相または液相の C3b と C4b を切断することで補体の活性化を制御します^[6]。これは平均濃度 35 μg/mL でヒトの血液中を循環する可溶性糖タンパク質です^{[7] 。}

合成

ヒトの第I因子の遺伝子は染色体4に位置している。^[8]第I因子は主に肝臓で合成されるが、単球、線維芽細胞、ケラチノサイト、内皮細胞でも合成される。^[9]^[10]^[11]合成されると、6つの位置にN結合型グリカンを持つ66kDaのポリペプチド鎖となる。^{[12]次に、第I因子は}フーリンによって切断され、重鎖（残基19-335、51kダルトン）と軽鎖（残基340-583、37kダルトン）のジスルフィド結合二量体である成熟した第I因子タンパク質が得られる。 ^[13]成熟したタンパク質のみが活性である。

構造

因子Iは、ジスルフィド結合した重鎖と軽鎖からなる糖タンパク質ヘテロ二量体である。 ^[14]

因子 I 重鎖には、FI 膜攻撃複合体 (FIMAC) ドメイン、CD5 ドメイン、低密度リポタンパク質受容体 1 および 2 (LDLr1 および LDLr2) ドメインの 4 つのドメインがあります。 ^[15]重鎖は、基質(C3b または C4b) と補因子タンパク質 (因子 H、C4b 結合タンパク質、補体受容体 1、膜補因子タンパク質) によって形成された複合体に出会うまで、酵素を不活性に保つ阻害役割を果たします。^[16]酵素が基質:補因子複合体に結合すると、重鎖:軽鎖の界面が破壊され、酵素はアロステリックに活性化されます。^[16] LDL 受容体ドメインには、それぞれ 1 つのカルシウム結合部位が含まれています。

因子 I 軽鎖にはセリンプロテアーゼドメインのみが含まれています。このドメインには、C3b と C4b の特異的切断を担う、触媒トライアドHis-362、Asp-411、および Ser-507 が含まれています。 ^[15] 従来のプロテアーゼ阻害剤は因子 I を完全に不活性化しませんが^[17]、酵素をその基質と事前にインキュベートすると、不活性化することができます。これは、基質への結合時に分子が再配置されるという提案を裏付けています。

重鎖と軽鎖の両方に、それぞれ 3 つの異なるグリコシル化部位にAsn結合グリカンがあります。

結晶構造ヒト因子 I の結晶構造はPDB :2XRC として登録されています。

臨床的意義

調節不全の第 I 因子活性は臨床的に意味を持ちます。補体第 I 因子遺伝子の機能喪失変異は第 I 因子レベルの低下を招き、その結果として補体活性が高まります。第 I 因子欠乏は、 C3 コンバターゼの調節不能な活性化により血液中の補体成分 3 (C3)、第 B 因子、第 H 因子、プロペルジンのレベル低下を招き、iC3bおよび C3dg 産生の喪失によりIgGのレベル低下を招きます。以下の疾患に加えて、第 I 因子低下は小児の反復性細菌感染症と関連しています。

加齢黄斑変性

研究によると、CFI遺伝子の変異は加齢黄斑変性の発症に寄与していることが示唆されている。^[18] この寄与は、代替経路の調節不全によるもので、眼の炎症の増加につながると考えられている。^[19]

非典型溶血性尿毒症症候群

非典型溶血性尿毒症症候群は補体過剰活性化によって引き起こされる。^{[20] CFI遺伝子のセリンプロテアーゼドメインにおける} ヘテロ接合性変異は症例の5～10％を占める。^[20]

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外部リンク

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